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Enzimas

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Enzimas

  1. 1. Toda reacción química, biológica o inorgánica, esToda reacción química, biológica o inorgánica, es un proceso en el que una o varias moléculas interactúanun proceso en el que una o varias moléculas interactúan entre sí para transformarse en otras moléculasentre sí para transformarse en otras moléculas siguiendo una dirección determinada por las leyessiguiendo una dirección determinada por las leyes fisicoquímicas (termodinámicas) hasta llegar a un estadofisicoquímicas (termodinámicas) hasta llegar a un estado de equilibriode equilibrio ENZIMASENZIMAS
  2. 2. En los sistemas biológicos, la catálisis esEn los sistemas biológicos, la catálisis es necesaria, porque en las condiciones en que senecesaria, porque en las condiciones en que se desarrollan las reacciones químicas del cuerpodesarrollan las reacciones químicas del cuerpo humano, estas no ocurrirían a la tasa suficientehumano, estas no ocurrirían a la tasa suficiente para apoyarpara apoyar la actividad muscular, la generación della actividad muscular, la generación del impulso nervioso y todos aquellos procesosimpulso nervioso y todos aquellos procesos requeridos para la vidarequeridos para la vida.. ENZIMASENZIMAS
  3. 3. Las enzimas son moléculas producidas por las célulasLas enzimas son moléculas producidas por las células de los organismos vivos con la función específica dede los organismos vivos con la función específica de catalizar reacciones químicas, las que sin ellas, ocurriríancatalizar reacciones químicas, las que sin ellas, ocurrirían muy lentamente.muy lentamente. Esencialmente, todas las reacciones bioquímicas sonEsencialmente, todas las reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas, las cuales en su mayoría soncatalizadas por enzimas, las cuales en su mayoría son catalizadores de origen proteico.catalizadores de origen proteico. ENZIMASENZIMAS
  4. 4. LosLos catalizadorescatalizadores tienen la capacidad detienen la capacidad de acelerar las reacciones químicas sin alterarse al finalacelerar las reacciones químicas sin alterarse al final de éstas y sin modificar el equilibrio químico; sólode éstas y sin modificar el equilibrio químico; sólo acortan el tiempo en que se alcanza dicho equilibrio.acortan el tiempo en que se alcanza dicho equilibrio.    Los catalizadores se dividen en dos grupos:Los catalizadores se dividen en dos grupos: Orgánicos e inorgánicosOrgánicos e inorgánicos. Dentro de los primeros. Dentro de los primeros tenemos lastenemos las enzimasenzimas y en el segundo losy en el segundo los iones H+, OH-iones H+, OH- o metálicoso metálicos..
  5. 5.  Una enzima disminuye la energía de activación de laUna enzima disminuye la energía de activación de la reacción química facilitando el equilibrio químicoreacción química facilitando el equilibrio químico..  La enzima no sufre ninguna modificación durante elLa enzima no sufre ninguna modificación durante el proceso de la reacción.proceso de la reacción. Características de lasCaracterísticas de las enzimasenzimas
  6. 6. Características de lasCaracterísticas de las enzimasenzimas  La enzima no cambia la constante de equilibrio de laLa enzima no cambia la constante de equilibrio de la reacción.reacción.  Por lo tanto, la catálisis es responsable de incrementarPor lo tanto, la catálisis es responsable de incrementar la tasa, pero no cambia las propiedades termodinámicasla tasa, pero no cambia las propiedades termodinámicas del sistema con el cual esta interactuando.del sistema con el cual esta interactuando.
  7. 7. Características de lasCaracterísticas de las enzimasenzimas  Son catalizadores biológicos.Son catalizadores biológicos.  Con excepción de algunas moléculas de RNA catalíticas,Con excepción de algunas moléculas de RNA catalíticas, todas las enzimas son proteínas.todas las enzimas son proteínas.  Las enzimas pueden incrementar la velocidad de laLas enzimas pueden incrementar la velocidad de la reacción por arriba de 10reacción por arriba de 101616 veces con respecto a unaveces con respecto a una reacción no catalizada.reacción no catalizada.
