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BIOQUÍMICA SE ENCARGA DEL ESTUDIO DE LA VIDA A NIVEL
MOLECULAR.
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UNIDAD 2. LOS AMINOÁCIDOS
Propósito: Conocer que las proteínas están formadas por unidades que son los
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Los aminoácidos se designan a menudo por una abreviatura de tres letras o bien
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Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glu.
Apolares (sin carga) o hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, T...
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2.3) Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de
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a) Hidrofóbicos, aromáticos.
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treonina contienen grupos hidroxilo alifátic...
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participa un mecanismo de autorregulación...
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enriqueciendo los alimentos con glutamato por Bellisle France del Instituto
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Unidad 1 y_2_bioquimica

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Unidad 1 y_2_bioquimica

  1. 1. UNIDAD 1. CAMPO DE ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA. LA BIOQUÍMICA SE ENCARGA DEL ESTUDIO DE LA VIDA A NIVEL MOLECULAR. Propósito: Conocer el campo de estudio de la bioquímica. Bohinski, Robert C. Bioquímica (Versión en español de Ramón Elizondo Mata, UNAM) Addison-Wesley Iberoamericana, 1991,739 pp. CAMPO DE ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA La química- es decir, la ciencia que estudia las propiedades de la materia y los cambios que ésta sufre- se divide en varias áreas o campos que se traslapan unos con otros: química orgánica, química inorgánica, fisicoquímica, química analítica y otras. Como su nombre implica, la bioquímica estudia la química de la vida en todas sus manifestaciones- animales, plantas, bacterias, etc.- e incluso los virus que infectan a los seres vivos. La razón por la que se hizo hincapié en las divisiones clásicas de la química es resaltar la extensa base de la bioquímica, que es parte orgánica (en su mayoría), en parte inorgánica, en parte física y en parte analítica. Hoy en día, la bioquímica se reconoce como una de las principales áreas de la química y es a la biología lo que las matemáticas a la física. El avance de la bioquímica ha sido tan amplio y expansivo que en la actualidad ya se aceptan diversas áreas de especialización: bioenergética, biología molecular, bioquímica de las membranas, bioquímica de las proteínas, bioquímica de las plantas, neurobioquímica, química analítica y otras más, así como subespecialidades de cada campo. Repaso de la teoría molecular Todos los organismos vivientes están formados por sustancias químicas de dos tipos: inorgánicas y orgánicas. Así, el primer enunciado de la unidad bioquímica en el cual se hará hincapié es: Todos los organismos están formados por los mismos tipos de sustancias, más o menos en idénticas proporciones, que realizan los mismos tipos de funciones generales. De hecho, en todos los organismos hay un compuesto inorgánico específico que constituye la sustancia más importante para la vida: el agua. Las principales clases de sustancias orgánicas_ proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos_ se conocen en general como biomoléculas. Casi todas las moléculas están formadas por sólo seis elementos, todos de naturaleza no metálica: oxígeno, carbono, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre. El estudio de estas biomoléculas orgánicas esenciales es el meollo de la bioquímica. ¿Cómo se sintetizan en la célula viva? ¿Cómo las degrada la célula? ¿De qué manera se relaciona su degradación con la producción de energía química útil dentro de la célula?
