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Enzimas

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enzimas en el metabolismo humano, espero les guste

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Enzimas

  1. 1. ENZIMAS
  2. 2. INTRODUCCION Los organismos vivos están constituidos por una enorme cantidad de células, éstas en su interior llevan a cabo múltiples procesos, los cuales permiten que se origine y mantenga la vida, gran parte de estos procesos son realizados por las enzimas que son biocatalizadores de naturaleza proteica, que tienen la capacidad de degradar de compuestos orgánicos disminuir la energía de activación y al mismo tiempo acelerar la velocidad de la reacción. Mediante la presentación revisaremos las actividades de las enzimas y como están interfieren en procesos metabólicos alterando nuestra salud.
  3. 3. ¿QUE ES UNA ENZIMA? Son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.
  4. 4. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS Disminuyen la energía de activación de una reacción. Aceleran la velocidad de una reacción.
  5. 5. CATALIZIS QUIMICAS Y ENZIMATICAS
  6. 6. METODOS QUE ACELERAN LA VELOCIDAD DE UNA REACCION QUIMICA. Elevación de la temperatura Uso de un catalizador
  7. 7. CATALISIS ENZIMATICA Las enzimas cuentan, dentro de su gran estructura, con sitios activos, que son lugares favorecidos para la unión de otras sustancias llamadas sustratos. Es el en sitio activo donde ocurre la transformación del sustrato. Lo importante del sitio activo es su alta especificidad : solo un único sustrato encaja en el y puede allí ser transformado.
  8. 8. SITIO ACTIVO
  9. 9. Existen dos modelos de especificidad MODELO LLAVE-CERRADURA
  10. 10. MODELO AJUSTE INDUCIDO
  11. 11. INHIBICION ENZIMATICA La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, disminuir o eliminar por la acción de ciertas sustancias llamados inhibidores enzimáticos.
  12. 12. IMPORTANCIA DE LA INHIBICION ENZIMATICA
  13. 13. LOS INHIBIDORES ENZIMATICOS Los Inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.
  14. 14. CLASIFICACION DE LOS INHIBIDORES ENZIMATICOS Pueden clasificarse en 2 grandes grupos: REVERSIBLE Competitivo No competitivo IRREVERSIBLE
  15. 15. Inhibición enzimática Irreversible: El inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente. Por ejemplo, la aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA) inhibe irreversiblemente la acción de la sintetasa de prostaglandina: Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamación. Al quedar bloqueada su síntesis se reduce la inflamación y se alivia el dolor.
  16. 16. INHIBICION ENZIMATICA REVERSIBLE COMPETITIVA Por ello este tipo de inhibición se caracteriza en que puede disminuirse considerablement e aumentando la concentración de sustrato.
  17. 17. INHIBICION DEL SUCCINATO DESHIDROGENASA
  18. 18. INHIBICION ENZIMATICA REVERSIBLE NO COMPETITIVA
  19. 19. INHIBICION COMPETITIVA
  20. 20. INHIBICION NO COMPETITIVA
  21. 21. EN RESUMEN
  22. 22. ESPECIFICIDAD ENZIMATICA Indica que no existen productos secundarios. Las enzimas son especificas para: El sustrato La reacción
  23. 23. TIPOS DE ESPECIFICIDAD Especificidad absoluta. Especificidad relativa.
  24. 24. ESPECIFICIDAD DE ACCION Consiste en que la enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un sustrato. La especificidad depende de las características del sitio activo o centro activo.
  25. 25. EL ENLACE DE LA ENZIMA A SUSTRATOS ESPECIFICOS DEPENDE DE LOS DIFERENTES GRUPOS RELACIONADOS CON EL SITIO ACTIVO: Grupos que forman el esqueleto peptídico. Grupo de orientación. Grupo ambientadores. Grupos catalíticos.
  26. 26. Molécula orgánica Claves en el mecanismo de catálisis, aceptando o donando electrones o grupos funcionales. modifican su estructura durante la reacción para luego volver a su forma original para poder ser reutilizadas en otras reacciones. Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. Una misma coenzima puede unirse a un gran número de enzimas distintas.
