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Introduccion proteinas

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  • 1. PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS<br />Presentado por.<br />SERGIO ANDRES PEREZ <br />GUSTAVO ANDRES GOMEZ <br />DARIO JOSE SERNA <br />Presentado a.<br />MIRIAN MEZA QUINTERO<br />Zootecnista<br />UNIVERSIDAD FRANCISCO DE PAULA SANTANDER OCAÑA<br />FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS Y DEL AMBIENTE<br />ZOOTECNIA <br />OCAÑA<br />2010<br />INTRODUCCION<br />Las proteínas son compuestos que interviene en los procesos reproductivos, formados por aminoácidos, que contienen carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno (CHONS). Los cuales tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejidos, son su principal constituyente; además, participan en la síntesis de múltiples compuestos como hormonas, anticuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo.<br />OBJETIVOS<br />General. Estudiar la importancia que tienen las proteínas y los aminoácidos en el correcto funcionamiento fisiológico de los seres vivos.<br />Específicos. Reconocer los diferentes tipos de aminoácidos (esenciales y no esenciales), en el desarrollo de las diferentes especies animales.<br />Conocer mas a fondo las proteínas y sus clasificaciones, las consecuencias de sus deficiencias y sus excesos en la especie animal.<br />Observar los compuestos nitrogenados, la proteína no degradable y las fuentes proteicas q aportan energía en el metabolismo y funcionamiento de los seres vivos<br />1. LAS PROTEINAS<br />Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα (" prota" ), que significa " lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.<br />Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan; Estructural (colágeno y queratina), Reguladora (insulina y hormona del crecimiento), Transportadora (hemoglobina), Defensiva (anticuerpos), enzimática (sacarasa y pepsina), Contráctil (actina y miosina). <br />Funciones <br />Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:<br />Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes.<br />Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares.<br />La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre.<br />Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños.<br />Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada.<br />La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción.<br />El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén. <br />Propiedades de las proteínas <br />Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. <br />Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. <br />Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. <br />Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones). <br />Reacciones de reconocimiento<br />Reacción de Biuret: El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.<br />Reacción de los aminoácidos Azufrados: Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.<br />Reacción de Millon: Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.<br />Reacción xantoproteica: Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.<br />Clasificación <br />Según su forma <br />Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina. <br />Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares. <br />Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos). <br />Según su composición química <br />Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4 Kcal de energía por cada gramo que se ingiere. <br />Las proteínas son clasificables según su estructura química en: <br />Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).<br />Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.<br />Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas.Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.<br />Fuentes de proteínas <br />Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opción de complementar la ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de aminoácidos para contrarrestar la falta de algún aminoácido componente.<br />2. DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS <br />La carencia de proteínas esta acompañada de la deficiencia de calorías. En sus primeras fases las alteraciones orgánicas no son intensas, pero a medida que se prolongan, el cuadro se agrava. En los animales jóvenes disminuye el consumo de alimento y se presenta perdida de peso y retraso del crecimiento y la madurez sexual. En los adultos se limitan las capacidades productivas y reproductivas. Tanto en animales jóvenes como en adultos las concentraciones de hemoglobina bajan se presenta hipoproteinemia, y a veces, edema en las zonas bajas del cuerpo.<br />Los síntomas se manifiestan con mas intensidad en animales de crecimiento y causa predisposición a enfermedades parasitarias e infecciosas.