  2. 2. ¿Cómo se produce esta energía? ¿Cuáles son los mecanismos de interconversión de estas sustancias? ¿En que forma entran y salen de la célula? ¿Cómo se aíslan en el laboratorio? ¿De qué modo se sintetizan en el laboratorio? ¿Cuál es su estructura molecular? ¿Qué funciones específicas realizan? ¿Cuál es la explicación de su funcionamiento en términos de su estructura molecular? ¿De que manera se controlan los genes cromosómicos para que regulen la individualidad bioquímica de un organismo? ¿Cómo es posible modificar la información genética de un organismo a través de manipulaciones en el laboratorio? ¿En que forma se comunican químicamente las células entre sí? ¿Cuáles son las explicaciones del estado anormal, es decir, de las condiciones patológicas, incluso de las enfermedades mentales? ¿Cómo funcionan los antibióticos, los agentes antivirales, las sustancias psicotrópicas, los agentes inmunosupresores y otros medicamentos? ¿Qué diferencias bioquímicas existen entre las células normales y las cancerosas? ¿Qué procesos bioquímicos permiten explicar la transformación de una célula normal en una cancerosa? ¿De que manera puede mejorar el diagnóstico médico con el uso de criterios bioquímicos precisos? ¿En que forma regulan las hormonas las actividades de un organismo y de que otros mecanismos disponen las células para autorregularse? Regresando a la composición química de las células vivas, conviene consultar ahora la tabla 1.1 aunque los datos corresponden a la composición estimada de la bacteria unicelular Escherichia coli, los valores no difieren mucho de los otros organismos, incluso del ser humano. Sin embargo, en el nivel celular la composición de una célula de E.coli es muy diferente a la de un hepatocito, la cual es distinta a su vez de la de un adipocito, y así sucesivamente. Con base en los datos de la tabla 1.1 se pueden establecer otras generalizaciones interesantes. Las células contiene una mayor variedad de proteínas que de cualquier otra sustancia. Alrededor del 50 % de la materia sólida de una célula está formada por proteínas (15 % del peso húmedo) Las células contienen mucho más moléculas de proteínas que de DNA. La mayor biomolécula de la célula es el DNA. E.coli y otras bacterias similares sólo poseen un cromosoma, es decir, una sola molécula de DNA. (La relación 1:1 entre los cromosomas y las moléculas de DNA significa que cada célula diploide del ser humano contiene en su núcleo 46 moléculas diferentes de DNA.) Alrededor del 99 % de las moléculas de la célula son de H2O.
  3. 3. Según el punto seis de la lista, cabe decir que la ciencia de la bioquímica sólo se relaciona con el 1 % de las moléculas específicas que conforman ese 1 % y la totalidad de los fenómenos químicos en los cuales intervienen son particulares en cada célula. tabla 1.1 Composición Química aproximada de una célula de E.coli en división rápida Porcentaje en peso húmedo totala Peso molecular promedio (g/mol) Número aproximado de moléculas por célulab Tipos de moléculas por célulab Agua 70 18 4X1010 1 Proteínas 15 10 000-100 000 2-3 X106 2000-3000 RNA total 7 % y DNA* 1 2.5 X 109c 2 ó 4 1 RNAd 6 RNA 5S ribosomal 40 000c 30 000 1 RNA 16 S ribosomal 500 000c 30 000 1 RNA 23 S ribosomal 1X106c 30 000 1 RNA de transferencia 25 000 400 000 40 RNA mensajero 105 -106 100 000 1000 Carbohidratos y metabolitos 3 150(excluyendo polímeros) 2X108 200 Lípidos y metabolitos 2 750 2.5X107 50 Iones inorgánicos (minerales) 1 40 2.5X108 20 Aminoácidos y metabolitos 0.8 120 3X107 100 Nucleótidos y metabolitos 0.8 300 1.2X107 200 Otros 0.4 150 1.5X107 200 Los valores aproximados son aplicables a la mayor parte de los organismos vivos que existen en un estado normal. Los números de algunos materiales varían en forma considerable de las células bacterianas a las células de los organismos superiores. Las sustancias correspondientes tienen mayores dimensiones en las células de los organismos superiores. En las células de las plantas y los animales existen otras clases de RNA. Aunque en el estudio de la bioquímica se hace hincapié en las sustancias orgánicas, también son importantes los elementos y compuestos inorgánicos (los llamados minerales). De hecho, algunos de esos minerales son nutrientes esenciales para todos los organismos y deben estar presentes en los alimentos o en el medio circundante. Los elementos inorgánicos se encuentran en sus formas iónicas (Tabla I.2), de modo que existen como iones libres o están unidos a una sustancia orgánica, pero por ahora no se enumerarán los muchos y variados procesos en los cuales intervienen: simplemente se hará un enunciado cuya explicación vendrá más adelante.
