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  • ¿Qué significa TPP? ¿Qué molécula es precursora de TPP? ¿cuál es la función de TPP? A CO-ENZYME is a small organic non-protein MOLECULE that carries chemical groups between enzymes while a CO-FACTOR is a non-protein CHEMICAL COMPOUND that is bound tightly to an enzyme and is required for catalysis. Source(s):…
  • Figure 17.4. The Link between Glycolysis and the Citric Acid Cycle. Pyruvate produced by glycolysis is converted into acetyl CoA, the fuel of the citric acid cycle. 17.1.1. The Formation of Acetyl Coenzyme A from Pyruvate The formation of acetyl CoA from carbohydrates is less direct than from fat. Recall that carbohydrates, most notably glucose, are processed by glycolysis into pyruvate ( Chapter 16 ). Under anaerobic conditions, the pyruvate is converted into lactic acid or ethanol, depending on the organism. Under aerobic conditions, the pyruvate is transported into mitochondria in exchange for OH- by the pyruvate carrier, an antiporter ( Section 13.4 ). In the mitochondrial matrix, pyruvate is oxidatively decarboxylated by the pyruvate dehydrogenase complex to form acetyl CoA. This irreversible reaction is the link between glycolysis and the citric acid cycle. ( Figure 17.4 ) Note that, in the preparation of the glucose derivative pyruvate for the citric acid cycle, an oxidative decarboxylation takes place and high-transfer-potential electrons in the form of NADH are captured. Thus, the pyruvate dehydrogenase reaction has many of the key features of the reactions of the citric acid cycle itself.
  • ¿cuál es la vitamina precursora de FAD y FMN? ¿Qué nombre se les da a las proteínas que requieren como coenzimas FMN o FAD? ¿cuál es la función de las formas reducidas de FMN y FAD (FMNH2 Y FADH2)?
  • ¿cuál es la función de la vitamina de la niacina (B3)? ¿cuál es la función de NAD+ y NADP+? ¿cuál es la Función de NADH? ¿cuál es la Función de NADPH? Nicotinamide , also known as niacinamide and nicotinic acid amide , is the amide of nicotinic acid (vitamin B3 / niacin). Nicotinamide is a water-soluble vitamin and is part of the vitamin B group. Nicotinic acid, also known as niacin , is converted to nicotinamide in vivo , and, though the two are identical in their vitamin functions, nicotinamide does not have the same pharmacologic and toxic effects of niacin , which occur incidental to niacin's conversion. Thus nicotinamide does not reduce cholesterol or cause flushing, [1] although nicotinamide may be toxic to the liver at doses exceeding 3 g/day for adults. [2] In cells, niacin is incorporated into nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) and nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADP), although the pathways for nicotinamide and nicotinic acid are very similar. NAD+ and NADP+ are coenzymes in a wide variety of enzymatic oxidation-reduction reactions. [3]
  • ¿cuál es la relación del ácido pantoténico (B5) con la coenzima A? ¿cuál es la función de la coenzima A?
  • ¿cuál es la forma activa de la vitamina B6? Piridoxal fosfato ¿Qué función tienen las enzimas que utilizan piridoxal fosfato como cofactor? Transaminación ¿Qué significa transaminación? Pyridoxal, pyridoxamine and pyridoxine are collectively known as vitamin B6. All three compounds are efficiently converted to the biologically active form of vitamin B6, pyridoxal phosphate. This conversion is catalyzed by the ATP requiring enzyme, pyridoxal kinase. Pyridoxal phosphate functions as a cofactor in enzymes involved in transamination reactions required for the synthesis and catabolism of the amino acids as well as in glycogenolysis as a cofactor for glycogen phosphorylase. The requirement for vitamin B6 in the diet is proportional to the level of protein consumption ranging from 1.4 - 2.0 mg/day for a normal adult. During pregnancy and lactation the requirement for vitamin B6 increases approximately 0.6 mg/day. Deficiencies of vitamin B6 are rare and usually are related to an overall deficiency of all the B-complex vitamins. Isoniazid (see niacin deficiencies above) and penicillamine (used to treat rheumatoid arthritis and cystinurias) are two drugs that complex with pyridoxal and pyridoxal phosphate resulting in a deficiency in this vitamin. back to the top
  • ¿para que tipo de reacciones se requiere la biotina? Reacciones de carboxilación ¿Qué tipo de bacterias sintetizan biotina? Biotin is the cofactor required of enzymes that are involved in carboxylation reactions, e.g. acetyl-CoA carboxylase and pyruvate carboxylase. Biotin is found in numerous foods and also is synthesized by intestinal bacteria and as such deficiencies of the vitamin are rare. Deficiencies are generally seen only after long antibiotic therapies which deplete the intestinal fauna or following excessive consumption of raw eggs. The latter is due to the affinity of the egg white protein, avidin, for biotin preventing intestinal absorption of the biotin. back to the top
  • In gluconeogenesis, the following new steps bypass these virtually irreversible reactions of glycolysis: Phosphoenolpyruvate is formed from pyruvate by way of oxaloacetate through the action of pyruvate carboxylase and phosphoenolpyruvate carboxykinase. El ácido pirúvico (ver otros nombres en la tabla) es un ácido alfa-ceto que tiene un papel importante en los procesos bioquímicos. El anión carboxilato del ácido pirúvico se conoce como piruvato El ácido pirúvico (ver otros nombres en la tabla) es un ácido alfa-ceto que tiene un papel importante en los procesos bioquímicos. El anión carboxilato del ácido pirúvico se conoce como piruvato