<br />3. EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÍNAS <br />Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.<br />El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.<br />Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas: Hiperreactividad del sistema inmune, Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos, Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son ácidos como las proteínas, las grasas son neutras) es alto. <br />En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio seré capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captación de calcio por el intestino delgado.<br />Análisis de proteínas en alimentos <br />El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos el cual contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.<br />Digestión de proteínas <br />La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas; por ejemplo la digeribilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche[] y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.[] Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[]<br />Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen 4 kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen 9 kcal y los alcoholes 7 kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.<br />4. AMINOÁCIDOS<br />Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos " residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.<br />Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.<br />La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.<br />Propiedades<br />Ácido-básicas. <br />Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras. <br />Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. <br />Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón. <br />Ópticas. <br />Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas. <br />Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D. <br />Químicas. <br />Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc <br />Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. <br />Las que afectan al grupo R. <br />Reacciones de los aminoácidos<br />En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:<br />La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido. <br />La descarboxilación <br />La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos. <br />Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.<br />Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya.<br />En seres vivos se han descrito estos aminoácidos esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina ,triptófano, valina, arginina, histidina.<br />Fenilalanina (Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de ánimo, recuperación y desarrollo de tejidos, sistema inmunológico y control del dolor).<br />Metionina (Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hígado residuos de procesos metabólicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depósito de grasas en arterias y en el hígado).<br />Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparación de tejidos, en la formación de glóbulos blancos y rojos. También tiene propiedades antiinflamatorias).<br />Triptófano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia).<br />Treonina (Es un componente importante del colágeno, esmalte dental y tejidos. También le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrópico, evita la acumulación de grasas en el hígado).<br />Leucina (Interviene con la formación y reparación del tejido muscular).<br />Isoleucina (Las mismas propiedades que la Valina, pero también regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de hemoglobina).<br />Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorción del calcio, formación de colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la síntesis de las proteínas).<br />Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos).<br />Aminoácidos no esenciales <br />Se llama aminoácidos no esenciales a todos los aminoácidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.<br />En los seres vivos se han descrito estos aminoácidos no esenciales para la nutrición:<br />Alanina (Interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa).<br />Acido aspártico (Ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre después del ejercicio).<br />Glicina (Es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos) y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en los músculos y también de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular).<br />Serina (Es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores, en la metabolización de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunológico).<br />Asparragina (Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central).