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Química e Importancia de las Proteinas

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    ProteíNas ProteíNas Document Transcript

    • Las proteínas DRA. ZELIBETH VALVERDE 13/09/2009 1
    • PRESENTACIÓN Dedicaremos el primer día del Curso a conocernos entre nosotros, a presentar el Programa para mostrar las fortalezas que se desprenden del estudio de la bioquímica. Este curso es un camino a recorrer juntos, y de aprendizaje común para el facilitador y los participantes. Luego, como apertura de nuestro trabajo, nos centraremos en un primer análisis de las opciones y criterios pedagógicos que orientan el estudio de la Bioquímica en las Ciencias de la Salud y la Medicina. Es nuestro deseo acompañarlos y estimularlos en esta experiencia, en un clima de colaboración. 1. Agenda de trabajo del módulo Un mes. Se recomienda seguir el cronograma de actividades para apoyar el intercambio conjunto. 2. Actividades del módulo a. Comiencen leyendo el Programa y la Guía general del curso. b. Completen el perfil personal. Es para nosotros muy importante que suban una imagen suya, ya que reconocernos facilitará nuestros intercambios. c. Respondan las preguntas de las actividades del módulo con la que tendremos un foro ¡No duden en consultar a su facilitador por cualquier pregunta! 2
    • INTRODUCCIÓN El presente módulo virtual reúne una serie de contenidos sobre las Proteínas y los Aminoácidos en la materia de Bioquímica. Está dirigido a estudiantes de III Cuatrimestre de La Facultad de Ciencias de la Salud y Medicina de la Universidad Columbus de Panamá donde se abordan temas a desarrollar a lo largo del curso. Así, los contenidos presentados en este módulo virtual explican las proteínas su clasificación, sus estructuras, la desnaturalización y además los aminoácidos. El conjunto de temas de este módulo expresan de forma interactiva como las proteínas se encuentran en diversos alimentos y son de aporte nutritivo a los seres vivos. Su objetivo principal es brindar a los estudiantes la facilidad de los contenidos a través de la herramienta de una aula virtual con distintas bibliográficas necesarias para saber-ser, saber-aprender y saber-saber. Queremos incentivar la producción de nuevas investigación sobre la bioquímica. Para ello, el módulo virtual tendrá como base una perspectiva trans-disciplinaria que incorpore la preocupación por el estudio de la Bioquímica. 3
    • GUÍA DIDÁCTICA Institución Responsable: Columbus University Unidad responsable: Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud Programa: Licenciatura en Medicina Asignatura: Bioquímica Código: Quim-3241 Peso Académico: Horas de Teoría: 4 Horas de Laboratorio: 2 Total: 96 horas Créditos: 5 DESCRIPCIÓN GENERAL DE LA ASIGNATURA El estudiante podrá enfatizar los conocimientos relacionados a la bioquímica sus principios, teorías relacionados con: las generalidades de la química orgánica e inorgánica, aspectos básicos de las distintos elementos que componen el ser humano, como carbohidratos, lípidos, proteína y ácidos nucleícos, la estructura y función de las membranas biológicas y el metabolismo de los esteroides y hormonas, como las alteraciones del equilibrio ácido base, el ciclo de visión y la vitamina A. La asignatura procura que el estudiante tenga un trato digno y respetuoso con sus pacientes y que sea un repetidor creador de su conocimiento y de información relacionada con la bioquímica y sea capaz de saber ser- saber-hacer y saber-saber. DESCRIPCIÓN GENERAL DEL MÓDULO En el módulo de Proteínas vamos a desarrollar temas de interés para el participante como se muestra en el guión desde la composición de las proteínas hasta la identificación de los anillos fenólicos, con la presentación de los aminoácidos y ejemplos de estos. OBJETIVOS, DESTREZAS Y COMPETENCIAS QUE SE VAN A ADQUIRIR: El objetivo del módulo es proporcionar al participante un conocimiento de las proteínas y los aminoácidos. El participante se familiarizará con 1) la química de las proteínas, que le serán de gran apoyo para su vida profesional; 2) conocerá las diferentes estructuras de las proteínas; 3) conocerá y valorará algunas de las aplicaciones más importantes de las proteínas, mediante el estudio del listado de alimentos que contienen proteínas y, 4) diseñará un programa de dieta para una alimentación adecuada. PRERREQUISITOS PARA CURSAR EL MÓDULO: Los propios de admisión al Programa. 4
