Tema 12. introducción metabolismo

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Tema 12 de 2º de Bachillerato: Introducción al metabolismo. ATP y enzimas.

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Tema 12. introducción metabolismo

  1. 1. METABOLISMO La célula es una máquina que necesita energía para realizar sus trabajos
  2. 2. METABOLISMO CELULAR  Los organismos vivos mantienen un continuo intercambio de materia y energía con el exterior.  Todos los organismos necesitan nutrientes, que toman del exterior, y energía para realizar su funciones vitales.
  3. 3. Metabolismo celular  Los nutrientes han de sufrir una serie de transformaciones o cambios químicos para ser útiles a las células.  Los nutrientes se transforman para suministrar energía a las células o bien para ser “materia prima” para la biosíntesis de compuestos celulares.
  4. 4. CONCEPTO DE METABOLISMO El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en el interior celular El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas catalizadas por enzimas y que tienen por objetivo la obtención de materiales y energía para sustentar la funciones vitales.
  5. 5. Objetivos del metabolismo  Obtención de energía utilizable a partir de la degradación de compuestos orgánicos.  Conversión de las moléculas nutrientes en precursores de macromoléculas.  Síntesis de componentes celulares propios (proteínas, lípidos…)  Fabricación y degradación de biomoléculas con función especializada en la célula (hormonas, neurotrasmisores…)
  6. 6. TIPOS DE REACCIONES  Anabolismo: conjunto de reacciones químicas de síntesis de biomoléculas a partir de moléculas más sencillas. (Consumen energía)  Catabolismo: reacciones químicas de degradación de la materia orgánica en general para obtención de energía.
  7. 7. Metabolismo
  8. 8. REACCIONES METÁBÓLICAS  Suceden en medio acuoso.  Son reacciones químicas encadenadas (rutas metabólicas).  Son reacciones que consumen o desprenden energía (endergónicas/ exergónicas) y unas se acoplan a otras (mediante los enzimas).  Todas necesitan una Energía de activación.  Catalizadas por enzimas que disminuyen la Ea y acoplan las reacciones .
  9. 9. Rutas metabólicas  Lineales  Ramificadas  Cíclicas
  10. 10. Energía libre  La energía libre es la energía contenida en las moléculas (G) y que procede de la energía química contenida en sus enlaces químicos.  La rotura y formación de enlaces produce una variación G (∆G)  Las reacciones exergónicas desprenden energía, ∆G < 0  Las reacciones endergónicas requieren aporte de energía, ∆G > 0,
  11. 11. 1. Mediante la transferencia de grupos fosfato.  La energía liberada en las reacciones metabólicas se puede conservar por la síntesis acoplada de ATP. ATP + H2O ADP + Pi + Energía Transferencia de energía (I)
  12. 12. Acoplamiento de las reacciones
  13. 13. Función del ATP  El ATP interviene en la transferencia de energía de los procesos exergónicos a los endergónicos.  Estas reacciones no tienen porque ocurrir al mismo tiempo.  Si no hay ninguna forma de acoplamiento esta energía se libera en forma de calor  El acoplamiento de las reacciones tienen lugar mediante enzimas. Otras moléculas energéticas: UTP … síntesis de glúcidos CTP … síntesis de lípidos GTP … síntesis de proteínas
  14. 14. Adenosin trifosfato
  15. 15. ATP  Parte de la energía liberada en la oxidación de la glucosa en la célula se utiliza en la síntesis de moléculas de ATP  La reacción inversa, en cambio, es un proceso exergónico:
  16. 16. Nucleótidos de adenina 5’-Adenosina monofosfato (AMP) 5’-Adenosina difosfato (ADP) 5’-Adenosina trifosfato (ATP)
  17. 17. ATP CO2 ATP ADP + Pi Biosíntesis Contracción y movilidad Transporte activoCATABOLISMO O2 H2O COMBUSTIBLES
  18. 18. Transferencia de energía (II) 2. Mediante la transferencia de electrones, en las reacciones redox.  A veces hay también transferencia de átomos de H, ya que supone también transferencia de electrones. Reacción redox con transferencia de átomos de hidrógeno
  19. 19. Coenzimas de oxido-reducción  Flavín nucleótidos: FMN/FMNH2 y FAD/FADH2 Derivan de la vitamina B2 (riboflavina) FAD + 2H+ + 2e– FADH2 forma oxidada forma reducida FMN + 2H+ + 2 e– FMNH2 forma oxidada forma reducida  Las reacciones redox metabólicas están catalizadas por enzimas oxidorreductasas que utilizan coenzimas.
