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Aminoacidos

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  • 1. ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
    • Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa . Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C α ) en un aminoácido son:
    • el grupo carboxilo
    • un grupo amino
    • un átomo de hidrógeno
    • una cadena lateral R, que es característica de cada AA
  • 2.  
  • 3.  
  • 4. Aminoácidos Grupo carboxilo (disociado) Grupo amino (protonado) Cadena lateral Carbono 
  • 5. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
    • Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones.
    • Hay, por tanto, dos grupos de AA:
      • aminoácidos proteicos
      • aminoácidos no proteicos
  • 6. AMINOÁCIDOS PROTEICOS
    • Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:
      • aminácidos codificables o universales , que permanecen como tal en las proteínas
      • aminácidos modificados o particulares , que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas
  • 7. AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES
    • Los AA proteicos codificables son 20 :
    • Alanina (Ala, A)
    • Cisteína (Cys, C)
    • Aspártico (Asp, D)
    • Glutámico (Glu, E)
    • Fenilalanina (Phe, F)
    • Glicina (Gly, G)
    • Histidina (His, H)
    • Isoleucina (Ile, I)
    • Lisina (Lys, K)
    • Leucina (Leu, L)
    • Metionina (Met, M)
    • Asparragina (Asn, N)
    • Prolina (Pro, P)
    • Glutamina (Gln, Q)
    • Arginina (Arg, R)
    • Serina (Ser, S)
    • Treonina (Thr, T)
    • Valina (Val, V)
    • Triptófano (Trp, W)
    • Tirosina (Tyr, Y)
  • 8.
    • De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales .
    • Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys.
    • Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.
  • 9.
    • Los AA proteicos se pueden clasificar en función de:
      • la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R
      • la polaridad de la cadena lateral R
  • 10. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN DE LA NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL
    • Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:
    • 1.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR : En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático.
      • Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.
      • Glicina, Gly, G
      • Alanina, Ala, A
      • Valina, Val, V
      • Leucina, Leu, L
      • Isoleucina, Ile, I
  • 11. Glicina Gly, G Alanina Ala, A Valina Val, V ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR
  • 12. Leucina Leu, L Isoleucina Ile, I ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR
  • 13. CARACTERISTICAS
    • Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G)
    • Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares , donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
    • Reactividad química muy escasa
  • 14.
    • 2.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE (HIDROXIÁMINOACIDOS) : Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral.
    • Son la T y S.
      • Treonina, Thr, T
      • Serina, Ser, S
  • 15. Serina Ser, S Treonina Thr, T Hidroxiaminoácidos
  • 16. Hidroxiaminoácidos El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.) Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de fosforilación : importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas
  • 17.
    • 3.- NEUTROS AROMÁTICOS : La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W.
    • Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.
      • Fenilalanina, Phe, F
      • Tirosina, Tyr, Y
      • Triptófano, Trp, W
  • 18. Fenilalanina Phe, F Tirosina Tyr, Y Triptófano Trp, W Aminoácidos Neutros Aromáticos
  • 19. Aminoácidos Neutros aromáticos La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas se debe a su contenido en estos aminoácidos Fenilalanina y Triptófano son hidrofóbicos
  • 20.
    • 4.- AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o TIOAMINOÁCIDOS : Contienen azufre.
    • Son Cisteína y Metionina
    • .
  • 21. Cisteína Cys, C Metionina Met, M Tioaminoácidos
  • 22. Tioaminoácidos Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (codon AUG)
  • 23.
    • 5.- AMINOACIDOS ACIDOS (Dicarboxílicos)
    • Y SUS AMIDAS :
    • Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).
      • Aspártico, Asp, D
      • Glutámico, Glu, E
    • Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q).
      • Asparragina, Asn, N
      • Glutamina, Gln, Q
  • 24. Ác.Aspártico Asp, P NE Asparragina Asn, N NE Ác.Glutámico Glu, E NE Glutamina Gln, Q NE Aminoácidos dicarboxílicos y amidas
  • 25. Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas Todos ellos son importantísimos intermediarios en el metabolismo nitrogenado , sobre todo E y Q Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas (tríada SHD) Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes (p.e., Ca ++ )
  • 26.
    • 6.- AMINOACIDOS BÁSICOS : La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).
