Inmunidad humoral

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  • GM-CSF : FACTOR ESTIMULANTE DE COLINIAS Y GRANULOCITOS Y MONOCITOS
  • Inmunidad humoral

    1. 1. Inmunidad HumoralKaren Jacqueline Bustos Mendoza
    2. 2. Definiciones• Inmunidad Humoral: Mecanismo adquirido de defensa ejercido por loslinfocitos B, por medio de sus productos de secreción y anticuerpos(actúan contra antígenos).• Anticuerpos: producidas por células plasmáticas, derivadas de los LsB.
    3. 3. • Los Acs ayudan al control de infecciones por microorganismosextracelulares y su función se cumple:• Al neutralizar el Ag, toxina o microorganismo• Al incrementar indirectamente la fagocitosis• Activar la vía clásica del complementoLa producción de Acs contraAgs propios puededesencadenar procesosautoinmunes.
    4. 4. Receptor de Ag de los LsB - BCR• Todo LB maduro posee IgM fijas a través de su porción Fc.• Cada Lb tiene una determinada IgM que puede reaccionarúnicamente con un Ag
    5. 5. • *El BCR en su segmento introcitoplasmatico tiene un dominiode activación (ITAM) que informa al citoplasma del Lb cuandoun Ag se a unido a la IgM.
    6. 6. • Los linfocitos B presentan en su membrana moléculas de IgDque evitan la tolerancia del LB a Ags externos.
    7. 7. Otros receptores de membrana• Además del receptor para el Ag el LB presenta otros:1.Receptores Fc para las Igs G por los cuales recibe señales decontrol2.Moléculas del MHC por medio de las cuales presenta Ags a losLsT.3.Receptores para las IL 2, 4 , 5 y 6
    8. 8. Otros receptores de membrana1. Receptor CD21 para la fracción C3b del complemento2. El receptor CD 23 para la Ig E.3. Receptor CXCR5 para la quimioquina CXCL13 producida en elestroma del bazo y CCR7 para CCL21 producido en losganglios linfaticos.
    9. 9. Activación de los Ls B• Los LsB tienen receptores para antígenos no proteicos, comopolisacaridos, (se conocen también como timo-independientes) y les permite unirse a ellos en la periferia o enla circulación.
    10. 10. • Tienen receptores para Ags proteicos y por ellos puedenreconocer los presentados por la DC a nivel de los ganglioslinfaticos y del bazo, con ayuda de los LsT-h.• Tienen receptores para lipoproteínas.• El Lb que es activado directamente por los Ags timo-independientes, polisacáridos o lípidos, generará Acsúnicamente de la clase M.
    11. 11. LinfocitoThLinfocito BForma unnuevoclonCélulaPlasmática*Célula dememoria*Interleuquinas Entra enFase “S” delciclo celularCon la Il6OtrosEstimuloantigénicoActivación Indirecta
    12. 12. BCRSeñalprimariaResponsable dela proliferaciónC3bSeñalsecundariaDe activaciónde LbAgCD19Fosforilación demoléculasproteicasActúan como lasCD4 Y CD8 en losLtActivación Indirecta
    13. 13. • La proteina BLIMP1 induce a la transformación de los LsBactivado en células plasmáticas• La célula plasmática deja de expresar las moléculas CXCR5 yCXCR7 e incrementa CXCR4. Entonces cuando se libera delcontacto con las Dcs y los LsTh en el centro germinal, puedemigrar a los cordones medulares de los ganglios
    14. 14. • La célula plasmática es de mayo tamaño que el Lb• La producción de anticuerpos se caracteriza por:• Especificidad• Cantidad• Clase• Isotipo• Afinidad• El linfocito activado produce aparte de Acs ,citoquinas:• IL1,IL4,IL5,IL6,IL7,IL8,IL10,IL12• Tambien IFNs y GM-CSF
    15. 15. Respuesta Primaria• Es la activación de un Lb virgen y que inicia 7 a 10 días despuésdel contactoRespuesta Secundaria*Se genera cuando el linfocito de memoria encuentra por 2davez el Ag que lo genero.LbvirgenLb
    16. 16. Formación y función de los centros germinales• *Nódulos linfoides: Son acumulos de LsB dentro de los órganoslinfoides secundarios ( bazo y ganglios linfáticos)
    17. 17. antígenoMoDcsLhTProduceMoléculas de membranaCitoquinasMoléculas de adherenciaLB(activado)Pasa alfoliculo yproliferaCtroGerminalDespués*Zona donde setransforma acélulaplasmáticaFormación y función de los centros germinales
    18. 18. Ls Bde memoria• *Una vez que el Ag se destruye, las células plasmáticasresponsables de la producción de Acs entran en apoptosis.
