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Proteinas

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  • 1. Proteínas: MSC. MILVIO CASAVERDE RÍO 2009-I
  • 2. CONCEPTO DE PROTEÍNA
    • Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno . Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
    • Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros o unidad estructural. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos .
    • La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10 , se denomina oligopéptido , si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
  • 3.
    • La proteína es cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios , que significa primero.
  • 4.
    • Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo , hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.
  • 5.
    • Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas , al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas , los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina , que transporta oxígeno en la sangre. Los cromosomas , que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y proteínas.
  • 6. Los Aminoácidos
    • LOS AMINOÁCIDOS
    • Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos . 
    • COMPORTAMIENTO QUÍMICO
    • En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.
  • 7. Proteínas: Enlace Peptídico
    • EL ENLACE PEPTÍDICO
    • Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico . Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aa. y el grupo amino (-NH 2 ) del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
  • 8. ENLACE PEPTÍDICO
  • 9.
    • El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Como puede apreciarse por la secuencia animada, la unión entre dos aminoácidos , se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido inmediato, con la pérdida de una molécula de agua.
  • 10.
    • Los Aminoácidos
    CONCEPTO Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas y están constituidos por los cuatro elementos necesarios para la vida: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; algunos además poseen azufre, fósforo, cobre y otros elementos inorgánicos. Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Son aproximadamente 20 aminoácidos (AA) diferentes que se encuentran componiendo las proteínas.
  • 11. ESTRUCTURA ESPACIAL DE UN AMINOÁCIDO (-COOH) (-NH2) R
  • 12. Enantiomeros de los aminoacidos
  • 13.
    • El grupo carboxilo
    • Un grupo amino
    • Un átomo de hidrógeno
    • Una cadena lateral R, (que
    • es característica de cada AA).
    ESTRUCTURA
  • 14. PROPIEDADES Sus principales propiedades son el ser ácido-base, dado que todos los aminoácidos poseen un grupo ácido  (-COOH) y un grupo básico (-NH2), podemos decir que todos los aminoácidos libres presentan características ácido-base. Así, si nosotros titulamos un aminoácido cualquiera por ejemplo la glicina, observaremos lo siguiente:
  • 15. CLASIFICACIÓN
    • En general se clasifican en 2 tipos:
    • Aminoácidos esenciales
    • Aminoácidos no esenciales
  • 16. Aminoácidos esenciales Son aminoácidos que deben ser incorporados por medio de la dieta, específicamente de alimentos que contengan proteínas, ya que nuestro organismo es incapaz de sintetizarlos. Son, por tanto, estructuras necesarias para la configuración de nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su síntesis, de ahí su denominación de esencial, puesto que el aporte tiene que ser externo.
  • 17.
    • AMINOÁCIDOS ESENCIALES
    • Triptófano: es un aminoácido aromático.
    • Uno de los aspectos más relevantes de su
    • Biosíntesis es el mecanismo a través del cual
    • los anillos aromáticos se forman a partir de
    • precursores alifáticos.
    • Fenilalanina: aminoácido aromático.
    • También se le clasifica, junto con el triptófano,
    • como un aminoácido hidrofóbico con estructura
    • cíclica, la estructura carbonada sería su parte
    • considerada esencial ya que esta estructura es
    • transaminada con rapidez por el organismo.
  • 18.
    • Valina : aminoácido hidrofóbico de cadena
    • alifática se sintetizan por medio de reacciones
    • que las llevan a cabo el mismo grupo de
    • enzimas. Tiene una estructura tan similar a la
    • leucina e isoleucina que incluso se ha
    • comprobado que en ocasiones se reemplazan
    • entre sí en determinadas posiciones.
    • Leucina : es considerada como un
    • aminoácido de grupo R alifático ramificado.
    • Una de sus ramas está formada por un grupo
    • metilo. Tiene una estructura tan similar a la
    • valina e isoleucina que incluso se ha comprobado
    • que en ocasiones se reemplazan entre sí en
    • determinadas posiciones.