  4. 4. Las funciones vitales de ciertos iones inorgánicos están relacionadas con su efecto sobre la actividad de las proteínas. Todos los minerales que se presentan en la tabla I.2 son nutrientes esenciales para los seres humanos y, con excepción del yodo, también para los demás seres vivos. En diversos organismos se han detectado cantidades diminutas de casi una docena de otros elementos. No obstante, la importancia de varios de ellos aún no queda clara, de modo que la investigación en el campo de la nutrición es muy intensa. Por ejemplo, hace poco los científicos descubrieron que el níquel (Ni), el silicio (Si) y el selenio (Se) son elementos esenciales, aunque en cantidades diminutas, para varios organismos entre los que está el ser humano. TABLA I.2 Lista parcial de las sustancias inorgánicas con importancia biológica ELEMENTO (FORMA IÓNICA) ELEMENTO (FORMA IÓNICA) Calcio (Ca+2 ) Fósforo (H2PO4 -1 , HPO4 -2 ) Cloro (Cl-1 ) Potasio (K+1 ) Cobalto (Co+2 ) Sodio (Na+1 ) Cobre (Cu+1 , Cu+2 ) Azufre (SO4 -2 , S-2 ) Yodo (I-1 ) sólo en vertebrados Zinc (Zn+2 ) Hierro (Fe+2 , Fe+3 ) Magnesio (Mg+2 ) Manganeso (Mn+2 ) Molibdeno (Mo+6 ) La bioquímica es un campo muy extenso. De hecho, resulta apabullante hasta para quienes ostentan el título de bioquímicos profesionales. La historia moderna de la humanidad está repleta de hechos notables y admirables (y algunos no tan admirables) en las áreas de la ciencia, la ingeniería, la medicina, la agricultura, las comunicaciones, la exploración espacial, el avance social, la economía y las artes, y en el futuro se acumularán muchos más. Sin embargo, de todo el progreso previsible, el mayor impacto puede provenir del anhelo de aprender cómo funcionan los organismos vivos en términos de las moléculas que los integran, de la ulterior manipulación de esas moléculas y, por consiguiente, de la manipulación de esas moléculas y, por consiguiente, de la manipulación del organismo en sí. Quizá esta aseveración suene exagerada, pero este tipo de logros ya es una posibilidad real en el futuro. La médula de esa búsqueda es el conocimiento bioquímico. En este curso nos centraremos en los siguientes puntos que estudia la bioquímica: Las moléculas formadoras de las estructuras de las células. La manera en que los seres vivos obtienen sus nutrientes y los transforman en moléculas capaces de formar parte de sus propias estructuras. Los mecanismos a través de los cuales los seres visos obtienen energía para realizar sus procesos vitales. Los procesos a través de los cuales se comunican las células. Los mecanismos involucrados en el almacenamiento y la transmisión de la información genética en los seres vivos.
  5. 5. UNIDAD 2. LOS AMINOÁCIDOS Propósito: Conocer que las proteínas están formadas por unidades que son los aminoácidos. 2.1) Los aminoácidos están constituidos por un grupo amino, un grupo carboxilo, un grupo R variable y un átomo de H. Figura 2.1 Estructura química de los aminoácidos esenciales En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos de cadenas laterales que varían en tamaño, forma carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno, carácter hidrofóbico y reactividad química. De hecho, todas las proteínas de todas las especies –bacterias, árqueas y eucariotas- se construyen con los mismos 20 aminoácidos con unas pocas excepciones. Este alfabeto fundamental de las proteínas tiene varios miles de millones de años de antigüedad. La extraordinaria variedad de funciones realizadas por las proteínas es el resultado de la diversidad y versatilidad de estos veinte sillares de construcción. Conocer como es utiliza este alfabeto para crear las intricadas estructuras tridimensionales que permiten a las proteínas llevar a cabo tantos procesos biológicos.
