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Lipidos y proteínas
 

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    Lipidos y proteínas Lipidos y proteínas Presentation Transcript

    • Tema 2. Lípidos . CH 3 (CH 2 ) n COOH
    • LÍPIDOS Los LIPIDOS son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por CARBONO E HIDRÓGENO , también OXÍGENO (en porcentajes mucho más bajos). Además pueden contener también F ÓSFORO , NITRÓGENO Y AZUFRE . CH 3 (CH 2 ) n COOH
    • características: 1.- Son insolubles o muy poco solubles en agua 2.- Son solubles en disolventes orgánicos como: éter,cloroformo, benceno, etc.
    • FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS 1.-FUNCIÓN DE RESERVA . Son la principal reserva energética del organismo. 2.-FUNCIÓN ESTRUCTURAL . Forman las bicapas lipídicas de las membras (los fosfolípidos). Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos (triacilgliceroles).
    • 3.-FUNCIÓN REGULADORA. los lípidos favorecen o facilitan las REACCIONES QUÍMICAS que se producen en los seres vivos . Cumplen esta función las vitaminas lipídicas , (vitamina K), las hormonas esteroideas (cortisol) y las prostaglandinas . 4.-FUNCIÓN TRANSPORTADORA . Los lípidos se absorben en el Intestino gracias a la emulsión de las sales biliares, y el transporte de lípidos por la sangre y la linfa se realiza a través de las LIPOPROTEINAS
      • Aislante térmico y eléctrico
      • Cofactores de enzimas
      • Transportadores de electrones
      • Pigmento absorbente deluz
      • Agente emulsificantes
      • Hormonas
      • Mensajeros
    • PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS ACIDOS GRASOS ESTERIFICACIÓN. El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un ester y liberando una molécula de agua.                                                                                                    ACTIVACION DE A.G. PARA GENERAR ENERGÍA
      • CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
      • Por su estructura química
        • 2.- POR SU CAPACIDAD DE SUFRIR SAPONIFICACIÓN
      • a: SAPONIFICABLES .
      • Son ésteres que se descomponen en la sal del ácido graso (jabón) y el alcohol que los forma al sufrir hidrólisis alcalina (sapanificación)
      • 1. Lípidos saponificables
      • A. Simples B. Complejos
        • Acilglicéridos Fosfolípidos
        • Céridos o ceras Glicolípidos
    • SAPONIFICACIÓN . Reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón. El aporte de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos. Gracias a este comportamiento anfipático los jabones se disuelven en agua dando lugar a micelas monocapas, o bicapas si poseen agua en su interior.
    •  
    •  
    • b: NO SAPONIFICABLES . No son esteres, por lo tanto no sufren hidrólisis. Entre estos Lípidos insaponificables están: A. Terpenos B. Esteroides C. Eicosanoides (Icosanoides)
    •  
    •  
    • ACIDO GRASO INSATURADO : ácido graso que contiene uno o más doble enlaces, los hay de dos clases los monoinsaturados y los Poliinsaturados. ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS GRASOS
    • ACIDO GRASO SATURADO : ácido graso que contiene cadena alquílica totalmente saturada
    • a ) ACIDO GRASO MONOINSATURADO : de un solo doble enlace b ) ACIDO GRASO POLIINSATURADO : posee más de un doble enlace.
    • FOSFOLÍPIDOS Los más abundantes en los tejidos humanos son: FOSFATIDILCOLINA (LECITINA), FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA) FOSFATIDILSERINA ESFINGOMIELINA (en este fosfolípido la glicerina ha sido sustituída por un aminoalcohol llamado esfingosina)
    • E STEROIDES Son lípidos derivados del núcleo del CICLOPENTANOPERHIDDROFENANTRENO
      • Son ESTEROIDES:
      • ESTEROLES. Colesterol, vitamina D, fitosterol y ergosterol
      • HORMONAS SEXUALES. Progesterona, estradiol y testosterona
      • 3. HORMONAS CORTICALES. Cortisol y aldosterona
      • 4. ÁCIDOS BILIARES. Ácido cólico, ácido desoxicólico, ácido litocólico. De ellos se derivan las sales biliares.
    • MEMBRANA PLASMASTICA Permeabilidad Selectiva Barrera para mantener la diferencia de la composición entre el interior y el exterior Membranas Biológicas Carbohidratos Forma compartimientos especializados ORGANELOS CELULA - CELULA Lipidos Proteínas Compartimiento cerrado (citoplasma) LIPIDOS DE MEMBRANAS. Estructura y función
    •  
    •  
    • Los glucoesfingolípidos como determinates de los grupos sanguíneos
    • Tema: Proteínas y Aminoácidos.
    • ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
    • PARTE COMUN PARTE COMUN AMINOACIDOS:UNIDADES MONOMERICAS DE LAS PROTEINAS - 20-L-alfa -aminoácidos
    • NOMBRE ABREVIATURA SÍMBOLO ALANINA ALA A VALINA VAL V LEUCINA LEU L ISOLEUCINA ILE I PROLINA PRO P FENILALANINA PHE F TRIPTOFANO TRP W METIONINA MET M SERINA SER S TREONINA THR T CISTEÍNA CYS C ASPARAGINA ASN N GLUTAMINA GLN Q TIROSINA TYR Y LISINA LIS K ARGININA ARG R HISTIDINA HIS H ACIDO ASPARTICO ASP B ACIDO GLUTAMICO GLU E GLICINA GLI G LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R
    • Aminoácidos modificados COLAGENA MIOSINA PROTROMBINA ELASTINA
    • CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
    • POLARES CON CARGA aa NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS
    •  
    •  
    •  
    • Propiedades químicas
      • Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
    • http:// www.aula21.net/Nutriweb/listaaminoac.htm ACTIVIDAD: INVESTIGAR EN LA SIGUIENTE DIRECCIÓN UNA DETALLADA LISTA  DE AMINOÁCIDOS (ESENCIALES Y  NO ESENCIALES) FUNCIÓN Y ESTRUCTURAS DE CADA UNA DE ELLOS.
    • PROTEINAS
      • Concepto
      • SON LAS MACROMOLECULAS BIOLOGICAS MAS ABUNDANTES Y DIVERSAS DE LOS SISTEMAS VIVIENTES DESDE EL PUNTO DE VISTA FUNCIONAL, FORMADOS POR C, H, O, N, P, S
      • LAS PROTEINAS SON POLÍMEROS DE AMINOACIDOS
      • TODAS ESTAN CONSTRUIDAS APARTIR DEL MISMO CONJUNTO DE
      • 20 AMINOACIDOS UNIDOS EN FORMA COVALENTE
    • FUNCIONES DE LAS PROTEINAS * LAS PROTEINAS SON MOLÉCULAS DINÁMICAS CUYAS FUNCIONES DEPENDEN DE MODO CASI INVARIABLE DE LAS INTERACCIONES CON OTRAS MOLÉCULAS * LA MOLÉCULA QUE SE UNE DE FORMA REVERSIBLE A UNA PROTEÍNA, SE CONOCE COMO LIGANDO, EL CUAL PUEDE SER CUALQUIER TIPO DE MOLÉCULA
    • * EL LIGANDO SE UNE A UN LUGAR DE LA PROTEÍNA LLAMADO SITIO DE FIJACIÓN, QUE ES COMPLEMENTARIO AL LIGANDO EN TAMAÑO, FORMA, CARGA Y CARÁCTER HIDROFÓBICO O HIDROFÍLICO * LA INTERACCIÓN ES ESPECÍFICA Y LA PROTEÍNA PUEDE TENER DIFERENTES SITIOS DE FIJACIÓN PARA DIFERENTES LIGANDOS.
    • CATÁLISIS ENZIMÁTICA, HORMONAS ANTICUERPOS, TRANSPORTADORES FIBRAS MUSCULARES, ESTRUCTURAL AMORTIGUADORA Ó BUFFER, ALMACENAMIENTO:
    • Por su naturaleza química
      • SIMPLES
      • CONJUGADAS
      CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta
      • FIBROSA
      • GLOBULAR
      Por su función Biológica
      • ENZIMAS
      • PROTEÍNAS DE TRANSPORTE
      • CONTRÁCTILES Y MÓTILES
      • DE DEFENSA
      • REGULADORAS
      • NUTRIENTES
      • HORMONAS
      • CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS POR SU COMPOSICIÓN QUIMICA
      • SIMPLES
      • CONSTAN SOLAMENTE DE UNIONES DE A.A. SU CADENA POLIPEPTÍDICA SOLA ES FUNCIONAL. ej.: Albúmina, ribonucleasa.
      • 2. CONJUGADAS
      • POSEEN UNA PARTE PROTEICA Y OTRA PARTE NO PROTEICA (GRUPO PROSTETICO). EL GRUPO PROSTETICO PUEDE SER UNA MOLÉCULA ORGÁNICA, IÓN METÁLICO O LOS DOS.