    • CONTENIDO (breve descripción del módulo): En el módulo se abordarán las proteínas su composición química, se estudiarán los aspectos básicos de la estructura y función de proteínas necesarios para poder intentar la modificación exitosa de las mismas; se tratarán en detalle las diferentes técnicas de diseño racional o mixto para modificar las propiedades y aplicaciones de diferentes tipos de proteínas, incluyendo métodos de análisis estructural; se incluirán ejemplos relevantes de modificación de proteínas para la profundización en el conocimiento de las mismas. Se incluye la desnaturalización de una proteína, la mejora de su actividad enzimática o la adquisición de una nueva actividad enzimática, entre otros. METODOLOGÍA Clases magistrales por parte del facilitador; con discusión activa por parte de los alumnos; Estudio y presentación por los estudiantes de trabajos científicos relacionados, y discusión conjunta de los mismos; planteamiento de casos de estudio centrados en el diseño y métodos de construcción y análisis de proteínas modificadas con objetivos básicos, a resolver por el estudiante, y discusión conjunta de las soluciones propuestas. TIPO DE EVALUACIÓN: La evaluación será continua y tomará en consideración • Asistencia ------------------------1% • Pretest-----------------------------2% • Participación en clases-------2% • Laboratorios---------------------15% • Parcial I---------------------------20% • Parcial II--------------------------20% • Examen Final-------------------40% 5
    • CONTENIDO I. Proteínas Introducción: 1. Composición química de las proteínas Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), entre otros. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". 2. Funciones Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente: Tipos Ejemplos Localización o función Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos. Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo. Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre. Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas. Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa. Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos. Constituyente de las fibras Contráctiles Miosina musculares El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos químicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran 6
    • mayoría, son específicas para cada reacción, de ahí su gran número. Como son catalizadores, actúan disminuyendo la energía de activación, combinándose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energía de activación que el estado de transición de la reacción no catalizada. Una vez formados los productos de la reacción, la enzima se recupera. 3. Aminoácidos. Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las proteínas. H R-C- COOH NH2 Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono. Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R. Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. A. Clases principales de aminoácidos: a) Grupos R no polares o hidrofóbicos. b) Polares, pero sin carga. c) Grupos R con carga positiva y d) Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular). Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas. a) Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares. 7
    • b) Aminoácidos con grupos R polares sin carga. Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones más polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase. c) Aminoácidos con grupos R cargados positivamente. Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva. d) Aminoácidos con grupos R cargados negativamente. Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7. B. Características de los aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda. 8
    • El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. Actividad N°1: Dividirse en 4 grupos y realizar presentaciones de las clases principales de aminoácidos la exposición será de 15 minutos cada grupo 4. Péptidos y Enlace peptídico Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: A. Oligopéptidos.: si el nº de aminoácidos es menor 10. • Dipéptidos: si el nº de aminoácidos es 2. • Tripéptidos: si el nº de aminoácidos es 3. • Tetrapéptidos: si el nº de aminoácidos es 4. • Entre otros. B. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de aminoácidos es mayor 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH 2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa 9
    • además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos, que unidos entre sí integran una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos. Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de aminoácidos. 5. Clasificación de las proteínas A. Estructura de las proteínas. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. a. Primer nivel estructural: está constituido tanto por el número y la variedad de aminoácidos que entran en su composición, como por el orden también llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria. b. Segundo nivel estructural: se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: b.1 la a(alfa)-hélice: esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. b.2 En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. Tercer nivel estructural: se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola 10
