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  1. AMINOÁCIDOS y PROTEÍNAS MATERIA BIOQUÍMICA DOCENTE DRA. VILMA TORRICO
  2. Proteínas: Cadenas de aminoácidos  Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.  Químicamente son macromoléculas, polímeros de aminoácidos (más de 100) dispuestos en una secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminoácidos se denomina péptido.
  3.  Con la posibilidad de que 20 aminoácidos diferentes puedan ser ordenados en cualquier orden para conformar polipéptidos de cientos de aminoácidos, tienen el extraordinario potencial de producir una gran cantidad de variantes en su conformación. Esta variedad permite a las proteínas funciones tan refinadas como las de las enzimas que permiten el metabolismo celular. La bacteria Escherichia coli, uno de los organismos biológicos mas simples, tiene mas de 1000 proteínas diferentes trabajando a diferentes tiempos para catalizar las reacciones que sostienen a su vida.
  4. Aminoácidos  Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.  Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:
  5. Los veinte aminoácidos que se encuentran en los sistemas biológicos son:
  6. Aminoácidos esenciales  Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominándose aminoácidos esenciales.  En el ser humano son 10:  Arginina  Histidina  Isoleucina  Leucina  Lisina  Metionina  Fenilalanina  Treonina  Triptofano  Valina
  7.  Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 100 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
  8. Unión Peptídica  Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.
  9. Estructuras de las Proteínas  Las proteínas poseen estructuras tridimensionales bien definidas. Las funciones que cumplen en el organismo son una consecuencia de su conformación, que es la organización espacial de sus átomos al formar una estructura. Se conocen en la actualidad la secuencia de aminoácidos de varios centenares de proteínas, habiéndose comprobado que todas ellas tienen una secuencia precisa y definida.
  10. Estructura primaria  O secuencia, de una proteína es el orden en que se disponen sus aminoácidos a lo largo de cada una de las cadenas polipeptídicas que la componen. Tanto la conformación como una gran parte de las propiedades y el comportamiento de las proteínas vienen determinados por su secuencia.
  11.  Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas
  12. Estructura secundaria  La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.  Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá. De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente hidrógeno.
  13. B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven así:
  14. Estructura terciaria Se refiere a las interacciones entre los residuos de aminoácidos que están distanciados entre sí a lo largo de la cadena polipeptídica e indica la disposición en el espacio de la cadena. Las interacciones entre estos residuos, responsables tanto del mantenimiento de la estructura terciaria como de la cuaternaria, se clasifican en dependencia de la energía que lleva asociada:  Las fuertes: enlaces disulfuro e interacciones electrostáticas.  Las de tipo medio: puentes de hidrógeno e interacciones ion-dipolo.  Las débiles, fuerzas hidrófobas o de Van der Waals.
  15. Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:  Proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno.  Proteínas globulares, solubles en agua.
  16. Estructura cuaternaria  Se refiere a la forma en la cual las proteínas que contienen más de una cadena polipeptídica las mantienen asociadas entre sí.  Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización.
  17.  Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno).
  18. Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina
  19. Funciones de las proteínas FUNCIÓN DE TRANSPORTE En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
  20. Función estructural  Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular.  En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión.
  21. Componentes del citoesqueleto
  22. Función enzimática  La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
  23. Función hormonal  Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
  24. Función de defensa  La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño.  En los vertebrados superiores y el ser humano, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.
  25. Función de movimiento  Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas.  Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.  El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
  26. Función de reserva  La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
  27. Función reguladora  Muchas proteínas se unen al ADN y de esta forma controlan la trascripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones.  Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.

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