Comp nitrogenados2

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Comp nitrogenados2

  1. 1. Proteínas 1 COMPUESTOS NITROGENADOS Estructura Métodos de Análisis Digestión y metabolismo monogástricos Digestión y metabolismo rumiantes
  2. 2. Proteínas 18 pH 1.6-4.0 pH 8-9 pancreáticas entéricas ClHDesnaturaliza la proteína Pepsinógeno Pepsina
  3. 3. Absorción Absorbidos en yeyuno e ileon por transporte activo (L-aas dependiente de sodio, otros...) Peptidasas En el borde en cepillo de la superficie del epitelio (--> aas y di y tri-peptidos) en el citosol del epitelio Distintos ritmos de absorción. Competencia Luz intestinal L-Aas Proteína Proteínas 19
  4. 4. Proteínas 20 Intestino grueso Llegan comp. N que no han sido absorbidos en el ID restos de aas y péptidos, proteínas desnaturalizadas amino azúcares urea de la sangre Existe una alta actividad microbiana por lo tanto se degradan a amoniaco y aminas que seran absorbidos---> NH3 (excreción de urea) transformarse en aas mo que serán excretados por las heces (excepto utilización en caballos y conejos)
  5. 5. Factores que afectan a la digestión proteica en monogástricos. Lechon. Proteínas 21 Lactación Transición (5s) 21 d 56d Situación crítica tras el destete. pH del estómago 4,55 Incremento de la flora microbiana disminuye la digestión proteica disminuye la actividad inmunológica disminuye el crecimiento aumento de diarreas Acidificantes • Ac.Láctico • Ac.Cítrico • Ac.Málico • Ac Fumárico • Ac, Tartárico Evita
  6. 6. Factores que afectan a la digestión proteica en monogástricos Factores antinutritivos Factores antitrípsicos (leguminosas: soja) la mayoría inhiben la tripsina Taninos (polifenoles; en sorgo, colza) Proteínas protegidas. Semillas enteras. (granulación, extrusión, etc) Proteínas insolubles (zeina) o poco hidrolizables (gelatina) Tratamientos térmicos excesivos “desnaturalización” Reacciones de Maillard (lisina) -NH4----O= C aldehído(azucar reductor) Uniones de radicales --metil--acetil--carboxil Destrucción de aas (azufrados) Bloqueo de enzimas Precipitación de proteínas Proteínas 22
  7. 7. PANCREAS Tripsina libre AA’s Proteína tisular TEJIDOSESTOMAGO PROTEÍNA DIETA ClH Pepsina INT.DELGADO Tripsinógeno AA’s AA’s AA’s PROTEÍNA + TRIPSINA Peptidos AA’s INT.GRUESO M.o. NH3 + Amidas UREA PORTA NH3 PORTA UREA RIÑON AA’s AA’s UREA NH3 + cetoácidos Proteína de reserva Proteína plasmática CO2+H2O HÍGADO Proteínas 23
  8. 8. Proteínas 23’ Turnover proteico Los AA’s que llegan al hígado tiene tres destinos: Pasar a la circulación general, síntesis de proteína de los tjs. Para la síntesis de proteínas de reserva y plasmáticas (se movilizan rápido) Desaminarse y los radicales carbonados: producir energía,ir a la ruta neoglucogénica o a la síntesis de grasa La % depende • animal • consumo de proteína En ayuno la degradación > síntesis. Flujo de aas (alanina y glutámico) como fuente E
  9. 9. Turnover proteico Desaminacióny oxid Prot. Hepáticas Plasma-Tjs Destino de los AA’s que llega al hígado
  10. 10. Proteínas 24 Turnover proteico TURNOVER Anabolismo Catabolismo DEPOSICIÓN NETA= SÍNTESIS - DEGRADACIÓN Gasta E Rto. energético nulo Simultáneamente a la síntesis se produce una degradación cte. de proteínas formadas. Se establece un equilibrio dinámico entre el pool de AA’s orgánicos y el de proteínas tisulares TURNOVER PROTEICO
  11. 11. Proteínas 25 Turnover proteico 73 g Urea 45 % DEPOSITADA (92 g) Músculo Piel Visceras Otros 100% INGERIDA 206 g 20 % excretada en heces 80 % ABSORBIDA (165 g) 165 373 0 465 Síntesis Total Absorbida Degradación Cerdo de 25 Kg; ganacia 300g/d
  12. 12. Proteínas 26 Turnover proteico Tejido %Renovación/ día Muscular 7 Hígado 42 Intestino 123 Media 10 Ritmo de síntesis y degradación---vida media (tiempo de renovación del 50%) Depende del Animal F. producción tejido g.P/Kg/día Síntesis Ganancia Recién nacido 6-7 1.2 Niño (2-8 años) 3.9 0.07 Joven (20 años) 4 +/- 0 Adulto (70 años) 3.5 +/- 0
  13. 13. Proteínas 27 Turnover proteico Es necesario ,ventajoso para Incrementar la velocidad de regeneración de enzimas Compensar desequilibrios AA’s Compensar déficit energéticos (ayuno). Corrección de errores de síntesis proteica Permite una síntesis rápida y masiva (lesiones)
