FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS.

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FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS.
Enlaces químicos
Enlaces iónicos
Enlaces covalentes

Fuerzas débiles intermoleculares
Fuerzas de Van der Waals
Enlaces o puentes de Hidrógeno
Interacciones electrostáticas o puentes salinos
Interacciones Hidrofóbicas

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FUERZAS BÁSICAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS.

  1. 1. Arequipa Daniel Chadán Mayra Maldonado Verónica Sánchez Andrea UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR FACULTAD DE FILOSOFÍA LETRAS Y CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN CARRERA DE CIENCIAS NATURALES Y DEL AMBIENTE, BIOLOGÍA Y QUÍMICA Tema:
  2. 2. • Enlaces químicos  Enlaces iónicos  Enlaces covalentes • Fuerzas débiles intermoleculares  Fuerzas de Van der Waals  Enlaces o puentes de Hidrógeno  Interacciones electrostáticas o puentes salinos  Interacciones Hidrofóbicas
  3. 3. Enlaces químicos Enlaces iónicos Es el enlace químico de dos o más átomos cuando éstos tienen una diferencia de electronegatividad, es decir, uno fuertemente electropositivo (baja energía de ionización, anión) y otro fuertemente electronegativo (alta afinidad electrónica, catión ). Eso se da cuando en el enlace, uno de los átomos capta electrones del otro. Gracias a esto se forma un compuesto químico simple.
  4. 4. Enlaces iónicos
  5. 5. Enlaces covalentes Enlace entre dos átomos o grupos de átomos se produce cuando estos, para alcanzar el octeto, comparten electrones del último nivel, para la estabilización de su unión. La diferencia de electronegatividades entre los átomos no es suficiente. De esta forma, los dos átomos comparten uno o más pares electrónicos en un nuevo tipo de orbital, denominado orbital molecular. Los enlaces covalentes se suelen producir entre elementos gaseosos o no metales. Enlaces químicos
  6. 6. Enlaces covalentes Enlace entre dos átomos o grupos de átomos se produce cuando estos, para alcanzar el octeto, comparten electrones del último nivel, para la estabilización de su unión. La diferencia de electronegatividades entre los átomos no es suficiente. De esta forma, los dos átomos comparten uno o más pares electrónicos en un nuevo tipo de orbital, denominado orbital molecular. Los enlaces covalentes se suelen producir entre elementos gaseosos o no metales. Enlaces químicos
  7. 7. Enlaces covalentes
  8. 8. Fuerzas débiles intermoleculares Son el conjunto de fuerzas atractivas y repulsivas que se producen entre las moléculas como consecuencia de la polaridad que poseen las moléculas. Aunque son considerablemente más débiles que los enlaces iónicos, covalentes. Las principales fuerzas intermoleculares son:
  9. 9. Ocurre cuando un átomo de hidrógeno(de carga positiva parcial ) es enlazado a un átomo fuertemente electronegativo como el N, el O ó el F, pertenecientes a otra molécula. Por otra parte, cuanto mayor sea la diferencia de electronegatividad entre el H y el átomo interactuante, más fuerte será el enlace. • Es un tipo especial de interacción dipolo-dipolo A y B representan O, ó F; A—H es una molécula o parte de una molécula y B es parte de otra. La línea de puntos representa el enlace de hidrógeno. Enlace de hidrógeno La interacción dipolo- dipolo consiste en la atracción electrostática entr e el extremo positivo de una molécula polar y el negativo de otra.
  10. 10. Enlace de hidrógeno Entre moléculas de agua Mantiene unidas ambas hebras en una molécula de ADN.
  11. 11. Corresponden a las interacciones entre moléculas con enlaces covalentes apolares debido a fenómenos de polarización temporal. • como las moléculas no tienen carga eléctrica neta, en ciertos momentos, se puede producir una distribución en la que hay mayor densidad de electrones en una región que en otra, por lo que aparece un dipolo momentáneo. Cuando dos de estas moléculas polarizadas y orientadas convenientemente se acercan lo suficiente entre ambas, pude ocurrir que las fuerzas eléctricas atractivas sean lo bastante intensas como para crear uniones intermoleculares. Fuerzas de dispersión, de London o fuerzas dipolo-transitivas Fuerzas de Van der Waals
  12. 12. Las interacciones que se presentan entre iones, es la fuerza eléctrica responsable de la atracción o repulsión entre objetos con carga. Esta interacciones pueden debilitarse cuando otros iónes diferentes se encuentran en la cercanía, modificando el campo eléctrico, o bien, cuando los iones se disuelven en un solvente capaz de rodearlos. Un solvente con esta característica es el agua y por ello, los enlaces iónicos, de gran fuerza en un cristal de sal, se vuelven débiles en una masa de acuosa y la sal se disuelve. Interacciones electrostáticas o puentes salinos
  13. 13. En un enlace peptídico, los 6 átomos representados en forma de bola, están situados en el mismo plano http://www.ugr.es/~olopez/estruct_macromol/fuerzas/IEst.PDF
  14. 14.  60% 40% Los seis átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por Ca-C y N-Ca Posee cierto carácter de doble enlace Es un enlace más corto que la mayoría de los enlaces N-C
  15. 15. HÉLICE ALFA Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice alfa http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/helice_pro.jpg
