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Enzimas (2)

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Enzimas (2)

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Las enzimas1 2 son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.3 4 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Las enzimas1 2 son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.3 4 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

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Enzimas (2)

  1. 1. UNIVERSIDA NACIONAL DE JULIACA “ENZIMAS ” JULIACA – PUNO –PERU 15 DE MAYO DEL 2017 INTEGRANTES: TURPO QUIRO JHON K, RAFAEL MENDOZA LUZ CLARITA PINO GUTIERRES YANELA CCOA TACCA MARGOT HUAYTA QUSIPE FERNANDO
  2. 2. CARACTERISTICA SON PROTEINAS FORMADAS POR CELULAS ACELERAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCION ES DISMINUYEN DO LA ENERGIA DE ACTIVACION TODA ENZIMA ACTUA SOBRE UNA MOLECULA ESPECIFICA LLAMADA SUSTRATO
  3. 3.  Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir, aceleran las reacciones químicas de nuestro metabolismo.  Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy específica; es decir, su intervalo de acción se limita a un determinado tipo de compuesto que debe reunir ciertas características estructurales para que pueda ser utilizado como sustrato.
  4. 4. propiedad que las hace muy diferentes a muchos catalizadores no biológicos, se puede abordar de diferentes maneras.  LA ESPECIFICIDAD ESTEREOQUÍMICA: Muchas enzimas muestran preferencia por determinado isomero óptico o geométrico.  LA ESTEREOESPECIFICIDAD: define también que ésta pueda reconocer una forma óptica específica del sustrato (L-aminoácidos o D- azucares).  ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el sustrato y únicamente presenta especialidad hacia el enlace que ataca.  QUIMIOSELECTIVIDAD O ESPECIFICIDAD DE GRUPO: que se presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene un determinado enlace y un grupo químico específico al lado de éste
  5. 5. •Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. • Se deduce que en una enzima sólo unos cuantos aminoácidos intervienen en la catálisis de la reacción.
  6. 6. Efecto del pH CUADRO 5.5 pH de actividad óptima de algunas enzimas ENZIMA PH ÓPTIMO ENZIMA PH ÓPTIMO Catalasa (hígado de bovino) 3-10 Polifenoloxidasa (durazno) 6.0 Catepsinas (hígado) 3.5-5 Lipoxigenasa 2 (soya) 7.0 Poligalacturonasa (tomate) 4.0 a-amilasa (saliva humana) 7.0 b-amilasa(camote) 5.0 a-quimotripsina (bovina) 8.0 Ficina (higo) 5.6 Lipoxigenasa 1 (soya) 9.0
  7. 7. • Efecto de la temperatura: La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura. • Efecto de la concentración de sustrato: Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima. • Efecto de la actividad del agua: la amplia disponibilidad de sustrato hacen que las reacciones se logren con bajas condiciones de actividad de agua. • Efecto de otros agentes en la actividad enzimática
  8. 8. CINETICA DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS  Existen varios modelos que explican el funcionamiento de una enzima como catalizador, siendo uno de los más aceptados el desarrollado por Michaelis y Menten en 1913