  • ¿en que órgano se encuentra la cobalamina (B12)? En el hígado Cuando se ingiere carne, como pasa la cobalamina a su forma activa? ¿para que se requiere la cobalamina (B12)? Funciona como cofactor de enzimas involucradas en el catabolismo de ácidos grasos de cadena impar y en el catabolismo de ciertos aminoácidos. Cobalamin is more commonly known as vitamin B12. Vitamin B12 is composed of a complex tetrapyrrol ring structure (corrin ring) and a cobalt ion in the center. Vitamin B12 is synthesized exclusively by microorganisms and is found in the liver of animals bound to protein as methycobalamin or 5'-deoxyadenosylcobalamin. The vitamin must be hydrolyzed from protein in order to be active. Hydrolysis occurs in the stomach by gastric acids or the intestines by trypsin digestion following consumption of animal meat. The vitamin is then bound by intrinsic factor, a protein secreted by parietal cells of the stomach, and carried to the ileum where it is absorbed. Following absorption the vitamin is transported to the liver in the blood bound to transcobalamin II. There are only two clinically significant reactions in the body that require vitamin B12 as a cofactor. During the catabolism of fatty acids with an odd number of carbon atoms and the amino acids valine, isoleucine and threonine the resultant propionyl-CoA is converted to succinyl-CoA for oxidation in the TCA cycle. One of the enzymes in this pathway, methylmalonyl-CoA mutase, requires vitamin B12 as a cofactor in the conversion of methylmalonyl-CoA to succinyl-CoA. The 5'-deoxyadenosine derivative of cobalamin is required for this reaction. The second reaction requiring vitamin B12 catalyzes the conversion of homocysteine to methionine and is catalyzed by methionine synthase. This reaction results in the transfer of the methyl group from N5-methyltetrahydrofolate to hydroxycobalamin generating tetrahydrofolate (THF) and methylcobalamin during the process of the conversion. Vitamin B12 deficiencies The liver can store up to six years worth of vitamin B12, hence deficiencies in this vitamin are rare. Pernicious anemia is a megaloblastic anemia resulting from vitamin B12 deficiency that develops as a result a lack of intrinsic factor in the stomach leading to malabsorption of the vitamin. The anemia results from impaired DNA synthesis due to a block in purine and thymidine biosynthesis . The block in nucleotide biosynthesis is a consequence of the effect of vitamin B12 on folate metabolism. When vitamin B12 is deficient essentially all of the folate becomes trapped as the N5-methylTHF derivative as a result of the loss of functional methionine synthase. This trapping prevents the synthesis of other THF derivatives required for the purine and thymidine nucleotide biosynthesis pathways. Neurological complications also are associated with vitamin B12 deficiency and result from a progressive demyelination of nerve cells. The demyelination is thought to result from the increase in methylmalonyl-CoA that result from vitamin B12 deficiency. Methylmalonyl-CoA is a competitive inhibitor of malonyl-CoA in fatty acid biosynthesis as well as being able to substitute for malonyl-CoA in any fatty acid biosynthesis that may occur. Since the myelin sheath is in continual flux the methylmalonyl-CoA-induced inhibition of fatty acid synthesis results in the eventual destruction of the sheath. The incorporation methylmalonyl-CoA into fatty acid biosynthesis results in branched-chain fatty acids being produced that may severely alter the architecture of the normal membrane structure of nerve cells
  • ¿Cuál es la fuente del ácido fólico? ¿Qué es THF y cuál es su función? Folic acid is a conjugated molecule consisting of a pteridine ring structure linked to para-aminobenzoic acid (PABA) that forms pteroic acid. Folic acid itself is then generated through the conjugation of glutamic acid residues to pteroic acid. Folic acid is obtained primarily from yeasts and leafy vegetables as well as animal liver. Animal cannot synthesize PABA nor attach glutamate residues to pteroic acid, thus, requiring folate intake in the diet. When stored in the liver or ingested folic acid exists in a polyglutamate form. Intestinal mucosal cells remove some of the glutamate residues through the action of the lysosomal enzyme, conjugase. The removal of glutamate residues makes folate less negatively charged (from the polyglutamic acids) and therefore more capable of passing through the basal lamenal membrane of the epithelial cells of the intestine and into the bloodstream. Folic acid is reduced within cells (principally the liver where it is stored) to tetrahydrofolate (THF also H4folate) through the action of dihydrofolate reductase (DHFR), an NADPH-requiring enzyme. The function of THF derivatives is to carry and transfer various forms of one carbon units during biosynthetic reactions. The one carbon units are either methyl, methylene, methenyl, formyl or formimino groups. These one carbon transfer reactions are required in the biosynthesis of serine, methionine, glycine, choline and the purine nucleotides and dTMP. The ability to acquire choline and amino acids from the diet and to salvage the purine nucleotides makes the role of N5,N10-methylene-THF in dTMP synthesis the most metabolically significant function for this vitamin. The role of vitamin B12 and N5-methyl-THF in the conversion of homocysteine to methionine also can have a significant impact on the ability of cells to regenerate needed THF. Clinical Significance of Folate Deficiency Folate deficiency results in complications nearly identical to those described for vitamin B12 deficiency. The most pronounced effect of folate deficiency on cellular processes is upon DNA synthesis. This is due to an impairment in dTMP synthesis which leads to cell cycle arrest in S-phase of rapidly proliferating cells, in particular hematopoietic cells. The result is megaloblastic anemia as for vitamin B12 deficiency. The inability to synthesize DNA during erythrocyte maturation leads to abnormally large erythrocytes termed macrocytic anemia. Folate deficiencies are rare due to the adequate presence of folate in food. Poor dietary habits as those of chronic alcoholics can lead to folate deficiency. The predominant causes of folate deficiency in non-alcoholics are impaired absorption or metabolism or an increased demand for the vitamin. The predominant condition requiring an increase in the daily intake of folate is pregnancy. This is due to an increased number of rapidly proliferating cells present in the blood. The need for folate will nearly double by the third trimester of pregnancy. Certain drugs such as anticonvulsants and oral contraceptives can impair the absorption of folate. Anticonvulsants also increase the rate of folate metabolism.
