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Enzimas en la medicina

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    Enzimas Enzimas Presentation Transcript

    • BIOQUIMICA
      • “ ENZIMAS”
      • Define qué quieres para tu vida y decide quién quieres ser…
      • A mis estudiantes quienes constantemente buscan el conocimiento, con la finalidad de autotransformarse en mejores personas, seres humanos y excelentes profesionistas.
      • Dra: DELIA COVANTES RODRIGUEZ
    • CARACTERISTICAS
      • CATALIZADORES BIOLOGICOS DE NATURALEZA PROTEICA.
      • Alto grado de especificidad
      • Catalizan una sola reacción química.
      • No se consumen.
      • Aceleran la velocidad de reacción.
      • Actúan sobre reacciones químicas que ya existen (termodinámicamente posibles).
      • Disminuyen la energía de activación.
      • La mayoría de las enzimas están constituidas por mas de 100 aa, masa mayor de 10k Dalton y un diámetro de mas de 25 A*.
      • No modifican el equilibrio de la reacción.
      • Se requieren en cantidades mínimas.
      • Pueden ser regulables.
      • Son susceptibles de ser inhibidas por diversas sustancias.
      • Modifica la estructura química del sustrato.
      • Sin enzimas la vida no es posible.
    • CLASIFICACION ENZIMATICA
      • 1.-OXIDO-REDUCTASAS.
      • 2.-TRANSFERASAS.
      • 3.-HIDROLASAS.
      • 4.-LIASAS.
      • 5.-ISOMERASAS.
      • 6.-LIGASAS.
    • 1.- Oxido-Reductasas catalizan reacciones de oxido-reduccion
    • Ejemplos:
      • Deshidrogenasa alcohólica .
      • Deshidrogenasa del glicerol.
      • Oxidasas de la glucosa
    • 2.-TRANSFERASAS Catalizan el traspaso de grupos químicos, excepto el H.
    • Ejemplos:
      • Transaminasas
      • Transacetilasas
    • 3.- HIDROLASAS catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (reacciones de hidrólisis).
    • Ejemplos:
      • Esterasas
      • Fosfatasas
      • glicosidasas
    • 4.-LIASAS Catalizan la adición o eliminación de un grupo químico a una doble ligadura
      • Ejemplos:
      • Descarboxilasas
      • Aldehído-liasas
      • Ce´toácido-liasa
    • 5.-ISOMERASAS Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula (isómeros).
      • Ejemplos:
      • Racemasas
      • epimerasas
      • Isomerasas cis-trans
      • Oxidoreductasas intramoleculares
      • Transferasas intramoleculares
    • 6.-LIGASAS Permiten la unión de dos moléculas simultaneamente a la degradación del ATP u otro enlace químico.
      • Ejemplos:
      • AcetilCoA sintetasa
      • Enzimas activadoras de aminoácidos
    • Componentes de una Enzima:
      • Sitio Alostérico:
      • S itio distinto al sitio activo, a este se une una sustancia llamada " regulador alostérico "
      • Sitio Activo:
      • Sitio de la enzima al cual se unen el o los sustratos y ocurre la reacción.(tamaño,forma,union,interaccion,especificidad).
      Sitio Alostérico Sitio Activo
    • Partes de un sistema Enzimático:
      • Sustrato. (molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por ella.)
      • Producto. (es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre los sustratos)
      • Coenzima. (reciben o ceden un fragmento químicamente activado. (Solo actúan captando y liberando ciertos grupos participantes)
      • Grupo prostético. (parte del sistema enzimático, con peso molecular bajo (por lo tanto dializable), termostable y no proteica, adherida de manera mas o menos laxa a la apoenzima)
    • Partes de un sistema Enzimático:
      • Activadores. (son iones que aceleran la velocidad de una reacción y a menudo son indispensables para realizar la acción enzimática)
      • Moduladores. (moléculas que actúan sobre enzimas oligoméricas con características de cooperatividad funcional, que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas; son  si estimulan la velocidad de reacción y  si la inhiben)
    • Partes de un sistema Enzimático:
      • Inhibidores. (Son sustancias que impiden la actividad la actividad de las enzimas por combinarse con radicales indispensables para el funcionamiento enzimático o por ser agentes desnaturalizantes)
      • Proenzima. (Ciertas enzimas son sintetizadas como precursores no funcionales, suelen activarse a través de la eliminación de un enlace peptídica de su molécula)
    • Partes de un sistema Enzimático:
      • Isoenzima. Diversas y multiples formas de una enzima
      • Holoenzima= apoenzima + coenzima.