  6. 6. La molécula de un aminoácido contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2-) libres. Pueden expresarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical característico para cada ácido (Figura 2.2). Químicamente son muy variados. Los hay que forman proteínas (proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono asimétrico denominado alfa. Como existen cuatro grupos diferentes conectados al átomo de carbono α, los α-aminoácidos son quirales; las dos formas especulares se llaman isómero L e isómero D. Solamente los L-aminoácidos constituyen las proteínas. Para casi todos los aminoácidos, el isómero L (Figura 2.3) tiene configuración absoluta S (y no R). aunque se ha empleado un enorme esfuerzo para entender por qué los aminoácidos en las proteínas tienen esta configuración absoluta, todavía no se ha llegado a una explicación satisfactoria. Parece probable que la selección L sobre d fuese arbitraria, pero una vez realizada, se fijó temprano en la historia evolutiva. Regla para distinguir estereoisómeros Los cuatro sustituyentes diferentes de un átomo de carbono asimétrico tiene asignada una prioridad de acuerdo con sus números atómicos de forma que la prioridad de los sustituyentes será S> O > N > C > H. El sustituyente de prioridad más baja, a menudo el hidrógeno, se orienta en dirección contraria al observador. La configuración alrededor del carbono se llama S, del latín sinister (izquierda), si la dirección de la progresión de los sutituyentes de mayor a menor prioridad es contraria a las agujas del reloj. La configuración se conoce como R, del latín rectus (derecha), si la progresión es en el sentido de las agujas del reloj (Figura 2.4). Figura 2.2) Estructura general de un aminoácido Figura 2.3) Estructura general de un aminoácido Figura 2.4) Configuración R y S de los estereoisómero
  7. 7. Los aminoácidos se designan a menudo por una abreviatura de tres letras o bien por símbolos de una. Las abreviaturas para los aminoácidos son las primeras tres letras de sus nombres ingleses, excepto para la asparragina (Asn), la glutamina (Gln), la isoleucina (lle) y el triptófano (Trp). Los símbolos para muchos de los aminoácidos son las primeras letras de sus nombres (p. ej., G para glicina y L para Leucina). Los otros símbolos se han acordado por convención. Estas abreviaciones y símbolos son una parte integrante del vocabulario de los bioquímicos. Tabla 2.1 Propiedades y Convenciones de los aminoácidos. CLASIFICACIÓN. Los aminoácidos se pueden clasifican en dos grupos: Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los puede producir y tienen que ser suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos abarcan: cisteína, lisina y triptófano. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos. Aminoácidos no esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o la descomposición normal de las proteínas y abarcan el ácido aspártico, el ácido glutámico y la glicina. Estos aminoácidos se utilizan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina. También se clasifican según sus radicales R Hay varios tipos:
  8. 8. Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glu. Apolares (sin carga) o hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp. Carga - (ácidos): Asp, Glu. Carga + (básicos): Lys, Arg, His. Propiedades Ácido-básicas Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico. Ópticas Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto glicina) por lo cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la izquierda L. Químicas Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación). Las que afectan al grupo amino (desaminación). Las que afectan al grupo R. 2.2) Los aminoácidos poseen propiedades ácido-base. De las distintas propiedades de los – R, la polaridad o la apolaridad de los mismos, o sea la tendencia a interactuar o no con el medio acuoso, es una característica clave para el ordenamiento en el espacio de las proteínas. A pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados Los aminoácidos en solución, a pH neutro, están predominantemente bajo la forma de dipolo. Esto se debe a que los grupos carboxilo y amino se ionizan (Figura 2.5).
  9. 9. Los aminoácidos tienen curvas de titulación características La representación gráfica de la variación del pH de una solución debida al agregando de una base o un ácido se denomina curva de titulación (Figura 2.6). La curva de titulación surge entonces de la relación entre la cantidad de ácido o base agregada a una solución y la variación del pH de la misma. A pH ácido la mayoría de los aminoácidos se encuentran como un ácido diprótico (ver forma predominante a pH 1) .Por lo tanto, son posibles dos ionizaciones la del grupo carboxilo (pKa) y la del grupo amino (pKb). A pH 1 el 100% de las moléculas de aminoácido están como ion positivo. El valor de pH en el cual el 100% del aminoácido se encuentra como dipolo, se denomina punto isoeléctrico. A pH próximo a 14 el 100% del aminoácido estará como ión negativo. Figura 2.5) Ionización de un aminoácido. Figura 2.6) Curva de Titulación de un aminoácido.