  • ¿Cuáles son las funciones principales del ácido ascórbico: vitamina C? Ascorbic acid is more commonly known as vitamin C. Ascorbic acid is derived from glucose via the uronic acid pathway. The enzyme L-gulonolactone oxidase responsible for the conversion of gulonolactone to ascorbic acid is absent in primates making ascorbic acid required in the diet. The active form of vitamin C is ascorbate acid itself. The main function of ascorbate is as a reducing agent in a number of different reactions. Vitamin C has the potential to reduce cytochromes a and c of the respiratory chain as well as molecular oxygen. The most important reaction requiring ascorbate as a cofactor is the hydroxylation of proline residues in collagen. Vitamin C is, therefore, required for the maintenance of normal connective tissue as well as for wound healing since synthesis of connective tissue is the first event in wound tissue remodeling. Vitamin C also is necessary for bone remodeling due to the presence of collagen in the organic matrix of bones. Several other metabolic reactions require vitamin C as a cofactor. These include the catabolism of tyrosine and the synthesis of epinephrine from tyrosine and the synthesis of the bile acids. It is also believed that vitamin C is involved in the process of steroidogenesis since the adrenal cortex contains high levels of vitamin C which are depleted upon adrenocorticotropic hormone (ACTH) stimulation of the gland. Deficiency in vitamin C leads to the disease scurvy due to the role of the vitamin in the post-translational modification of collagens. Scurvy is characterized by easily bruised skin, muscle fatigue, soft swollen gums, decreased wound healing and hemorrhaging, osteoporosis, and anemia. Vitamin C is readily absorbed and so the primary cause of vitamin C deficiency is poor diet and/or an increased requirement. The primary physiological state leading to an increased requirement for vitamin C is severe stress (or trauma). This is due to a rapid depletion in the adrenal stores of the vitamin. The reason for the decrease in adrenal vitamin C levels is unclear but may be due either to redistribution of the vitamin to areas that need it or an overall increased utilization.
  • ¿Qué residuos de prolina se hidroxilan en el colágeno? Vitamin C and Collagen Collagen is a rigid, fibrous protein that is the principal constituent of connective tissue in animals, including bones, teeth, cartilage, tendons, skin, and blood vessels. Collagen's high tensile strength is due to the unique structure of its basic structural unit, tropocollagen , which consists of three left-handed helical polypeptide chains intertwined around each other in a right-handed triple helix (right). Collagen has a unique amino acid composition, with nearly one-third of the amino acid residues being glycine, and containing many unusual modified amino acids. Two of these modified amino acids crucial to the structural properties of collagen, 3-hydroxyproline and 4-hydroxyproline (shown below), are produced by post-translational modification of proline residues by the enzyme prolyl hydroxylase, which requires vitamin C. So you can see why a deficiency in vitamin C would result in a severe compromise in the integrity of connective tissue, resulting in scurvy.
  • ¿cuál es una característica importante de las vitaminas liposolubles?
  • ¿cuáles son las formas de la vitamina A? ¿está presente la vitamina A en plantas? ¿Qué es beta-caroteno y en que vegetal se encuentra? ¿cómo se convierte el beta caroteno a vitamina A?
  • ¿Qué diferencia existe entre 11-cis-retinal y todo-trans-retinal? ¿de donde proviene el 11-cis-retinal? 11 cis-retinal es un pigmento púrpura rojizo. Junto con la proteína opsina forman la rodopsina , molécula que se encuentra en las puntas de conos y bastones (fotoreceptores de la retina). Sirve para que se pueda producir la sensación de visión . Cuando la luz(fotón) entra por la retina es absorbida por la rodopsina. Esta energía produce la ruptura del doble enlace (pi) en la estructura del 11 cis-retinal causando su isomerización a su forma trans. El trans-retinal es una molécula más lineal y rígida que el confórmero cis. El cambio de forma del retinal tiene como consecuencia que la opsina adquiera otra conformación espacial. Al complejo que se forma entre el trans-retinal y la opsina se le conoce como batorodopsina. El hecho de que el trans-retinal tenga una forma más o menos lineal hace que la batorodopsina sea un complejo enérgéticamente desfavorable. Así pues, en la batorodopsina ocurren una serie de cambios conformacionales que tienen la función de formar un isómero conformacional más estable, y que concluyen con la expulsión del trans-retinal de la opsina. Los rápidos movimientos de la proteína son transferidos a la membrana lipídica y células nerviosas que están comunicadas con la opsina. Esto genera impulsos nerviosos que viajan a través del nervio óptico hacia el cerebro, donde son interpretados como sensación de visión. Una vez libre, el trans-retinal se convierte a su forma cis debido a una serie de reacciones enzimáticas; ya en la forma cis, el retinal puede unirse nuevamente a una opsina. Vitamin A (or Vitamin A Retinol, retinal, and four carotenoids including beta carotene ) is a vitamin that is needed by the retina of the eye in the form of a specific metabolite, the light-absorbing molecule retinal , that is necessary for both low-light ( scotopic vision) and color vision . Vitamin A also functions in a very different role as an irreversibly oxidized form of retinol known as retinoic acid , which is an important hormone-like growth factor for epithelial and other cells.
  • La opsina + el 11-cis-retinal (pigmento rojo) forman la rodopsina, fotoreceptor de los bastones. Las opsinas , son un grupo de moléculas responsables de las reacciones celulares iniciales involucradas en la percepción de la luz. Se encuentra en las células fotorreceptoras de la retina, es decir en los conos y los bastones . Las opsinas se distribuye en siete tramos de hélice alfa que se sitúan perpendiculares a la membrana unidos por partes proteicas sin estructura. Los bastones poseen una opsina que se denomina rodopsina. Los conos poseen otras opsinas diferentes que son son las responsables de la visión en color. Los humanos tenemos tres opsinas de este tipo, cada una de ellas esta codificada en un gen, uno para el rojo, uno para el verde y otro para el azul, existen especies que tienen hasta seis genes por lo que el rango de color que pueden apreciar es superior, como las libélulas.