<br />Acido glutámico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico).<br />Arginina (Estimula la liberación de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperación y cicatrización de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).<br />Cistina (Es importante en la formación de cabello y piel y también es un agente desintoxicante del amoníaco).<br />Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulación del apetito, sueño, reducción del stress. También es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal).<br />Cisteina (Está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre).<br />Glutamina <br />Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colágeno, piel, tendones y cartílagos).<br />5. PROTEÍNAS Y NITRÓGENO NO PROTEICO EN RUMIANTES <br />En los rumiantes, al igual que en los animales monogástricos, las necesidades de nitrógeno de los tejidos son cubiertos por los aminoácidos absorbidos en el intestino delgado.<br />Como resultado de la actividad de los microorganismos del rumen, el modo de utilización de las proteínas por los rumiantes difiere significativamente del que tiene lugar en los animales monogástricos. Los microorganismos del rumen se caracterizan por su gran capacidad para sintetizar todos los aminoácidos, incluyendo los esenciales, necesarios para el animal. Por lo tanto los rumiantes son menos dependientes de la calidad de la proteína ingerida. Por otra parte, una parte del nitrógeno de los alimentos para los rumiantes puede administrarse, en reemplazo de las proteínas, en forma de compuestos nitrogenados sencillos como los compuestos de Nitrógeno No Proteico (NNP), como la Urea y las sales de amonio (A. Bondi, 1988).<br />La utilización de las proteínas ingeridas se realiza del siguiente modo (A. Bondi, 1988):<br />Durante el paso de los alimentos por el rumen, gran parte de la proteína se degrada hasta péptidos por acción de las proteasas. Los péptidos son catabolizados hasta aminoácidos libres, y éstos hasta amoníaco, ácidos grasos volátiles y dióxido de carbono (Gráfico 1).<br />El amoníaco (NH3), especialmente, es utilizado por los microorganismos si existe suficiente energía (carbohidratos), para la síntesis de proteínas y demás componentes de las células microbianas como los componentes nitrogenados de la pared celular y los ácidos nucleicos. Si bien el amoníaco es la fuente principal de nitrógeno para los microorganismos, hay especies de bacterias que obtienen un alto porcentaje (20-50 %) de su nitrógeno total a partir de aminoácidos y péptidos. Por esto, se logra una mayor síntesis de proteína microbiana y una mayor eficiencia en el uso del nitrógeno, cuando las dietas con alto contenido de NNP son suplementadas con proteína verdadera.<br />Parte del amoníaco liberado en el rumen no puede ser fijado por los microorganismos, entonces se absorbe y es llevado por la sangre hasta el hígado, donde se transforma en urea, siendo la mayor parte no utilizada por el animal y excretada en la orina.<br />6. PROTEÍNA NO DESCOMPUESTA EN EL RUMEN PROTEÍNA NO DEGRADABLE<br />Son aquellas sustancias proteicas de la dieta que no son descompuestas en el rumen por la acción enzimática de los protozoarias y de las bacterias; por tanto, son llevadas con el bolo alimentario al intestino, donde son descompuestas hasta su producto final: los aminoácidos. Se incluye la proteína microbiana del rumen, que hace parte de las bacterias y de los protozoarios de la panza. Esta proteína es de alta calidad biológica, pues contiene todos los aminoácidos esenciales; por esta razón, no se requiere que los aminoácidos sean balanceados en las dietas para rumiantes.<br />El amoníaco en el rumen<br />Aproximadamente el 90 % del nitrógeno total presente en el contenido ruminal, se encuentra en forma insoluble. El nitrógeno del pool disuelto, aproximadamente el 10 % del nitrógeno total, es principalmente nitrógeno amoniacal (el 70 % por término medio), y el resto es una mezcla de aminoácidos libres y péptidos. El amoníaco se encuentra en una concentración que oscila entre 2 y 50 mg por 100 ml, dependiendo de la ración y del tiempo transcurrido desde la ingesta; la concentración máxima de amoníaco se alcanza generalmente unas dos horas después de la ingesta de los alimentos que aportan proteína.<br />El amoníaco es el principal nutriente nitrogenado para las bacterias del rumen; éstas lo utilizan si existen adecuadas fuentes de energía, principalmente hidratos de carbono, para sintetizar los aminoácidos necesarios para cubrir sus propias necesidades proteicas. Se estima que del nitrógeno microbiano del rumen, el 50-80 % procede del amoníaco ruminal. Algunas bacterias también pueden obtener hasta el 20 % o el 50 % de su proteína de otras fuentes distintas al amoníaco, como péptidos y aminoácidos (A. Bondi, 1988).