  • 19.
    • Isoleucina : aminoácido hidrofóbico de cadena
    • alifática, se sintetizan por medio de reacciones
    • que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas.
    • Tiene una estructura tan similar a la leucina y
    • Valina que incluso se ha comprobado que en
    • ocasiones se reemplazan entre sí en
    • determinadas posiciones.
    • Treonina : aminoácido que, junto con la
    • serina, contiene grupos hidroxi- alcohólicos
    • (también se les denomina hidroxiaminoácidos).
    • También se trata de un aminoácido
    • glucogénico, atendiendo al producto final
    • de su degradación, que en este caso, como su
    • propio nombre indica es la glucosa.
  • 20.
    • Arginina: La arginina se degrada dando lugar,
    • como producto final el 2-oxoglutarato es un
    • aminoácido no esencial para los humanos adultos
    • ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina.
    • Histidina: Aminoácido cuya cadena lateral R
    • tiene una naturaleza polar hidrófila básica es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata,
    • sin embargo en el hombre sólo se detectan
    • alteraciones producidas por su déficit cuando
    • éste se prolonga en el tiempo. En niños es necesario
    • el aporte por la alimentación.
  • 21.
    • Metionina: aminoácido cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina, que es un análogo de la serina, y que se deriva del ácido aspártico, en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo.
    • Lisina : a minoácido del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. La primera, se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, por medio del ácido diaminopimélico y, la segunda, en la mayoría de los hongos, por medio del ácido
    • a-aminoadípico.
  • 22. Aminoácidos no esenciales Son los aminoácidos que nuestro organismo sintetiza a partir de diferentes productos del metabolismo intermediario, fundamentalmente, lipídico y glucídico.
  • 23.
    • AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
    • Alanina: considerado como glucogénica,
    • que interviene en el metabolismo de la
    • glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado. Este aminoácido
    • pierde su grupo amino por medio de un
    • proceso de transaminación y forma el
    • piruvato en una reacción catalizada por
    • la alanina aminotransferasa.
    • Ácido aspártico : está relacionado con el correcto funcionamiento del hígado ya que colabora en su desintoxicación. Se combina
    • con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea.
  • 24.
    • Asparagina: Es un aminoácido de tipo
    • glucogénico que forma oxaloacetato a partir
    • del aspartato que aparece después de la
    • reacción en la que, por medio de la asparaginasa,
    • la esparagina es hidrolizada produciendo además amoniaco. La asparagina interviene en los
    • procesos metabólicos del sistema nervioso central.
    • Cistina: aminoácido derivado que resulta
    • de la unión de dos cisteínas a través de un
    • puente disulfuro. La cistina, por medio de la cisteína reductasa, y utilizando NADH-H+, da lugar a cisteína interviene en la desintoxicación de hígado junto con
    • la citrulina (que elimina el amoniaco) y el ácido
    • aspártico. También interviene en la síntesis de
    • insulina y en las reacciones de ciertos compuestos
    • a ésta.
  • 25.
    • Cisteína: es un aminoácido azufrado que
    • puede oxidarse y dar cistina; va a formar
    • parte de proteínas de gran importancia
    • biológica como son la taurina y el glutatión.
    • Junto con la cistina, realiza una función de
    • desintoxicación, en concreto actúa como
    • antagonista de los radicales libres. Como
    • contiene una elevada cantidad de azufre, se
    • considera que es apropiado para el cabello.
    • Glutámico : tiene gran importancia a nivel del
    • sistema nervioso central y actúa como estimulante
    • del sistema inmunológico
  • 26.
    • Glutamina: es un nutriente cerebral que
    • interviene específicamente en la utilización de
    • la glucosa por las células del cerebro.
    • Sirve de sustrato energético para células que se dividen
    • rápidamente, como enterocitos, linfocitos, reticulocitos,
    • fibroblastos y células tumorales. Como precursor en la
    • biosíntesis de las bases purínicas y primidínicas.