    19. 19. Linfocitos B1 o timo-independientes• No requieren ayuda de los LsT para producir Acs• Se encuentran en la cavidad peritoneal y pleural• Son activados por lipopolisacaridos• Producen IgA (que evita que bacterias ingresen al organismo)
    20. 20. Inhibición de los LsB• Si un LB tiene contacto con un autoantigeno, las moléculasCD22 y CD72 lo detectan y frenan la activación del linfocito B ylo inducen a apoptosisLinfocito BAutoAntígeno CD22 Y CD72
    21. 21. LsB como células presentadoras de Ags• Los linfocitos B pueden ser presentadores de Ags a los LsT• Los ags captados por el LB los interioriza y los procesatomando el epitope proteico antigenico y lo presenta a los LT-hpor medio de las moleculas del MHCLinfocito BpresentadorAntígeno Linfocito T
    22. 22. • El LB expresa moléculas B7-1 Y B7-2 Y CD40, la interaccion deestas moleculas y sus lingandos permite al LT ser activado y a lavez presentar y activar a los LsB por medio del contacto directoy por la liberación de las IL-2, IL-4 e IL-5 para que inicien laproducción de Acs
    23. 23. Anticuerpos• La composición de las Igs es de proteínas y de carbohidratos.• La parte proteica tiene dos regiones funcionales diferentes.• Una encargada del reconocimiento del Ag• El otro segmento tiene una función efectora, tiene la capacidad defijar el complemento, actuar como opsonina, facilitar el paso de Aca través de ciertas barreras como la placenta, ser efectora demecanismo de inmunidad humoral
    24. 24. • Los anticuerpos ( o inmunoglobulinas) son:• IgA• IgG• IgM• IgE• IgD
    25. 25. • Vida media de las Ig• IgG: 15-20 días• IgA e IgM: 4-5 días• Parte del catabolismo de las Ig es por el sistemaReticuloendotelial del hígado.• Algunas cantidades se pierden en saliva, secreción del tractorespiratorio. Digestivo y gastrointestinal, calostro y leche.
    26. 26. Barreras al paso de anticuerpos• Transcitosis: Es el proceso activo de paso de moléculas de Acsa través de una célulaCélulaCélulaCélulaCélulaCélulaCélulaAnticuerpoCélulaCélulaCélulaCélulaAnticuerpo
    27. 27. ESTRUCTURA DE LASINMUNOGLOBULINASOMAR DE LEÓN TIJERINADR. ELIUD ARJONAINMUNOLOGIA
    28. 28. ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS• Las proteínas del plasma se pueden separar en varias bandas pormedio de electroforesis, de las cuales la γ y β, las de menor movilidadrepresentan las zonas donde se concentra la mayor parte de los Ac.• Las característica general de las Igs mas importante y mas comun atodas ellas se basa en la unión de dos cadenas pesadas de 440aminoácidos cada una, unidas a su vez dos cadenas livianas de 220aminoácidos cada una.• La unión de las dos cadenas pesadas a las dos livianas forma unaespecie de pinza, encargada de atrapar al Ag.
    29. 29. • La porción constante de las cadenas pesadas son las encargadas delibrar al organismo de una molécula antigénica.• Esta estructura básica de las dos cadenas pesadas unidas a las doslivianas y estas a su vez unidas entre si, forman un monómero quepuede ser encontrado en el plasma y en las membranas, y que es laforma de presentación mas común de la IgG, la D y la E.• La IgM suele presentarse en forma pentamérica.• La IgA suele presentarse en forma monomérica, pero en las mucosas essecretada como un dímero.
    30. 30. • La cadena liviana, gracias a puentes disulfúdicos, forma dos asas quepermiten dividir la cadena en dos segmentos de 107 a 110 aminoácidoscada uno, llamados dominios.• El primer segmento o dominio recibe el nombre de variable de lacadena liviana (VL), debido a que la especificidad de la molécula de Acesta dada por los segmentos variables, en los cuales la secuencia deaminoácidos es específica para cada Ac.• El segundo segmento de la cadena liviana de los Ac recibe el nombre deconstante (CL), debido a que la secuencia de aminoácidos esprácticamente igual en todos los Acs dentro de una misma clase de Ags.