<br />Otras fuentes de amoníaco para el rumen, aparte de la proteína ingerida y degradada, es a partir de la urea de origen endógeno (a través de un mecanismo de reciclaje endógeno), como de la urea y otros compuestos de nitrógeno no proteico existentes en los alimentos. La degradación de la urea hasta amoníaco y dióxido de carbono por la ureasa de origen bacteriano presente en el rumen, es muy rápida.<br />A pesar de la gran importancia del amoníaco para el crecimiento de los microorganismos del rumen, no pueden nunca utilizar completamente el amoníaco presente en el rumen, ya que existe un límite en la cantidad que pueden fijar estos microorganismos. La síntesis de proteína en el rumen alcanza un máximo cuando la concentración de amoníaco en el rumen se encuentra entre 5 y 8 mg por 100 ml. (Satter y Roffler, 1975). <br />Utilización de la urea en rumiantes<br />La urea es un compuesto nitrogenado no proteico, cristalino y sin color, identificado con la fórmula N2H4CO, elaborada en plantas químicas que producen amoniaco anhidro cuando fijan el nitrógeno del aire a presiones y temperaturas altas. Además de suplemento proteico en los rumiantes, la urea es utilizada como fertilizante agrícola y en la elaboración de plásticos. Actualmente se presenta en el mercado en formas granulada y perlada, siendo esta última la más recomendada para uso animal por su soltura y facilidad para mezclarla con otros ingredientes.<br /> <br />La urea representa un valioso y económico recurso alimenticio para los rebaños donde la única fuente alimenticia son los forrajes, normalmente deficientes en proteínas. Este elemento provee el nitrógeno requerido para la fermentación Ruminal y la formación de proteínas y puede ser suministrado de maneras diversas: en el concentrado, en el ensilaje, en bloques Multinutricional y en varios tipos de mezclas.<br />La flora microbiana del rumen necesita como mínimo 1% de nitrógeno en la dieta para que exista una digestión adecuada de la fibra. Es muy común encontrar valores inferiores a 7% de proteína cruda en nuestros pastos y forrajes durante el año, especialmente durante el verano, afectando negativamente su actividad y multiplicación. Generalmente, nuestros forrajes son deficientes en muchos nutrientes esenciales para una fermentación Ruminal eficiente, figurando entre ellos amoniaco, fósforo, sodio, calcio y azufre. En otras palabras, los rumiantes alimentados con forrajes y/o pastos como única fuente alimenticia son deficientes en proteína, cuya deficiencia puede ser reducida mediante varias formas: aplicando fertilizantes nitrogenados a los potreros, introduciendo leguminosas, utilizando bancos de proteínas y suministrando urea a los animales.¿Por que utilizarla? <br />La urea es una fuente de nitrógeno para los rumiantes. Sin embargo, su uso depende de la habilidad de la flora microbiana del rumen para incorporarla en la formación de sus propios tejidos. La urea siempre aporta beneficios al animal, ya que habiendo disponibilidad de forraje (aunque de baja calidad) aumentará el consumo voluntario, así como las tasas de digestión de la fibra y de pasaje del alimento a través del tracto digestivo. Cabe mencionar que el aumento del consumo de pasto seco, induce a los animales a consumir los forrajes y/o pastos menos palatables, favoreciendo así el aprovechamiento de grandes cantidades de material fibroso, generalmente subutilizado durante el verano. <br />Síntesis de proteínas a partir de la urea<br />El productor debe saber que existen dos tipos de proteína dietética: una que es digestible en el rumen (PDR) que se disuelve fácilmente en los fluidos del rumen (urea, torta de semilla de algodón, torta de girasol), y otra que no es degradada resistiendo la acción del rumen y siendo aprovechada más adelante en el tracto gastrointestinal (PNDR), también llamada proteína sobrepasantes (harina de pescado, harina de soya y otras).Cuando el rumiante consume urea, primeramente es hidrolizada en amoniaco y anhidro carbónico en el rumen mediante la enzima ureasa que es producida por ciertas bacterias. Por otra parte, los carbohidratos son degradados por otros microorganismos para producir ácidos grasos volátiles y cetoácidos.<br />Para que exista la síntesis de la proteína microbiana en el rumen, es necesaria una relación propicia entre la cantidad de N-amoniacal y los compuestos energéticos que se encuentran en la dieta (cereales, melaza, almidón) como fuente energética para los microorganismos del rumen y así poder utilizar eficientemente el amoniaco en la síntesis de aminoácidos. Además, deben estar presentes ciertos minerales como fósforo, azufre, calcio y sodio para que complementen la fermentación ruminal. Por otra parte, es necesario adaptar la flora microbiana a la utilización de la urea, para que se pueda llevar a efecto tal proceso, requiriendo entre 15 a 25 días, dependiendo de cómo ésta sea suministrada y del estado nutricional del animal.