  9. 9. CUANTIFICACIÓN DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA  La potencia o actividad de una enzima no puede medirse en términos de su concentración, ya que puede estar presente pero en forma desnaturalizada y sin funcionalidad; por esta razón se emplea la Unidad de Actividad Enzimática. Para calcular la cantidad de enzimas necesaria para llevar a cabo la reacción en un tiempo es necesario emplear la ecuación de Michaelis Meten.
  10. 10. USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:  a) son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones secundarias indeseables.  b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren de condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni de equipo muy costoso.  c) actúan en muy bajas concentraciones, entre 108 y 106 M.  d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la concentración de enzima.
  11. 11. SON ASPECTOS MAS RELEVANTES DE LAS ENZIMAS CUYAS ACTIVIDADES SON IMPORTANTES EN LA CONSERVACIÓN Y PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS O EN LA PRODUCCIÓN DE MATERIAS PRIMAS. CARBOHIDRASAS LOS CARBOHIDRATOS SON ALIMENTOS POLÍMEROS, POR EJEMPLO, CELULOSA, PECTINAS, ALMIDÓN Y PUEDEN SER SUJETOS A UNA DEGRADACIÓN ENZIMÁTICAS, AMILASAS PECTINOSAS INULINASA LACTOSA PROTEASAS LAS ENZIMAS PROTEASAS O PROTEÍNASAS HIDROLIZAN EL ENLACE PEPTÍDICO DE LAS PROTEÍNAS. EXISTEN PROTEASAS COMERCIALES DE ORIGEN VEGETAL(PAPAÍNA, FICINA Y BROMELINA) , ANIMAL (PEPSINA, TRIPSINA Y QUIMOTRIPSINA, RENINA)Y MICROBIANAS(HONGOS Y BACTERIAS).
  12. 12. LAS LIPASAS TIENEN COMO SUSTRATO A LOS TRIACILGLIRIDOS Y TIENEN ACTIVIDAD ESTERASA LIBERAN LOS ÁCIDOS GRASOS. LOS ÁCIDOS GRASOS LIBRES TIENDEN A SER MUY REACTIVOS, ESPECIALMENTE SIN SON INSATURADOS, YA QUE EN CONTACTO CON EL OXIGENO DEL AIRE PRODUCEN RANCIDEZ OXIDATIVA. LAS LIPASAS ESTÁN AMPLIADAS DISTRIBUIDAS EN ANIMALES, PLANTAS Y MICROBIANOS. OXIDORREDUCTASAS EL OXIGENO CAUSA CAMBIOS EN LOS ALIMENTOS, MEDIANTE REACCIONES OXIDATIVAS EN OCASIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS. TAMBIÉN SON RESPONSABLES DE LA DEGRADACIÓN DE VITAMINAS CON EL ACIDO ASCÓRBICO. TRANSFERASAS LAS ENZIMAS DE ESTE GRUPO CATALIZAN LAS SIGUIENTES REACCIONES: AB+C A+CB DONDE AB ES LA MOLÉCULAS SON DONADORAS, QUE TRANSFIERE EL GRUPO B, ALA MOLECULA ACEPTORA C LA CUAL NO PUEDE SER UNA MOLÉCULA DE AGUA PUES SE TRATARÍA ENTONCES DE UNA REACCIÓN DE HIDROLISIS.
  13. 13. •ES UNA DE LAS ENZIMAS INDUSTRIALES MAS IMPORTANTE EN EL ÁREA DE PROCESAMIENTO DE ALMIDÓN. EL SUSTRATO NATURAL DE ESTA ENZIMAS ES LA D- XILOSA, QUE ISOMERIZA AQ D-XILULOSA, POR LO QUE SE NOMBRE CORRECTO ES XILOSA ISÓMERAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA SE UTILIZA PARA LA ISOMERIZACIÓN DE D- GLUCOSA A D-FRUCTOSA. •PROCESOS DE INTERES EN ALIMENTOS COM ENZIMAS O CELULAS INMOVILIZADAS UNA ENZIMA ES UNA PROTEÍNA QUE ACTÚA DISUELTA EN UN MEDIO ACUOSO, POR LO QUE SU RECUPERACIÓN PARA UN SEGUNDO USO ES PRÁCTICAMENTE IMPOSIBLE, A MENOS QUE SE SUJETE A UN SOPORTE SOLIDO QUE PUEDA RECUPERARSE Y EMPLEARSE REPETIDA VECES O INCLUSO EMPACARSE EN UNA COLUMNA POR LA QUE SE HAGA PASAR LA CORRIENTE LIQUIDA CON EL SUSTRATO.
  14. 14. ANÁLISIS QUÍMICOCON ENZIMAS ES UNA HERRAMIENTA ANALÍTICA MUY ÚTIL PARA LA DETECCIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE SUSTANCIAS DE NATURALEZA MUY VARIADA. DE HECHO, LAS ENZIMAS JUNTO CON LOS ANTICUERPOS SON LOS “REACTIVOS” MÁS ESPECÍFICOS QUE SE CONOCEN Otra opción para la reducción del costo de análisis, sería el reusó de estas enzimas tan especializadas, utilizándolas en forma inmovilizada; lo que además podría facilitar y hacer más rápido el análisis.
