Successfully reported this slideshow.
We use your LinkedIn profile and activity data to personalize ads and to show you more relevant ads. You can change your ad preferences anytime.
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Objetivos:
UNIDAD II:
1. Conocer la naturaleza de las enzimas.
2. Conocer la nomen...
Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, s...
• Capacidad catalítica.
• No altera el equilibrio de la reacción.
• Eficiencia.
• Especificidad.
• Especificidad óptica (E...
Características Estructurales:
Holoenzima
Apoenzima
Cofactor
Ión metálico (Zn+2, Fe+2, Cu+2, etc.)
Coenzima
(Parte proteín...
Características Estructurales:
ACTIVADORES METÁLICOS
Elemento
Enzima Activada
Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, A...
Características Estructurales:
(Sitio Alostérico)
(Sitio Catalítico)
Como molécula catalizadora:
• Centro activo
• Centro ...
Características Estructurales:
Está conformado por
un grupo reducido de
aminoácidos
Centro Activo
Prof. Alfonso R. Bravo H...
Características Estructurales:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
E + S ES E + P
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Teoría de Fischer (Llave-cerradura)
Sustrato
Enzima
Complejo E-S
Teoría de Koshland (...
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Las enzimas no desplazan la constante de
equilibrio de una reacción para que se obten...
Mecanismo de la Reacción Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Clasificación de las Enzimas:
Ej:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Clasificación de las Enzimas:
1. Oxido-reductasas:
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de
hid...
Clasificación de las Enzimas:
2. Transferasas:
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de ...
Clasificación de las Enzimas:
3. Hidrolasas:
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O  AH + B-OH
Un ejemplo es l...
Clasificación de las Enzimas:
4. Liasas:
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B  A + B
Dihidrociac...
Clasificación de las Enzimas:
5. Isomerasas:
Catalizan la interconversión de isómeros:
A  B
Son ejemplos la fosfotriosa i...
Clasificación de las Enzimas:
6. Ligasas:
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultáea de un
nucleótido tr...
Cinética Enzimática:
A B
Reacción química
Reactante Producto
v= k+1[A]
La Cinética Enzimática estudia las velocidades de l...
Cinética Enzimática:
Matemáticamente esta velocidad se expresa:
La velocidad (Vo) de una reacción enzimática se puede medi...
Cinética Enzimática:
Cinética de Saturación:
La reacción en presencia de mayor [S] no produce mayor velocidad porque todas...
Cinética Enzimática:
Valores de Km de algunas enzimas
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Cinética Enzimática:
El cálculo de la Km y de la Vmax puede hacerse más preciso utilizando la
representación siguiente:
Pr...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Concentración del Sustrato:
Equilibrio
Tiempo
Producto
Prof. Alfonso R. Brav...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Concentración del Sustrato:
La velocidad de la reacción va aumentando a medi...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Concentración de la Enzima:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de la Temperatura:
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto del pH:
Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brus...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto del pH:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de los Inhibidores:
Ejemplos:
• Aspirina (prostaglandin sintasa)
• Pe...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de los Inhibidores:
INHIBIDORES REVERSIBLES
Prof. Alfonso R. Bravo He...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de los Inhibidores:
INHIBIDORES REVERSIBLES
Esquema de una reacción e...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de los Inhibidores:
INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS
El Inhibidor...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de los Inhibidores:
INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS
El Inhibi...
Factores que afectan la Actividad Enzimática:
Efecto de los Inhibidores:
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
Estos inhibidores se un...
Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática:
Enzimas Reguladores:
Son aquellas que desarrollan su actividad en rea...
Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática:
Modificación Covalente:
Consiste en modificar la conformación de una ...
Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática:
Enzimas Alostéricas:
Son aquellas cuya actividad catalítica es modula...
Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática:
Complejos Multienzimáticos:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Enzimología Clínica:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Enzimología Clínica:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Enzimología Clínica:
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Upcoming SlideShare
Loading in …5
×