    • cadena polipeptídica, el nivel máximo de estructuración corresponde precisamente a su estructura terciaria. c. Cuarto nivel estructural: cuando se trata de una proteína oligomérica, que es aquel tipo de proteína que está compuesta de más de una cadena polipeptídica, se puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a la manera en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadena polipeptídicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. 2. los puentes de hidrógeno 3. los puentes eléctricos 4. las interacciones hifrófobas. Desnaturalización Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se ha llegado a la conclusión de que la estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60°-70° C. La 11
    • formación de un coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad catalítica. La desnaturalización consiste en el desplegamiento de la estructura nativa plegada característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares. Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína pierde su actividad biológica. Especificidad La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Estructura Primaria Estructuras Secundarias Estructura Terciaria Estructura cuaternaria. Actividad N° 2: Realice el siguiente cuestionario 1. ¿Características de las proteínas globulares? 2. ¿En un principio como se clasificaron las proteínas? 3. ¿Cuáles son la cuatro órdenes de la estructura proteínica? 4. ¿Cuáles son los dos tipos más comunes de estructuras secundarias? 5. ¿A qué se da la estabilidad de las hélices α? 6. Listado de alimentos y proteínas presente en los mismos. En una dieta se puede distinguir entre proteínas de origen animal o proteínas de origen vegetal. Entre los alimentos de proteínas de origen animal se encuentran en huevos, aves, pescados, carnes y productos lácteos. Proteínas en alimentos de origen vegetal se encuentran en soja, frutos secos, champiñones, legumbres y cereales. A. Alimentos que contienen proteínas 12
    • El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas, el lomo embuchado está exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en proteínas. La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en proteínas. La soja contiene un elevado porcentaje de proteínas de alta calidad, casi 37 gramos de proteínas por cada 100 gramos de soja , y contiene la mayoría de aminoácidos esenciales a excepción de la metionina, la cual se puede completar combinando la soja con otros alimentos como los cereales. Si la comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso, contiene el doble de proteínas que la carne, 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la leche. La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se trata de leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa, pero que conserva todas sus proteínas. El porcentaje de proteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100. Además de una gran fuente de proteínas, la leche desnatada en es una buena fuente de vitamina B. El Bacalao es un buen ejemplo de un alimento rico en proteínas y muy bajo en grasas, además de ser una fuente importante de vitaminas y minerales que hacen de este pescado uno de los alimentos que contienen proteínas más recomendables para cualquiera. Con 30,5 gramos de proteínas por cada 100 gramos, el jamón serrano es una importante fuente de proteínas para nuestro organismo y un buen aliado en cualquier dieta deportiva. Además, hay que tener en cuenta el alto valor biológico que tienen las proteínas del jamón pues son fácilmente asimiladas por nuestro organismo. Por lo tanto, el jamón serrano es un alimento muy a tener en cuenta ya que es alimento rico en proteínas de alta calidad. Embutidos como el salchichón o el salami tienen 25,8 gramos de proteínas por cada 100. Atún, bonito, pechuga de pavo y Lentejas rondan los 24 gramos de proteínas por cada 100. 13
    • B. Otros alimentos ricos en proteínas Otros alimentos con un alto porcentaje de proteínas aunque con menos cantidad que los anteriores son: • Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de proteínas) • Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún) • Guisantes (El 23% de cada 100 gramos de guisantes son proteínas) • Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de proteínas) • Pechuga pollo (Un 22,8% de proteínas se puede encontrar en la pechuga de pollo) • Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22,4% de proteínas) • Chorizo, jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos) • Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas) • Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21,2% de proteínas) • Carne de buey no grasa (21% de proteínas se puede encontrar en este