  10. 10. 2.3) Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de su grupo R: a) Hidrofóbicos, aromáticos. b) Hidrofóbicos, alifáticos. c) Polares, hidrofílicos, con carga. d) Polares, hidrofílicos, sin carga. a) Hidrofóbicos, aromáticos. Existen tres aminoácidos, fenilalanina, tirosina y triptófano, que presentan cadenas laterales aromáticas. La fenilalanina, junto con los aminoácidos alifáticos valina, leucina e isoleucina, es uno de los aminoácidos más hidrófobos. La tirosina y el triptófano también presentan un carácter ligeramente hidrófobo, aunque atenuado por los grupos polares de sus cadenas laterales. Además, la tirosina puede ionizarse a pH elevado. b) Hidrofóbicos, alifáticos. La valina, la leucina y la isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas de mayor tamaño. La metionina contiene una cadena lateral alifática larga que incluye un grupo tioéter (-S-). Las cadenas laterales alifáticas grandes son hidrofóbicas; es decir, tienden a agruparse entre ellas en vez de establecer contactos con el agua. La estructura tridimensional de las proteínas solubles en agua se estabiliza por esta tendencia los grupos hidrofóbicos a agruparse, lo que se conoce como efecto hidrofóbico. Los diferentes tamaños y formas de estas cadenas lateral hidrocarbonadas les permiten empaquetarse para formar estructuras compactas con pocas cavidades. c) Polares, hidrofílicos, con carga. Los aminoácidos con cadenas laterales muy polares que les convierten en altamente hidrofílicos. La lisina y la arginina tienen cadenas laterales relativamente largas que acaban en grupos cargados positivamente a pH neutro. La lisina está rematada por un grupo amino primario y la arginina por un grupo guanidinio. La histidina contiene un grupo imidazol, un anillo aromático que también puede estar cargado positivamente. Con un valor de pK´a cercano a 6, el grupo imidazol puede estar sin carga o cargado positivamente en las proximidades del pH neutro, dependiendo del entorno local. Por ello, la histidina se encuentra a menudo en los centros activos enzimáticos, donde el anillo imidazol puede unir y liberar protones durente las reacciones que se dan en ellos. El conjunto de aminoácidos también incluye dos con cadenas laterales acídicas: el ácido aspártico y el glutámico. Estos aminoácidos se conocen habitualmente como aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales a pH fisiológico pierden un protón del ácido y por ello están cargadas negativamente a pH fisiológico. Sin embargo, en algunas proteínas estas cadenas laterales aceptan protones, y esta capacidad resulta normalmente de importancia funcional. d) Polares, hidrofílicos, sin carga.
  11. 11. Cinco aminoácidos son polares pero sin carga. Dos aminoácidos, la serina y la treonina contienen grupos hidroxilo alifático (-OH-). La serina se puede considerar como una versión hidroxilada de la alanina, mientras que la treonina se asemeja a la valina. Con un grupo hidroxilo en lugar de uno de los grupos metilo de la valina. Los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina les hacen mucho más hidrofílicos y reactivos que la alanina y la valina. 2.4) Los aminoácidos se clasifican desde el punto de vista alimenticio en esenciales y no esenciales. Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo y, por tanto, deben ser obtenidos a través de la dieta. Son los siguientes: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Además, hay otros aminoácidos que aunque no son esenciales para la mayoría, sí pueden serlo para ciertas personas o poblaciones; son los siguientes: arginina, cisteína, glicina y tirosina. La ingesta diaria de estos aminoácidos recomendada por la Organización Mundial de la Salud es (en mg de aminoácido por kilo de peso): Fenilalanina + tirosina: 14 mg/kg. Leucina: 14 mg/kg. Metionina + Cisteína: 13 mg/kg. Lisina: 12 mg/kg. Isoleucina: 10 mg/kg. Valina: 10 mg/kg. Treonina: 7 mg/kg. Triptófano: 3 mg/kg. Histidina: desconocida, 28 mg/kg en niños. Arginina: desconocida, requerida para niños y quizás para ancianos. Las fuentes de aminoácidos esenciales son los alimentos ricos en proteínas como la carne, los huevos, los lácteos, la soja, el trigo, el maíz, el arroz, etc. Algunos alimentos contienen todos los aminoácidos esenciales (carne de pollo, huevos, soja) mientras que otros tienen algún aminoácido que escasea. Todos los aminoácidos esenciales pueden ser obtenidos de vegetales, y las dietas vegetarianas, incluso las estrictas, pueden proporcionar todas las exigencias alimenticias. No hay prácticamente ningún caso de deficiencia de proteínas cuando se consumen las calorías adecuadas. Los únicos casos comunes de déficit de proteínas ocurren entre poblaciones que están crónicamente desnutridas. La utilización de proteína se ve muy afectada por el contenido del aminoácido esencial que menos presente está en un determinado alimento (aminoácido limitante), por lo que es una buena idea tener una alimentación variada que tenga diferentes proporciones de aminoácidos esenciales. 2.5) Existen aminoácidos que desempeñan un papel en la comunicación celular: función del ácido glutámico como un neurotransmisor.
