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Proteínas

  1. 1. UNIVERSIDADE FEDERAL DO PARÁ INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE FACULDADE DE FARMÁCIA PROTEÍNAS E MÉTODO DE DETERMINAÇÃO EM ALIMENTOS DISCIPLINA: BROMATOLOGIA DOCENTE: ANA CRISTINAS BAETAS DISCENTES: ALINE BARRETO ALINNE LORRANY TULIO GONÇALVES
  2. 2. Introdução • O termo proteína deriva do grego protos, "que tem prioridade", "o mais importante“; • São consideradas as macromoléculas mais importantes das células. E para muitos organismos, constituem quase 50% das suas massas; • São compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atómica); • São sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa- aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas;
  3. 3. Introdução • São polímeros de aminoácidos - em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual ao número de aminoácidos presentes menos um; • Os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas; • Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros;
  4. 4. Classificação • PROTEÍNAS SIMPLES:  São homoproteínas, constituídas, exclusivamente por aminoácidos; • PROTEÍNAS CONJUGADAS:  São heteroproteínas, são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-proteico, chamado grupo prostético (Cromoproteínas, as Fosfoproteínas, as glicoproteínas, as lipoproteínas e as nucleoproteínas); • PROTEÍNAS DERIVADAS:  Formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise (proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão);
  5. 5. DEPENDENDO DO GRUPO PROSTÉTICO: Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite) Glicoproteínas carboidrato mucina (muco) Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas
  6. 6. QUANTO À FORMA: • Proteínas Fibrosas - são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra; • Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
  7. 7. ESTRUTURA:  Os níveis de organização Molecular de uma proteína são: • Primário - representado pela sequência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas; • Secundário - representado por dobras na cadeia (α - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio; • Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. • Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
  8. 8. REPRESENTAÇÃO ESQUEMÁTICA DOS NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO MOLECULAR DE UMA PROTEÍNA:
  9. 9. COMO SE FORMAM AS PROTEÍNAS? • A partir da união de muitos aminoácidos; • Um organismo possui milhares de enzimas e todas elas são todas proteínas com funções importantes; • As informações genéticas, por exemplo, são expressas através de proteínas; • As proteínas podem ser constituídas por milhares de aminoácidos que se adicionam uns aos outros através da formação sucessiva de ligações deste tipo;
  10. 10. MECANISMO DE FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS, ATRAVÉS DA JUNÇÃO DE AMINOÁCIDOS.
  11. 11. Função da proteínas • Estrutural ou plástica: - Rigidez, consistência e elasticidade; - Estruturais: colágeno, cartilagens, actina, miosina, queratina, fibrinogênio, albumina. • Hormonal: - Função específica sobre órgão ou estrutura - Insulina, glucagon;
  12. 12. Função da proteínas • Energética: - 100g de feijão possuem 21g de proteína; - A necessidade diária de proteínas é de cerca de 1g/kg durante essa fase e 0,8-0,9g/kg na fase adulta; • Enzimática: - Lipases, catalisar diferentes reações químicas; • Condutoras de gases: - Hemácias; • Defesa: - Anticorpos, fibrinogênio, trombina;
  13. 13. Digestão, absorção e metabolismo • Estômago (ácido clorídrico) > desnaturação> pepsina (hidrólise) > enzimas do pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase) > Aminoácidos transportados > fígado > fezes (1%);
  14. 14. Principais fontes • Alto Valor Biológico: Ex: Animal (Leite, ovos, carnes, pescados e derivados); • Baixo Valor Biológico: Ex: Vegetal (leguminosas e cereais integrais)
  15. 15. Sinais de deficiência * Edema * Perda de cabelo * As linhas nas unhas * Redução da pigmentação * A perda de peso * Erupção cutânea * Pele escamosa * Constante sensação de letargia * Dor de músculo * A má cicatrização de feridas
  16. 16. Balanço nitrogenado • 1) Equilibrado: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual a excretado. Ex.: adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando músculos. • 2) Negativo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que a excretado. Ex.: estado de jejum, dieta pobre em proteínas, dieta restritiva, doenças altamente catabólicas como câncer e AIDS, etc. • 3) Positivo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Ex.: crianças (fase de crescimento), gestantes, treino de musculação com o objetivo de hipertrofia muscular, etc.
  17. 17. • Desnaturação da Proteína: - Perda da função • Patologias: - DPE - Marasmo - Kwashiorko - Deficiências enzimáticas natas
  18. 18. A dieta da proteína • O que é? • Estado de cetose • Perigos: - desidratação, hipoglicemia, vômitos, diarreia e dores de cabeça, colesterol no sangue. Além disso, outros efeitos foram observados, cálculo renal, infecções recorrentes, hepatite, pancreatite aguda, anemia por deficiência de ferro, podendo chegar até ao óbito.
  19. 19. Método de determinação – Método de Kjeldahl • Proposta por Kjeldahl em 1883, considerada uma técnica confiável; • Determinação de nitrogênio total; • Possibilita a determinação direta de proteínas em várias amostras biológicas; • Decomposição de matéria orgânica, através da digestão da amostra a 400° C;
  20. 20. - Materiais e equipamentos: • Bloco digestor; • Capela de exaustor de gases; • Destilador de nitrogênio; • Bureta automática; • Agitador magnético; • Erlenmeyr de 50ml; • Balança analítica – precisão; • Tubo de ensaio com borda reforçada; • Frascos dosadores de reagentes; • Espátula; • Papel impermeável; - Reagentes e soluções; • Ácido sulfúrico (H2SO4 – d= 1,84), p.a., concentrado; • Hidróxido de sódio (NaOH) a 40% (m/v); • Sulfato de sódio (Na2SO4); • Sulfato de cobre pentahidratado (CuSO4.5H2O); • Ácido clorídrico (HCl) 0,01 mol/L; • Solução alcoólica de verde de bromocresol, a 0,1% (m/v); • Solução alcoólica de vermelho de metila a 0,1% (m/v); • Solução alcoólica de vermelho de metila a 0,04% (m/v); • Solução de ácido bórico, a 2% (m/v);
  21. 21. 1ª Etapa: Digestão
  22. 22. 2ª Etapa: Destilação
  23. 23. 3ª Etapa: Titulação
  24. 24. • Após a destilação:  Calcular o teor de nitrogênio total através da equação: Onde: NT – teor de nitrogênio total na amostra, em percentagem; Va – volume da solução de ácido clorídrico gasto na titulação da amostra, em mililitros; Vb – volume da solução de ácido clorídrico gasto na titulação do branco, em mililitros; F – fator de correção para o ácido clorídrico 0,01 mol/L; P1 – massa da amostra (em gramas).
  25. 25.  Multiplicar o resultado pelo fator, obtendo assim proteína bruta: Fatores Alimentos 5,55 gelatina 5,70 pão frânces 5,74 pão doce, pão caseiro e pão de leite 5,75 PROTEÌNAS VEGETAIS 5,83 biscoitos, cevada, aveia e pão integral 6,25 PROTEÍNAS DA CARNE OU MISTURAS DE PROTEÍNAS 6,25 PROTEÍNAS DE SOJA E DE MILHO 6,38 PROTEÍNAS LÁCTEAS
  26. 26. OBRIGADO!!

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