  • ¿cuál es el precursor inactivo de la vitamina D3 o colecalciferol? ¿cómo se produce la vitamina D3? Vitamin D is a group of fat-soluble secosteroids. In humans vitamin D is unique both because it functions as a prohormone and the body can synthesize it (as vitamin D3) when sun exposure is adequate. Measures of the serum levels reflect endogenous synthesis from sun exposure as well as intake from the diet and it is believed that synthesis may contribute generally to the maintenance of adequate serum concentrations. The evidence indicates that the synthesis of vitamin D from sun exposure works in a feedback loop that prevents toxicity but, because of uncertainty about the cancer risk from sunlight, no recommendations are issued by the Institute of Medicine for the amount of sun exposure required to meet vitamin D requirements. Accordingly the Dietary Reference Intakes for vitamin D assume that no synthesis occurs and that all of a person's vitamin D is from his or her diet. When synthesized in the kidneys, calcitriol circulates as a hormone, regulating the concentration of calcium and phosphate in the bloodstream and promoting the healthy growth and remodeling of bone. Vitamin D prevents rickets in children and osteomalacia in adults, and, together with calcium, helps to protect older adults from osteoporosis. Vitamin D also affects neuromuscular function, inflammation, and influences the action of many genes that regulate the proliferation, differentiation and apoptosis of cells.[2]
  • ¿cuál es la especie mas importante de la vitamina E? ¿función probable de la vitamina E en la membrana plasmática? antioxidante Vitamin E is a mixture of several related compounds known as tocopherols. The a-tocopherol molecule is the most potent of the tocopherols. Vitamin E is absorbed from the intestines packaged in chylomicrons. It is delivered to the tissues via chylomicron transport and then to the liver through chylomicron remnant uptake. The liver can export vitamin E in VLDLs. Due to its lipophilic nature, vitamin E accumulates in cellular membranes, fat deposits and other circulating lipoproteins. The major site of vitamin E storage is in adipose tissue. The major function of vitamin E is to act as a natural antioxidant by scavenging free radicals and molecular oxygen. In particular vitamin E is important for preventing peroxidation of polyunsaturated membrane fatty acids. The vitamins E and C are interrelated in their antioxidant capabilities. Active a-tocopherol can be regenerated by interaction with vitamin C following scavenge of a peroxy free radical. Alternatively, a-tocopherol can scavenge two peroxy free radicals and then be conjugated to glucuronate for excretion in the bile. back to the top Clinical significances of Vitamin E Deficiency No major disease states have been found to be associated with vitamin E deficiency due to adequate levels in the average American diet. The major symptom of vitamin E deficiency in humans is an increase in red blood cell fragility. Since vitamin E is absorbed from the intestines in chylomicrons, any fat malabsorption diseases can lead to deficiencies in vitamin E intake. Neurological disorders have been associated with vitamin E deficiencies associated with fat malabsorptive disorders. Increased intake of vitamin E is recommended in premature infants fed formulas that are low in the vitamin as well as in persons consuming a diet high in polyunsaturated fatty acids. Polyunsaturated fatty acids tend to form free radicals upon exposure to oxygen and this may lead to an increased risk of certain cancers.
  • Explica como la vitamina K actúa como coenzima ¿Que residuo ´modificado de ácido glutámico se forma? The metabolic functions and mechanism of action of vitamin K. Vitamin K functions in animal cells as the cofactor of the enzyme vitamin K-dependent carboxylase which catalyzes the post-translational formation of gamma-carboxyglutamyl (Gla) residues in specific vitamin K-dependent proteins. These proteins include four blood coagulation factors (prothrombin and Factors VII, IX and X), other plasma proteins (protein C, protein S and protein Z), two proteins from bone (osteocalcin or bone Gla-protein and matrix Gla-protein), and other proteins from lung, kidney, spleen, testis, placenta and other tissues. In the proteins involved in blood coagulation the Gla residues are mandatory for the activation of the inactive proenzymes; this process occurs on phospholipid surfaces to which the proenzymes are bound via Gla residues and calcium ions. The energy needed in the carboxylation reaction is obtained from the oxidation of vitamin K hydroquinone to 2,3-epoxide of the vitamin. Specific enzymes, vitamin K epoxide reductase and vitamin K quinone reductases, catalyze consecutive reactions in which the vitamin K hydroquinone is regenerated, thus allowing continued use of the vitamin K molecule for the carboxylations. The oral anticoagulants, derivatives of 4-hydroxycoumarin and indan-1,3-dione, used as therapeutic agents in thromboembolic disease, are antagonists to vitamin K preventing the catalytic use of vitamin K in the carboxylations by irreversibly inhibiting vitamin K epoxide reductase.
  • ¿cuántos tipos de vitamina K existen y cuál es su fuente?
  • Vitaminas

    1. 1. Esta presentación fue realizada por la Dra Martha Irma Elizondo LealVitaminas (micronutrientes) y oligoelementos Vitaminas hidrosolubles y liposolubles Deficiencias vitamínicas Oligoelementos (Minerales) Suplementos de vitaminas Suplementos de minerales
    2. 2. Las vitaminas son micronutrientes orgánicos esenciales Las vitaminas son moléculas orgánicas que se necesitan en pequeñas cantidades en la dieta de animales mayores Debido a que las vitaminas se requieren en la dieta en cantidades de mg o ug se refiere a ellas como micronutrientes. Los macronutrientes, carbohidratos, lípidos y proteínas se requieren en grandes cantidades por lo que se les llama macronutrientes Las vitaminas son esenciales en nuestra dieta porque no tenemos la maquinaria enzimática de sintetizarlas endógenamente.