    31. 31. CADENAS PESADAS• Tienen igualmente cuatro a cinco dominios.• El primero de estos de 100 a 110 aminoácidos se conoce como segmentovariable (VH).• La secuencia de estos aminoácidos en estos aminoácidos es igualmenteidéntica para las moléculas de Acs que deben reaccionar con un Agespecífico; de ahi la especificidad del Ac. Esta secuencia varía para Acencaminado a reaccionar con otro Ag.• Los segmentos o dominios restantes tienen una secuencia de aminoácidosque es igual para todas las moléculas de una misma clase, y que sedenominan CH1, CH2, CH3 y CH4.• La IgG, A y D tienen tres segmentos constantes, mientras que la E y la Mposeen cuatro.
    32. 32. FRAGMENTACIÓN DE UNA MOLÉCULA DEANTICUERPO• Con el empleo de enzimas y deotros procedimientos químicosha sido posible dividir el Ac endistintos fragmentos para elestudio de la estructura yfuncionamiento de cadasegmento.
    33. 33. • La papaína ataca la molécula al nivel del gozne yproduce tres fragmentos. Dos de ellos fragmentos Faby el otro restante que se conoce como Fc o fragmentocristalizable.• La tripsina actúa sobre las cadenas pesadas a nivel delprimer puente sulfídico.• Si se emplea ácido propiónico 1 N o úrea N 8, selograra romper los fuertes enlaces covalentes queunen las cadenas pesadas a las livianas.
    34. 34. SEGMENTOS VARIABLES• Tanto el VL como el VH tienen en su secuenciade aminoácidos regiones hipervariables que seintercalan con segmentos constantes conocidoscomo CDR.• Función: Unirse directamente con la moléculaantigénica por asociación no covalente queincluyen fuerzas electrostáticas, unioneshidrogenadas y de interacción de tipo VanderWalls, y que representan un cambio de energíade unas 6 a 17 kcal/mol.
    35. 35. SEGMENTOS CL Y CH• La secuencia de aminoácidos de estos segmentos esprácticamente idéntica para cada clase de Ig. Por lo tanto, todo Acde los muchos existentes contra los distintos Ags tiene unasecuencia de aminoácidos similar en los segmentos CL y CH.• Función: aún no esta esclarecida pero al parecer tiene importanciapara establecer la estructura terciaria y cuaternaria de la moléculay para facilitar y hacer más estable la reacción de los segmentosvariables con el Ag.
    36. 36. GOZNE• Representa una zona de transición en la cadena de aminoácidos,que se encuentra intercalada entre el primer segmento constantey el segundo. Está compuesta por una cadena de 8 a 15aminoácidos.• Función: Permite la movilidad de los dos primeros segmentos de lacadena pesada, a los cuales están adheridas las cadenas livianas, yfacilitar el que éstos puedan unirse a dos terminacionesantigénicas que estén mas o menos separadas.
    37. 37. SEGMENTO CH2• Constituye el primer dominio del segmento Fc de la molécula deAc. En él se unen lateralmente algunas cadenas de carbohidratos,y son la base de una de las funciones biológicas más importantesde las moléculas de Ac. A ese nivel se inicia la activación delsistema del complemento en los Acs del tipo IgG, una vez que hatenido lugar la reacción Ag-Ac.• Por otra parte, la remoción de las terminaciones de ácido ciálicoen las cadenas laterales de oligosacáridos situadas en este lugar,facilita que las moléculas de Acs sean fagocitadas por las célulasreticuloendoteliales del hígado, haciendo posible el catabolismode las mismas.
    38. 38. SEGMENTO CH3• Cumple un papel muy importante como opsonina, gracias a que los Møs yposiblemente los PMN poseen un receptor especial de membrana para losextremos distales de las cadenas pesadas de las moléculas de Ac.• En el caso de la IgG parece que esos receptores reaccionan directamente conel segmento CH3, lo cual permite que la molécula de Ig se fije a los Møs yfacilite, por lo tanto, el que éstos fagociten el Ag que estáunido por elotro extremo a la molécula de Ig.• En la placenta, los trofoblastos tienen igualmente receptores para estesegmento de la IgG, y debido a su interacció n se logra el transporteactivo de los Acs e IgG de la madre al feto.• El segmento CH3 de la molécula de IgD es el responsable de que estase adhiera a la membrana de los LsB.