<br />Efectos tóxicos<br />La urea es degradada en el rumen para liberar amoniaco (NH3), el cual es usado por los microorganismos para producir aminoácidos. Cuando la urea libera NH3 más rápido de lo que pudiera ser convertido en proteína microbiana, el exceso de amoniaco será absorbido a través de las paredes del rumen y llevado al hígado por la corriente sanguínea, causando una alcalosis, lo cual es una intoxicación por amoniaco. Los síntomas presentados por este tipo de anomalía fisiológica incluyen; Inquietud, Salivación excesiva, Dificultad para respirar, Altera la coordinación motora, Tremores musculares, Timpanismo (acumulación de gases en el rumen), Convulsiones, Mugidos, Rigidez en las patas delanteras, Finalmente la muerte.<br />TratamientoSi no se trata inmediatamente, el animal morirá en un lapso de tres horas. En los bovinos el tratamiento común de la toxicidad amoniacal consiste en suministrar por vía oral una solución de dos a tres litros de vinagre disueltos en 20 -30 litros de agua fresca, antes que el animal alcance la etapa de rigidez muscular. <br />Manera de suministrar al ganado<br />Considerando la participación de fuentes energéticas, los requerimientos proteicos del animal, el peligro de intoxicación y el costo de su inclusión, la urea puede ser suministrada de la manera siguiente.<br />Ensilaje de gramíneas: para este fin se puede agregar entre 5 a 6 Kg. de urea por tonelada de material a ser ensilado (maíz, pasto de corte) en el momento de llenar el silo y previamente disuelto en 20 kg de melaza. <br />Concentrados comerciales: en los alimentos comerciales balanceados puede ser incluido hasta 3% de urea en su elaboración. El fin principal de su uso es disminuir en gran parte la utilización de proteína en su preparación, tanto de origen animal como vegetal.Mezclas sólidas: es una práctica de administrar urea acompañada de sales mineralizadas y sal común, representando una manera de disminuir las deficiencias de minerales y nitrógeno a la flora microbiana del rumen. Este tipo de suplementación ha sido usado en otros países, variando considerablemente sus porcentajes y logrando usarse hasta 45% de urea en ellas.<br />Mezclas semisólidas: este tipo de suplemento combina urea, melaza, harina de maíz, sal común y harina de carne y hueso para suministrar proteína, energía y minerales a los animales. La textura de la mezcla viene a jugar un papel muy importante en su consumo por parte de los animales, ya que mientras mas pastosa sea la mezcla (contenga menos melaza), ella puede ser suministrada a los becerros de siete meses de edad, incluso a los animales más jóvenes, sin problemas de sobre consumo. La urea en este tipo de mezcla puede alcanzar hasta 10 por ciento.<br />Mezclas líquidas: este tipo de mezcla incluye hasta 10% de urea, en melaza, pero requiere de mayor atención durante el período de adaptación del rebaño. Se recomienda disolver la urea en agua antes de mezclarla con la melaza, con el fin de homogeneizar su solución. También se pueden incluir otros ingredientes como sal común, sales mineralizadas y flor de azufre. Para evitar desperdicios de la mezcla y posibles consumos exagerados por los animales, se recomienda usar una rejilla de madera que flote sobre la superficie de la mezcla en los saleros. También la utilización de un rodillo de madera que gire sobre una varilla metálica que servirá como eje, cubriendo la mayor parte del salero.<br />Bloques Multinutricional: constituyen la forma más segura y sencilla de suministrar urea a los rumiantes. En sí, los bloques son un producto alimenticio que posee en su composición los nutrimentos básicos que el animal necesita, siendo mezclados, compactados y presentados en forma cúbica o cilíndrica, con un peso que oscila entre 14 y 50 Kg. Existen varias fórmulas para elaborar estos bloques, variando el número y el tipo de ingredientes a utilizar, dependiendo lógicamente del costo y disponibilidad en el mercado. Bajo esta forma de suministro, la urea puede alcanzar hasta 15 por ciento.Agregada a forrajes maduros: en este caso se recomienda utilizar urea al 5% y aplicar 15 litros de la solución por cada 100 Kg. de forraje y subsecuentemente, mantenerlo cubierto con plástico o bolsas de plástico durante 48 horas.Agregada a forrajes verdes: para este fin es utilizada la caña de azúcar o pasto de corte picado, empleándose hasta 800 g de urea por cada 100 Kg. de material verde. Se requiere incrementar paulatinamente la urea a partir de 200 g durante la primera semana.Rociado en potreros: esta técnica es oriunda de Sud África. El animal aprovecha el nitrógeno incorporado en los potreros de pasto seco durante el verano. La mezcla rociada consiste de urea al 8% en malezas.