  20. 20. Flavina nucleótidos Flavina mononucleótido
  21. 21. NAD+ + 2H+ + 2e– NADH + H+ forma oxidada forma reducida Coenzimas de oxido-reducción  Piridín dinucleótidos: NAD+ y NADP+. En un nucleótido la base nitrogenada es la Adenina, y en el otro la Nicotinamida (Vitamina P-P) que con la Ribosa forma la PIRIDINA (da nombre a este grupo de coenzimas). NADP+ + 2H+ + 2e– NADPH + H+ forma oxidada forma reducida
  22. 22. Piridina nucleótidos Nicotina adenina dinucleótido Fosfato de nicotina adenina dinucleótido Piridina
  23. 23. Reacciones de óxido-reducción COMBUSTIBLE REDUCIDO PRODUCTO OXIDADO (Reacciones degradativas) CATABOLISMO PRODUCTO BIOSINTÉTICO REDUCIDO PRECURSOR OXIDADO ANABOLISMO (Reacciones biosintéticas reductoras) NAD+ NADH
  24. 24. NAD+/NADH (Coenzimas de oxido-reducción)
  25. 25. TIPOS DE METABOLISMO Los organismos se clasifican en función del origen de la energía y de la fuente de carbono que utilizan:  Autótrofos: sintetizan su materia orgánica empleando como fuente de materia compuestos inorgánicos.  Fotosintéticos: emplean la luz como fuente de energía.  Quimiosintéticos: obtienen la energía de reacciones químicas.  Heterótrofos: sintetizan su materia orgánica empleando como fuente de materia otros compuestos orgánicos.  Quimioheterótrofos: las moléculas orgánicas son fuente de carbono y energía.  Fotoheterótrofos: obtienen la energía de la luz pero su fuente de carbono son compuestos orgánicos.
  26. 26. Metabolismo autótrofo y heterótrofo
  27. 27. Los enzimas  Son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos.  Actúan disminuyendo la energía de activación de la reacción (energéticamente posible) y acelerando las reacciones químicas celulares  No se consumen en la reacción y se recuperan al final de esta.
  28. 28. Energía de activación
  29. 29. Nomenclatura de los enzimas  Hay enzimas que conservan la denominación inicial: tripsina y pepsina.  En numerosos casos el nombre consta del sufijo -asa precedido del nombre del sustrato: ureasa o sacarasa,  En otros casos se nombran en función del tipo de reacción, como las hidrolasas que llevan a cabo reacciones de hidrólisis.  Actualmente se nombran con el nombre del sustrato al que se le añade el de la acción química: lactato deshidrogenasa.
  30. 30. Nomenclatura de los enzimas  La especifidad por el tipo de reacción y por el sustrato utilizado, son la base de los criterios de clasificación de las enzimas.
  31. 31. Propiedades de los enzimas  Son proteínas.  La catálisis tiene lugar en el centro activo.  Tienen una gran especificidad.  Son muy eficientes: las reacciones enzimáticas son de 103 a 1010 veces más rápidas que sin catalizador.  Se localizan en diferentes compartimentos celulares. La compartimentación aumenta la efectividad ya que logra pH, salinidad, etc., óptimos
  32. 32. Naturaleza proteica de los enzimas  Muchas enzimas son proteínas simples.  Proteína conjugada: parte proteica + Parte no polipeptídica (cofactor) que es esencial para la función.  Cuando el cofactor está unido fuertemente al enzima se denomina grupo prostético
  33. 33. Proteínas Heteroproteína o Proteína conjugada Apoproteína/ Apoenzima Cofactor Grupo prostético Lipoproteína Glucoproteína Coenzima ATP NAD+/NADH Grupo hemo Proteína simple o Homoproteína Naturaleza proteica de los enzimas
  34. 34. Centro activo de los enzimas  El centro activo o catalítico presenta una cierta complementariedad con el reactivo o sustrato:  Complementariedad estérica  Complementariedad de carga/ polaridad  El enzima se une de forma transitoria al sustrato mediante interacciones débiles formando el complejo E-S. E + S ES EP E + P E = enzima S = sustrato ES = complejo enzima-sustrato EP = complejo enzima-producto P = producto
  35. 35. Complementariedad enzima-sustrato  Hipótesis llave-cerradura.  Hipótesis de ajuste inducido de Koshland. El centro activo posee de antemano una cierta complementariedad con el sustrato, pero se adapta totalmente a él después de un primer contacto.