  15. 15. La mayoría de las enzimas utilizadas en esta área son de origen bacteriano o fungal y pueden estar sobreexpresadas en hospederos como . Escherichia coli o levaduras, lo que disminuye su costo de producción.
  16. 16. LAS ENZIMAS COMO INDICADORES DE CALIDAD DE ALIMENTOS El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente de manera indirecta a través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la presencia o la ausencia de algunas enzimas en particular se relaciona con una determinada condición microbiológica o química de un producto. Por ejemplo, la pasteurización y el escaldado son procesos térmicos que se han diseñado para la eliminación de ciertas enzimas o microrganismos.
  17. 17.  Se ha encontrado que la inactivación de la peroxidasa indicar el grado de escaldado en vegetales  Se utiliza para inactivar enzimas que causan el oscurecimiento de tejidos vegetales.  Si la peroxidasa se inactiva totalmente, eso indicaría un tratamiento excesivo que repercutiría en detrimento de la textura del vegetal.  El tratamiento correcto sería tal que se conservara del 5 al 10% de la actividad presente originalmente.  La actividad de esta enzima también se ha utilizado para determinar el tratamiento óptimo para desnaturalizar enzimas lipolíticas que pueden causar rancidez en avena
  18. 18. TECNOLOGÍA DE ADNRECOMBINANTEAPLICADA A LA PRODUCCIÓN Y MODIFICACIÓNDE ENZIMASDEINTERÉSEN ALIMENTOS La manipulación de ADN ha tenido un efecto muy importante en la producción de enzimas utilizando microorganismos de acuerdo a las necesidades industriales.
  19. 19. El principio de la tecnología de ADN recombinante 1. La clonación, que consiste en obtener el gen que codifica para la proteína de interés. 2. Después insertarlo en un vector que, generalmente, tiene una alta frecuencia de replicación. 3. Posteriormente, varias moléculas del vector, con el gen clonado, se introducen en un organismo hospedero donde se va a producir la enzima de interés (proceso conocido como: transformació) 4. El gen, una vez clonado, puede ser sujeto a modificaciones en su secuencia, con el fin, por ejemplo, de aumentar la termoestabilidad, mejorar la eficiencia catalítica o modificar la especificidad enzimática, actividad que se conoce como “ingeniería de proteínas”.
  20. 20.  La tecnología, ha hecho posible clonar y manipular cualquier gen, así como sobre_producir la proteína de interés en un hospedero de naturaleza bacteriana o fungal, preferentemente. Escherichia coli y Bacillus subtilis se utilizan como hospederos.  Cuando se busca una alta expresión de enzimas no glicosiladas. En particular se elige al bacilo cuando  Cuando se quiere que la enzima se produzca extracelularmente. Levaduras como Saccharomyces, Kluyveromyces o Pichia pastoris y hongos como Aspergillus niger, son los hospederos de elección cuando se trata de expresar una proteína extracelular que requiere ser glicosilada
  21. 21. Entre las propiedades de las enzimas que pueden modificarse por ingeniería genética están: • Estabilidad térmica al pH o a la presencia de disolventes orgánicos. • Unión y regeneración del cofactor. • Especificidad del sitio activo hacia el sustrato o hacia la quiralidad del producto obtenido. • Aumento de la eficiencia catalítica. • Adicionar elementos para facilitar procesos de purificación e inmovilización.

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