  27. 27. 1.-La coenzima se une a una enzima. Mecanismo de Acción 6.-La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones 2.-La enzima capta su sustrato específico. 5.-La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima. 3.-La enzima ataca a dicho sustrato, transfirien do algunos de sus electrones. 4.-La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.
  28. 28. Coenzima Grupo químico transferido Distribución Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y eucariotas S-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y eucariotas 3'-Fosfoadenosina-5'fosfosulfato Grupo sulfato Bacterias, arqueas y eucariotas Coenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas Tetrahidrobiopterina Átomo de oxígeno y electrones Bacterias, arqueas y eucariotas Citidina trifosfato Diacilgliceroles y grupos lipídicos Bacterias, arqueas y eucariotas Azúcares nucleótidos Monosacáridos Bacterias, arqueas y eucariotas Glutatión Electrones Algunas bacterias y la mayoría de eucariotas Coenzima M Grupo metilo Metanógenos Coenzima B Electrones Metanógenos Metanofurano Grupo formilo Metanógenos Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos
  29. 29. VITAMINAS Y DERIVADOS Coenzima Vitamina Componente adicional Grupo químico transferido Distribución NAD + y NADP + Niacina (B3) ADP Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas Coenzima A Ácido pantoténico (B5) ADP Grupo acetilo y otros grupos acilo Bacterias, arqueas y eucariotas Ácido tetrahidrofólico Ácido fólico (B9) Residuos de glutamato Filoquinona (K1) Menaquinona (K2) Menadiona(K3)* Vitamina K Ácido ascórbico Coenzima F420 Grupos metilo, formilo, Bacterias, arqueas y metileno y formimino eucariotas Ninguno Grupo carbonilo y electrones Bacterias, arqueas y eucariotas * Sintética Vitamina C Ninguno Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas Riboflavina (B2) Aminoácidos Electrones Metanógenos y algunas bacterias
  30. 30. Principales Coenzimas Principales Coenzimas
  31. 31. Coenzima A (CoA) Es una coenzima de transferencia de grupos acilo que participa en diversas rutas metabólicas (ciclo de Krebs, síntesis y oxidación de ácidos grasos). Se deriva de una vitamina: el ácido pantoténico (vitamina B5), y es una coenzima libre. Acido (Coenzima F) tetrahidrofolico Derivada del ácido fólico (vitamina B), es un compuesto de particular importancia en el metabolismode los aminoácidos y la síntesis de purina. Los grupos químicos que transfiere son el metilo, formilo, metileno y formimino.
  32. 32. Adenosina trifosfato (ATP) Es una molécula utilizada por todos los organismos vivos para proporcionar energía en las reacciones químicas. También es el precursor de una serie de coenzimas esenciales como el NAD+ o la coenzima A. El ATP es uno de los cuatro monómeros utilizados en la síntesis de ARN celular. Además, es una coenzima de transferencia de grupos fosfato que se enlaza de manera no-covalente a las enzimas quinasas (co-sustrato) Coenzima (ubiquinona) Q10 La coenzima Q es un componente de la cadena de transporte de electrones y participa en la respiración celular aeróbica, generando energía en forma de ATP.
  33. 33. Glutatión Acido ascórbico Es un tripéptido que contiene un enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral de glutamato. Es un antioxidante, y protege a las células de toxinas tales como los radicales libres. Es un ácido de azúcar con propiedades antioxidantes. Su aspecto es de polvo o cristales de color blanco-amarillento. Es soluble en agua.
  34. 34. La vitamina K: denota una serie de compuestos derivados de la 2-metil-1,4-naftoquinona. Las vitaminas K se dividen en tres grupos: Vitamina K o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la más presente en la dieta. Vitamina K o menaquinona, de origen bacteriano (difieren en el número de unidades isoprenoides que se encuentran en la cadena lateral), Vitamina K o menadiona, liposoluble, de origen sintético. Sus derivados bisulfíticos son solubles en agua.
  35. 35. COFACTORES ENZIMATICOS
  36. 36. Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferentes naturaleza química , que participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas ; los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones .
  37. 37. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzimática - sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima , o constituyen por si los centros catalíticos que gana eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas.
  38. 38. COFACTORES INORGANICOS Es definido como un componentes no enzimático que promueve el valor catalítico de una enzima , se enfatiza mas la función que la estructura dado que casi un tercio de las enzimas requiere de metales iónicos para la función catalítica Es evidente que los componentes inorgánicos conforman una parte substancial de los cofactores. La mayoría de los metales traza tienen un común denominador en su involucramiento íntimo con las enzimas; muchos son componentes del sitio activo que se une a los sustratos, aceptan electrones, estabilizan las estructuras terciaria y cuaternaria y aún regulan el ritmo de las rutas metabólicas.
  39. 39. Propiedades generales Los cofactores minerales comprenden un grupo grande de substancias inorgánicas, con una mayoría de iones metálicos. El dominio de iones metálicos incluye macro métales (como Na+, K+, Ca2+). Iones metálicos traza (incluyendo Fe2+, Zn2+, Cu2+ y Mn2+) y metaloides (como Se, Si y B). Los iones metálicos son adecuados para la labor de ejecutar peligrosas reacciones químicas en las superficies enzimáticas Un cofactor metálico extiende el repertorio de funciones catalíticas disponibles para y realizadas por enzimas. Las enzimas que dependen de los iones metálicos como cofactores caen en 2 categorías: enzimas activadas por metales y metaloenzimas. Las metaloenzimas, en contraste, tienen un cofactor metálicos unido firmemente a una región específica en la superficie de la proteína..
  40. 40. Cofactores metálicos: Hierro • Centro catalítico primario. • Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación. • Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa. La mayoría de enzimas con hierro acoplan el hierro ya sea como heme o como un arreglo especial de hierro con grupos azufre conocidos como centros hierro-azufre (FenSn). cinc El cinc es tal vez el más ubicuo y versátil de todos los cofactores metálicos. Más de 300 enzimas tienen un cofactor de cinc.
  41. 41. Manganeso Mientras que el cinc puede ser el metal de transición más común en enzimas. Cobalto El papel del cobalto como cofactor está limitado a su presencia en la vitamina B12 Vanadio Aunque todavía debe describirse una función bioquímica completa para el vanadio en los animales superiores, reportes en bacterias y algas proporcionan pistas sobre la necesidad funcional de este metal en la catálisis enzimática.
  42. 42. Calcio Es un cofactor para un número limitado de importantes enzimas, además del complejo actina-miosina en el músculo; alfa-amilasa y termolisina son 2 de las más conocidas. Como un ión libre o trabajando a través de calmodulina, el calcio es mejor entendido como un activador de enzimas en rutas de señalización celular dependientes de hormonas. Molibdeno Ampliamente distribuido en plantas y animales. El metal existe en 3 estados de valencia: Mo4+, Mo5+ y Mo6+. Un número limitado de reacciones redox explotan los estados multivalencia. Las enzimas dependientes de molibdeno se encuentran en rutas que metabolizan purinas, pirimidinas, pterinas, aldehídos y sulfitos.
  43. 43. Níquel Aparece con poca frecuencia, reportándose en enzimas microbianas y de plantas, como ureasa del frijol arroz y tomates. Hay unos 2 gramo-átomos de níquel por mol de subunidad (96,000 Da) de la enzima. Otras metaloenzimas conteniendo níquel incluyen el Factor F340 encontrado en la membrana de bacterias metanogénicas, carbono-monóxido-deshidrogenasa e hidrogenasas I y II.