    39. 39. SEGMENTO CH4• Este dominio no está presente sino en la IgE y en la IgM.Gracias a él la molécula de IgE se fija sólidamente a losmastocitos, que tienen receptores para este segmento. Enla IgM este segmento participa en la activación delsistema del complemento. Además a través de él se une alos receptores Fc de los Møs.
    40. 40. CADENAS LATERALES DE CARBOHIDRATO• Algunas de estas cadenas son complejas y tienen terminacionesde ácido ciálico y fucosa, en tanto que otras de estructuras massimple, contienen manosa o hexosaminas. Estas cadenas parecenservir para estabilizar y proteger la cadena proteica.• Estas cadenas controlan también el metabolismo de calcio,necesario en las reacciones de la molécula de Ac con elcomplemento.• En las IgA, estas cadenas facilitan el acoplamiento de la piezasecretora a la molécula de Ac.
    41. 41. IMPORTANCIA DE LOS PUENTESDISULFÍDICOS• La ruptura de estos puentes, en las diferentes clases deIgs, va acompañada de una disminución de su funciónbiológica, la activación del complemento disminuye, lacapacidad citofílica de la IgE decrece y la opsonificación sereduce notoriamente.
    42. 42. CONFIGURACIÓN TRIDIMENSIONAL• Una molécula de Ig tiene 3 regiones globulares, 2 para laparte Fab y 1 para la parte Fc, unidas por el gozne.• Esta conformación globular permite poner en contactocon el medio en el cual circula la Ig, ciertas partes de lamolécula, la región hipervariable o idiotipo, parareaccionar con el Ag, la zona constante de la cadenapesada con el complemento, etc.
    43. 43. CLASES DE INMUNOGLOBULINAS• Existen 5 clases de Igs. Su producción está determinada unas vecespor el tipo de Ag, otras por el efecto de citoquinas.• Los lipopolisacáridos generan IgM, en tanto que los alergenosinducen a la producción de IgE.• Cada clase de Ig tiene su propia cadena pesada. para laƔIgG; para la IgA; µ para la IgM; para la IgD; y paraα δ εla IgE.
    44. 44. SUBCLASES DE INMUNOGLOBULINAS• Cada clase puede tener variassubclases de acuerdo con elnúmero y localización de lospuentes disulfídicos.• La IgG tiene 4 subclases: IgG1,IgG2, IgG3, IgG4.• La IgA tiene 2 subclases: IgA1, IgA2.• La IgM tiene 2 subclases: IgM1,IgM2.
    45. 45. CADENAS LIVIANASSe conocen dos tipos, la kappa y la lambda, perohasta el presente no se ha descubierto diferenciabiológica en su actividad.
    46. 46. ISOTIPOS DE INMUNOGLOBULINAS• Son los determinantes antigénicos de una Ig que se encuentran entodos los individuos de una misma especie. Para cadenas pesadasde los isotipos indican la clase de Ig (A, M, G, E o D). Los isotipos notienen que ver con la capacidad de la Ig para reaccionar con el Ag.Así, Acs de distintas clases pueden reaccionar con un mismo Ag.
    47. 47. ALOTIPOS• Son los determinantes antigénicos de una clase o subclase de Igque se encuentran en algunos individuos de una especie dada ycuyo patrón de segregación sigue leyes de tipo mendeliano.• Se han reconocido 30 alotipos diferentes en la cadena gamma,denominados marcadores Gm.• La presencia de estos marcadores está controlado genéticamente.
    48. 48. IDIOTIPOS• Están constituidos por las diferencias que distinguen un segmentovariable de otro y, por lo tanto, representan la especificidad decada Ac. Un individuo tendrá tantas Igs de distintos idiotiposcuantos Acs distintos pueda fabricar.
    49. 49. CAMBIO DE CLASE DE INMUNOGLOBULINA• Los Ags timoindependientes generan la producción de IgM sin la ayuda deLsT. Los timodependientes generan Acs únicamente si el LB es estimuladopor LsT-h2. Inicialmente se producen Acs de la clase IgM cuya afinidad porel Ag no es muy específica, pero paulatinamente se produce un cambio enla cadena pesada de la Ig generando IgG, IgA, IgE, IgD. Simúltaneamente seincrementa la especificidad del Ac.• Este cambio de clase esta controlado en parte por las características del Agy en parte por la acción de diferentes citoquinas.