    3. 3. Frecuentemente las vitaminas son precursoras de coenzimas Muchas enzimas requieren de cofactores para ser catalíticamente activas. Una clase de éstos cofactores, llamados coenzimas consisten en moléculas orgánicas pequeñas, las cuales muchas de ellas se derivan de vitaminas. La deficiencia de vitaminas genera enfermedades en todos los organismos. A la fecha se conocen 13 diferentes tipos de vitaminas
    4. 4. Tipos de vitaminas Vitaminas solubles en Vitaminas solubles en agua grasaTiamina (B1) Vitamina ARiboflavina (B2) Vitamina DNiacina (B3) Vitamina EAcido pantoténico (B5) Vitamina KPiridoxal, piridoxamina y piridoxina (B6)BiotinaCobalamina (B12)Acido fólicoAcido ascórbico
    5. 5. Las vitaminas como precursoras de coenzimas ygrupos prostéticos: Vitaminas hidrosolubles
    6. 6. Tiamina (vitamina B1) tiamina Pirofosfato de tiamina (TPP) La tiamina es un precursor de: tiamina pirofosfato (TPP). La tiamina se convierte en TPP en el cerebro y en el hígado por la tiamina difosfotransferasa. El TPP está implicado en la descarboxilación y transferencia de 2 carbonos de una cetosa a una aldosa. TPP es un cofactor para: piruvato deshidrogenasa (piruvato-acetil-CoA), α-cetoglutarato deshidrogenasa (ciclo de Krebs) y transcetolasa (ruta de las pentosas fosfato).
    7. 7. Enlace entre la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico • El punto de unión entre éstas dos rutas es el piruvato que se sintetiza en la glucólisis y que es convertido a acetil-CoA por el complejo multienzimático de la piruvato deshidrogenasa después de su transporte a la matriz mitocondrial.
    8. 8. Ciclo del ácido cítrico * *
    9. 9. Coenzimas participantes en el complejo piruvato deshidrogenasa Coenzima FuncionesTiamina pirofosfato (TPP) Descarboxilación y que transfiere unidades de dos carbonos desde una cetosa a una aldosa.Acido lipoico Transportador de grupos hidrógeno y acetiloNADH Transportador electrónicoFADH2 Transportador electrónicoCoenzima A (CoASH) Transportador de grupos acetilo
    10. 10. Fase no oxidativa• La transcetolasa cataliza 2 reacciones: – En la primera reacción, la enzima transfiere una unidad de dos carbonos desde la xilulosa-5-fosfato a la ribosa-5- fosfato, produciendo gliceraldehído-3-fosfato y sedoheptulosa-7-fosfato.
    11. 11. Riboflavina (vitamina B2) Riboflavina FAD La riboflavina es el precursor de las coenzimas mononucleótido de flavina (FMN) y flavina adenina dinucleótido (FAD). Las enzimas que requieren FMN o FAD como coenzimas se les llama flavoproteínas. Succinato Deshidrogenasa del ciclo de Krebs es una flavoproteína. Las formas reducidas de FMN y FAD, FMNH2 y FADH2, funcionan como transportadores de electrones en la cadena de transporte electrónico.
    12. 12. Niacina (B3) Ácido nicotínico nicotinamida La niacina o nicotinamida es la amida del ácido nicotínico. vitamina B3, necesaria para la forma activa de la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+). funcionan como cofactores para muchas Estructura del NAD+ . NADH deshidrogenasas, como: deshidrogenasas de se muestra en el recuadro. lactato y malato. La forma reducida del NAD+, NADH, funciona como transportador de electrones en la cadena de transporte electrónico.
    13. 13. Ciclo del ácido cítrico * *
    14. 14. Ácido pantoténico (B5) Ácido pantoténico Coenzima A El pantotenato se requiere para la síntesis de coenzima A, CoA es un componente de la proteína transportadora de grupos acilo de la sintasa de los ácidos grasos. El ácido pantotenoico se requiere para el metabolismo de los ácidos grasos y las proteínas. La coenzima A tiene un grupo tiol reactivo (-SH) al cual se unen covalentemente grupos acilo para formar tioésters durante las reacciones de transferencia de grupos acilo.
    15. 15. • La β-oxidación de las moléculas de acil-CoA está formada por cuatro reacciones que se producen en la matriz mitocondrial. Cada ciclo de reacciones formaβ-oxidación acetil-CoA y una de las acil acil-CoA con dos carbonos menos. CoA.
    16. 16. Piridoxal fosfato (Vitamina B6) piridoxina Piridoxal Piridoxamina Piridoxal, piridoxamina y piridoxina, todas en conjunto se conocen como vitamina B6. Todas las formas se pueden convertir a su forma biológicamente activa de la vitamina B6, piridoxal fosfato. Esta conversión es catalizada por una enzima que requiere ATP, piridoxal cinasa Piridoxal fosfato funciona como cofactor en enzimas que involucran reacciones de transaminación que se requieren para la síntesis y catabolismo de los aminoácidos, así como en glucogenólisis como cofactor de la fosforilasa del glucógeno
    17. 17. TRANSAMINACIÓN• Las células eucariotas poseen una gran variedad de Aminotransferasas.• Estas enzimas, que se encuentran tanto en el citoplasma como en las mitocondrias, poseen dos tipos de especificidad: – (1) la del α-aminoácido, que dona el grupo α-amino, y – (2) la del α-cetoácido, que acepta el grupo α-amino. Aunque las aminotransferasas varían de acuerdo con el tipo de aminoácido que unen, la mayoría de ellas utilizan el glutamato como donador del grupo amino.