    • Coenzimas NOMBRE ABREV. VITAMINA Grupo acarreado en forma activada Enfermedad Dinucleótido de nicotidamina y adenina NAD+ Nicotinamida
      • Hidruros H
      • Pelagra
      Fosfato de dinucleotido de nicotidamina y adenina NADP+ Nicotinamida
      • Hidruros H
      • Pelagra
      Mononucleotido de riboflavina FMN Riboflavina
      • Hidrógenos H2
      • Queilosis, dermatitis, glositis, seborreica, etc…
      Dinucleotido de flavina y adenina FAD Riboflavina
      • Hidrogenos H2
      • Queilosis, dermatitis, glositis, seborreica, etc…
      Pirofosfato de tiamina TPP Tiamina
      • Aldehidos
      • Beriberi
    • Coenzimas NOMBRE ABREV. VITAMINA Grupo acarreado en forma activada Enfermedad Coenzima CoA Ac. Pantotenico Acilos No se conoce Fosfato de Piridoxal P5P Piridoxina Amino ¿Cuadros convulsivos? Lipoil-Lisina (Poco importante) L -S -S Ac. Lipoico Acilos No se conoce
    • Coenzimas NOMBRE ABREV. VITAMINA Grupo acarreado en forma activada Enfermedad Biocitna (Poco importante) ------------------- Biotina
      • CO2
      • No se conoce
      Tetrahidrofolato FH4 Acido fólico Fragmentos de un C
      • Anemia Macrocítica
      Coenzima B12 ------------------- B12 Metilos
      • Anemia Perniciosa
    • *TIPOS DE INHIBIDORES ENZIMATICOS*
    • Mecanismo de acción de un inhibidor Competitivo(reversible)
      • Las fijaciones de I y S son mutuamente excluyentes.
      • El complejo EI no es productivo.
      • I es un análogo químico del substrato.
      Disminuir el No. de moléculas de E libre disponibles para enlazarse con el sustrato, formar ES y luego P. *
    • Ejemplo de Reacción Enzimática SDH: Succinato deshidrogenasa Inhibidores competitivos MALONATO Y GLUTARATO
    • Inhibición Competitiva Sustrato Análogo estructural del sustrato
      • El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-substrato ES.
      • Los complejos EI y ESI no son productivos.
      • I tiene poca o ninguna semejanza con el sustrato.
      Mecanismo de acción de un inhibidor No Competitivo(Irreversible) I se une en sitio distinto al sitio de unión del sustrato. *
      • En general, los inhibidores irreversibles son altamente tóxicos.
      E´ E + I Inhibidores que se unen a la enzima en forma irreversible. La enzima es modificada químicamente. Los inhibidores irreversibles envenenan a la enzima. Inhibidor Irreversible
    • Algunos tipos de inhibidores irreversibles
      • Reactivos de grupos –SH:
      • a).- Agentes alquilantes.
      • b).- Compuestos insaturados.
      • c).- Formadores de mercáptidos.
      • d).- Oxidantes.
      • 2. Organofosforados:
      • Plaguicidas como Parathion ,Malathion
      • Y DFP.
      • 3. Ligandos de metales:
      • Cianuro.
      • 4. Metales pesados:
      • Plomo, Mercurio, Cadmio, Zinc, etc.
      FERRICIANURO IODACETATO LEWISITA
      • Malformaciones congénitas
      • Confusion mental
      • Constriccion de la laringe
      • Perdida de mov. Ocular.
    • Lee pagina 48
    • Cinética Enzimática: Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, así como, los factores que afectan dichas velocidades.
      • Factores:
      • Tiempo.
      • PH.
      • Temperatura.