  36. 36. Aminoácidos del centro activo  Aminoácidos de unión: reconocen el sustrato  Aminoácidos catalíticos: encargados de la catálisis  El cofactor forma parte del centro activo en los holoenzimas.  El centro activo tiene dos funciones: unir el sustrato y transformarlo químicamente para dar los productos. Ambas funciones están caracterizadas por una gran especificidad.
  37. 37. Especificidad de los enzimas  Consiste en que la enzima actúa sólo sobre un sustrato (o unos pocos muy semejantes), especificidad de sustrato, y sólo efectúa sobre él un tipo de reacción, especificidad de reacción.  En el caso de reacciones químicas enzimáticas que pueden ocurrir en el sentido de los productos como de los sustratos, es la misma enzima la que actúa en ambos sentidos. Complejo enzima-sustrato Complejo enzima-producto EnzimaProducto glucosa fructosa Sustrato (sacarosa) Enzima (sacarasa) agua
  38. 38. COENZIMAS  Son sustancias necesarias en el proceso de catálisis enzimática.  Se unen temporalmente a la enzima para facilitar la unión o acción catalítica sobre el sustrato.  Son moléculas orgánicas pero no son proteínas.  Transportadores de energía:  ATP/ADP  GTP/GDP  Transportadores de electrones:  NAD+/NADH  NADP+/NADPH  FAD+/FADH2
  39. 39. Vitaminas  Moléculas esenciales para el ser humano y que no pueden ser sintetizadas por nuestro cuerpo.  Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta.  Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles (precursoras o forman parte de las coenzimas) y liposolubles.
  40. 40. Cinética enzimática  Las enzimas no se consumen durante las reacciones, pueden catalizar entre 102 y 103 moléculas de sustrato/seg  Los enzimas presentan saturación por el sustrato: la velocidad de la reacción tiende a la velocidad máxima. Km = [S] correspondiente a ½ Vmax La Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato una Km baja indica gran afinidad. una Km alta, supone poca afinidad.
  41. 41. Factores que afectan la actividad de los enzimas  Temperatura
  42. 42. Factores que afectan la actividad de los enzimas  pH  Aunque el pH óptimo suele estar entre 5 y 8, en algunos casos se aparta bastante de esos valores.
  43. 43. Factores que afectan la actividad de los enzimas  Presencia de activadores e inhibidores  Irreversibles, se unen a la enzima, en la mayoría de los casos mediante un enlace covalente  Reversibles, se unen de modo no covalente a la enzima. IRREVERSIBLE Inhibidor Centro activo Inhibición Reversible Irreversible Competitiva No competitiva Tóxicos (venenos) Ej. cianuro
  44. 44. Inhibición reversible  Inhibidores competitivos son sustancias muchas veces similares químicamente al sustrato que se unen al centro activo. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato e inhibidor pues ambos compiten por la enzima. Inhibición competitiva
  45. 45.  Inhibidores no competitivos. Se unen en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que impiden la unión del sustrato, o dificultan la obtención de P a partir del complejo ES.  Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor. Inhibición reversible Enzimas alostéricos
  46. 46. Enzimas reguladores  En las rutas metabólicas la enzima que cataliza la primera reacción, generalmente controla la velocidad de toda la ruta.  Estas enzimas reguladoras pueden aumentar o disminuir su actividad catalítica en respuesta a determinadas sustancias moduladoras.  De esta forma se puede responder rápidamente a las necesidades de las células.  Pueden ser enzimas alostéricas o no alostéricas.
  47. 47. Enzimas alostéricos  Estos enzimas además del centro activo, poseen un sitio alostérico al que se une una molécula de modulador que puede ser un activador o un inhibidor
  48. 48. Regulación de las rutas metabólicas  Con frecuencia, los activadores de las enzimas alostéricas son moléculas de sustrato y los inhibidores el producto final de la ruta (retroalimentación negativa o feed-back negativo)

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