alimento) • Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas) • Queso de Cabrales (Un 21% de proteínas se puede encontrar en el queso de Cabrales) • Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20,7%) • Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de proteínas) • Pollo a la parrilla (20,6% de proteínas contiene el pollo a la parrilla) • Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de proteínas) • Cigalas, langostinos, gambas… (20,1% de proteínas) • Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de proteínas) • Almendras (Las almendras tienen un 20% de proteínas) • Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son proteínas) • Morcilla (Alimento que contiene un 19,5% de proteínas) • Cabrito (19% de proteínas se pueden encontrar en la carne de este animal) • Garbanzos, judías blancas (Estas legumbres contienen alrededor de un 19% de proteínas) • Rape, salmón (El rape y el salmón son pescados que tienen un 19% de proteínas) • Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de proteínas) • Pistachos (Los pistachos tienen un 17,6% de proteínas) • Bacalao (17% del Bacalao está formado por proteínas) • Carne semigrasa de cerdo (El 16,7% de esta carne son proteínas) • Lenguado, pescadilla… (Contienen un 16,5% de proteínas) • Caracoles (Tienen 16,3% de proteínas) • Merluza (La merluza tiene un 15,9% de proteínas) • Atún en escabeche (Contiene un 15% de proteínas) 14
    • • Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11,1% de proteínas) • Leche desnatada (La leche desnatada contiene un 3,5% de proteínas) 7. Identificación de los anillos fenólicos. Generalmente todos los vegetales, como producto de su metabolismo secundario normal, son capaces de biosintetizar un elevado número de compuestos fenólicos, algunos de los cuales son indispensables para sus funciones fisiológicas y otros son de utilidad para defenderse ante situaciones de estrés (hídrico, luminoso, etc.). A pesar de que todos ellos presentan una estructura fenólica, núcleo aromático que contiene un grupo hidroxílico libre o sustituido, se diferencian de otros compuestos que también poseen esta estructura fenólica (monoterpenos), en su origen biosintético. Los compuestos fenólicos a los que nos vamos a referir en los próximos artículos se originan principalmente a través de dos rutas biosintéticas: la ruta del ácido sikímico que conduce, mediante la síntesis de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina), a los ácidos cinámicos y sus derivados (fenoles sencillos, ácidos fenólicos y derivados, cumarinas, lignanos y derivados del fenilpropano), y la ruta de los poliacetatos por la cual se originan quinonas, xantonas, orcinoles, etc. Igualmente, algunos de los compuestos fenólicos que vamos a considerar como principios activos de plantas medicinales se originan a través de rutas mixtas que combinan la vía del sikimato y del acetato, es el caso por ejemplo de los flavonoides, o que surgen a través de la combinación de la vía del mevalonato, origen de los compuestos terpénicos, con la vía del sikimato (furano y piranocumarinas, etc.). Nos ocuparemos a partir de ahora de todas aquellas plantas medicinales que lo son debido a que algunos de sus principios activos son de naturaleza fenólica, clasificadas según el origen biogenético de los mismos, aunque en muchas ocasiones no se conozca exactamente el compuesto responsable de su actividad. A. Compuestos fenólicos derivados de la ruta de los sikimatos Fenoles Sencillos En este grupo se incluyen compuestos poco abundantes en la naturaleza y de escaso valor terapéutico a excepción de la hidroquinona, que en forma de glucósido se localiza en algunas plantas medicinales pertenecientes a las familias Ericaceae y Rosaceae. De todas ellas, las más empleadas por su poder antiséptico de vías urinarias son la gayuba y algunos tipos de brezo. Ácidos Fenólicos Este grupo de compuestos se caracteriza por poseer en su estructura química el anillo aromático y el grupo hidroxílico comunes a los compuestos fenólicos y una función carboxílica. Los ácidos fenólicos que tienen interés terapéutico son derivados del ácido benzoico o del ácido cinámico (cafeíco, ferúlico, p-cumárico). Los primeros son muy abundantes en la naturaleza tanto libres, como ácidos o aldehídos (vainilla, anisaldehído), como combinados en formas heterosídicas, correspondiendo a este grupo la unidad básica estructural (ác. gálico) de los taninos gálicos o hidrolizables. Los segundos también son abundantes en la naturaleza pero 15