  12. 12. Hace más de tres décadas que se estableció la presencia, en concentraciones apreciables dentro del sistema nervioso central (SNC) humano de los aminoácidos excitadores, los ácidos glutámico y aspártico. Las propiedades excitadoras de estas moléculas fueron demostradas por primera vez en la placa neuromuscular de crustáceos y, más adelante, también en el sistema nerviosos central de los mamíferos; sin embargo, tales compuestos no fueron reconocidos inicialmente como neurotransmisores, porque son intermediaros en el metabolismo cerebral y no están localizados en una neurona típicamente excitadora, sino que se encuentran en diversos sistemas no propios. y por eso, su papel como neurotransmisores apenas fue aceptado hasta finales de la octava década del siglo XX. El ácido glutámico (glutamato) se forma por transaminación del alfacetoglutarato por la enzima GABA-T, tanto en las terminaciones nerviosas como en células gliales, y por la acción de la glutaminasa sobre la glutamina en las terminaciones neuronales. Por su parte, el ácido aspártico (aspartato) deriva de la transaminación del oxalacetato por acción de la enzima aspartato aminotransferasa o por descarboxilación del piruvato, tanto en las terminaciones neuronales como en las células gliales. En la liberación de estos aminoácidos excitadores intervienen mecanismos de exocitosis dependientes del calcio; así mismo, existen mecanismos de transporte activo tanto en las terminaciones nerviosas como en las células gliales, mediante los cuales tiene lugar la recaptación de estas moléculas desde la hendidura sináptica (Figura 2.7). Las proteínas involucradas en dicho proceso exhiben una alta selectividad para el transporte indistinto de aspartato y glutamato, merced a mecanismos específicos de afinidad, basados en la similitud cinética, de modo que la inhibición recíproca tiene lugar con análogos estructurados de uno u otro aminoácido. Las concentraciones de ácido glutámico en las neuronas son reguladas por la actividad de la enzima glutaminasa y la recaptación por las terminales nerviosas; Figura 2.7) Secuencia de liberación y recaptación de ácido glutámico y aspártico en las hendiduras sinápticas.
  13. 13. es más, al igual que en el caso de las monoaminas, en la síntesis del aminoácido participa un mecanismo de autorregulación. Las principales vías dependientes de ácido glutámico comprenden proyecciones desde el hipocampo y la amígdala hacia el núcleo acuminado (accumbens) y proyecciones corticales (frontales) al hipocampo, mientras que las proyecciones corticofugales dependientes de ácido glutámico y ácido aspártico incluyen, entre otras, fibras originadas en distintas áreas de la corteza cerebral que terminan en los núcleos basales y la médula espinal. 2.6) El glutamato de sodio, aminoácido utilizado como conservador en la industria de los alimentos. El glutamato monosódico es la sal sódica del aminoácido conocido como ácido glutámico (o glutamato) que se encuentra de forma natural en numerosos alimentos como los tomates, setas, verduras, alimentos proteicos e incluso la leche materna. No es un aminoácido esencial pero es la principal fuente de energía del intestino. Su sal purificada, obtenida por fermentación de la caña de azúcar o algunos cereales, también se utiliza como condimento para potenciar el sabor de los alimentos y se conoce con el nombre de E621, proteína hidrolizada o extracto de levadura. Características El glutamato monosódico no puede mejorar el gusto de ingredientes de calidad inferior ni se puede utilizar para conservar o mejorar el aspecto de los alimentos. La única razón por la que se utiliza este condimento es para potenciar el sabor y el aroma de la comida y acortar el tiempo de preparación. La cocción lenta de carnes y verduras así como el uso de ingredientes ricos en glutamato, tomates, setas, quesos o el jamón curado, consigue el mismo el efecto que el condimento. Su fórmula es C5H8NO4Na. En su forma pura, aparece como una sal cristalina de color blanquecino parecida a la sal o el azúcar; cuando se disuelve en agua, los iones de sodio enseguida se disocian de los del glutamato. La fórmula química del glutamato que se halla de forma natural es exactamente igual a la del glutamato refinado. El glutamato es uno de los aminoácidos más abundantes en la naturaleza. Una dieta normal ofrece alrededor de 1 g de glutamato en forma libre, el resto, unos 10 g, se ingiere a través de las proteínas. Propiedades Investigaciones recientes muestran que el glutamato monosódico estimula receptores específicos de la lengua produciendo un gusto esencial que se conoce con el nombre de umami que significa gusto sabroso en japonés. Hasta ese momento solo se conocían 4 gustos básicos o esenciales: dulce, salado, amargo y Figura 2.8) Estructura Química del Glutamato
