Quimotripsina

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Beatriz Cardoso da Silva e Marcela Trigo Gazito

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Quimotripsina

  1. 1. QUIMOTRIPSINA TRANSFORMAÇÕES BIOQUIMICASPROFESSOR: RODRIGO L.O.R CUNHA BEATRIZ CARDOSO DA SILVA – 11021411 MARCELA TRIGO GAZITO - 11117911
  2. 2. Sabendo da necessidade do corpo humano de um fornecimento constante de aminoácidos para asfunções, como crescimento e reparo, é impossível não pensarmos no papelindispensável das enzimas digestivas, que conferem ao nosso organismo aproveitamento e reciclagem de proteínas.
  3. 3. Por esse motivo, despertamos o interesse pela quimotripsina, macromolécula responsável por viabilizar a digestão de proteínas complexas, e, portanto, de papel biológicoFigura 1: Macromolécula Quimotripsina extremamente importante e intrigante.
  4. 4. A macromolécula... A quimotripsina faz parte de um mesmo grupo de enzimas que a tripsina, o grupo das Serino-Proteases, assim denominado devido ao tipo de aminoácido usado na clivagem das proteínas. Compartilham de um mecanismo enzimático PossuemSerino-Proteases Trabalham juntas similar. afinidades na clivagem de especificas por substâncias. determinados tipos de proteínas.
  5. 5. As Serino-Proteases desempenham um papel central na descoberta e estudo de enzimas na medida em que são de compreensão relativamente simples:abundantes em sucos digestivos e altamente estáveis, são compostos fáceis de coletar epurificar. Além disso, o estudo da sua função biológica é também bastante simples, envolvendo apenas seu contato com algumaproteína e analisando a sua ação digestiva namesma. Foi uma das primeiras proteínas a ser estudada por cristalografia de raios-x.
  6. 6. A quimotripsina quebra especificamente ligações peptídicas deaminoácidos longos como a felilalanina, a tirosina e o triptofano, os quais são adjacentes a resíduos de aminoácidos aromáticos. Figura 2: representação da reação das proteases.
  7. 7. E seu papelbiológico??????
  8. 8. A quimotripsina é constituída por três cadeias polipeptídicas ligadas por pontes dissulfeto. Essa proteína não catalisa o ataque direto da água sobre a ligação peptídica, formando, em vez disso, um intermediário covalentetransiente, a acil-enzima, de modo que a reação tem duas Fases principais: Fase de acilação: quebra da ligação peptídica; formação de ligação de éster entre C da carbonila e a enzima. Fase de desacilação: hidrólise daligação éster; regeneração da enzima não Figura 3: Estrutura da acilada. quimotripsina
  9. 9. A coleção de trêsaminoácidos presentes nasproteases (Serina, Histidina eAspartato) é de fundamentalimportância na clivagem deproteínas, e, portanto, nopapel biológico daquimotripsina. Figura 4
  10. 10. SUA IMPORTÂNCIA... O estudo da quimotripsina éimportante para a aprendizagemdo mecanismo do corpo humano. É uma protease especifica para quebrar ligações adjacentes a resíduos de aminoácidos aromáticos.
  11. 11. Referencias: HTTP://WWW.RCSB.ORGH T T P : / / P T . S C R I B D . C O M / D O C / 4 1 1 7 1 5 5 6 / Q U I M O T R I P S I N A NELSON,DAVID L., COX, MICHAEL M, PRINCIPIOS DEBIOQUIMICA DE LEHNINGER. 2011. QUINTA EDIÇÃO,EDITORA ARTMED

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