    • en este caso se encuentran casi siempre esterificados con azúcares, alcoholes alifáticos, ácido químico (ac. clorogénico), otros metabolitos secundarios (flavonoides) o bien amidificados. Entre las plantas medicinales que poseen ácidos fenólicos vamos a destacar la alcachofa con actividad colerética, el ortosifón con actividad diurética y la equinácea empleada por sus propiedades inmunoestimulantes. Igualmente incluimos en este capítulo, plantas medicinales, reina de los prados y sauce, que poseen derivados del ácido salicílico con actividad antiinflamatoria, analgésica y antipirética. Cumarinas Con el nombre de cumarinas se conoce a un grupo muy amplio de principios activos fenólicos que se encuentran en plantas medicinales y tienen en común una estructura química de 2H-1-benzopiran-2-ona, denominada cumarina. Sobre esta estructura, que se origina biosintéticamente por lactonización del ácido cumarínico (2-hidroxi-Z-cinámico), se disponen sustituyentes de distinta naturaleza química lo que da lugar a distintos tipos de cumarinas: sencillas y complejas. Es frecuente, que sobre el anillo cumarínico básico, generalmente hidroxilado en C-7, se sitúen sobre los carbonos 6 u 8 radicales isoprenílicos de 5, 10 o más raramente de 15 átomos de carbono, que por su alta reactividad pueden originar anillos adicionales de tipo furánico o piránico. A este grupo de cumarinas isopreniladas se les conoce en conjunto como cumarinas complejas debido a la gran variabilidad química de sus estructuras. Ejemplo de este tipo de principios activos es la visnadina, piranocumarina con efectos vasodilatadores presente en el Amni visnaga. Como grupo, su interés farmacológico no es muy grande, sin embargo debemos mencionar sus efectos sobre el sistema vascular tanto en territorio arterial como venoso y su utilidad en el tratamiento de algunas alteraciones de la piel como por ejemplo la psoriasis debido a sus propiedades fotosensibilizantes. Lignanos Estos compuestos de naturaleza fenólica se originan por la condensación de unidades fenilpropánicas. El número de estas unidades y la forma de unión entre ellas determinan la existencia de diferentes tipos de lignanos (lignanos propiamiente dichos, neolignanos, etc.). Su interés farmacológico radica en una gran variedad de efectos, algunos de los cuales son o pueden ser en un futuro no muy lejano de aplicación en terapéutica. Por ejemplo, son de naturaleza lignánica los principios activos de la resina de podofilo o algunos de los componentes hepatoprotectores (flavanolignanos) del cardo María, cuya monografía incluiremos en el siguiente capítulo dedicado a los flavonoides. Derivados Del Fenilpropano En este grupo incluimos una serie de compuestos que se originan por elongación de la cadena lateral de los ácidos cinámicos, mediante la incorporación de unidades dicarbonadas a partir del malonil-CoA o mediante la incorporación de una nueva 16
    • estructura fenilpropanoica (por ejemplo, mediante la condensación de dos moléculas de ácido ferúlico). Corresponden a este último caso los principios activos de dos drogas: los rizomas de cúrcuma y jengibre. Taninos Los taninos son compuestos polifenólicos, más o menos complejos, de origen vegetal, masa molecular relativamente elevada, sabor astringente, conocidos y empleados desde hace muchos siglos por su propiedad de ser capaces de convertir la piel en cuero, es decir de curtir las pieles. Esto se debe a su capacidad para unirse a macromoléculas como hidratos de carbono y proteínas. Precipitan con sales de metales pesados, proteínas y alcaloides. Se trata de compuestos hidrosolubles, dando a veces disoluciones coloidales en agua, solubles también en alcohol y en acetona e insolubles en disolventes orgánicos apolares. Dentro de los vegetales los taninos suelen encontrarse en las vacuolas celulares, combinados con alcaloides, proteínas u osas. Clásicamente se han distinguido dos tipos de taninos: a)Taninos Hidrolizables, llamados también gálicos o pirogálicos. b) Taninos condensados o proantocianidinas.. B. Compuestos fenólicos derivados de la ruta de los poliacetatos Quinonas A partir del acetil-S-Co A y a través de una serie de condensaciones entre unidades dicarbonadas se originan los poliacetatos. Por reducción se forman los ácidos grasos, por ciclación una gran variedad de compuestos aromáticos como las quinonas y otros metabolitos que surgen a través de rutas mixtas como son los flavonoides, xantonas o terpenofenoles del cáñamo indiano y a través de la generación del ácido mevalónico, a la biosíntesis de los compuestos terpénicos.. El grupo de las benzoquinonas tiene escaso interés desde el punto de vista de la fitoterapia aunque si es necesario conocer su importante poder alergizante. Muchas benzoquinonas y algunas naftoquinonas se comportan como haptenos que al combinarse con los grupos amino o tiol de las macromoléculas pueden inducir dermatitis por sensibilización. Las naftoquinonas, localizadas preferentemente en vegetales superiores, se encuentran en las plantas frescas en forma heterosídica, liberándose la genina durante el proceso de desecación. Pueden presentar actividades farmacológicas de aplicación a la terapéutica como es el caso de la plumbagina de la drosera que parece ser eficaz en el tratamiento de la tos, o la juglona (5-hidroxi-1,4-naftoquinona) de las hojas y fruto del nogal (Juglans regia L., Juglandaceae) que presenta actividad antibacteriana y fungicida. También algunas naftoquinonas pueden ser empleadas en cosmética como colorantes naturales, como ocurre con la lawsona (2- hidroxi-1,4-naftoquinona) también con actividad fungicida, presente en las hojas de alheña o henna (Lawsonia inermis L. Lythraceae) que además de ser un importante 17