    • Como sistema de transporte de aminoácidos y de
    • nitrógeno desde tejidos periféricos hacia el hígado.
    • Como donador de nitrógeno del grupo amida en el riñón.
    • En este sentido, se ha visto que la glutamina cumple un papel muy importante en la regulación del equilibrio ácido-base.
    • Glicina: es un aminoácido neutro, participa
    • en la neurotransmisión donde tiene una función
    • inhibitoria. Se forma a partir de la serina. El
    • precursor inmediato de la glicina es la serina,
    • que se convierte en glicina por la actividad de
    • la enzima serina hidroximetiltransferasa (SHMT)
  • 27.
    • Prolina: constituye la excepción del grupo de los 20 aminoácidos ya que es un iminoácido. Se considera un aminoácido esencial que forma después de su degradación
    • 2-oxoglutarato está involucrada en la producción del
    • colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.
    • Serina: es un aminoácido cuyo esqueleto
    • Carbonado C3 es sintetizado de manera efectiva
    • por las células animales a partir de ácidos orgánicos procedentes del metabolismo intermediario
    • interviene en la desintoxicación del organismo,
    • en el crecimiento de tejido muscular, en el metabolismo
    • de las grasas y de los ácidos grasos
  • 28.
    • Tirosina : es un aminoácido que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, actúa como neurotransmisor. Está relacionado con la síntesis de las catecolaminas en el cerebro, células cromafines (de la glándula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simpático.
  • 29. AMINOÁCIDO Abrev Símb FÓRMULA g/mol pKa 1 pKa 2 pKa R RADICAL Ác. Aspártico Asp D            133 2.0 9.9 3.9 b -carboxilo Ác. Glutámico Glu E            147 2.1 9.5 4.1 g -carboxilo Alanina Ala A           89 2.4 9.9   Metilo Arginina Arg R            174 1.8 9.0 12.5 Guanidina Asparagina Asn N            132 2.1 8.7   Etilamida Cisteína Cys C            121 1.9 10.5 8.4 Metiltiol Fenilalanina Phe F              165 2.2 9.3   Fenilo Glicina Gly G            75 2.4 9.8   Hidrógeno Glutamina Gln Q            146 2.2 9.1   Propilamida Histidina His H                    155 1.8 9.3 6.0 Imidazol Isoleucina Ile I               131 2.3 9.8   Secbutilo Leucina Leu L              131 2.3 9.7   Terbutilo Lisina Lys K              146 2.2 9.1 10.5 Butilamina Metionina Met M              149 2.1 9.3   Metiletiltioéter Prolina Pro P              115 2.0 10.6   Pirrolidina Serina Ser S            105 2.2 9.1   Hidroximetilo Tirosina Tyr Y                 181 2.2 9.2 10.5 Fenol Treonina Thr T              119 2.1 9.1   Sec-hidroxietilo Triptofano Trp W                 204 2.5 9.4   Indol Valina Val V            117 2.3 9.7   Isopropilo
  • 30. OTRA CLASIFICACIÓN Nombre Carácter de la cadena lateral Grupo reactivo polaridad Forma puentes de H Glicina alifática - apolar no Alanina alifática - apolar no Valina alifática - apolar no Leucina alifática - apolar no Isoleucina alifática - apolar no Prolina alifática - apolar no Fenilalanina aromática - apolar no Triptofano heterocíclo aromático Nitrógeno arómatico apolar acepta Tirosina aromática -OH fenólico apolar ionizable acepta y dona Metionina alifática tioeter apolar acepta
  • 31. Nombre Carácter de la cadena lateral Grupo reactivo polaridad Forma puentes de H Cisteina alifática tiol polar ionizable acepta y dona Serina alifática alcohprimario polar sin carga acepta y dona Treonina alifática alcohol secundario polar sin carga acepta y dona Asparagina alifática amida polar sin carga acepta y dona Glutamina alifática amida polar sin carga acepta y dona Aspártico alifática ácido carboxílco polar ionizable acepta y dona Glutámico alifática ácido carboxílco polar ionizable acepta y dona Histidina heterocíclo alifático imidazol polar ionizable acepta y dona Lisina alifática amino polar ionizable acepta y dona Arginina alifática guanidio Polar ion. acepta y d.