<br />7. FUENTES PROTEICAS DE ORIGEN ANIMAL<br />Harina de pescado<br />Esta harina es un producto obtenido a través del proceso (cocido, prensado, secado y molido) de peces o de restos de los mismos. La composición de esta harina varía de acuerdo a la materia prima y proceso de fabricación. Su utilización como suplemento proteico en la dieta animal ha sido utilizada principalmente en las regiones de mayor disponibilidad (egiones pesqueras), siendo el peru el principal productor.<br />Esta harina como todas las harinas proteicas de origen animal se caracteriza por su baja degradación ruminal, pero al mismo tiempo garantiza alta degradación intestinal y un aporte importante de aminoácidos esenciales, característica que la apunta como una de las fuentes proteicas de valor biológico.<br />La harina de pescado es una fuente proteica de bastante uso en la preparación de raciones para consumo animal, rica en aminoácidos esenciales como Cisteina. Metionina y Cistina, los cuales son limitantes sobre todo en monogástricos. El uso de esta harina en rumiantes es controlado y solo se utilizaría en animales lecheros de alta producción (mayor de 20 Kg. Por día), debido a su alto costo comercial.Diversos autores, evaluando la harina de pescado en la alimentación de bovinos, encontraron diferentes resultados. Wohlt et al (1.991), suministro raciones que contenían harina de pescado o torta de soya en vacas posparto hasta las 18 semanas, observando producciones de 36.5 Kg. Para la torta de soya y 38.5 para la harina de pescado, mostrando incremento a favor de esta ultima. Sin embargo Broderick (1.992), suministro dos tipos de harina de pescado, una de alta y otra de baja solubilidad en remen, observó que la harina de baja solubilidad presentó mejor comportamiento productivo comparativamente con la harina de pescado de alta solubilidad.<br />Harina de carne y hueso:<br />La harina de carne y hueso es un producto constituido de restos de frigoríficos y canales descartadas por el servicio de inspección sanitario. De acuerdo con la federación nacional de fabricantes de raciones ANFAR, este producto no debe contener cascos, cuernos, contenido gástrico heces ni otros materiales extraños. Esta harina ofrece un alto valor biológico siendo utilizada en raciones para aves, cerdos y caninos. Por tratarse de un producto con altos tenores de proteína y baja degradabilidad ruminal, además de altos niveles de Ca y P se utiliza con regularidad en dietas para rumiantes. Por tratarse de un producto de origen animal es bastante exigente en control de calidad y conservación y almacenamiento (Altas temperaturas y humedad relativa pueden llevar a la putrefacción del material) se ha observado que entre las harinas de origen animal la harina de carne y hueso presenta la mayor estandarización respecto a su composición química entre los distintos fabricantes.<br />Fabricación. El material es triturado y cocido a vapor seco durante dos horas a una temperatura de 120 ºC luego es sometido a un prensado de 5 a 6 Kg por centímetro cuadrado con el propósito de extraer el cebo, luego la torta desgrasada es molida obteniéndose el producto final el cual contiene un equivalente proteico variable entre 45 y 60% dependiendo de la materia prima utilizada.<br />Harina de sangre<br />Esta es un subproducto de la industria de carnes, obtenida por la desecación de la sangre con un rendimiento de 2.8 Kg por animal sacrifico, esta harina se caracteriza por el alto contenido de proteína, la cual es de baja degradación ruminal.La harina de sangre es un alimento proteico valioso, así como también puede ser de baja calidad dependiendo del procesamiento por el cual se obtenga, sobre todo la temperatura. Cuando se obtiene con bajas temperaturas contiene alto tenor de proteína no degradable en el rumen y buena degradación intestinal. De acuerdo con sus características nutricionales tiene mayor utilización en monogástricos y en rumiantes su mayor importancia esta representada como un controlador de consumo en casos de suplementos ofrecidos a voluntad de los cuales se desea un consumo determinado.<br />Otras fuentes proteicas de origen animal<br />En ocasiones se utilizan otra subproductos de origen animal como fuente de proteínas, entre ellos los de avicultura, los cuales incluyen cama usada, gallinaza, aves muertas, plumas, sangre, viseras, desperdicios de plantas de incubación, cascaras de huevo y huevos descartados.<br />8. FUENTES PROTEICAS DE ORIGEN VEGETAL<br />Torta de algodón <br />La torta de algodón harinolina de algodón, es un subproducto de la elaboración de aceite a partir de la semilla de algodón; esta constituida por la almendra de la semilla y por cierta proporción de cascaras.<br />Debe tener como mínimo 36% de proteína. La cascarilla de algodón sola o con fibras es una fuente importante de material tosco y grueso en las raciones para los rumiantes. También es una fuente de energía. Tiene cerca del 4% de proteína, 41% de fibra, 38% nutrientes totales digestibles y 40% de materia seca.