    • fungicida, se fija a los grupos tiólicos de la queratina capilar proporcionándoles un color rojo-anaranjado. Las antraquinonas son pues quinonas tricíclicas derivadas del antraceno y constituyen el grupo más interesante de quinonas. Pueden llevar funciones hidroxílicas en su estructura en diversas posiciones: si poseen dos grupos OH en las posiciones 1 y 2, tienen propiedades colorantes; si éstos se encuentran en las posiciones 1 y 8, el efecto es laxante. Las antraquinonas con propiedades laxantes estimulantes deben llevar en su estructura además de los dos OH, un radical en el carbono de posición 3 y pueden tener o no, sobre el carbono de posición 6, un radical OH u OCH3. Generalmente en los vegetales se encuentran en forma heterosídica, es decir unidas a azúcares mayoritariamente a la glucosa, en ocasiones ramnosa y solo ocasionalmente algún azúcar diferente, en unión O- heterosídica (por los OH de las posiciones 1 u 8, a veces 6). Aparecen también C- heterósidos, es decir uniones directas carbono-carbono (C-10), o más de un azúcar sobre la misma molécula en diversas posiciones (a la vez O- y C-heterósido). Pueden encontrarse los derivados antraquinónicos en forma oxidada (antraquinona) o en forma reducida (generalmente se habla de antronas), y ser monómeros o dímeros (diantronas). Las plantas que contienen estos compuestos son especies vegetales que pueden comportarse como laxantes o como purgantes según las dosis administradas. Las antraquinonas libres en forma reducida son muy irritantes y además, las geninas se eliminan al alcanzar el intestino delgado por lo que se prefiere administrar formas antraquinónicas heterosídicas (O-heterósidos de antraquinonas, C-heterósidos de antronas) o formas dímeras (O-heterósidos de diantronas), que carezcan del carbono metilénico. Posteriormente estas formas se hidrolizan en el intestino grueso y las formas oxidadas se reducen in situ, debiéndose la acción por tanto a las formas libres y reducidas. La acción tiene lugar en el colon, aumentando la motilidad intestinal por acción directa sobre las terminaciones nerviosas y actuando también sobre el movimiento de agua y electrolitos. Diversos ensayos experimentales han permitido dilucidar el mecanismo de acción de estos compuestos. Laxantes estimulantes son aquellos que estimulan el peristaltismo vía irritación de la mucosa o actividad intraneural sobre el plexo nervioso y como resultado incrementan la motilidad. Pero es sumamente importante igualmente su acción sobre las células de la mucosa del colon: incremento de la estimulación de la secreción de Cl- disminuyendo la absorción de líquido y electrolitos. Se origina por consiguiente un incremento de agua y electrolitos en el lumen colónico lo que da lugar a un aumento de la presión en el intestino y por ello a una acción laxante. Los derivados hidroxiantracénicos inhiben la actividad Na+/K+-ATPásica y provocan una disminución de la reabsorción de agua, sodio y cloro, así como un aumento de la secreción de potasio a nivel de la mucosa intestinal. También pueden estar implicados otros mecanismos como son la estimulación de la síntesis de PGE 2, un mecanismo Ca2+-dependiente o estimulación de histamina y 5-hidroxitriptamina. Los compuestos antraquinónicos se utilizan en casos de estreñimiento y cuando es necesaria una evacuación intestinal con heces blandas, debiendo limitarse su uso a periodos cortos de tiempo. Tardan cierto tiempo en actuar, entre 6 y 8-12 horas 18
    • después de su administración, por lo que se recomienda ésta por la noche para que el efecto tenga lugar a la mañana siguiente. n general los laxantes antraquinónicos no deben emplearse más que ocasionalmente, nunca en periodos prolongados ya que pueden causar dependencia, atonía intestinal o por el contrario la llamada “enfermedad de los laxantes” con diarreas, dolores abdominales, náuseas, etc. También el uso de estos laxantes puede originar desequilibrios electrolíticos, riesgo de hipokaliemia (disminución de la concentración de potasio plasmática). Pueden producirse interacciones con ciertos medicamentos como con los antiarrítmicos tipo quinidina o con los digitálicos. No se deben emplear durante el embarazo o la lactancia, ni tampoco en caso de íleos. No administrar a menores