      • Relación Enzima-Sustrato
    • El caso mas simple de reacción enzimática implica: La reacción de un sustrato (S) con un enzima (E) para formar el complejo enzima-sustrato (ES). El complejo se descompone originando el producto (P) y liberando a la enzima. E P COMPLEJO S-E S E + +   Componentes de una reacción enzimática
    • 1913:
      • Relación entre [ S ] y la velocidad
      • de reacción.
      El paso limitante en una reacción enzimática es el rompimiento del complejo ES en producto y enzima libre. Ecuación de Michaelis - Menten V i
    • Vi = velocidad inicial Vmax = velocidad máxima Curva Hiperbólica En V i : [P] es mínima [S] es elevada [S] >>> [E] V i A B C
    • Vi = velocidad inicial Vmax = velocidad máxima Curva Hiperbólica En V i : [P] es mínima [S] es elevada [S] >>> [E]
      • La velocidad de la reacción
      • aumenta linealmente con el
      • aumento de la [S].
      • Al aumentar la [S], la enzima se
      • satura y alcanza su velocidad
      • máxima (Vmax), la cual ya no
      • se incrementará, por más que aumente la [s].
      V i aumenta hasta alcanzar V max  Si: [S] aumenta y V i no aumenta E está saturada con S Vmax V i A B C V i A B C
    • A C B Cuando [S] <<< Km: V i  [S]. Cuando [S] >>> Km: La velocidad de reacción es máxima e invariable, aunque se incremente aún más [S]. Cuando [S] = Km : Vi = ½ Vmax Km en la cinética enzimática V i A B C
    • Estudios enzimáticos en la clínica TGO (Transaminasa Glutámico Oxalacética) Problemas cardiacos  12-48 4-7 dias TGP (Transaminasa Glutámico Pirúvica) Hepatitis Creatina quinasa (CPK) Musculo esquelético y cerebro Distrofia muscular tipo “duchenne” Amilasa Pancreática Procesos inflamatorios, pancreatitis aguda y carcinoma  12-24 1-2 días Lipasa Igual que el anterior pero hasta 10 días Fosfatasa Alcalina Obstrucción biliar, raquitismo, Ulcera péptica colitis Antígeno Prostático Cáncer de próstata (exclusiva en hombres) Tamiz neonatal Prueba al bebe que debe ser obligatoria Lactasa No puedes tomar leche La prueba es gratis
    • Uridin Transferasa de Galactosa Galactosa Congénita ocasiona retraso mental Glucosa 6P deshidrogenasa Anemia falciforme Acetilcolinesterasa Mide el daño hepático
    • Enzimas de escape Reciben este nombre debido a que cuando existe daño tisular son vertidas al torrente sanguíneo, por lo que su actividad enzimática aumenta en la sangre. Infarto al miocardio
      • Deshidrogenasa Láctica (DHL)
      • Aspartato aminotransferasa (AST)
      • Transaminasa glutámico-oxalacética (TGO)
      • Creatincinasa (CK)
      • Creatin fosfoquinasa, (CPK)
      Amilasa Pancreatitis aguda
    • Varios trastornos óseos, enfermedades hepáticas obstructivas. Fosfatasa Alcalina (Isoenzimas) Carcinoma metastático de la próstata Fosfatasa Ácida Pancreatitis aguda Lipasa Infarto al miocardio Lactato deshidrogenasa (Isoenzimas) Varias enfermedades hepáticas  -glutamil transpeptidasa Trastornos musculares Infarto al miocardio Creatincinasa Degeneración hepatocelular (Enfermedad de Wilson) Ceruloplasmina Pancreatitis aguda Amilasa Infarto al Miocardio Hepatitis Viral Aminotransferasas Aspartato aminotransferasa (AST) Alanino aminotransferasa (ALT) Principal uso diagnóstico Enzima Sérica Principales enzimas séricas utilizadas en el diagnóstico clínico (Algunas enzimas son inespecíficas para la enfermedad listada)
    • Tanto potencial no sólo reside en la impetuosidad de la naturaleza, sino en la fortaleza de nuestro espíritu cuya determinación depende de nosotros encontrar. DELIA COVANTES RGUEZ.