    50. 50. CONTROL GENETICO DE LAPRODUCCION DE IGValeria Puente
    51. 51. ORIGEN DE LA DIVERSIDAD DE LOS ACS.• Inicialmente: se considero que el Ag se ense;aba al organismo aproducir una mol. Complementaria,• sirviendo como molde sobre el cual se formaban Ac.• Ahora: la diversidad de las regionesvariables, se origina por la recombinacionde mas de 765 genes y que la diversidad se incrementa por mediode mutaciones ocurridas por el desarrollo evolutivo del sistema
    52. 52. • Los segmentos variables y constantes de cada cadena de Ig sonproducidos por genes distintos.• La aproximacion de los genes que debencontrolar las sisntesis de las cadenasvariables con los que van a generar laparte constante se logra por un proceso deexcision – insercion: el gen V es extraidodel cromosoma y reinsertado cerca del gen C
    53. 53. • Un linfocito sintetiza la Ig por transcripcion del RNA que lleva el codigogenetico para la cadena liviana y otro gen transcribe el RNA que lleva elcodigo de cadena pesada• Genes que generan las distintas cadenas no estan en los mismoscromosomas• Cadena pesada  cromosoma 14• Cadena liviana  lamda  cromosoma 22Kappa cromosoma 2
    54. 54. • Pueden existir Ac que al tener el mismo idiotipo,reaccionan con el mismo Ag pero al tener cadenaspesadas de clase diferentes ejerceran funcionesfisiologicas distinta .
    55. 55. RECEPTORES PARA INMINOGLOBULINASRECEPTORES CD DISTRIBUCION AFINIDADFcγRI 64 Mo, M , PMNᴓ IgG, IgG3, IgG4, IgG2FcγRIIA 32 PMN,Mo, M ,ᴓplaquetasIgG1, IgG3, IgG4FcγRIIB 32 Mo, M , LBᴓmastocitosIgG1, IgG3, IgG4, IgG2FcγRIIIA 16 M , NK, mastocitos,ᴓEosIgG1, IgG3FcεRI 23 LB, Eos, Cel. DelangerhansIgEFcαR 89 Granulocitos Mo. Mᴓ IgA, IgGA2
    56. 56. REACCIONES AG-AC IN VIVO• ESPECIFICIDAD DE LA REACCION AG-AC• Ac tiene una gran especificidad de reaccion con determinado Ag.La sola sustitucion de un a.a puede ser suficiente para que unamolecula antigenica no sea reconocida.• AFINIDAD ENTRE AC Y AG• Es la fuerza de atraccion entre sus estructuras complementaruasque llevan a unirlas entre si, sin uniones covalentes
    57. 57. • ASPECTOS FISICO-QUIMICOS DE LA UNION AG-AC• FUERZA DE VAN DER-WAALS• Producida por el mov. De los atomos en la superficie de las moleculasgenerado por un cambio de electrico.son fuerzas debiles y solo actuan en la proximidad del Ag y el Ac• FUERZAS ELECTROSTATICAS• Se origina en la fuerza electrica de atraccion que tiene moleculas de cargaionica opuesta.• UNIONES A TRAVES DEL HIDROGENO• Uniones de pobre carga electrica entre atomos electropositivos dehidrogenos y atomos electro-negativos de oxigeno o nitrigeno. Dependede la precencia de mol. De agua
    58. 58. • INTERACCIONES HIDROFOBICAS• Algunos acidos aminados tienden a alejar las moleculas de agua,adhiriendose entre si y aumentando en esta forma la capacidad de reaccionde la molecula. Constituye 50% de la fuerza de union entre un Ag-Ac• EFECTO DEL PH• Disminucion o incremento del PH puede disminuir la capacidad de estasmoleculas.• EFECTO DE LA TEMPERATURA• La velocidad de reaccion entre Ag- Ac puede estar modificada por latemperatura• VALENCIA• una molecula de IgG, IgA o IgE tienen 2 valencias para reaccionar con el Ag.La saturacion de estas valencias esta en relacion con la cantidad de mol.Presentes en el Ag.