  8. 8. Características de la enzimaCaracterísticas de la enzima  Su gran estereoespecifidad, es capas de diferenciarSu gran estereoespecifidad, es capas de diferenciar entre enantiomeros y entre grupos practicamenteentre enantiomeros y entre grupos practicamente identicos.identicos.  La velocidad de la reacción depende de su energía deLa velocidad de la reacción depende de su energía de activacion.activacion.  No llevan a cabo reacciones que sean energéticamenteNo llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.desfavorables.  No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sinoNo modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.que aceleran su consecución.
  9. 9. Por ser catalizadores:Por ser catalizadores: Eficientes en pequeñas cantidades.Eficientes en pequeñas cantidades. No se modifican durante la reacción.No se modifican durante la reacción. No afectan el equilibrio de la reacción.No afectan el equilibrio de la reacción. Por ser catalizadores biológicos:Por ser catalizadores biológicos: Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo.Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo. Composición química específica:Composición química específica: son proteínas con estructurason proteínas con estructura terciaria y cuaternaria.terciaria y cuaternaria. Específicas:Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada.para cada reacción hay una enzima determinada. Sujetas a regulaciónSujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función.: están reguladas en cantidad y función. Propiedades de las EnzimasPropiedades de las Enzimas
  10. 10. Se encuentran distribuidas en diferentes órganos y tejidosSe encuentran distribuidas en diferentes órganos y tejidos donde realizan su función específica.donde realizan su función específica. Dentro de unaDentro de una célulacélula, algunas enzimas se encuentran, algunas enzimas se encuentran compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células hepáticas,compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células hepáticas, las enzimas de la glicólisis están localizadas en el citoplasma, en tantolas enzimas de la glicólisis están localizadas en el citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Kreb’s en las mitocondrias.que las enzimas del ciclo de Kreb’s en las mitocondrias. Dentro de laDentro de la mitocondriamitocondria, las enzimas del ciclo del ácido, las enzimas del ciclo del ácido cítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da alcítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da al proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia.proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia. LOCALIZACIÓN Y DISTRIBUCIÓN DELOCALIZACIÓN Y DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMASLAS ENZIMAS
  11. 11. OxidoreductasasOxidoreductasas: participan en reacciones redox.: participan en reacciones redox. TransferasasTransferasas: catálisis de transferencias de grupos.: catálisis de transferencias de grupos. HidrolasasHidrolasas: hidrólisis.: hidrólisis. LiasasLiasas: adición de grupos para romper dobles enlaces o eliminación de: adición de grupos para romper dobles enlaces o eliminación de grupos para formar dobles enlaces.grupos para formar dobles enlaces. IsomerasasIsomerasas: isomerización cambiando de sitio los grupos.: isomerización cambiando de sitio los grupos. LigasasLigasas: formación de enlaces que requieren aporte de ATP: formación de enlaces que requieren aporte de ATP Las enzimas se clasifican en base al tipo deLas enzimas se clasifican en base al tipo de reacción que desarrollanreacción que desarrollan
  12. 12. CLASIFICACIÓN DE ENZIMASCLASIFICACIÓN DE ENZIMAS •1.1. Oxido-reductasasOxido-reductasas (Reacciones de oxido-(Reacciones de oxido- reducción).reducción).                     •Si una molécula seSi una molécula se reduce, tiene que haberreduce, tiene que haber otra que se oxideotra que se oxide •2.2. TransferasasTransferasas (Transferencia de(Transferencia de grupos funcionales)grupos funcionales)     grupos aldehídosgrupos aldehídos •grupos acilosgrupos acilos •grupos glucósidosgrupos glucósidos •grupos fosfatos (cinasas)grupos fosfatos (cinasas) •3.3. HidrolasasHidrolasas (Reacciones de(Reacciones de hidrólisis)hidrólisis) Transforma polímetros enTransforma polímetros en monómeros.monómeros. Actúan sobre:Actúan sobre: •enlace ésterenlace éster •enlace Glucosídicoenlace Glucosídico •enlace peptídicoenlace peptídico •enlace C-Nenlace C-N