  14. 14. agrio; con lo que el umami es el quinto gusto básico. El glutamato fue extraído por primera vez del alga Laminaria japonica mediante un proceso desarrollado en 1908 por el profesor de química de la Universidad Imperial de Tokio Kikunae Ikeda. El estómago también detecta el glutamato. En los últimos años se ha demostrado que el estómago informa al cerebro de la ingestión de glutamato y regula la digestión de proteinas. El placer que produce consumir alimentos sabrosos podría ser una ventaja evolutiva para facilitar la digestión de proteínas. Usos Se utiliza en la cocina como potenciador del sabor de alimentos. Contiene menos sodio que la sal y en cambio aumenta el sabor de los alimentos con lo que el glutamato se utiliza para potenciar la palatabilidad de las comidas bajas en sal. Su uso está muy difundido en la preparación de la comida asiática como sopas y salsas. También incrementa la apetencia en los ancianos en los cuales existe una reducción de la sensación del gusto, particularmente del gusto "umami" o sabroso. Desde 1968 por una carta al editor del Dr. Robert Ho Man Kwok en una revista científica en la cual declaraba que algunas personas después de ingerir comida china sentían dolor de cabeza, ásma, alergias leves, taquicardia, náuseas, vómitos, opresión en la nuca, en la cara y en el pecho y en general una sensación de malestar, se desató la polémica del "Síndrome de restaurante chino". Estos síntomas son momentáneos y se atribuyó al uso del glutamato monosódico. Sin embargo estos síntomas no se han podido reproducir de forma experimental. Con lo que los síntomas descritos por el Dr. Kwok corresponden a una alergia alimentaria. La Federation of American Societies for Experimental Biology (FASEB), la Organización Mundial de la Salud y la Comisión Científica de la Unión Europea aprobaron el uso del glutamato como ingrediente alimentario y lo calificaron apto para el consumo humano. Elaboración El glutamato monosódico se produce a través de la fermentación, como la salsa de soja o el yogurt, de productos naturales como las melazas de la caña de azúcar o cereales. Estos se fermentan bajo un ambiente controlado usando microorganismos (Corynebacterium glutamicum) para pasar luego a ser filtrados y purificados hasta conseguir el glutamato monosódico refinado. Una de las companias más conocidas en la elaboración del glutamato monosódico es la japonesa Ajinomoto. Efectos El glutamato monosódico utilizado en pequeñas cantidades se ha demostrado científicamente, tras treinta años de investigación, que no presenta ningún riesgo para el consumidor. No puede afectar al cerebro porque el 95% del glutamato ingerido en la dieta es utilizado por el intestino como fuente de energía, y además no puede atravesar la barrera hematoencefálica. En contra de lo que se cree de
  15. 15. forma popular, el glutamato monosódico de la dieta no tiene ninguna relación con otras enfermedades como la diabetes, enfermedades del estomago, depresión, etc. Según estudios recientes no se ha demostrado que el glutamato provoque ningún tipo de efecto nocivos para la salud. Ni siquiera puede inducir una mayor ingesta de alimentos aunque resalte el sabor, con lo que no está directamente ligado con la obesidad como popularmente se cree. La Federation of American Societies for Experimental Biology (FASEB), la Organización Mundial de la Salud y la Comisión Científica de la Unión Europea aprobaron el uso del glutamato como ingrediente alimentario y lo calificaron apto para el consumo humano. Para discutir más de cerca la controversia científica con respecto al glutamato, hace poco, un estudio propuso que el consumo masivo de glutamato monosódico en ratas produce daño en la retina asociándolo con glaucoma. Del mismo modo, investigaciones realizadas en la Universidad Complutense de Madrid por Jesús Fernández-Tresguerres, director del departamento de Fisiología de la Facultad de Medicina, sugieren que la ingesta de alimentos que contienen enormes cantidades de glutamato monosódico despierta un hambre ansiosa, hasta el punto de que incrementa la voracidad en las ratas estudiadas en el 40%. El problema con estos estudios es que usan cantidades tan exageradas de glutamato que sus resultados tienen poca aplicación a la hora de valorar los efectos reales del glutamato en su consumo normal. En el segundo estudio, por ejemplo, se fortificó la dieta de las ratas con 2.5 o 5 g (10 al 20%) de