Enzimas

1,183 views

Published on

Clase de enzimas Bioquimica
Nutricion y dietetica

Published in: Health & Medicine
  • Be the first to comment

Enzimas

  1. 1. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013. Objetivos: UNIDAD II: 1. Conocer la naturaleza de las enzimas. 2. Conocer la nomenclatura de las enzimas. 3. Describir el proceso catalítico. 4. Explicar el mecanismo de acción de los factores que actúan sobre la cinética enzimática. 5. Reconocer la importancia de las enzimas para el diagnóstico y tratamiento de enfermedades.
  2. 2. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. ¿Qué son las enzimas? A + B C Reacción química Reactantes Producto Sustrato Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  3. 3. • Capacidad catalítica. • No altera el equilibrio de la reacción. • Eficiencia. • Especificidad. • Especificidad óptica (Especificidad Absoluta). • Especificidad de grupo (Especificidad Relativa). • Se recuperan intactas al final de la reacción. • La actividad enzimática está sujeta a regulación. Características Generales: Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico. Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un sustrato específico L-lactato D-lactato D-Glucosa D-Fructosa Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  4. 4. Características Estructurales: Holoenzima Apoenzima Cofactor Ión metálico (Zn+2, Fe+2, Cu+2, etc.) Coenzima (Parte proteínica o enzima inactiva) (Derivadas de las vitaminas hidrosolubles) Los cambios químicos en las coenzimas compensan exactamente a los que se realizan en el sustrato Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  5. 5. Características Estructurales: ACTIVADORES METÁLICOS Elemento Enzima Activada Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas. Mg++ Fosfohidrolasas,RUBISCO, fosfotransferasas, fosfatasas. Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas. Mo Nitratoreductasa, nitrogenasa. Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa. Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, plastocianina Ca2+ 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina. K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa. Co Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno. Ni Ureasa. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  6. 6. Características Estructurales: (Sitio Alostérico) (Sitio Catalítico) Como molécula catalizadora: • Centro activo • Centro alostérico Como proteína: • Residuos no esenciales • Residuos estructurales • Residuos de unión • Residuos catalíticos Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  7. 7. Características Estructurales: Está conformado por un grupo reducido de aminoácidos Centro Activo Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  8. 8. Características Estructurales: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  9. 9. Mecanismo de la Reacción Enzimática: E + S ES E + P Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  10. 10. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Teoría de Fischer (Llave-cerradura) Sustrato Enzima Complejo E-S Teoría de Koshland (Ajuste inducido) Sustrato Enzima Complejo E-S Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  11. 11. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  12. 12. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  13. 13. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  14. 14. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  15. 15. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  16. 16. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Las enzimas no desplazan la constante de equilibrio de una reacción para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo, al disminuir la Energía de Activación. Sustrato Sustrato Enzima Producto Producto 1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente. 2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurra espontáneamente. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  17. 17. Mecanismo de la Reacción Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  18. 18. Clasificación de las Enzimas: Ej: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  19. 19. Clasificación de las Enzimas: 1. Oxido-reductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: AH2 + B  A + BH2 Ared + Box  Aox + Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. 3 Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  20. 20. Clasificación de las Enzimas: 2. Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-B + C  A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción: Glucosa Glucosa-6P Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  21. 21. Clasificación de las Enzimas: 3. Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrólisis: A-B + H2O  AH + B-OH Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: Lactosa Galactosa Glucosa Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  22. 22. Clasificación de las Enzimas: 4. Liasas: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B  A + B Dihidrociacetona fosfato 3-Fosfogliceraldehído Pi P Fructosa 1,6 difosfato Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  23. 23. Clasificación de las Enzimas: 5. Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros: A  B Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior: Glucosa-6P Fructosa-6P C6H13O9P C6H13O9P Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  24. 24. Clasificación de las Enzimas: 6. Ligasas: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultáea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): Un ejemplo es la piruvato carboxilasa. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  25. 25. Cinética Enzimática: A B Reacción química Reactante Producto v= k+1[A] La Cinética Enzimática estudia las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas y su variación frente a cambios de parámetros experimentales. La velocidad de una reacción química corresponde al número de moléculas de reactante (s) que se convierten en producto (s) por unidad de tiempo y depende de la concentración de los compuestos incluídos en el proceso y de la constante de velocidad (k) que es una característica de la reacción. Matemáticamente esta velocidad se expresa: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  26. 