  13. 13. •4. Liasas4. Liasas (Adición a los dobles enlaces)(Adición a los dobles enlaces) Entre C y CEntre C y C Entre C y OEntre C y O Entre C y NEntre C y N •5. Isomerasas5. Isomerasas (Reacciones de isomerización)(Reacciones de isomerización) •6. Ligasas6. Ligasas (Formación de enlaces, con(Formación de enlaces, con aporte de ATP)aporte de ATP) Entre C y OEntre C y O Entre C y SEntre C y S Entre C y NEntre C y N Entre C y CEntre C y C ADPADP ATPATP
  14. 14. Es una sustancia queEs una sustancia que acelera una reacción químicaacelera una reacción química,, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Lo lograLo logra al disminuir la energía de activaciónal disminuir la energía de activación.. CATALIZADORCATALIZADOR
  15. 15. SonSon catalizadorescatalizadores muy potentes y eficaces, químicamentemuy potentes y eficaces, químicamente son proteínasson proteínas.. ENZIMAENZIMA
  16. 16. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMASESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
  17. 17. Estructuralmente las enzimas poseen una parteEstructuralmente las enzimas poseen una parte proteicaproteica que forma del esqueleto y funciona como sostén delque forma del esqueleto y funciona como sostén del proceso y una parteproceso y una parte no proteicano proteica – Cofactores -– Cofactores - que es laque es la porción catalítica propiamente dicha.porción catalítica propiamente dicha. El complejoEl complejo enzima-cofactorenzima-cofactor recibe el nombre derecibe el nombre de holoenzimaholoenzima.. Los cofactoresLos cofactores estimulan la acciónestimulan la acción de la enzima,de la enzima, nono inhibeninhiben.. Los gpos. Prostéticos, los cofactores y lasLos gpos. Prostéticos, los cofactores y las coenzimas tienen funciones importantes en lascoenzimas tienen funciones importantes en las catálisiscatálisis
  18. 18. El complejoEl complejo enzima-cofactorenzima-cofactor ((holoenzimaholoenzima)) es activoes activo.. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante,Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, inactivainactiva catalicamente, se llamacatalicamente, se llama apoenzimaapoenzima.. Cuando la coenzima se halla unida mediante enlacesCuando la coenzima se halla unida mediante enlaces covalentes y/o no covalentes a la apoenzima recibe el nombre decovalentes y/o no covalentes a la apoenzima recibe el nombre de grupo prostéticogrupo prostético (Fosfato de piridoxal, FMN. FAD, pirofosfato de(Fosfato de piridoxal, FMN. FAD, pirofosfato de tiamina, botina y los iones metálicos como. Co, Cu, Mg, Mn, y Zn.tiamina, botina y los iones metálicos como. Co, Cu, Mg, Mn, y Zn. Son consideradasSon consideradas metaloenzimasmetaloenzimas las enzimas que tengan unlas enzimas que tengan un grupo prostéticogrupo prostético
  19. 19. LosLos cofactorescofactores se asocian de manera reversibles.se asocian de manera reversibles. Desempeñan funciones similares a los del grupo prostético pero seDesempeñan funciones similares a los del grupo prostético pero se unen de manera transitoria y disociable a la enzima y/o sustrato. Losunen de manera transitoria y disociable a la enzima y/o sustrato. Los cofactores más comunes también soncofactores más comunes también son Iones metálicos, pero paraIones metálicos, pero para diferenciarlos de lasdiferenciarlos de las metaloenzimasmetaloenzimas se les llamase les llama enzimas activadasenzimas activadas por metal.por metal. LasLas coenzimascoenzimas sirven como transbordadores o agentes desirven como transbordadores o agentes de transferencia de grupos. Son reciclables y transportan un sintransferencia de grupos. Son reciclables y transportan un sin número de sustratos desde donde se genera hasta donde se utiliza.número de sustratos desde donde se genera hasta donde se utiliza. Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivadosMuchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de la vitamina Bde la vitamina B
  20. 20. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras noAlgunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan:proteícas. En función de su naturaleza se denominan: CofactorCofactor. Cuando se trata de iones y/o moléculas. Cuando se trata de iones y/o moléculas inorgánicas.inorgánicas.
  21. 21. Coenzima:Coenzima: Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puedeCuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; yseñalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminasrealmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un determinadoresponde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.enzima en el que la vitamina es el coenzima.