<br />La torta de algodón debe contener un nivel de proteína que este entre el 36 y 42%, sin embargo la proteína es de baja calidad para los monogástricos, a causa de su deficiencia en lisina, metionina leucina. Se debe usar combinada con otras proteínas de origen animal.<br />En rumiantes más de 4 meses de edad, la torta puede constituir la fuente principal de proteína para crecimiento y producción.<br />Torta de soya<br />Es un subproducto que se obtiene de la extracción del aceite de frijol de soya; se utiliza comúnmente en animales monogástricos, especialmente en aves, también en terneros y vacas en producción. Su proceso de extracción es similar al de la torta de algodón y en Colombia ocupa el segundo lugar de producción. La torta de soya es la única fuente vegetal de proteína rica en el aminoácido lisina.<br />En aves esta torta puede suministrarse en niveles del 20% al 30% de la ración; sin embargo su alto precio limita su uso.la harina de soya contiene en ocasiones, lo inhibidores de la tripsina (enzima responsable de la conversión de la proteína en aminoácidos en el intestino delgado) los cuales ocasionan retraso en el crecimiento y baja en la conversión alimentaria. En ocasiones deficientes de almacenamiento, la torta de soya se puede contaminar con el hongo Aspergillus flavus.<br />Torta de ajonjolí <br />Es la tercera en producción en Colombia. Este subproducto es un residuo que queda de la extracción del aceite de ajonjolí o sésamo; su empleo es mas común en avicultura, ya que su nivel de proteína es alto y contiene alta cantidad de metionina, que es deficiente en la torta de soya. Es deficiente en lisina y complejo B, por lo que se debe combinar con otras sustancias.<br />En monogástricos a dado buen resultado en las distintas etapas de producción; sin embargo, a pesar de ser rica en calcio o fosforo, a veces contiene muchos oxalatos que no permiten la adecuada utilización de esos minerales; y por tanto no es recomendable emplearla sola en monogástricos. En el cerdo se puede incluir en niveles hasta del 10% en la ración. Puede interferir en la disponibilidad del zinc. <br />La torta de ajonjolí contiene 40.4% de proteína, 10.6% de extracto etéreo, 22.2% de extracto no nitrogenado y 11.8 de cenizas.<br />Torta de palma y de coco<br />Se les conoce como palmiste y copra, respectivamente; la de la palma se obtiene luego de la extracción del aceite de la almendra del fruto de la palma aceitera; es de color y olor agradable cuando esta fresca. Cuando el nivel de grasa es alto se enrancia fácilmente, incrementa el nivel de grasa láctea en las vacas, y el tocino del cerdo se endurece. La torta de palma contiene niveles altos de fibra cruda, poca proteína y carece de almidón y lecitina. E emplea para raciones de rumiantes en niveles no mayores del 10%, dado que puede alterar la gustosidad de la dieta. Cuando los animales la consumen rancia puede causar trastornos digestivos.<br />La copra es el subproducto de la fabricación del aceite de coco, limitaciones y valor proteico son muy similares a las de la torta de palmiste.<br />Otras fuentes proteicas de origen vegetal<br />Actualmente se evalúan varias fuentes vegetales de proteína como la leucaena, el matarratón y el quiebrabarrigo. El matarratón es un árbol de clima cálido que aporta proteína y pigmentos; se puede emplear en ganado lechero y en ganado para carne con excelentes resultados.<br /> <br /> <br />CONCLUSIONES<br />Reconocimos los diferentes aminoácidos presentes en los seres vivos y la función que cumple cada uno de ellos en el funcionamiento animal.<br />Aprendimos cuales son las diferentes fuentes proteicas animal y vegetal que aportan energía a los seres vivos.<br />Obtuvimos conocimiento acerca de las diferentes tipos de proteína que están presentes en el organismo y cumplen funciones como mantenimiento, crecimiento, reproducción y producción.<br />Conocimos las consecuencias que traen el exceso o deficiencias de la proteína en los animales.<br />BIBLIOGRAFIA<br />http://es.wikipedia.org/wiki/Proteinas<br />Fundamentos de nutrición animal aplicada (libro), P 39-64.<br />http://es.wikipedia.org/wiki/Aminoácido<br />http://es.wikipedia.org/wiki/Aminoácidos_no_esenciales<br />http://www.hispagimnasios.com/a_nutric/aminoacidos.php<br />http://www.produccion_animal.com.ar/informacion_tecnica/suplementacion_proteica_y_con_nitrogeno_no_proteico/07-suplementacion_con_nitrogeno.htm <br />http://www.engormix.com/uso_urea_alimentacion_rumiantes_s_articulos_2398_GDC.<br />http://azoosubol.galeon.com/cvitae275734.html<br /> <br />Principio del formulario<br />Final del formulario<br />

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