  16. 16. HOJA BETA Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada ESTRUCTURA BETAhttp://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/beta_alfa_beta.jpg
  17. 17. GIROS BETA Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros betahttp://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas /jpg/alfa_giro_beta.jpg
  18. 18. Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. PROTEÍNAS FIBROSAS http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html Alfa QUERATINA Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, uñas y plumas.
  19. 19. FIBROÍNA DE LA SEDA La mayor parte de las sedas están constituidas por la proteína fibrosa fibroína y por una proteína amorfa viscosa sericina, que desempeña el papel de cementación. La fibroína de la seda está formada por cadenas con plegamiento b antiparalelo, en el cual las cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes extensiones de la cadena están constituidas por seis residuos que se repiten. http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html
  20. 20. Las hojas b proyectan la glicina hacia una superficie, las cadenas laterales de la alanina y la serina están dispuestas hacia la otra superficie. Además, las cadenas se apilan, de modo que las capas en las que se establece contacto con las cadenas laterales de la glicina se alternan con aquellas de alanina y serina. Esta estructura explica en parte las propiedades mecánicas de la seda. http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html
  21. 21. COLÁGENO: CABLE HELICOIDAL TRIPLE El colágeno se encuentra en todos los animales multicelulares y es la proteína más abundante en vertebrados, corresponde 25- 35% del total de proteínas en mamíferos. Es una proteína extracelular que está organizada en fibras insolubles que exhiben gran fuerza de tensión. Ello es adecuado para la función del colágeno como componente que soporta la tensión en los tejidos conectivos o conjuntivos, tales como los huesos, los dientes, los cartílagos, los tendones, los ligamentos y las matrices fibrosas de la piel y de los vasos sanguíneos. http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html
  22. 22. http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/proteinas/ptnas6fid.html
  23. 23. ENFERMEDADES DEL COLÁGENO Las enfermedades del colágeno, también denominadas colagenopatías afectan el tejido de sostén o tejido conectivo. Se producen porque el organismo, por razones poco conocidas produce anticuerpos o células inmunológicas que lo atacan: mecanismos autoinmunes. Tienen una mayor incidencia en el sexo femenino. Con gran frecuencia presentan manifestaciones del aparato respiratorio y, en ocasiones, el compromiso pulmonar es el primero en expresarse.
  24. 24. ARTRITIS REUMATOIDEA En el 20% de los casos la afección pulmonar precede a la artritis. La frecuencia de enfermedad pulmonar intersticial varía dependiendo del método empleado para el diagnóstico, desde el 5% con la radiografía de tórax hasta el 80% en pruebas de función respiratoria y biopsias pulmonares. Es más frecuente en varones, entre los 50-70 años, fumadores. Este compromiso se manifiesta por lo general en pacientes ya tienen compromiso articular con nódulos subcutáneos.
  25. 25. ESCLERODERMIA O ESCLEROSIS SISTÉMICA PROGRESIVA La fibrosis pulmonar ocurre hasta en el 80% de los pacientes con esclerosis sistémica progresiva. Se diagnostica por tomografía computada de alta resolución o por las pruebas de función pulmonar. Puede presentarse hasta en hasta en un 40% de los casos. También puede existir asociación con hipertensión pulmonar
  26. 26. Proteínas Globulares • Casi redondeada en su contorno • Con la estructura terciaria o cuaternaria • En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas • La función enzimática y no enzimática.
  27. 27. Algunas de las más importantes son: Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxigeno. Citocromo : es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias. Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacaridos .
  28. 28. Las proteínas globulares también pueden actuar como: Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel. Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la hormona insulina. Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular Almacenaje de aminoácidos. los aminoacidos son hidrofilos lo cual permite que sean solubles en agua. Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas.
  29. 29. Las proteínas globulares se dividen en seis categorías Albúminas • Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis). Globulinas • Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja. Prolaminas • Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.
  30. 30. Glutelinas • Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada. Histonas • Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas. Prolaminas • Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.
  31. 31. • Fuentes de información • http://proteinas.org.es/tip os-de-proteinas • https://sites.google.com/s ite/690proteinas/concept o-de-proteinas/funciones- biologicas/proteinas- globulares-y-fibrosas • http://depa.fquim.unam.m x/proteinas/estructura/E Pep2.html • http://docencia.izt.uam.m x/japg/RedVirtualJAP/Cur soDRosado/2_Estructurad eCompuestosBioquimicos /5-2_EnlacePeptidico.pdf

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