  22. 22. Sustrato:Sustrato: Es la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa laEs la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa la enzimaenzima Sitio Activo:Sitio Activo: Es el sitio de la enzima donde se fija el sustrato.Es el sitio de la enzima donde se fija el sustrato. El sitio de unión del ligando está muy bien definido. En élEl sitio de unión del ligando está muy bien definido. En él habrán distintos residuos que aporten los grupos funcionaleshabrán distintos residuos que aporten los grupos funcionales necesarios para cada función.necesarios para cada función.
  23. 23. CARACTERÍSTICAS DE LACARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICAACCIÓN ENZIMÁTICA  La característica más sobresaliente de las enzimas es suLa característica más sobresaliente de las enzimas es su elevadaelevada especificidad del sustrato.especificidad del sustrato.  Las Enzimas reconocenLas Enzimas reconocen selectivamenteselectivamente aa sus sustratos sobresus sustratos sobre otras moléculas.otras moléculas.  Las Enzimas generan productos conLas Enzimas generan productos con un alto rendimientoun alto rendimiento (por(por arriba del 98%), lo que determina la ausencia de sub-arriba del 98%), lo que determina la ausencia de sub- productos.productos.
  24. 24.  Protege del desaprovechamiento de metabolitos en lasProtege del desaprovechamiento de metabolitos en las células.células.  Especificidad de acción.Especificidad de acción. Cada reacción está catalizadaCada reacción está catalizada por un enzima específica.por un enzima específica.  La acción enzimática se caracteriza por la formación deLa acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.un complejo que representa el estado de transición. E + SE + S →→ ESES →→ E + PE + P CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓNCARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICAENZIMÁTICA
  25. 25. El sustrato se une a la enzima, a través deEl sustrato se une a la enzima, a través de numerosas interacciones débiles como son:numerosas interacciones débiles como son: puentes depuentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugaretc, en un lugar específico llamado centro activo.específico llamado centro activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima,Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionanconstituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.con el sustrato. CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓNCARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICAENZIMÁTICA
  26. 26. Es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que noEs su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:se formen subproductos: 1.1.-- Especificidad de sustrato.Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobreEl sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica.la que la enzima ejerce su acción catalítica. 2.2.-- Especificidad de acción.Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por unCada reacción está catalizada por un enzima específico.enzima específico. CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓNCARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICAENZIMÁTICA
  27. 27. -- Residuos catalíticos:Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis.son capaces de llevar a cabo la catálisis. -Residuos de unión:Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su sustrato yaportan soporte para unir el enzima a su sustrato y no a otro.no a otro. -Residuos que participan en la estructura tridimensional.Residuos que participan en la estructura tridimensional. El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del sustrato,El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del sustrato, sino que también posee una serie complementaria de áreas con cargasino que también posee una serie complementaria de áreas con carga eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas.eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas. El sitio activo no solo reconoce al sustrato y lo acopla, sino queEl sitio activo no solo reconoce al sustrato y lo acopla, sino que también lo orienta en una determinada dirección.también lo orienta en una determinada dirección.
  28. 28. Especificidad Enzima-SustratoEspecificidad Enzima-Sustrato El grado de especificidad es variado:El grado de especificidad es variado:  Absoluta:Absoluta: especificas para un sustrato Muchas enzimasespecificas para un sustrato Muchas enzimas son estéreoespecíficas.son estéreoespecíficas.  Media:Media: Clases de moléculas con un común denominadorClases de moléculas con un común denominador estructural.estructural.  Amplia:Amplia: actúan sobre diferentes sustratos deactúan sobre diferentes sustratos de estructura relacionada, aunque lo hacen a velocidadesestructura relacionada, aunque lo hacen a velocidades ampliamente diferentes.ampliamente diferentes.
