2. PROTEINAS
Las proteínas
Son grandes moléculas formadas por la unión
de varios aminoácidos. Las proteínas cumplen
una función esencial en el organismo de los
seres vivos, pues están involucradas en todos
los procesos biológicos que ocurren en el
cuerpo
3. PROTEINAS
Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas orgánicas
pequeñas que contienen un grupo carboxilo
(COOH) y un grupo amino (NH2). El grupo
carboxilo es ácido débil, mientras que el
grupo amino es básico débil.
Enlace peptídico
Unión de dos aminoácidos mediante la
pérdida de una molécula de agua entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo del otro.
4. ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEINAS
La forma de una proteína es especificada por su
secuencia de aminoácidos
Las proteínas se pliegan en una conformación de
menor energía
Adaptan una gran variedad de formas complejas
La hélice a y la lamina B son patrones de
plegamiento comunes
Los hélices se forman fácilmente en las
estructuras biológicas
Las laminas B forman estructuras rígidas
centrales en muchas proteínas
5. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas
hace referencia a la secuencia de
aminoácidos que la componen,
ordenados desde el primer
aminoácido hasta el último.
El primer aminoácido tiene
siempre libre el grupo amina, por lo
que se le da el nombre de
aminoácido n-terminal.
El último aminoácido siempre tiene
libre el grupo carboxilo, por lo que
se denomina aminoácido c-terminal.
6. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es un
nivel de organización que adquiere la
molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia
de aminoácidos que la componen. La rigidez del
enlace peptídico, la capacidad de giro de los
enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la
interacción de los radicales de los aminoácidos con
la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar
la molécula sobre sí misma. Las conformaciones
resultantes pueden ser la estructura en a-
hélice, la b-laminar
a-hélice
Es una estructura helicoidal dextrógira, es
decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la
derecha. Adquieren esta conformación proteínas
que poseen elevado número de aminoácidos con
radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas
interactúan con las moléculas de agua que la
rodean.
7. ESTRUCTURA SECUNDARIA
b-laminar
También se denomina hoja plegada o
lámina plegada.
Es una estructura en forma de zig-
zag, forzada por la rigidez del enlace
peptídico y la polaridad de los
radicales de los aminoácidos que
componen la molécula. Se estabiliza
creando puentes de Hidrógeno entre
distintas zonas de la misma
molécula, doblando su estructura. De
este modo adquiere esa forma
plegada.
8. ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura terciaria.
Resulta del plegamiento sobre sí misma de la
estructura secundaria. De la estructura
terciaria depende la función de la proteína, por
lo que cualquier cambio en la disposición de
esta estructura puede provocar la pérdida de
su actividad biológica.
La estructura terciaria es, por tanto, un
conjunto de plegamientos característicos que
se originan por la unión entre determinadas
zonas de la cadena polipeptídica. Estas
uniones se realizan por medio de enlaces entre
las cadenas laterales de los aminoácidos.
9. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Estructura cuaternaria
Cuando varias proteínas se
unen entre sí, forman una
organización
superior, denominada
estructura cuaternaria. Cada
proteína componente de la
asociación, conserva su
estructura terciaria. La unión
se realiza mediante gran
número de enlaces
10. FUNCION DE LAS
PROTEINAS
Enzima: catálisis de la ruptura o formación de un enlace
covalente
Proteínas estructurales: proporcionar soporte mecánico a
las células y tejidos
Proteinas de transporte: transportar moleculas pequeñas o
iones
Proteinas motoras: generar movimientos en las células y
tejidos
Proteinas de deposito: almacenar pequeñas moléculas o
iones
Proteinas de señalización: transmitir señales de una célula
a la otra
Proteinas receptoras: detectar señales y transmitirlas a la
maquinaria de respuesta de la célula
11. REGULACION DE LA FUNCION
PROTEICA
Dentro de la célula, la mayor parte de las proteínas y enzimas no
trabajan continuamente, o con la velocidad máxima. Por el
contrario, su actividad esta regulada de modo tal que la célula
puede mantenerse a si misma en un estado de equilibrio, en el
que solo genera aquellas moléculas que requiere para
desarrollarse en forma adecuada bajo las condiciones comunes.
Para alcanzar este equilibrio, las actividades de las proteínas
celulares se controlan de un modo integrado teniendo en cuenta
que reacciones se están produciendo en otras partes de la célula.
Mediante la coordinación de cuando- y energéticamente una
depleción de sus reservas energéticas por la acumulación de
moléculas que no requiere mientras que esta agotando sus
reservas de sustratos críticos.
