1. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en
una proteína mediante dos etapas de transferencia
de información
2. PROTEÍNAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELES
jERÁRGICOS
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
3. ESTRUCTURA
PRIMARIA
Nivel más básico de
organización.
Corresponde a una
secuencia específica
de a.a. unidas por
enlaces peptídicos.
Es la base sobre la
cual se estructuran
las proteínas.
4. ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Corresponde a la
disposición espacial de
las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: α hélice
y lámina β.
Se originan gracias a la
formación de puentes
de hidrógeno entre a.a.
cercanos en la cadena
polipetídica.
Un polipéptido puede
presentar ambos tipos
de estructura 2ria a lo
largo de su cadena.
Ejemplo: colágeno.
6. Es plana.
Se pliega en forma
de zigzag.
Constituida por
segmentos cortos y
extendidos de a.a.
que se alinean unos
frente otros.
Beta plegada.
7. ESTRUCTURA
TERCIARIA
Es el plegamiento de la
estructura 2ria sobre sí
misma, permitiendo la
disposición tridimensional
de cada cadena
polipeptídica.
Se mantiene gracias a
interacciones hidrofóbicas y
enlaces disulfuro (uniones
débiles entre los grupos R
de los a.a. que conforman
la cadena polipeptídica).
Son proteínas globulares.
Ejemplo: proteínas de
membrana y las
inmunoglobulinas.
8. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Nivel complejo de
organización.
Es la unión de 2 o
más cadenas
polipeptídicas con
estructura terciaria.
Se da gracias a
uniones como: pts de
hidrógeno,
interacciones
hidrofóbicas y enlaces
disulfuro.
Ejemplo: la
hemoglobina.
9.
10. Cambios en la estructura
DESNATURALIZACIÓN de las proteínas que
DE LAS PROTEÍNAS. incluye las pérdida de las
propiedades que
determinan sus funciones.
¿Por qué se puede dar?
Aumento de la Exposición a
Cambios de pH
temperatura rayos UV
¿A qué se debe?
- Rompimiento de uniones débiles que
mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace
que pierdan su función. Sin embargo,
los enlaces peptídicos se mantienen
unidos.
13. ENZIMAS
Reacciones para
Romper
químicas
Energía
necesitan enlaces
de
Moléculas
participantes
Energía de denominada
Activación
14. Concepto de Enzima
Químicamente
corresponden a
proteínas globulares Características…
(en su mayoría).
Se conocen como
Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de
las reacciones químicas. No
modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
15. No sufren cambios
durante la reacción.
…Características
no son consumidas en la
reacción, son
REUTILIZABLES.
Son especificas a
un sustrato.
Actúan a cierta
temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular
16.
17.
18. Concepto de catalizador
Un catalizador
es una
sustancia
que acelera una Un catalizador acelera
la reacción al
reacción
disminuir la energía
química de activación.
hasta hacerla
instantánea o casi
instantánea
20. CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Especificidad Especificidad
de sustrato de acción.
El sustrato (S) es la Cada reacción está
molécula sobre la que catalizada por una
el enzima ejerce su enzima especifica.
acción catalítica.
21. La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el estado
de transición.
E+S ES E+P
sustrato Productos
sustrato
Sitio activo
Enzima Enzima Enzima
Enzima
Complejo
Enzima- Sustrato
(complejo
activado)
22. El sustrato
Sitio activo se une a la
enzima
sustrato
a través de
numerosas
Enzima interacciones
débiles
en un lugar específico
sitio activo
como son
puentes de
hidrógeno electrostáticas hidrófobas
23. Sitio activo
es una
Sitio activo
pequeña
porción sustrato
sustrato de la Enzima
enzima
Enzima
constituído por
serie de
aminoácidos
que interaccionan con el
sustrato
26. Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no protéicas. En función de su
naturaleza se denominan:
Cofactor.
Coenzima.
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se
Cuando se trata de puede señalar, que muchas vitaminas
iones o moléculas funcionan como coenzimas; y realmente las
inorgánicas. deficiencias producidas por la falta de
Ej.CO+2, Fe2+,
2+ vitaminas responde más bien a que no se
Cu2+, K+, Mn2+,
2+ + 2+ puede sintetizar una determinada enzima
Mg2+).
2+
en el que la vitamina es el coenzima.
29. VITAMINAS una deficiencia de
son necesarias para ellas
la actuación de puede
determinadas enzimas originar
ya que funcionan como
importantes defectos
metabólicos
coenzimas
que intervienen en
distintas rutas
metabólicas
30. VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades
carenciales
C (ácido Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de
Escorbuto
ascórbico) colágeno
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren Beriberi
grupos aldehídos
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en
las mucosas
B3 (ácido
Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del
pantotinico)
sueño
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
Pelagra
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Depresión, anemia
B12
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
(cobalamina) Anemia perniciosa
Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en Fatiga, dermatitis...
metabolismo de aminoácidos.
31. Condiciones que requiere la
actividad enzimática
Temperatura
Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
A medida que la temperatura va
aumentando progresivamente
hasta llegar a la temperatura
optima, la velocidad en que la
enzima cataliza una reacción
también aumenta Bacterias en muestra de hielo antigua
32. Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura
optima, la actividad
enzimática disminuye
porque se dificulta la unión
enzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50ºC,
ocurre una
desnaturalización de las
proteínas.
33. Condiciones que requiere la
actividad enzimática
pH
Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que
depende del tipo de enzima y de su sustrato.
Valores que traspasen este rango pueden causar desde la
alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la
enzima.