    18. 18. Biotina  La biotina es un cofactor que se requiere para las reacciones de carboxilación. Ejemplo la acetil-CoA carboxilasa y piruvato carboxilasa.  La biotina se encuentra en Biotina muchas comidas y también es sintetizada por bacterias intestinales.
    19. 19. SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS2.-Formación de Malonil-CoAEl Malonil-CoA se forma por carboxilación del Acetil CoA. Esta reacciónrequiere ATP y es la etapa limitante en la formación de ácidos grasos.La enzima catalizadora es la Acetil CoA carboxilasa , que requiere a la biotinacomo coenzima. Acetil CoA carboxilasa La carboxilasa extrae un protón del carbono alfa de la acetil CoA para generar un carbanión reactactivo, que ataca al carbono de la carboxibiotina y lo transfiere al acetil CoA, para dar Malonil-CoA.
    20. 20. Piruvato carboxilasa El primer paso en la gluconeogénesis es la carboxilación del piruvato para formar oxalacetato, se utiliza una molécula de ATP. Esta reacción es catalizada por piruvato carboxilasa (una ligasa) unida a su grupo prostético la biotina
    21. 21. Cobalamina (B12)  La vitamina B12 es sintetizada exclusivamente por microorganismos y se encuentra en el hígado de animales unida a la proteína metilcobalamina o 5´- dioxiadenosilcobalamina.  La vitamina debe de hidrolizarse de la proteína de carne que consumimos en la dieta para pasar a su forma activa.  La hidrólisis ocurre en el estómago por medio de los ácidos gástricos o en el intestino por la digestión de la tripsina después de consumir carne.  La vitamina se une a una proteína que secretan las células parietales del estómago y transportada al ileum donde se absorbe.  Posteriormente se transporta al hígado.  La vitamina B12 se requiere para el catabolismo de los ácidos grasos de cadena impar y para el catabolismo de losLa cobalamina contiene un aminoácidos: valina, isoleucina y treonina.grupo cobalto  La enzima metilmalonil-CoA mutasa requiere vitamina B12 como cofactor en la conversión de metilmalonil-CoA a succinil-CoA.
    22. 22. Catabolismo de aminoácidos • Se requieren muchos pasos para la conversión de metionina, isoleucina o valina en succinyl-CoA del Ciclo de Krebs. • El propioni-CoA se convierte en succinil-CoA en tres pasos. • La enzima que cataliza el último de estos pasos, la metilmalonil-CoA mutasa, requiere metilcobalamina.
    23. 23. Acido fólico THF  El ácido fólico se obtiene principalmente de las levaduras, vegetales de hoja y de la carne de hígado.  El ácido fólico se reduce dentro de las células (del hígado principalmente donde se almacena) a tetrahidrofolato (THF) que funciona como coenzima en muchas reacciones, especialmente en el metabolismo de los aminoácidos y ácidos nucleicos.  La función de los derivados de THF es de transportar y transferir unidades de carbón en reacciones biosintéticas. Estas unidades de carbón pueden ser: metil, metileno, o grupos formil.
    24. 24. Aminoácidos que se degradan a piruvato• 1. Alanina. Recuerde que la reacción de transaminación reversible en la que participan la alanina y el piruvato es un componente importante del ciclo de la alanina que se ha presentado previamente (Sección 8.2).• 2. Serina. Como se ha descrito, la serina se convierte en piruvato por la serina deshidratasa.
    25. 25. Acido ascórbico: vitamina C  La forma activa de la vitamina C es el ácido ascórbico.  La reacción más importante es fungir como cofactor en la hidroxilación de residuos de prolina en colágeno para formar residuos de 4-hidroxyprolina. la vitamina C es entonces necesaria en el mantenimiento normal del tejido conectivo y en la sanación de heridas.
    26. 26. Vitamina C Importante en la formación de residuos de 3- y 4- hidroxiprolina, una modificación postraduccional por la enzima prolil hidroxilasa la cual requiere para su función vitamina C. El tejido conectivo se ve afectado por deficiencias de vitamina C.
    27. 27. Vitaminas solubles en grasa Vitaminas A, D, E, y K
    28. 28. Vitaminas liposolubles Una característica importante de las vitaminas liposolubles es de que se pueden almacenar en el organismo en grandes cantidades, así que los efectos de deficiencia pueden no manifestarse en muchos meses.
    29. 29. Vitamina A Existen dos formas naturales de la vitamina A, vitamina A1, o retinol, (presente en hígado de pescados de mar) y vitamina A2 (presente en hígado de pescados de agua dulce). La vitamina A no está presente en plantas pero pueden contener carotenoides, como β-caroteno presente en zanahoria (compuestos isoprenoides) que son convertidos a Vitamina A por medio de una ruptura de enlace enzimática. La principal función de la vitamina A está implicada con la visión.
    30. 30. Vitamina A11-cis-retinal Todo-trans-retinalRetinol Retinoic Acid
    31. 31. Receptores acoplados a Gt activados por luz• La retina tiene dos fotorreceptores: conos y bastones• La rodopsina es un receptor acoplado a G, localizada en los bastones- La rodopsina absorbe un fotón y se convierte en un isómero todo-trans- La metarrodopsina II u opsina activada es el todo-trans-retinal unido a la opsina, al interactuar con la proteína G la activa (Gt).
    32. 32. Vitamina D la vitamina D3 o colecalciferol, es normalmente producida en la piel de las personas y animales por un precursor inactivo, 7- dehidrocolesterol, por reacciones activadas por la luz UV. Los humanos no necesitan suplementos de vitamina D mientras reciban suficiente exposición a la luz solar. Se requiere para la absorción del Ca2+ Vitamina D3 7-dehidrocolesterol
    33. 33. Ergosterol 7-DehydrocholesterolVitamin D2 Vitamin D3
    34. 34. colesterol
    35. 35. Vitamina E α-tocoferol Existen al menos 3 especies: α-,β-, y γ-tocoferol, de las cuales la α-tocoferol es la mas importante. Es probable que la vitamina E prevenga el ataque destructivo del oxígeno en los lípidos de la membrana plasmática.