  29. 29. Proposición de Fisher:Proposición de Fisher: - Un enzima distingue unUn enzima distingue un sustrato igual que unasustrato igual que una cerradura y una llave.cerradura y una llave. - El sustrato y el centro activo- El sustrato y el centro activo son complementariosson complementarios - El centro activo sólo es- El centro activo sólo es complementario unido alcomplementario unido al sustrato, no antes.sustrato, no antes. - Es una reacción reversible- Es una reacción reversible
  30. 30. Hipótesis de Koshland:Hipótesis de Koshland: -- Modelo llamado deModelo llamado de Guante y Mano.Guante y Mano. - Ajuste inducido- Ajuste inducido - Sitio activo flexible- Sitio activo flexible - La unión de la enzima con- La unión de la enzima con el sustrato alteraría lael sustrato alteraría la conformación de la enzima,conformación de la enzima, induciendo un ajuste íntimoinduciendo un ajuste íntimo entre el sitio activo y elentre el sitio activo y el sustrato.sustrato. Hipótesis del encaje inducidoHipótesis del encaje inducido
  31. 31. El modelo de ajuste inducido es el más utilizado al realizar estudios de interacción enzima-sustrato. Este modelo propone que las interacciones iniciales entre la enzima y el sustrato son relativamente débiles, pero suficientes para producir ciertos cambios conformacionales en la enzima, que estabilizan e incrementan la fuerzadelainteracción. Estos cambiosconformacionales implican a una serie de aminoácidos catalíticos del centro activo, en los cuales se producen los enlaces químicoscorrespondientesentrelaenzimay el sustrato.
  32. 32. Acción enzimáticaAcción enzimática Esquema para una función catabólica enzimáticaEsquema para una función catabólica enzimática La enzima posee un centro activo, con el que se une alLa enzima posee un centro activo, con el que se une al sustrato y lo cambia.sustrato y lo cambia. Se forma el complejo enzima-sustratoSe forma el complejo enzima-sustrato El sustrato se separa en los productos finalesEl sustrato se separa en los productos finales
  33. 33. Esquema para una función anabólica enzimáticaEsquema para una función anabólica enzimática Los sustratos se unen al centro activoLos sustratos se unen al centro activo Se forma el complejo enzima-sustratoSe forma el complejo enzima-sustrato Se libera el producto final y la enzima se encuentra sinSe libera el producto final y la enzima se encuentra sin cambios y puede actuar sobre un nuevo sustratocambios y puede actuar sobre un nuevo sustrato Acción enzimáticaAcción enzimática
  34. 34. Esquema para la especificidad del sustratoEsquema para la especificidad del sustrato Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico.Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico. Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen unOtro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un sustrato específicosustrato específico
  35. 35. Esquema para la especificidad de la funciónEsquema para la especificidad de la función Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de unaCada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de una cierta manera.cierta manera. Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima.Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima. Las enzimas trabajan con función específica.Las enzimas trabajan con función específica.
  36. 36. Las células pueden regular la actividad enzimática mediante:Las células pueden regular la actividad enzimática mediante: pHpH Concentración de cofactoresConcentración de cofactores Concentración de sustratoConcentración de sustrato Inhibición por retroalimentación.Inhibición por retroalimentación. Control alostericoControl alosterico Regulación actividad enzimáticaRegulación actividad enzimática
  37. 37. Existen enzimas con propiedades que les confierenExisten enzimas con propiedades que les confieren específicamente papeles reguladores del metabolismo.específicamente papeles reguladores del metabolismo. Pueden ser:Pueden ser: 1.1. Enzimas alostérica:Enzimas alostérica: cuya actividad es regulada por la unióncuya actividad es regulada por la unión no covalente de un metabolito específico a un centro de lano covalente de un metabolito específico a un centro de la enzima distinto del sitio activo.enzima distinto del sitio activo. 2.2. Enzimas moduladas covalentemente:Enzimas moduladas covalentemente: con formas activas econ formas activas e inactivas interconvertibles por acción de otras enzimas.inactivas interconvertibles por acción de otras enzimas. Regulación actividad enzimáticaRegulación actividad enzimática
  38. 38. En muchos sistemas multienzimáticos, uno de losEn muchos sistemas multienzimáticos, uno de los productos (por lo general el último de la serie de reacciones)productos (por lo general el último de la serie de reacciones) actúa como inhibidor de una enzima, muchas veces situada alactúa como inhibidor de una enzima, muchas veces situada al comienzo de la secuencia.comienzo de la secuencia. Por lo tanto, la velocidad de la secuencia completa dePor lo tanto, la velocidad de la secuencia completa de reacciones está condicionada por la concentración del productoreacciones está condicionada por la concentración del producto final.final. Este tipo de inhibición que nos es competitiva niEste tipo de inhibición que nos es competitiva ni acompetitiva se llama:acompetitiva se llama: retroinhibición o inhibición por elretroinhibición o inhibición por el producto finalproducto final.. Enzimas alosterícasEnzimas alosterícas
  39. 39. La enzima de la secuencia, que se inhibe o activaLa enzima de la secuencia, que se inhibe o activa con el producto final, se llama enzimacon el producto final, se llama enzima alostérica.alostérica. Estas enzimas poseen además del sitio activo, elEstas enzimas poseen además del sitio activo, el sitio alostérico (el cual es muy específico), al cual se unesitio alostérico (el cual es muy específico), al cual se une reversiblemente y no covalentemente al efectorreversiblemente y no covalentemente al efector alostérico o modulador.alostérico o modulador. Las enzimas alostéricas son más complejas y másLas enzimas alostéricas son más complejas y más grandes que las enzimas comunes.grandes que las enzimas comunes.