    • ESTAS PROTEÍNAS PUEDEN SER: A- CROMOPROTEÍNAS: HEMO, HEMOGLOBINA B-GLUCOPROTEÍNAS : CHO,INMUNOGLOBULINAS C- NUCLEOPROTEÍNAS : ACIDOS NUCLEICOS: VIRUS, CROMOSOMAS D- METALOPROTEINAS: Zn2+, Mg2+; ENZIMAS E- LIPOPROTEINAS : LÍPIDO: QUILOMICRONES, LDL, HDL
    •   POR LA FORMA QUE ADOPTAN : A) HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas: Zeína (maíza) , gliadina (trigo) , hordeína (cebada)  Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).  Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)  Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina   Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.  Fibrosas  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.  Elastinas: En tendones y vasos sanguineos  Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
    • HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas  Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante  Lipoproteínas  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.  Nucleoproteínas  Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones 
    • ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
      • Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
          • ESTRUCTURA PRIMARIA
          • ESTRUCTURA SECUNDARIA
          • ESTRUCTURA TERCIARIA
          • ESTRUCTURA CUATERNARIA
    • ESTRUCTURA PRIMARIA
      • Hace referencia a:
        • La identidad de aminoácidos.
        • La secuencia de aminoácidos.
        • La cantidad de aminoácidos.
      • La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
      • Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
    • es la disposición espacial de los átomos de una proteína que puede lograrse sin romper enlaces covalentes. es la disposición regular de los aminoácidos en un segmento de la cadena polipeptídica, en la que cada residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de la misma manera ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA Residuos de aminoácidos Alfa hélice
      • Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
      • La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
      • Los aa interaccionan por puentes H.
      • Tipos de estructuras secundarias:
          • HÉLICE ALFA
          • HOJA PLEGADA BETA
          • AL AZAR.
      ESTRUCTURA SECUNDARIA
    • HELICE ALFA HELICE BETA
    • ESTRUCTURA TERCIARIA
      • Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.
      • Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo.
      • Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
      • Ej: mioglobina
    •  
      • Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
      • Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
      ESTRUCTURA CUATERNARIA
    •  
      • es la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína las interacciones que estabilizan esta estructura son:
      • fuerzas de van der waals
      • interacciones hidrofobicas
      • fuerzas electrostaticas
      • dipolo-dipolo
      • puentes disulfuro (enlace covalente)
      la presentan proteínas constituidas por dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades las cuales pueden ser idénticas o diferentes
      • Las subunidades se conservan juntas mediante interacciones no covalentes:
      • Enlaces de H
      • Enlaces iónicos
      • Interacciones
      • hidrofóbicas
      ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA Cadena polipeptídica Ensamble de Unidades
    • Desnaturalización de Proteínas
    • LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER: - REVERSIBLE o IRREVERSIBLE Y TOTAL o PARCIAL , DEPENDIENDO DEL AGENTE QUE LA PROVOCA. EJ: ALBÚMINA DEL HUEVO (IRREVERSIBLE) QUERATINA DEL CABELLO Ó ALISADO (REVERSIBLE) “ Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
      • Agentes:
        • Físicos: Químicos * Calor *solventes orgánicos
          • * Radiaciones *soluc. de urea conc.
          • Grandes presiones. * sales
          • * Cambios de pH
          • * Sales de metales
          • pesados
          • * Agentes reductores
      presiones
    • PROTEINAS DE MEMBRANA Son las responsables de los procesos dinámicos que se efectúan en las membranas . Transporte Activo . Recepción de mensaje hormonal . Recepción de sustratos . Transmisión al interior de la célula . Transducción de energía etc.
    • Determinan la ASIMETRIA de las membranas (se da por la diferente distribución de proteínas tanto dentro como fuera de la membrana)
      • PROTEÍNAS PERIFÉRICAS : Se fijan levemente en la superficie de la membrana.
      • PROTEINAS INTEGRALES : Estan fijas en la bicapa lipídica
      • a) Atraviesan la membrana una vez se sitúan fuera de la bicapa Receptores de LDL Glucoferina (principalGlucoproteína de los G.R.)
    • b) Atraviesan la bicapa varias veces quedan incluidas en el interior de la bicapa: Proteína de banda 3 del eritrocito Rodopsina Citocromo P 450 Receptor beta adrenérgico Ca ATPasa
    •  
    •  
    • FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
    • FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTE Í NAS Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.  Las histonas que forman parte de los cromosomas  El colágeno , del tejido conjuntivo fibroso.  La elastina , del tejido conjuntivo elástico.  La queratina de la epidermis.  Enzimatica  Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
    • Hormonal  Insulina y glucagón   Hormona del crecimient o Calcitonina Hormonas tropas   Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Reserva Ovoalbúmina , de la clara de huevo Gliadina , del grano de trigo Lactoalbúmina , de la leche