  44. 44. Otros cofactores metálicos El ión sodio no es considerado generalmente con un cofactor específico pues no se ha demostrado la existencia de una enzima cuya catálisis dependa estrictamente de los iones de sodio. El ión magnesio es requerido por un gran número de enzimas conocidas como quinasas, enzimas que transfieren el grupo fosfato terminal de ATP a un sustrato. El ión potasio es un cofactor específico para piruvato quinasa en la ruta de glicólisis. Tanto potasio como magnesio forman enlaces no permanentes con sus respectivas enzimas y por tanto actúan más en la capacidad de activadores Aunque cromo, estaño, arsénico y estroncio han sido postulados por algunos investigadores como esenciales para el óptimo crecimiento y salud de los organismos
  45. 45. Cofactores minerales no metálicos: Selenio Como un congénere del azufre, el selenio se vuelve parte de la estructura de proteínas como selenocisteina y selenometionina, no como un átomo de selenio ligado directamente a la proteína como un grupo prostético. Estas son los cofactores activos en las enzimas con selenio. Sílice Existe debate sobre si sílice es un cofactor, aunque es innegable su importancia en un número considerable de reacciones bioquímicas
  46. 46. Boro Manipulando el contenido de boro en la dieta lleva a un amplio número de respuestas metabólicas, lo que atestigua la importancia potencial del boro en la nutrición humana.
  47. 47. Los cofactores minerales son más sutiles y están dedicados específicamente a enzimas. Para eso la superficie de la proteína puede ser fácilmente modificada químicamente por interacción con sustratos y que la enzima puede perder fácilmente su forma biológica por desnaturalización. Los cofactores minerales entran en la labor diaria de hacer que una enzima soporte el ambiente difícil en que existe. También se ha demostrado que son ligadores efectivos de sustrato y que interactúan con oxidantes y reductores sin dificultad. La catálisis y la estabilidad estructural son las 2 funciones primarias de los metales en las enzimas. Muchos factores orgánicos sirven como agentes de captura de electrones y de transferencias de grupo, lo que sugiere que las metaloenzimas pueden respaldar enzimas con cofactores orgánicos; sin embargo, esta visión es sobresimplificada ya que hay muchas reacciones catalizadas por enzimas en donde solamente un metal podrá cumplir con el papel, como en las metaloenzimas que catalizan la destrucción de radicales de oxígeno
  48. 48. Muchos factores orgánicos sirven como agentes de captura de electrones y de transferencias de grupo, lo que sugiere que las metaloenzimas pueden respaldar enzimas con cofactores orgánicos; sin embargo, Ejemplo : las metaloenzimas que catalizan la destrucción de radicales de oxígeno Nos referimos a los metales esenciales en un nivel similar que las vitaminas, que son requeridas en cantidades muy pequeñas para mantener el status quo en un sistema y, como las vitaminas, están disponibles solamente a través de la dieta. Por lo tanto, podemos concluir que los minerales esenciales y las vitaminas tienen un punto común en las enzimas, a las cuales, literalmente, les permiten funcionar
  49. 49. Conformación: Esta formado por uno o varios iones inorgánicos como:
  50. 50. Consideracion Clinica Metabolismo Las enzimas son esenciales para la vida ya que, de otra forma, las reacciones en las células se darían con poca rapidez. Una malfunción en una enzima, provocada por una sobreproducción o subproducción, mutación, deleción, etc., p uede provocar enfermedades como la fenilcetonuria. conjunto de reacciones bioquímicas y procesos físicoquímicos que ocurren en una célula y en el organismo
  51. 51. Fenilcetonuria Es una rara afección en la cual un bebé nace sin la capacidad para descomponer apropiadamente un aminoácido llamado fenilalanina.
  52. 52. Causas La fenilalanina juega un papel en la producción corporal de melanina. La fenilcetonuria es una enfermedad hereditaria Esta para el sistema nervioso central y ocasiona daño cerebral.
  53. 53. Otros síntomas pueden ser: • Retraso de las habilidades mentales y sociales • Tamaño de la cabeza considerablemente por debajo de lo normal • Hiperactividad • Movimientos espasmódicos de brazos y piernas • Discapacidad intelectual • Convulsiones • Erupción cutánea • Temblores • Postura inusual de las manos
  54. 54. Tratamiento El tratamiento comprende una dieta extremadamente baja en fenilalanina Lofenalac es una leche en polvo infantil especial para bebés con fenilcetonuria . La fenilcetonuria es una enfermedad que se puede tratar
  55. 55. CONCLUSION

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