  40. 40. Muchas sustancias alteran la actividad de unaMuchas sustancias alteran la actividad de una enzima, disminuyen su actividad ya sea porque bloquean laenzima, disminuyen su actividad ya sea porque bloquean la entrada del sustrato al sitio activo o por que impiden que seentrada del sustrato al sitio activo o por que impiden que se lleven a cabo las reacciones internas, que ocurren en el sitiolleven a cabo las reacciones internas, que ocurren en el sitio activo, impidiendo así la generación de los productos. Lasactivo, impidiendo así la generación de los productos. Las sustancias que reducen la actividad de una enzima de estasustancias que reducen la actividad de una enzima de esta manera son conocidas como inhibidores.manera son conocidas como inhibidores. Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
  41. 41. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que reducen o anulan la actividad enzimática. Estos inhibidores pueden unirse a las enzimas de forma reversible (la desaparición del inhibidor restaura la actividad enzimática) o irreversible (el inhibidor inactivapermanentementealaenzima).
  42. 42. a) Inhibidores COMPETITIVOSa) Inhibidores COMPETITIVOS Inhibidores ReversiblesInhibidores Reversibles b) Inhibidores No-competitivos ob) Inhibidores No-competitivos o MIXTOSMIXTOS c) Inhibidores Acompetitivosc) Inhibidores Acompetitivos Inhibidores SuicidasInhibidores Suicidas a) Se unen covalentementea) Se unen covalentemente Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
  43. 43. Reversibles:Reversibles:            Competitiva:Competitiva: el S y el I compiten por el sitio activo de lael S y el I compiten por el sitio activo de la enzima. El resultado de la competencia depende de cuántasenzima. El resultado de la competencia depende de cuántas moléculas de cada tipo hay.moléculas de cada tipo hay.            Acompetitiva:Acompetitiva: el I se combina con el complejo enzima-el I se combina con el complejo enzima- sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato-sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato- inhibidor, el cual no experimenta su transformación posteriorinhibidor, el cual no experimenta su transformación posterior en producto.en producto. Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
  44. 44.            No competitiva:No competitiva: El I se fija a la enzima en un sitio de laEl I se fija a la enzima en un sitio de la molécula que no es el activo. Puede combinarse con la enzimamolécula que no es el activo. Puede combinarse con la enzima libre o con el complejo enzima-sustrato. Es reversible, pero nolibre o con el complejo enzima-sustrato. Es reversible, pero no por la cantidad de sustrato.por la cantidad de sustrato. Suicidas:Suicidas: Ciertas sustancias inhiben a las enzimas en formaCiertas sustancias inhiben a las enzimas en forma irreversible, sea fijándose permanentemente de manerairreversible, sea fijándose permanentemente de manera covalente o desnaturalizándolas.covalente o desnaturalizándolas. Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas
  45. 45. Ejemplos de inhibición competitivaEjemplos de inhibición competitiva La mayoría, si no es que todas las terapias con fármacos modernos seLa mayoría, si no es que todas las terapias con fármacos modernos se basan en los conceptos de la inhibición enzimática. Las sulfanilamidas,basan en los conceptos de la inhibición enzimática. Las sulfanilamidas, mejor conocidas como sulfas, son análogos estructurales del ácidomejor conocidas como sulfas, son análogos estructurales del ácido pp-- aminobezoico (PABA). Estos fármacos inhibe el crecimiento de lasaminobezoico (PABA). Estos fármacos inhibe el crecimiento de las bacterias que requieren PABA para sintetizar el ácido fólico.bacterias que requieren PABA para sintetizar el ácido fólico. NH2 OH O NH2 SO O NH2 NH2 SO O R PABA Sulfanilamida