      • Lisina, Lys, K
      • Arginina, Arg, R
      • Histidina, His, H
  • 27. Lisina Lys, K Arginina Arg, R Histidina His, H Aminoácidos dibásicos
  • 28. Aminoácidos dibásicos Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en catálisis enzimática (bases de Schiff) Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína Arginina es un importante intermediario en el ciclo de la urea Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleófilo del imidazol Histidina contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pK a cercano al pH intracelular
  • 29.
    • 7.- IMINOÁCIDOS : Tienen el grupo a-amino sustituído por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P.
  • 30. Aminas secundarias (“Iminoácidos”) Prolina Pro, P NE
  • 31.
    • Constituye una excepción el AA prolina , con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse como un α -aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral
  • 32. Prolina Importante papel estructural : su presencia dificulta la formación de estructura secundaria Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi- prolina) es muy abundante en el colágeno
  • 33. Aminoácidos apolares o hidrofóbicos: - A, V, L, I, F, W, M, P Aminoácidos polares sin carga eléctrica: - G, Y, S, T, C, N, Q Aminoácidos polares con carga eléctrica: - Aniónicos (-): D, E - Catiónicos (+): K, R, H CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN LA FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL
  • 34. Isoméros Ópticos
  • 35.
    • En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono a es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L .
  • 36. L-Alanina L-Gliceraldehido Aminoácidos: estereoisomería
  • 37. L-Alanina D-Alanina Aminoácidos: estereoisomería
  • 38. L-Treonina L-Isoleucina
  • 39. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
    • La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina , que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro .
  • 40.  
  • 41. Cisteína Cistina
  • 42. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
    • Los AA son excelentes amortiguadores , gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).
  • 43. Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AA
  • 44. Valores de pKa de los aminoácidos
  • 45. I III II
  • 46. Titulación de aminoácido neutro I II III
  • 47. I III II IV
  • 48. I II III IV Titulación de aminoácido dicarboxílico
  • 49. Titulación de aminoácido dibásico I II III IV
  • 50. I III II IV
  • 51.
    • El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas , y de ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biológicas. En el modelo de interacción proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Por este motivo, la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:
    • A pH bajo , la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína
    • A pH elevado , los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas negativas
  • 52.
    • Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa .
    • Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico .
    • Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina . Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos.
  • 53.
    • Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína, y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. Por este motivo, muchas proteínas (enzimas, sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio interno del organismo
  • 54.  
  • 55. AMINOÁCIDOS PROTEICOS MODIFICADOS
    • Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares . Entre las modificaciones más frecuentes destacan:
    • HIDROXILACIÓN : Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina , que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.
    • CARBOXILACIÓN : El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico .
  • 56. 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina δ - carboxiglutámico
  • 57. Reacciones Quimicas
    • ADICIÓN DE IODO : En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Tirosina sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina , diiodotirosina , la triiodotirosina o la liotirosina .
    • CONDENSACIÓN : La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).
  • 58.  
  • 59. Cisteína Cistina
  • 60. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
    • Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
    • 1.- D-AMINOÁCIDOS : La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe . En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos. D-AlaD-GluD-Phe
  • 61.
    • 2.- α -AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS :
      • La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica.
      • También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína .
  • 62. Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos Ornitina Citrulina Homocisteína Homoserina
  • 63. Aminoácidos no proteicos: DOPA L-DOPA (dihidroxifenilalanina) Catecolaminas Hormonas tiroideas Melanina
  • 64.  -Aminoácidos  -Alanina GABA  -Aminobutirato
  • 65. Modificaciones postraduccionales, 1 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 4-carboxiglutámico
  • 66. SYSMEHFRWGKPV  -MSH (hormona estimulante de los melanocitos) SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF ACTH (Hormona corticotropa) CYIQNCPLG CYFQNCPRG CYFQNCPKG Oxitocina Arginin-Vasopresina Lisin-Vasopresina Hormonas peptídicas
  • 67. TRH (Hormona liberadora de tirotropina) Piroglutamil-histidil-prolinamida
  • 68. DRVYHPFHL DRVYHPF HL ECA Angiotensina I Angiotensina II RPPGFSPFR KRPPGFSPFR Bradiquinina Kalidina Péptidos vasoactivos

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