  • 32.
    • Clasificaci ó n de amino á cidos
    • Lo s amino á cidos se clasifican seg ú n sus cadenas laterales siendo sus clases las siguientes:
    • Amino á cidos Alif á ticos o no polares
    • En e st e grupo se encuadran los amino á cidos cuya cade n a lateral es alif á tica, es decir una cadena hidrocarbonada.
    • son los siguientes:
    • GLICINA
    • La glicina (Gly, G) es uno de los amino á cidos que forman las prote í nas de los seres vivos. En el ARN mensajero est á codificada como GGU, GGC, GGA o GGG.
    • Es el amino á cido m á s peque ñ o. Su f ó rmula qu í mica es NH 2 CH 2 COOH y su masa es 75,07umas. En combinaci ó n con muchos otros amino á cidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.
    OTRA CLASIFICACIÓN
  • 33. GLICINA
  • 34.
    • A LANINA (abreviada Ala o A)
    • E s uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG.
    • Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo . Es el aminoácido más pequeño después de la glicina . Interviene en el metabolismo de la glucosa.
  • 35. ALANINA
  • 36.
    • L A VALINA (abreviada Val o V )
    • E s uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la tierra . En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. nutricionalmente , en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales . Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
  • 37. VALINA
  • 38.
    • L A LEUCINA (abreviada Leu o L)
    • E s uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas . Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG.
    • Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
  • 39. LEUCINA
  • 40.
    • LA ISOLEUCINA (abreviada Ile o I)
    • E s uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina , pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo sec -butilo (1-metilpropilo). Nutricionalmente , en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales . Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular..
  • 41. ISOLEUCINA
  • 42.
    • L A METIONINA (Met, M)
    • E s uno de los amino á cidos esenciales que forman las prote í nas de los seres vivos. En el ARN mensajero est á codificada como AUG. Su f ó rmula qu í mica es C 5 H 11 NO 2 S . Es una mol é cula hidr ó foba. Su masa es 149,21 u.m.a. En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.Tambi é n indica al ribosoma que comience el ensamblaje de prote í nas. Colabora en la s í ntesis de prote í nas y constituye el principal limitante en las prote í nas de la dieta. El amino á cido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
  • 43. METIONINA
  • 44.
    • L A PROLINA (Pro, P)
    • E s uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.Se trata del único aminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato . Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13. . Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
  • 45. PROLINA
  • 46.
    • FENILALANINA
    • El aminoácido existe en forma de dos enantiómeros , la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra. Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.
  • 47. FENILALANINA
  • 48.
    • El TRIPTÓFANO (abreviado Trp o W)
    • E s un aminoácidos esenciales en la nutrición humana . Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético ( cordon UGG ).Fórmula molecular: C 11 H 12 N 2 O 2 Masa molecular r: 204,23 u.m.a. Está i m plicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurotransmisor involucrado en la relajación y el sueño,tambien de melatonina, una hormona neural. Fuentes de triptófano en la dieta: bananas, leche , queso crema , carne , pescado , pavo y cacahuetes .
  • 49. TRIPTÓFANO
  • 50.
    • AMINOACIDOS NEUTROS POLARES
    • Aqui se encuentran los amino á cidos con cadenas hidroxiladas y los amino á cidos azufrados .
    • son los siguientes:
    •  
  • 51.
    • L A SERINA (abreviada Ser o S)
    • E s uno de los veinte aminoácidos naturales más comunes en la tierra . La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación . Es uno de los tres aminoácidos habitualmente fosforilados durante la señalización celular en los organismos eucariotas . Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
  • 52. SERINA
  • 53.