  46. 46. Son formas de enzima distintas que catalizan a laSon formas de enzima distintas que catalizan a la misma reacción y surgen por la duplicación del gen.misma reacción y surgen por la duplicación del gen. Si bien todas catalizan la misma reacción, lo hacen aSi bien todas catalizan la misma reacción, lo hacen a diferentes velocidades y diferentes Km.diferentes velocidades y diferentes Km. Muestran diferencias sutiles como en:Muestran diferencias sutiles como en: -Sensibilidad a factores reguladoresSensibilidad a factores reguladores -Afinidad de sustratoAfinidad de sustrato IsozimasIsozimas
  47. 47. Algunas vitaminas son necesarias para la acción deAlgunas vitaminas son necesarias para la acción de determinados enzimas, ya que funcionan comodeterminados enzimas, ya que funcionan como coenzimascoenzimas queque intervienen enintervienen en distintas rutas metabolicasdistintas rutas metabolicas y , por ello, unay , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantesdeficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos.defectos metabólicos. VITAMINASVITAMINAS
  48. 48. VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales C (acido ascórbico) Coenzimadealgunaspeptidasas. Intervieneen lasíntesisde colágeno Escorbuto B1 (tiamina) Coenzimadelasdescarboxilasasy delasenzimaque transfieren gruposaldehídos Beriberi B2 (riboflavina) ConstituyentedeloscoenzimasFAD y FMN Dermatitisy lesionesen las mucosas B3 (acido pantotinico) ConstituyentedelaCoA Fatigay trastornosdel sueño B5 (niacina) ConstituyentedelascoenzimasNAD y NADP Pelagra B6 ( piridoxina) Intervieneen lasreaccionesdetransferenciadegrupos aminos Depresión, anemia B12 (cobalamina) Coenzimaen latransferenciadegruposmetilo. Anemiaperniciosa Biotina Coenzimadelasenzimasquetransfieren gruposcarboxilo, en metabolismo deaminoácidos. Fatiga, dermatitis El beriberi conjunto deenfermedadescausadasprincipalmentepor ladeficienciade tiamina(B1) cuyo nombreprovienedel cingalésberi quesignifica«no puedo», presenta fatigaintensay lentitud (nervioso y cardiovascular) La pelagra es una enfermedad producida por deficiencia dietética, de vitamina B3 (niacina). La enfermedad comienza con cansancio, dificultad para conciliar el sueño y pérdidade peso. Lapiel expuestadel cuello, manos, brazos, piesy piernassevuelveáspera, rojizay escamosa, especialmentetrasestar expuestaalaluz solar.
  49. 49. Las enzimasMetabolismo Hormonas Proteica Lipídica Estructura Biocatalizadores Sistemas Multienzimáticos Enzimas alostéricos ↓ Energía activación ↑ velocidad reacción Holoenzima Estrictamente proteica Cinética enzimática CofactorApoenzima Coenzimas Liposolubles Gráfica hiperbólica OrgánicaInorgánica Vitaminas Transportadores de grupos químicos Hidrosolubles Concet. sustrato Temperatura pH Inhibidores Reversibles Irreversibles No Competitivos Competitivos Ligasas Isomerasas Hidrolasas Liasas Transferasas Oxidorreductasas regulan controlan de naturaleza activan regulan sontienen actúan en regulados por actúan puede ser formados naturaleza de naturaleza llamada son son son proceden de se clasifican A D K E C Complejo B utilizan son son estudiada por la muestra una depende desempeñan funciones de Ecuación de Michaelis- Menten calcula se clasifican en LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONALLA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONAL

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