26. Cinética Enzimática: Matemáticamente esta velocidad se expresa: La velocidad (Vo) de una reacción enzimática se puede medir por la variación de la cantidad de sustrato transformado, o la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Las reacciones catalizadas por enzimas tienen cinética de saturación: Cuando se miden las velocidades iniciales (Vo) de una reacción enzimática con distintas concentraciones de sustrato [S] en las mismas condiciones de pH y temperatura y manteniendo constante la concentración de enzima [E], se obtiene una curva como se representa a continuación: Vmáx [S] Km + [S]Vo = Enzimas Es la ecuación de Michaelis-Menten. Leonor Micahelis (1875-1949) y Maud Menten (1879-1960) Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  27. 27. Cinética Enzimática: Cinética de Saturación: La reacción en presencia de mayor [S] no produce mayor velocidad porque todas las moléculas de enzima están saturadas con sustrato. La enzima alcanza la velocidad máxima (Vmax). La ecuación de Michaelis-Menten es una hipérbola rectangular. Velocidaddelareacción Concentración de sustrato Km es la constante de Michaelis. En condiciones definidas de pH y temperatura, los valores de Km y Vmáx son las constantes cinéticas de una determinada enzima frente a su sustrato. La ecuación de Michaelis-Menten puede ser usada para demostrar que la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de Vmáx, es numéricamente igual a Km. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  28. 28. Cinética Enzimática: Valores de Km de algunas enzimas Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  29. 29. Cinética Enzimática: El cálculo de la Km y de la Vmax puede hacerse más preciso utilizando la representación siguiente: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  30. 30. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  31. 31. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  32. 32. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Concentración del Sustrato: Equilibrio Tiempo Producto Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  33. 33. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Concentración del Sustrato: La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se satura. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  34. 34. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Concentración de la Enzima: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  35. 35. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de la Temperatura: Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 45C se comienza a producir la desnaturalización térmica. Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima de 37C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  36. 36. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto del pH: Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación . La fosfatasa ácida es más activa a pH 5,0, mientras que la fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0. Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  37. 37. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto del pH: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  38. 38. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de los Inhibidores: Ejemplos: • Aspirina (prostaglandin sintasa) • Penicilina (glicopeptido transpeptidasa) • AZT (HIV reverse transcriptasa) • Viagra (cGMP fosfodiesterasa) • Metanol (alcohol deshidrogena) Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  39. 39. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de los Inhibidores: INHIBIDORES REVERSIBLES Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  40. 40. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de los Inhibidores: INHIBIDORES REVERSIBLES Esquema de una reacción enzimática en presencia de un inhibidor enzimático de unión reversible. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  41. 41. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de los Inhibidores: INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS El Inhibidor Competitivo puede combinarse con la enzima libre de tal modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro activo. Ejemplo: Succinato deshidrogenasa por el malonato y por otros aniones dicarboxilato. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  42. 42. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de los Inhibidores: INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS El Inhibidor No Competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con el complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la acción de ambos. Ejemplo: El agente quelante EDTA (tetra- acetato de etilen-diamida) se une reversiblemente al Mg2+ y a otros cationes divalentes Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  43. 43. Factores que afectan la Actividad Enzimática: Efecto de los Inhibidores: INHIBIDORES IRREVERSIBLES Estos inhibidores se unen covalentemente al sitio catalítica de la enzima interrumpiendo la catálisis. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  44. 44. Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática: Enzimas Reguladores: Son aquellas que desarrollan su actividad en reacciones "estratégicas" del metabolismo. • Modificación Covalente • Feed Back y Alosterismo • Complejos Multienzimáticos Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  45. 45. Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática: Modificación Covalente: Consiste en modificar la conformación de una enzima, como consecuencia de la unión reversible, de tipo covalente, que se establece entre grupos químicos de la proteína y una molécula de baja masa molecular. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  46. 46. Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática: Enzimas Alostéricas: Son aquellas cuya actividad catalítica es modulada por la unión no-covalente de un metabolito específico a un centro de la proteína distinto del centro catalítico. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  47. 47. Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática: Complejos Multienzimáticos: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  48. 48. Enzimología Clínica: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  49. 49. Enzimología Clínica: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
  50. 50. Enzimología Clínica: Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.

×