    • LA TREONINA (abreviada Thr o T)
    • E s uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas ; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.Su masa es 119,12u.m.a.
    • La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico. Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
  • 54. TREONINA
  • 55.
    • L A CISTEÍNA (abreviada Cys o C)
    • es uno de los veintid o s aminoácidos que utilizan las c élulas para sintetizar proteínas . Está codificada en el ARN mensajero como UGU o UGC.
    • La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado , que puede oxid arse dando el dímero cistina . Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina se transforma en homosisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.
    • Su nombre sistemático (poco utilizado) es ácido 2-amino-3-mercaptopropiónico.
    • Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
  • 56. CISTEINA
  • 57.
    • L A TIROSINA (abreviada Tyr o Y)
    • E s uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina.
    • Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina , aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina hidroxilasa . El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales fumarato y acetoacetato . La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por piruvato.
    • Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
  • 58. TIROSINA
  • 59.
    • L A ASPARRAGINA (asparragina o asparraguina, abreviada Asn o N)
    • E s uno de los 20 amino á cidos m á s comunes en la Tierra; es la amida del á cido asp á rtico. En el ARN mensajero est á codificada como AAC o AAU.
    • Interviene espec í ficamente en los procesos metab ó licos del Sistema Nervioso Central (SNC).
  • 60. ASPARRAGINA
  • 61.
    • L A GLUTAMINA (abreviada Gln o Q)
    • E s uno de los 20 amino á cidos m á s comunes en la Tierra ; es la amida del á cido glut á mico. Est á codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG.
    • Se trata de un amino á cido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros amino á cidos presentes en las prote í nas o en los alimentos.
    • En ciertas ocasiones, como el estr é s, traumas o infecciones , puede ser considerado como "semiesencial".
    • Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los l á cteos, carnesy frutos secos tienen alto contenido en glutamina.
    • Nutriente cerebral e interviene espec í ficamente en la utilizaci ó n de la glucosa por el cerebro.
    •  
  • 62. GLUTAMINA
  • 63.
    • AMINOACIDOS CON CARGAS
    • Amino á cidos con cargas negativas o aminoácidos á cidos
  • 64.
    • Á CIDO ASPÁRTICO , (símbolos Asp y D).
    • Uno de los veinte aminoáidos con los que las cél ulas forman las proteín as . En el ARN se encuentra codificado como GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral.
    • A pH fisiológico, tiene una carga negativa, por lo que también se denomina aspartato.
    • Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas.
    • Puede ser sintetizado por el organismo humano.
    • Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del ácido oxalacético, un producto intermedio del ciclo de Krebs .
  • 65.
    • Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capa c es de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
  • 66. ÁCIDO ASPÁRTICO
  • 67.
    • GLUTAMATO (ácido glutámico, abreviado Glu oE)
    • E s uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en la cadena lateral.
  • 68.
    • Es el neurotransmisor ex c itatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores metabotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de glutamato y actúa como estimulante del sistema inmunologico
    • Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, oxiprolina, ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido fresco).
  • 69. ÁCIDO GLUTÁMICO
  • 70.
    • AMINOCIDOS CON CARGAS POSITIVAS O BASICOS
  • 71.
    • La lisina (abreviada Lys o K), o L-lisina,
    • E s un aminoácido de entre los 9 esenciales para los seres humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este aminoácido. La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a través del ácido diaminopimélico, y la segunda en la mayoría de hongos superiores, mediante el ácido α-aminoadípico.
  • 72.
    • La cadena lateral que caracteriza a la lisina es básica y contiene un grupo amino protonable. Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas, es acetilable por las enzimas conocidas como aceti l transferasas. Esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero
    • Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
    •  
  • 73. LISINA
  • 74.
    • La arginina
    • E s uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los 10 aminoácido s esenciales. Sus símbolos son Arg y R
    • La L-arginina es un aminoácido condicionalmente esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de células asesinas. La L-arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y el ADN.