    59. 59. Reacciones Ag-Ac e inmunopatologia• Un Ac puede bloquear un receptor normal e impedir su funcion oactuar como iniciador de una se;alizacion.• Los complejos inmunes que entran en circulacion y que no logranser captados por el sistema reticuloendotelial, se precipitan enplexos coroides, ri;on, sinovial o serosas , activando a este nivelel complemento y dando origen a uun proceso de inflamacionlocal.
    60. 60. Inmunidad humoralCrhys Erendira Figón Muñoz
    61. 61. Catabolismo y control de la producción deIgConcentración plasmática de las Igs representan el balanceentre su producción y destrucción.•IgA: concentración plasmática menor que IgG. Se pierde ensecreciones de las mucosas.•IgD: de las proteínas de mas corta vida.
    62. 62. El control de la producción de Acs está regulado por receptoresFc presentes en Ls.Las Ig (excepto la IgA) son catabolizadas por cél del sistemareticuloendotelial.Catabolismo y control de la producción deIg
    63. 63. Es la 1ª que aparece.•Forma monomérica: presente en la membrana celular de losLsB. Receptor de los Ags.•Forma plasmática: pentámero, capaz de reaccionar con 10terminaciones antigénicas.Inmunoglobulina M
    64. 64. Inmunoglobulina MLa polimerización de las 5 moléculas de IgM se hace por la cadena J
    65. 65. • Es la clase de Ig que más activamente fija el complementopor la vía clásica.• Su poder de opsonización es superior al de la IgG.• Su vida media es de 5 a 6 días.Inmunoglobulina M
    66. 66. • Anticuerpos naturales: se encuentran en la sangre IgMproducidos por LsB CD5+ que parece se generanespontáneamente, sin estímulo directo y pueden reaccionarcon Ags propios o de mo.Inmunoglobulina M
    67. 67. • Constituye el 85% del total de Igs en el plasma.• Vida media de 15 a 35 días.• No es sintetizada por el feto, y la que se encuentra en elplasma del cordón umbilical, es la que pasa la placenta.Inmunoglobulina G
    68. 68. Existen 4 subclases:•IgG3: más potente para fijar el complemento•IgG1 e IgG2: son menos potentes que la anterior.•IgG4: carece de la capacidad de activar el complemento por lavía clásica.Inmunoglobulina G
    69. 69. Inmunoglobulina G
    70. 70. • La Brucella induce la síntesis de IgG2 e IgG3.• Los eritrocitos heterólogos inducen la producción de IgG1 eIgG2.• La IgG4 se incrementa en dermatitis atópica, psoriasis ypénfigus foliáceo.Inmunoglobulina G
    71. 71. La deficiencia congénita de la producción de IgG2 seacompaña de una mayor susceptibilidad a infecciones congérmenes encapsulados (neumococo).Inmunoglobulina G
    72. 72. Representa el 10% del total de las globulinas humanas.Se presenta como dímero o monómero.El dímero está compuesto por:•2 moléculas de IgA unidas por la pieza secretora o detransporte.La cadena J refuerza la unión.Inmunoglobulina A
    73. 73. La pieza secretora se produce en los epitelios de la mucosa yse une a la IgA después de su síntesis por las cél plasmáticasde la submucosa.Inmunoglobulina A
    74. 74. Inmunoglobulina AEl 90% que circula en sangre es monomérica.