  14. 14. Metabolismo proteico Proteínas 28 Catabolismo de AA’s Transaminación y Desaminación (oxidativa y no ox.) Destino de los cetoácidos Destino del radical amino Síntesis de AA’s Síntesis y degradación de proteínas a partir de AA’s
  15. 15. Cetoácido CetoácidoGlutámico HÍGADO Catalizada por Aminotransferasas, transaminasas y piridoxal-P TRANSAMINACIÓN alanina Piruvato Proteínas 29 DESAMINACIÓN ÓXIDATIVA Hígado y riñon
  16. 16. El esqueleto carbonado puede ser cetogénico y/o gluconeogénico Los gluconeogénicos por transaminación producen piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs pueden destinarse a E o a sintetizar glucosa Solo los que su catabolismo produce únicamente cetoácidos son solo cetogénicos Proteínas 30
  17. 17. Proteínas 31 Destino del amoniaco NH3 El que no se reutiliza para síntesis de AA’s debe ser eliminado (tóxico) a partir de la síntesis hepática de UREA mamíferos 2 NH3 + 2 ATP + CO2 +2 H2O-------> UREA + 2 ADP + AMP 1 mol de urea hidroliza 4 ATP y 2 moléculas de H2O ÁC. ÚRICO aves 2 N (glutamina) + glicina + aspartato + CO2+4ATP---> AC.ÚRICO 2 moles de amoniaco --> 4 ATP+ 2 glutamato+ 1 aspartato+ 1 glicina Posteriormente eliminados en la orina a través del riñón La degradación de AA’s, conlleva la necesidad de eliminar el N excedentario, con un coste energético o Tributo asociado
  18. 18. Proteínas 32’ Resumen La proteína dietética es digerida a AA’s. Turnover proteico Un exceso AA’s serán catabolizados para producir energía. Algunos esqueletos carbonados pueden usarse como sustrato para la gluconeogénesis El amonio que se produce en el catabolismo de los AA’s se convierte en urea hidrosoluble no tóxica para su excreción
  19. 19. Proteínas 32” Síntesis de Proteínas La concentración de AA’s es muy alta en el interior de las células (coste E). Un intercambio muy importante entre tjs. Alanina en el hígado se convierte a glucosa pasa a sangre y se utiliza como recurso energético en el músculo Glutamina recurso energético en intestino y riñón
  20. 20. Proteínas 33 Síntesis de Proteínas AA’s dieta AA’s de la degradación proteica El responsable principal de la ineficacia de la síntesis proteica, pero es necesario AA’s nueva síntesis Puede sintetizar 20 AA’s a través de diferentes rutas • AA’s no esenciales rutas cortas y activas • AA’s esenciales rutas más largas y complejas (no se tiene en cuenta el gasto E para la síntesis de proteína)
  21. 21. Proteínas 35 Proteína ideal Considerando que el código genético regula los AA’s que se incorporan a las proteínas, es razonable pensar que habrá necesidades específicas para cada Aa esencial, en función de su mayor o menor presencia en las proteínas sintetizadas PROTEÍNA IDEAL o perfil ideal de la proteína dietética es Aquella que presenta una relación aminoácidica óptima para la síntesis proteica. O sea aquella en la que la relación entre aminoácidos esenciales es similar a la proteína en proceso de síntesis (definida por análisis o derivada de la secuencia genética
  22. 22. Proteína ideal Proteínas 36 CERDOS POLLO HUEVOS CORDERO 100 100 40 13 47 73 49 47 74 33 62 Met +Cis 50 77 95 51 Valina 70 68 72 66 Phe + Tyr 100 111 142 114 23 72 125 77 35 86 BACTERIA Lisina 100 100 100 Triptófano 18 19 19 Treonina 60 67 66 Leucina 100 112 93 Isoleucina 50 67 62 Histidina 40 29 27 Arginina 120 55
  23. 23. AA’s Sintéticos Lys, Met, Thr, Trp Proteínas 38 Fermentación (L) Síntesis química (L/D) Objetivos: Satisfacer las necesidades en AA’s al mínº coste Reducir el %PB de la ración, para minimizar: la ineficacia E el coste La contaminación ambiental Asimilables: Formas L Excepto D,L-Met y en cerdos D,L-Trp Presentación Clorhidrato de Lys (80 % Lys) Metionina hidroxianáloga (asimilable)
  24. 24. Esencialidad de los aminoácidos RATA Bondi, 1988 CERDO Cunha 1977 AVES Scott, 1973 Lisina, Lys E1 E1 E1c Triptófano, Trp E E E Treonina, Thr E E2 E Leucina, Leu E E E Isoleucina, Ile E E E Histidina, His E SE E Fenilalanina, Phe Eb Eb Eb Valina, Val E E E Arginina, Arg SE SE E Hidroxiprolina -- -- SEc’ Formas síntéticas comercialesMetionina, Met E2a E3a E2a Cistina, Cis SEa’ SEa’ SEa’ Tirosina, Tir SEb’ SEb’ SEb’ Glicina, Gly -- -- SE Serina, Ser -- -- SE Prolina, Pro -- -- SE Proteínas 15

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