  • 75.
    • Puede disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento así creando también en los hombres una mayor cantidad de semen. Puede aparecer su deficiencia en el embarazo, traumatismos y malnutrición
    • Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico .
  • 76. ARGININA
  • 77.
    • La histidina (abreviada His o H)
    • E s uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero está codificada como CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteín a s, y también un sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina. En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.
  • 78. HISTIDINA
  • 79. NOTA IMPORTANTE
    • Uno de los aminoácidos más activos metabólicamente
    • El glutamato es uno de los aminoácidos más abundantes del organismo y un comodín para el intercambio de energía entre los tejidos. Se considera un aminoácido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular.
    • Es un sustrato para la síntesis de prote í nas y un precursor del metabolismo anabólico en el músculo mientras que regula el equilibrio ácido/básico en el riñón y la producción de urea en el hígado. También interviene en el transporte de nitrógeno entre los diferentes órganos. Las células de la mucosa intestinal son voraces consumidoras de este amino ácido al igual que lo requieren como fuente de energía las células del sistema inmunitario. Finalmente, el glutamato es un precursor para la síntesis de ácidos nucleicos (síntesis del ADN) y otras moléculas con alto potencial antioxidante como es la producción del glutatión.
  • 80.
    • Varios estudios científicos han demostrado que el estómago, intestino, p á ncreas y bazo consumen un 95% del glutamato ingerido en la dieta, con lo que es importante tomar una dieta rica en prote í nas para no alterar el equilibrio de amino ácidos con acceso al resto del organismo después de este paso inicial de nutrientes por el sistema digestivo.
    • En su forma libre produce un sabor específico y peculiar que se conoce con el nombre de umami. Igual que es un amino ácido básico en nuestro organismo, lo es también para otros seres vivos, tanto de origen animal como de origen vegetal, con lo que hay muchos alimentos ricos en glutamato que al combinarlos con una dieta sana y equilibrada producen un sabor agradable. En la industria alimentaria, se utiliza como potenciador del sabor en sazones y condimentos (E621, glutamato monosódico).
  • 81. FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
    • Cuando comemos alimentos que nos proporcionan proteínas, como las leguminosas, los cereales, la carne, la leche y el huevo, durante la digestión las proteínas se separan y se desintegran en sus aminoácidos componentes.………………………………………….
    • De esta manera, los aminoácidos llegan al intestino, son absorbidos por las vellosidades intestinales y transportados al hígado, donde se degradan en moléculas más pequeñas, para después llegar a través de la circulación sanguínea a las diferentes células, órganos y tejidos del organismo y cumplir con su función específica.…
  • 82.
    • ……………………………… .
    • Es por eso que, indiscutiblemente, la mejor fuente de aminoácidos son las proteínas que se encuentran en los alimentos naturales, pues proporcionan en función de su calidad el balance adecuado y se pueden mejorar mediante la combinación con otras proteínas.…………………
    • Aunque los aminoácidos están clasificados como esenciales (es decir, deben ingerirse diariamente a través de los alimentos) y no esenciales (los que no necesariamente deben ser aportados por la dieta porque nuestro cuerpo puede generarlos a partir de otras sustancias), todos son necesarios para el ser humano durante las diferentes etapas de la vida, aun cuando ya haya concluido su crecimiento, pues las proteínas están en constante proceso de intercambio, destrucción y renovación.
  • 83.
    • Aminoácidos con función antiestrés y antidepresiva .
    • -ISOLEUCINA
    • -LEUCINA
    • -VALINA
    • -TRIPTÓFANO
    • -MELATONINA
    • -FENILALANINA
    • Aminoácidos promotores del mantenimiento / curación.
