Metabolismo del nitrogeno

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Metabolismo del nitrogeno

  1. 1. Metabolismo del nitrógenoBreve introducción
  2. 2. AtmosféricoTerrestreOceánicoCorteza ycapasinferioresDesgasificación“outgassing”Intemperismo 5Desnitrificación 30Deposición de NOxDeposición de NH3Fijación biológica 40Deslave porríos(runoff) 34Sedimentación 14Dep.deNH384Dep.deNOx36Fijaciónbiológica150Fijaciónindustrial40Volatilizaciónde NH3122Desnit.Microbiol.de NOx 8Des-nitri-ficación147El ciclo del N (Tg/año)
  3. 3. N2 (o N2O)NH3/NH4+NO2-/NO3-N orgánicoAmonificación Asimilación de amonioDesnitrificaciónReducciónasimilativa denitratoNitrificaciónFijación
  4. 4. Fijación del nitrógeno Por bacterias fijadoras de N2 (no viables enmedio con otras fuentes de N) Catalizado por el complejo de lanitrogenasa; destacan dossubunidades. Dinitrogenasa reductasa: transporta e-por medio de grupos Fe4S4 DinitrogenasaN2 + 8e-+ 16ATP + 16H2O → 2NH3 + H2 + 16ADP + 16 Pi+ 8 H+
  5. 5. El ATP actúade maneracatalítica, y notermodinámicaLos componentes del complejo dela nitrogenasaCuando se une ATPa la nitrogenasa,induce un cambioconformacional enel complejo y conello cambio en elpotencial redox (de-250 mV hasta -400mV)
  6. 6. Simbiosis para la fijación: Nódulosradiculares La nitrogenasa esinhibida por el oxígeno La simbiosis proporcionamecanismos deprotección vs. el O2 En las leguminosas, el O2es removido por laleghemoglobina
  7. 7. Asimilación delnitrógeno El NH4+puede asimilarse como componentede amonoácidos Los aminoácidos más importantes son elglutamato y la glutamina: una participacomo aceptor de amonio y después elproducto es donador de grupos aminoGlutamato + NH4++ ATP → glutamina + ADP + Pi + H+ La enzima que cataliza esta asimilación es laglutamina sintetasa
  8. 8. La glutamina sintetasa Es inhibida por: productos derivados de la glutamina AMP CTP Histidina Carbamoíl fosfato Glucosamina-6-P Glicina Alanina
  9. 9. La glutamato sintasa Es una glutamina amidotransferasa Otra enzima para la síntesis deglutamato La glutamina actúa como donador deamino y el aceptor es el alfa-cetoglutaratoα-KG + Gln + NADPH + H+2 Glu + NADP→ +
  10. 10. Para la síntesis decompuestosnitrogenados esnecesario un esqueletode carbono
  11. 11. Coenzimas para la síntesis deaminoácidos PLP (piridoxal fosfato): derivado de lavitamina B6; participan en transferenciasde grupo amino Biotina: transfiere CO2 (la forma másoxidada del C) H4-folato (tetrahidrofolato): para latransferencia de C en estados de oxidaciónintermedia S-AdoMet (S-adenosil-metionina): para latransferencia de grupos metilo (la formamás reducida de C)
  12. 12. Algunos derivados de losaminoácidos Creatina: sintetizada a partir de Gly + Arg; contracciónmuscular, fuente de Pi Glutatión: a partir de Gly + Glu + Cys; en balance redox(GSH/GSSG) Neurotransmisores: Dopamina Noradrenalina Adrenalina GABA Histamina Serotonina Poliaminas: empaquetamiento del ADN y ajuste osmótico Espermina Espermidina
  13. 13. Síntesis de nucleótidos De novo a partir de: Aminoácidos Ribosa-5-P CO2 NH3 Por medio de las vías derecuperación: de bases libres ynucleósidos liberados de la rupturade ácidos nucleicos El anillo de purina se construyeensamblando a la ribosa hastaformar inosinato (IMP) y luego A y G El anillo de pirimidina se sintetizacomo orotato unido a ribosa-P quese convierte en C, T, U
  14. 14. Recambio de algunas proteínas
  15. 15. Degradación deproteínas
  16. 16. ProteínasAminoácidosα-cetoácidos NH4+BiosíntesisNucleótidosAminasbiológicasCATCoenzimas•PLP•H4-folatoExcreciónCO2 + H20GluconeogénesisGlucosaRespiraciónNH4+Amoniotélicos(acuáticos)Ácido úricoUricotélicos(aves, reptiles,insectos)UreaUreotélicos(vertebradosterrestres ytiburones)
  17. 17. Oxidación de aminoácidos Provenientes de la degradación deproteínas Son desaminados y el producto son α-cetoácidos, los cuales son oxidados en elciclo de Krebs El amonio (NH4+) es reciclado parabiosíntesis de aminoácidos, nucleótidos yaminas biológicas Para la reutilización del amonio se requierePLP y H4-folato El exceso de amonio es excretado
  18. 18. Reacciones de transaminación Se transfiere el grupo α-NH3 al C-α del α-cetoglutarato, dejando el cetoácidocorrespondiente. La coenzima usada es el PLP, unidocovalentemente a la enzima Existen transaminasas específicas paracada aminoácido donador En mamíferos, estas reacciones ocurren enel hígado y se permite reutilizar el amonioo excretarlo
  19. 19. Ciclo de la glucosa-alanina Llega alanina al hígado provenientedel músculo La alanina permite transportaramonio de una forma no tóxica parasu eliminación o reutilización De alanina se obtiene piruvatoutilizable como sustrato para lagluconeogénesis
  20. 20. Importancia de la glutamina Llega al hígado proveniente de todoslos tejidos, excepto del muscular,para su procesamiento Este aminoácido permite transportaramonio en una forma no tóxica También sirve como fuente de gruposamino en diversas reaccionesbiosintéticas
  21. 21. Transaminaciones en hígado
  22. 22. Excreción de amonio Distintos animales eliminanformas diferentes de nitrógenoresidual Amoniotélicos: NH4+; acuáticos Uricotélicos: ácido úrico; aves,reptiles Ureotélicos: urea; vertebradosterrestres, tiburones Los mamíferos eliminan elamonio transportándolo de lostejidos productores al hígadoen una forma no tóxica: comoaminoácidos (glutamina yalanina principalmente)
  23. 23. 1. Ornitina transcarbamoilasa2. Arginosuccinato sintetasa3. Arginosuccinasa4. Arginasa
  24. 24. Ciclo de la urea: Conclusiones Permite eliminar amonio en una formamenos tóxica y que requiere de menosagua para la excreción Energéticamente, la ruta está impulsadapor la formación del carbamoíl fosfato Se requiere de reaccionescompartimentadas en mitocondria ycitoplasma La arginasa es la enzima que permite quesea una ruta cíclica y sólo está presente enlos animales ureotélicos
  25. 25. D.R. DC Comics
  26. 26. © DC Comics & Marvel Comics

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