    36. 36. Vitamina K La vitamina K actúa como coenzima de una carboxilasa que determina la carboxilación postraduccional de residuos de ácido glutámico para formar el aminoácido ácido γ-carboxiglutámico (GLA). Esta modificación es indispensable para activar un grupo de proteínas, ejemplo,  La protrombina y los factores de coagulación VII, IX y X,  Las proteínas plasmáticas C, H, S y Z,  La osteocalcina y la proteína GLA de la matriz proteica en el hueso
    37. 37. Las vitaminas K se dividen en tres grupos Vitamin K2 Vitamina K1 "n" can be 6, 7 or 9 isoprenoid groups Vitamina K3 Vitamina K1 de origen vegetal, y la más presente en la dieta. Vitamina K2, de origen bacteriano Vitamina K3 , de origen sintético.
    38. 38. Deficiencias vitamínicas
    39. 39. Deficiencias vitamínicas: vitaminas hidrosolubles Vitaminas Síntomas de deficienciassolubles en agua El beriberi, una enfermedad caracterizada por desórdenes neurológicos, parálisis,Tiamina (B1) y pérdida de peso. Cuando existe una deficiencia de riboflavinas, los síntomas son piel seca, enrojecida y débil, labios dañados, dolor de garganta y lengua,Riboflavina (B2) problemas y heridas en labios (cheliosis), ojos irritados, sensibilidad a la luz, perdida de memoria y sensación de quemazón en los pies. La deficiencia de ácido nicotínico causa pelagra (piel áspera), dermatitis, depresión,Niacina (B3) diarrea.Acido pantoténico (B5) hipertensión
    40. 40. Deficiencias vitamínicas: vitaminas hidrosolubles Vitaminas Síntomas de deficiencias solubles en aguaPiridoxal, piridoxamina y Las deficiencias de la vitamina B6 no son comunes pero pueden causarpiridoxina (B6) depresión, confusión o convulsiones. Las deficiencias son poco comunes pero pueden causar: comezón en las cejas, dolor muscular, fatiga.Biotina Las deficiencias se ven generalmente después de terapias con antibióticos que destruyen la flora intestinal o ingiriendo muchos huevos ya que la clara contiene avidina (glucoproteína) la cual inhibe la absorción de la biotina en el intestino.Cobalamina (B12) Anemia, anemia perniciosa, acidosis metilmalónica. Las deficiencias del ácido fólico pueden causar: anemia, problemas con elAcido fólico desarrollo del tubo neural en fetos. La deficiencia de vitamina C causa escorbuto debido al papel de la vitamina en modificaciones post-traduccionales de colágenos. El escorbuto se caracteriza por pielAcido ascórbico amoratada, fatiga muscular, encías hinchadas, reducción en cicatrización y hemorragia, osteoporosis y anemia
    41. 41. Deficiencias vitamínicas: vitaminas liposolubles Vitamina Síntomas de deficiencias A Ceguera nocturna, piel seca, ojos secos, mucosas secas, crecimiento raquítico, esterilidad en sexo masculino. D Raquitismo en niños, deformaciones de esqueleto, metabolismo anormal de calcio y fosfato E Inhibición en la producción de esperma, degeneración del hígado, alteraciones en la membrana. K Coagulación deficiente de la sangre
    42. 42. Oligoelementos (minerales) Funciones
    43. 43. Fósforo Componente de nucleótidos, ATP, y en los presentes en los ácidos nucleicos. Se encuentra en los fosfolípidos presentes en la membrana plasmática El sistema amortiguador del fosfato (H2PO4-↔HPO42-) mantiene el pH del fluído interno celular en mamíferos de 6.9-7.4. Sales de fosfato de calcio fortalecen los huesos.
    44. 44. Calcio El 99% del calcio en los adultos está presente en el esqueleto y el 1% restante dentro de la célula o en el fluído extracelular. Es un segundo mensajero muy importante que activa efectores diferentes, activa la proteincinasa C implicada en procesos de transducción de señales, forma un complejo con calmodulina en el que regula diferentes enzimas, ejemplo adenililciclasa que produce cAMP (otro segundo mensajero) La contracción del músculo esquelético requiere la participación de Ca2+ El Ca2+ actúa como segundo mensajero en la contracción involuntaria del músculo cardíaco. El Ca2+ es muy importante para mantener los huesos sanos. La entrada de Ca2+ a las terminales axónicas es esencial para la fusión de las vesículas y la liberación de los neurotransmisores en la terminal sináptica.
    45. 45. Azufre Es un constituyente de grasas, fluídos del cuerpo y minerales del esqueleto. El grupo sulfhidrilo (SH) está presente en aminoácidos tales como la metionina y la cisteína responsables de formar puentes de disulfuro en proteínas, estabilizando así su estructura tridimensional. Los grupos sulfhidrilo (SH) presentes el grupo prostético de fosfopanteteína capacitan a la CoA y a la proteína transportadora de grupos acilo (ACP) de unir mediante enlaces tioéster grupos acilo y transportarlos.
    46. 46. Potasio Si no hubiera K+ no sería posible el mantenimiento del potencial eléctrico de la membrana. La bomba ATP de Na+/K+ junto con el canal de fuga de K+ son los principales generadores del potencial eléctrico a través de la membrana. Los canales de K+ son esenciales en la transmisión del impulso nervioso y en el mantenimiento polarizado de la membrana de los axones nerviosos de potenciales en reposo. El K+ que ingresa al citosol de células del músculo cardíaco por canales de K+ regulados producen su relajación.