12. LAS ACTIVIDADES CATALITICAS DE LAS
ENZIMAS SE REGULAN A MENUDO POR
OTRAS MOLECULAS
Regulación por otras moléculas:
El tipo mas común de control se produce cuando otra
molécula
que no sea un sustrato se una a una enzima en un sitio
regulatorio especial por fuera del sitio activo, lo cual altera la
velocidad en la que la enzima convierte sus sustratos en
productos. En la inhibición por retroalimentación, una
enzima
que actúa inicialmente en una vía de reacción es inhibida
por
uno de los productos finales de esta vía.
La inhibición por retroalimentación es una regulación
negativa:
impide que una enzima actué. Las enzimas también pueden
estar
sujetas a regulación positiva, en la cual la actividad
enzimática es
13. LAS ENZIMAS ALOSTERICAS TIENEN DOS
SITIOS DE UNION QUE SE INFLUYEN
RECIPROCAMENTE
Regulación por alosteria:
A medida que se aprendió mas acerca de la inhibición por
retroalimentación,
los investigadores se dieron cuenta de que muchas enzimas deben tener al
menos dos
sitios de unión diferentes sobre su superficie: el sitio activo que reconoce a
los sustratos
y un segundo sitio que reconoce a una molécula reguladora. Estos dos
sitios deben
comunicarse de una forma que permita que los procesos catalíticos en el
sitio activo
sean influidos por la unión de la molécula reguladora en un sitio separado
de la
superficie de la proteína.
Durante la inhibición por retroalimentación, por ejemplo la unión de un
inhibidor a un
sitio sobre la proteína lleva a que esta cambie a una conformación en la que
su sitio
14. REGULACION POR
FOSFORILACION
Regulación por fosforilación:
Un segundo método utilizado con frecuencia por las células
eucariontes para regular la actividad proteica implica la unión
covalente de un grupo fosfato a una de sus cadenas laterales de
aminoácidos.
15. LAS PROTEINAS QUE UNEN GTP TAMBIEN SE
REGULAN POR LA GANANCIA Y PERDIDA CICLICA DE
UN GRUPO FOSFATO
Regulación por ganancia y perdida cíclica
de un grupo
fosfato:
En este caso, en lugar de ser transferido
enzimáticamente del ATP a la
proteína, el
fosfato es parte de un nucleótido de
guanina- sea la guanosina trifosfato
(GTP)
o bien la guanosina difosfato (GDP)- que se
une estrechamente a la proteína.
Estas proteínas fijadoras de GTP están en
sus conformaciones activas con GTP
unido; la proteína misma hidroliza luego el
GTP a GDP- con liberación de un
fosfato- y cambia a una conformación
inactiva. Como en el caso de la
fosforilación proteica, este proceso es
reversible. La conformacion activa se
recobra mediante la disociación del
GDP, seguida de la unión de una
moléculanueva de GTP.
16. LA HIDRÓLISIS DE LOS NUCLEOTIDOS PERMITE A
LAS PROTEINAS MOTORAS PRODUCIR GRANDES
MOVIMIENTOS EN LAS CELULAS
Regulacion proteica
por hidrólisis de los
nucletidos
los nucleotidos en la
imagen son los
azucares , ribosa
, manosa etc, con un
grupo fosfato y una
base nitrogenada
como muestra el
dibujo, llega el ATP
lo hidrolisa y rompe
los enlaces de
fosfato y por eso se
convierte en ADP
17. LAS PROTEINAS FORMAN A MENUDO
GRANDES COMPLEJOS QUE FUNCIONAN
COMO MAQUINARIAS PROTEICAS
Regulación por maquinarias proteicas:
Las células construyeron maquinarias proteicas capaces de llevar a cabo la
mayor parte de las reacciones biológicas. Las células emplean maquinarias
proteicas por la misma razón que el hombre invento los aparatos mecánicos y
electrónicos: casi en cualquier tarea, las manipulaciones que están especial
En la mayor parte de tales maquinarias proteicas la hidrólisis de nucleotidos
trifosfatos unidos (ATP o GTP) conduce a una serie de cambios
conformacionales ordenados en algunas de las subunidades proteicas, que
permiten el ensamblado de proteínas para moverse coordinamente. De este
modo, las enzimas apropiadas pueden dirigirse hacías las posiciones donde
son
necesarias para llevar a cabo reacciones sucesivas en serie, como en la
síntesis
de proteínas sobre un ribosoma ,donde un gran complejo multiproteico se
mueve rápidamente a lo largo de este.