de 12 años, sin control médico. Floroglucinoles Finalizando con el estudio de las plantas medicinales cuyos principios activos son de naturaleza fenólica, en este capítulo se contemplan aquellas con principios activos derivados del floroglucinol. C. Compuestos fenólicos derivados de las rutas de los sikimatos y de los poliacetatos Los flavonoides, compuestos ampliamente repartidos en la naturaleza, se originan a través de la combinación de la ruta del acetato y del sikimato, vías mediante las cuales se biosintetiza la estructura diaril-propánica (condensación de un triacetato que origina el anillo A y de un ácido cinámico que da lugar al anillo B). En la naturaleza pueden encontrarse tanto en forma libre (geninas) como combinados con azúcares mediante uniones O- y C-heterosídicas. La mayoría de ellos están constituidos por un núcleo bencénico unido a una γ- pirona, incluyendo además en distintas posiciones, C-1, C-2 o C-3, un segundo anillo bencénico dando lugar a los neoflavonoides, flavonoides propiamente dichos o a los isoflavonoides respectivamente. Con esta estructura existen un número elevado de compuestos distintos que pueden clasificarse en función del grado de oxidación del anillo piránico central. Para los vegetales, estos compuestos son importantes pues, además de ser responsables de las coloraciones de muchas flores, frutos y hojas y por ello intervenir en la polinización atrayendo a los insectos, participan en la vida del vegetal ejerciendo importantes funciones como por ejemplo protegerle de los efectos nocivos de la radiación UV y ejercer una eficaz actividad antioxidante. Los que tienen mayor interés farmacológico son dentro del grupo de los flavonoides: flavonas, flavonoles y flavanonas y sus correspondientes heterósidos y los antocianósidos. Muchos de ellos presentan actividad sobre el sistema vascular como factores vitamínicos P (aumento de la permeabilidad y disminución de la resistencia de los capilares sanguíneos) como por ejemplo el rutósido o los citroflavonoides, llamados así por haber sido aislados en especies pertenecientes al género Citrus. 19
    • También ejercen su acción sobre el sistema vascular por sus efectos vasodilatadores y por actuar inhibiendo distintos sistemas enzimáticos relacionados con la funcionalidad de los vasos (hialuronidasa, catecol-O-metiltransferasa, fosfodiesterasa-AMPc, PKC, etc.). Además, también presentan actividad antiagregante plaquetaria, antiinflamatoria y captadora de radicales libres. Entre las plantas medicinales cuya actividad está relacionada con su contenido en flavonoides es necesario mencionar la flor de pasión (Passiflora incarnata) con aproximadamente un 2% de flavonoides (C-heterósidos de flavonas) de la cual nos ocuparemos en los capítulos correspondientes a los alcaloides; la manzanilla romana (Chamaemelum nobile) y la aquilea (Achillea millefolium) que incluiremos dentro de las drogas que contienen compuestos de naturaleza terpénica; el regaliz (Glycyrrhiza glabra) que posee flavanonas (liquiritósido) y como componentes activos saponósidos y el ginkgo (Ginkgo biloba), el cardo María (Sylibum marianum) y el espino blanco (Crataegus ssp.) cuyas características mencionaremos a continuación. Dentro de este grupo de flavonoides es necesario mencionar especialmente el grupo de los antocianósidos, pigmentos de los vegetales responsables de sus coloraciones rojas, azules y violetas. Su estructura química corresponde a compuestos heterosídicos cuya genina (antocianidol) deriva del “catión flavilio” (2- fenilbenzopirilio). Desde el punto de vista de farmacia tienen interés por sus efectos farmacológicos, principalmente sobre el territorio vascular capilar y venoso, y por su poder de pigmentación que junto a su baja toxicidad les hacen ser de utilidad como colorantes naturales en la industria farmacéutica y alimentaria, aunque se alteren con facilidad variando su color. Los antocianósidos, al igual que otros flavonoides, disminuyen la fragilidad capilar y aumentan su resistencia, probablemente debido a que actúan evitando la degradación del colágeno por inhibición enzimática de la elastasa y de la colagenasa. Por ello, están indicados en diversos trastornos capilares y venosos. Algunos antocianósidos poseen actividad antiinflamatoria, antiagregante plaquetaria y, al igual que otros compuestos fenólicos, actividad antioxidante. Además los antocianósidos se emplean en oftalmología en el tratamiento de trastornos circulatorios a nivel de la retina. Actividad N° 3: Participar en el foro interactivo que será en las últimas dos semanas del módulo 20
    • Bibliografía Bioquímica Lehninger L. Albert Segunda edición. Ediciones Omega Barcelona 1990 Bioquímica Peña Díaz Antonio et. All. Segunda edición Editorial Limusa México 1990 Página de Internet www.um.es www. monografías.com Alfonso Hernandez 21