    47. 47. Sodio El Na+ es esencial en la despolarización de la membrana del axón nervioso para la transmisión del impulso nervioso El gradiente químico de Na + permite all simportador de 2Na+/glucosa la captación de glucosa en el epitelio del intestino. El Na+ permite la contracción de aurículas y ventrículos del miocardio La entrada de Na+ y Ca2+ en las células de la retina (bastones) permite la adaptación de los ojos a la obscuridad.
    48. 48. Cloro El gradiente de Cl- a través de la membrana es muy importante para el funcionamiento correcto del antiportador Cl-/HCO3-, que transporta hacia fuera HCO3- bajando el pH citosólico. El Cl- es esencial para acidificar la luz del estómago y los lisosomas.
    49. 49. Magnesio Mas de 300 enzimas requieren al Mg++ para ser catalíticamente activas. Agregar ejemplos. La concentración de Mg2+ es importante para el buen funcionamiento del receptor de insulina en las células y por lo tanto del control del nivel de azúcar en la sangre.
    50. 50. Hierro El hierro se encuentra unido al grupo hemo de la hemoglobina. Su estado reducido y oxidado permite la captación y liberación de O 2. Centros de hierro y azufre que se encuentran en proteínas que participan en la cadena de transporte electrónico. El hierro es el grupo prostético de catalasa, citocromo oxidasa. Los citocromos contienen Fe, el cual puede sufrir transiciones reversibles entre los estados de oxidación Fe+3 y Fe+2 lo que los capacita como transportadores de electrones en la CTE.
    51. 51. Función biológica de algunos microelementos
    52. 52. Funciones biológicas de algunos microelemetos Elemento Función biológicaYodo Se requiere para el funcionamiento de la glándula tiroidesCobre Grupo prostético de la citocromo oxidasaManganeso Cofactor de arginasa y otras enzimasZinc Cofactor de deshidrogenasas, DNA polimerasas, anhidrasa carbónicaCobalto Componente de la vitamina B12Selenio Cofactor de glutationa peroxidas y otras enzimas.
    53. 53. Suplementos vitamínicos
    54. 54. Importancia de los suplementos vitamínicos Las vitaminas juegan un papel muy importante en el buen funcionamiento de los sistemas tales como: nervioso, digestivo, circulatorio. Por lo tanto debemos evitar deficiencias de vitaminas. Los suplementos para usos preventivos y terapéuticos son una buena opción para evitar éstas deficiencias.
    55. 55. Importancia de los suplementos vitamínicos Factores como una dieta inadecuada, edad, medicamentos o enfermedad pueden causar problemas con la absorción de vitaminas que son de vital importancia. Inclusive una dieta normal puede no incluir los requerimietos diarios (recommended dietary allowance:RDA) de por ejemplo, de 2 mg de vitamina B6, así que en éstos casos se requieren suplementos de ésta vitamina. Las multivitaminas no siempre cumplen con el RDA, como las vitaminas D y E, por lo que se recomiendan suplementos de éstas vitaminas.
    56. 56. Casos en los que se recomiendan suplementos vitamínicos El suplemento de ácido fólico es esencial y recomendado especialmente durante el embarazo para prevenir defectos del tubo neuronal. La dosis recomendada es de 400 mcg, que probablemente no se logra aún con una dieta balanceada. Los vegetarianos suelen sufrir deficiencias de vitamina B12, se les recomienda suplementos del complejo B. Los suplementos de Beta caroteno son para fortalecer el sistema immune e incrementar los glóbulos blancos y prevenir el cáncer. La vitamina C es un potente antioxidante que se recomienda tomar como suplemento.
    57. 57. Casos en los que se recomiendan suplementos vitamínicos La vitamina D y el calcio se combinan como suplemento ya que la vitamina D es esencial para la absorción de calcio. El RDA es 1200 mg de calcio y 400 IU de vitamina D. en la etapa de climaterio es común la pérdida de densidad ósea, así que se recomiendan el suplemento de vitamina D combinada con calcio.
    58. 58. Casos en los que se recomiendan suplementos vitamínicos La vitamina E es un antioxidante esencial que previene arteroesclerosis y síntomas relacionados con una edad avanzada. Sin embargo, comúnmente no está presente en la dieta por lo que se recomienda usar suplementos de vitamina E.
    59. 59. Importancia de los suplementos vitamínicos Los suplementos son fácil de tomar, son económicos y previenen deficiencias. La Escuela de Salud Pública de Harvard ha conducido estudios en los que han probado que los suplementos vitamínicos pueden prevenir enfermedades cardiovasculares y cáncer. Tienen propiedades antioxidantes que neutralizan los efectos negativos de los radicales libres. Mejoran funciones biológicas, fortalecen el sistema immune, ayudan a la digestión, mejoran las funciones cognitivas y la salud mental. Los suplementos vitamínicos no son drogas, así que no curan enfermedades, sin embargo tienen usos terapéuticos y son efectivos en aliviar condiciones como la osteoporosis y problemas mentales. Las vitaminas no sustituyen una dieta balanceada, pero pueden usarse bajo control médico para compensar cualquier deficiencia.
    60. 60. Suplementos de minerales Dado que los minerales son de vital importancia en los humanos se recomienda tomar suplementos. Las multivitaminas por lo general contienen minerales ya que no se pueden asimilar sin la ayuda de los éstos. El cuerpo humano no puede sintetizar ni un solo mineral. Todas nuestras células y fluidos de nuestro cuerpo contienen cantidades variadas de minerales.
    61. 61. Bibliografía1. Karp, Gerald. Biología Celular y Molecular. Ed. Mc Graw Hill. 5ª Edición. 20082. Lehninger, A.L. et al. Principios de Bioquímica. Ediciones Omega, S. A. 2001.
    62. 62. Ligas• Para vitaminas:• Para calcio:• Para azufre:• Para suplementos vitamínicos Importance of Vitamin Supplements |