    • -LISINA
    • -METIONINA
    • -TREONINA
    • Aminoácidos esenciales en los recién nacidos
    • -HISTIDINA
    • -TAURINA
    FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES
  • 84. FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
    • Aminoácidos que son substratos energéticos:
    • -ALANINA
    • -GLUTÁMICO
    • -GLUTAMINA
    • -CISTEÍNA
    • -GLUTATIÓN
    • Aminoácidos con función detoxificante
    • -ARGININA
    • -ORTININA
    • Aminoácidos con efecto antidepresivo
    • -ASPÁRTICO
    • -GLICINA
    • -TIROSINA
  • 85. PROPIEDADES DE PROTEINAS
    • 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
    • Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
  • 86.
    • 2. Desnaturalización.
    • Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
    • La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización .
  • 87. Proteínas: Estructura
    • ESTRUCTURA PRIMARIA
    • La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  • 88. ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA
  • 89. ESTRUCTURA SECUNDARIA
    • La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
    • Existen dos tipos de estructura secundaria:
    • 1. la a(alfa)-hélice
    • 2. la conformación beta
    • Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
    • En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
    • Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.(ver los siguientes esquemas) :
  • 90. 1. la a(alfa)-hélice 2. HOJA PLEGADA
  • 91. ESTRUCTURA TERCIARIA
    • La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación fibrosa y globular.
    • En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
    • Esta conformación fibrosa y globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
    • Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
    • 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos
    • que tiene azufre.
    • 2. los puentes de hidrógeno
    • 3. los puentes eléctricos
    • 4. las interacciones hifrófobas . (ver esquemas) :
  • 92.  
  • 93. ESTRUCTURA CUATERNARIA
    • Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas son subunidades que reciben el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa , cuatro como en la hemoglobina , o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis , que consta de 60 unidades proteícas. (ver esquema):
  • 94. PROTÓMERO1 PROTÓMERO 2 PROTÓMERO 3 PROTÓMERO 4 CUATRO SUBUNUDADES
  • 95. Proteínas: Clasificación
    • HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos
    • Globulares
    • Prolaminas: Zeína (maíza) , gliadina (trigo) , hordeína (cebada)
    • Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
    • Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
    • Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
    • Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
    • Fibrosas
    • Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
    • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
    • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
    • Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).
  • 96. HETEROPROTEÍNAS : Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina " grupo prostético”:
    • Glucoproteínas
    • Ribonucleasa
    • Mucoproteínas
    • Anticuerpos
    • Hormona luteinizante
    • Lipoproteínas
    • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
    • Nucleoproteínas
    • Nucleosomas de la cromatina
    • Ribosomas
    • Cromoproteínas
    • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
    • Citocromos, que transportan electrones
  • 97. Proteínas:Funciones y Ejemplos
    • ESTRUCTURAL
    • Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
    • Las histonas que forman parte de los cromosomas
    • El colágeno , del tejido conjuntivo fibroso.
    • La elastina , del tejido conjuntivo elástico.
    • La queratina de la epidermis.
    • ENZIMÁTICA Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí .
    • HORMONAL
    • Insulina y glucagón
    • Hormona del crecimient o
    • Calcitonina
    • Hormonas tropas
  • 98.
    • DEFENSIVA
    • Inmunoglobulina
    • Trombina y fibrinógeno
    • TRANSPORTE
    • Hemoglobina
    • Hemocianina
    • Citocromos
    • RESERVA
    • Ovoalbúmina , de la clara de huevo
    • Gliadina , del grano de trigo
    • Lactoalbúmina , de la leche 
  • 99. PROTEÍNAS HISTONAS
    • Son responsables del empaquetamiento del ADN y forman parte del alrededor de la mitad de la masa de la cromatina. F orman la cromatina junto con el ADN, en base a unas unidades conocidas como nucleosomas. Los nucleosomas constituyen las unidades básicas de la cromatina. Y las histonas se clasifican según el peso molecular de 11000 a 23000 daltons y el contenido de los aminoácidos lisina y arginina , y son cinco :
    • - H 1 .
    • - H2A,
    • - H2B.
    • - H 3 .
    • - H 4 .
  • 100. MUCHAS GRACIAS!!!

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