glutamato -cuando se incrementa tanto un solo nutriente otros han de disminuir comprometiéndose el equilibrio de la misma-. Para demostrar lo excesiva que es esta cantidad (del 0.8 al 1.5 % del peso corporal), 2.5 y 5 g en una rata de 320 g correspondería a una ingesta de 540 g a 1 kg de glutamato en una persona de 70 kg que en condiciones normales ingiere como mucho 10 g. En concentraciones normales, un número sustancial de publicaciones avalan lo seguro que es el consumo del glutamato tal y como lo encontramos en los alimentos. Únicamente puede tener efectos nocivos cuando se ingiere solo y en cantidades masivas. El glutamato libre, no asociado a proteínas, produce un sabor agradable, sabroso, a un 0.5%, la cantidad habitual en sopas y caldos. Concentraciones de glutamato del 10 al 20% producen un gusto desagradable si no está ligado a proteínas y causa rechazo. La explicación que los neurocientíficos quieren dar para relacionar el consumo de glutamato y obesidad es que este amino ácido actúa sobre las neuronas de una región cerebral llamada el núcleo arcuato, e impide el buen funcionamiento de los mecanismos inhibidores del apetito. No hay evidencias directas que demuestre este mecanismo, y normalmente no hay contacto directo entre lo que comemos y el cerebro. El intestino es un voraz consumidor de glutamato para la obtención de energía durante los procesos de digestión y solo un 5% del glutamato de la dieta pasa a la circulación general cuando lo ingerimos con la comida. Hay un testimonio visible en cuanto a la relación entre el consumo de glutamato y obesidad: los países orientales en los que se consume más glutamato existe una menor incidencia de obesidad que en los países occidentales en los que el consumo es mucho menor. Esta observación demuestra que el culpar al glutamato monosódico por la "epidemia de obesidad" que se da en los países desarrollados no tiene un fundamento científico serio. Estudios que sí explicaron el rol particular del glutamato en el apetito son los que se llevaron acabo en humanos
  16. 16. enriqueciendo los alimentos con glutamato por Bellisle France del Instituto Nacional de la Sanidad e Investigación Médica en Francia. Esta investigación demostró que es verdad que preferimos los alimentos que contienen glutamato pero, al contrario de lo que se ha visto en los modelos experimentales, somos capaces de compensarlo comiendo menos postres. Al final, el número total de calorías que ingerimos no varía. Con lo que el glutamato no incrementa ni la voracidad ni el hambre en cantidades normales. En todo caso, este efecto del glutamato podría ser útil para promover la selección de alimentos que son nutritivos y tienen poca densidad energética dejando menos espacio para dulces y pasteles. No solo es imposible tomar una dieta sin glutamato, cualquier proteína que ingiramos contiene este amino ácido no esencial, sino que la falta de glutamato podría vulnerar la integridad del intestino. La tradición culinaria en la preparación de alimentos va dirigida en realidad a incrementar la cantidad de glutamato monosódico de los alimentos a través de la cocción, la fermetación o el proceso de curado y hacerlos así más sabrosos. La adición de aditivos solo acortan ese proceso de preparación. Productos como la salsa de tomate, los caldos de pollo, el queso, y el jamón serrano son de por sí muy ricos en glutamato y se utilizan para incrementar el sabor de las comidas. Estas tradiciones culinarias puede que respondan a la importancia que el glutamato tiene en la salud del estómago e intestino, ya que nuestro organismo ha desarrollado un mecanismo específico para identificar el glutamato. Existen receptores en la lengua que se activan con el glutamato dando el gusto sabroso conocido como umami. Sin embargo, aunque el organismo puede asimilar el glutamato procedente de muchas fuentes, el que generalmente se utiliza artificialmente como potenciador del sabor es el glutamato monosódico (E-621). Al ser tan abundante en la alimentación habitual diaria actual, puede provocar un exceso de sodio en el organismo, lo cual genera problemas de hiperactividad en el sistema nervioso que pueden llegar a provocar una degeneración temprana del tejido neuronal, propiciando enfermedades nerviosas muy poco frecuentes en el pasado. BIBLIOGRAFÍA http://www.fagro.edu.uy/~bioquimica/docencia/basico/amino.PDF http://www.muydelgada.com/wiki/Amino%C3%A1cidos_esenciales/ http://www.medilegis.com/bancoconocimiento/T/Tribuna102n3invitado/art_invitado2.htm http://es.wikipedia.org/wiki/Glutamato_monos%C3%B3dico

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