    75. 75. Hay 2 subclases:•IgA1: puede ser atacada por proteasas bacterianas (S.pne um o niae , S. sang uis , H. influe nz ae , N. g o no rrho e ae , N.m e ning itidis). Fija el complemento por la vía alterna.•IgA2: es resistente a éstas bacterias.Inmunoglobulina A
    76. 76. Funciones:2 mecanismos:•Exclusión inmune: evita que mo entren al organismo.•Eliminación inmunológica: destruye patógenos que vencieronlas barreras naturales.Inmunoglobulina A
    77. 77. Funciones:•Interactúa con los flagelos, algutina mo e interfiere con su movimiento.•Antagoniza toxinas y enzimas bacterianas.•Neutraliza virus en el citoplasma de las cél epiteliales.•Actúa como antiinflamatoria al unirse a los Ags.En el niño llega por la leche y lo protege de infecciones intestinales (E.co li, Salm o ne lla y Shig e lla ).Inmunoglobulina A
    78. 78. Funciones:Los LsB la sintetizan -> programados en el intestino al contactocon el Ag -> entran al torrente -> colonizan bronquios,glándulas salivales, glándulas lagrimales, tracto GU y glándulasmamarias -> inician producción de Ac.Inmunoglobulina A
    79. 79. Funciones:Existe una concentración alta en las secreciones orgánicascomo saliva, calostro, lágrimas, secreción nasal y bronquial ysecreciones del tracto digestivo.Inmunoglobulina A
    80. 80. Deficiencia:Su carencia congénita es la más frecuente.En algunos casos son frecuentes las manifestaciones alérgicasy autoinmunes.Inmunoglobulina A
    81. 81. • Es la última Ig en aparecer.• Fue descubierta en la superficie de los LsB.• Los LsB inmaduros no poseen IgD en su membrana y pareceasociarse con la tolerancia a los Ags propios durante la vidaIU.• El LsB maduro, posee IgD en su membrana, no se dejatoleralizar.Inmunoglobulina D
    82. 82. Los Ls que además de IgM poseen IgD son capaces detransformarse en cél plasmáticas productoras de las demás Igs.Inmunoglobulina D
    83. 83. Se encuentra en el plasma a muy bajas concentraciones.•Ac citofílico: tan pronto es secretada por las cél plasmáticasentra a circulación y se fija en los receptores especiales.Inmunoglobulina E
    84. 84. • Su producción tiene lugar en la submucosa de los tractosrespiratorio y digestivo.• Se puede inducir por los Ags de helmintos nemátodos ytremátodos pero no por protozoos.• En personas genéticamente predispuestas a desarrollaralergias.Inmunoglobulina E
    85. 85. Funciones:•Los PMN, Møs y LsT así como Eos, tienen receptores para su Fc.•Sirve de puente de unión entre el parásito y los Eos.•Su reacción con los LsT supresores ayuda a modular la respuestainmune, evitando la producción excesiva de Ig.Inmunoglobulina E
    86. 86. Funciones:•En los procesos de inflamación es inductora de la degranulación deMas.•Regula la circulación capilar en los sitios de inflamación y permite mayoraflujo de plasma.•Control de parasitosis: inflamación local para facilitar la expulsiónmecánica del parásito, o por opsonización sobre el parásito que permiteque se fijen a él y se degranulen los Eos..Inmunoglobulina E
    87. 87. IgE y alergia:•El alergeno se une a la porción Fab o brazos cortos de la IgE fijados alas membranas de los Mas -> mensaje al interior de la cél -> estimula laliberación de histamina por degranulación.Inmunoglobulina E
    88. 88. Inmunoglobulina E
    89. 89. Clase Unidades Cruza laplacentaUnión acélulasCaracterísticas biológicas DeficienciaIgA 1 o 2 No Cél epitelialesdurante lasecreciónExclusión inmune: evita quemicroorganismos entren alorganismo.Eliminación inmunológica:destruye patógenos quevencieron las barrerasnaturales.Antagoniza toxinas yenzimas bacterianas.Neutraliza virus en elcitoplasma de las célepiteliales.Actúa como antiinflamatoriaal unirse a los Ags.En el niño lo protege deinfecciones intestinales.Manifestaciones alérgicas yautoinmunes.
    90. 90. Clase Unidades Cruza laplacentaUnión a células Características biológicasIgD 1 No LsB maduros Reconocimiento de los LsB sobre los Ags.Activación de los LsB para diferenciarse en célplasmáticas.
    91. 91. Clase Unidades Cruza laplacentaUnión a células Características biológicasIgE 1 No Cél cebadas(Mas) y BasPuente de unión entre el parásito y los Eos.Reacción con los LsT supresores ayuda amodular la respuesta inmune.Inductora de la degranulación de Mas.Control de parasitosis: inflamación local parafacilitar la expulsión mecánica del parásito, opor opsonización sobre el parásito quepermite que se fijen a él y se degranulen losEos.
    92. 92. Clase Unidades Cruza laplacentaUnión acélulasCaracterísticas biológicas DeficienciaIgG 1 Sí Møs y PMN Cruza la placenta/secretadaen la leche: protege alfeto/RN con inmunidadpasiva.Fija la cascada delcomplemento.Actúa como opsonina.Activa las cél NK.Susceptibilidad ainfecciones con gérmenesencapsulados (IgG2)
    93. 93. Clase Unidades Cruza laplacentaUnión a células Características biológicasIgM 1 o 5 No LsB (formamonomérica)Primer Ig que se forma.Fija la cascada del complemento (víaclásica).Actúa mejor como opsonina que la IgG.

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