Enzimas
Upcoming SlideShare
Loading in...5
×
 

Enzimas

on

  • 377 views

 

Statistics

Views

Total Views
377
Views on SlideShare
377
Embed Views
0

Actions

Likes
0
Downloads
1
Comments
0

0 Embeds 0

No embeds

Accessibility

Categories

Upload Details

Uploaded via as Microsoft PowerPoint

Usage Rights

© All Rights Reserved

Report content

Flagged as inappropriate Flag as inappropriate
Flag as inappropriate

Select your reason for flagging this presentation as inappropriate.

Cancel
  • Full Name Full Name Comment goes here.
    Are you sure you want to
    Your message goes here
    Processing…
Post Comment
Edit your comment

Enzimas Enzimas Presentation Transcript

  • EN-ZIMAS
  • FUNCIÓN • Catálisis • Especificidad • Adherencia en tres puntos.
  • • Estudios del metabolismo. • Síntesis industrial.
  • COENZIMAS • Cofactores orgánicos. • No proteicos. • Termoestables. • Baja masa molecular. • Segundos substratos (compensación y reutilización).
  • COENZIMA + APOENZIMA = HOLOENZIMA
  • Clasificación de Coenzimas. • Transfieren Hidrógeno: • NAD+ , NADP+ • FMN, FAD • Transfieren grupos diferentes hidrógeno: • Fosfatos de azúcares • Pirofosfato de tiamina. • Biotina. • Ácido lipoico • CoA • Fosfato piridoxal
  • CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS 1.Oxidoreductasas 2.Transferasas 3.Hidrolasas 4.Liasas 5.Isomerasas 6.Ligasas
  • LIASAS TRANSFERASAS
  • Características de la Nomenclatura • Unión Internacional de Bioquímica (UIB). • Precisa, descriptiva e informativa. • Las reacciones y las enzimas que las catalizan, se dividen en 6 grupos. • El nombre de la enzima tiene dos partes: Substrato y –asa. • Información adicional. • Cada enzima tiene un número clave sistemático. (E.C.2.7.1.1)
  • IMPORTANCIA DIAGNÓSTICA DE LAS ISOZIMAS Variaciones estructural de una misma enzima ISOZIMAS Ej: La deshidrogenasa láctica (DHL) Isozima de La DHL variaciones I1 I2 I3 I4 I5 HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM consiste 4 protómeros de 2 tipos H M
  • Se estimulo con el descubrimiento de la presencia de isozimas de la DHL en el suero humano. La reacción sucede a una velocidad mensurable solo en presencia de la DHL
  • Patrones normal y patológico de las DHL en suero humano
  • LAS ENZIMAS EN EL DIAGNÓSTICO CLÍNICO Enzimas plasmáticas Funcionales No funcionales como lipoproteinlipas a Proenzimas de la coagulación sanguínea Se encuentran en la sangre en menor proporción que en los demás tejidos -Secreciones exocrinas -Enzimas intracelulares
  • VALOR DIAGNÓSTICO Y PRONÓSTICO DE ENZIMAS ESPECÍFICAS Lipasa • Enfermedades hepáticas, tumores malignos, diabetes mellitus. • Pancreatitis aguda y carcinoma pancreático. Amilasa • Enfermedades hepáticas. • Parotitis, pancreatitis aguda y diabetes. Tripsina • Concentración elevada ocurre en enfermedad aguda del páncreas. Colinesteras a • Enfermedades hepática, desnutrición, anemia. Ciertos medicamentos producen una disminución temporal. • En el síndrome nefrótico.
  • Fosfatasa alcalina • Raquitismo, hiperparatiroidismo, enfermedad de Paget, y metástasis carcinomatosas. Fosfatasa ácida • Puede estar elevado en el carcinoma prostático metastásico. Transaminasas • Transaminasa glutámica oxalacética: Diagnóstico de infarto al miocardio. • Transaminasa glutámica pirúvica: indicador de daño hepático. Deshidrogenasa láctica (DHL) • Es normal en pacientes con enfermedades infecciosas crónicas y febriles agudas, anemia, infarto pulmonar . • Se eleva en caso de infarto al miocardio, en pacientes con leucemia.
  • EL SITIO CATALÍTICO Modelo de «cerradura y llave» o modelo «templado» El sitio catalítico esta prefigurado para adaptarse al sustrato Emil Fischer Modelo de «ajuste inducido» El sustrato induce un cambio conformacional en la estructura de la enzima Koshland
  • Secuencia de Aminoácidos en los sitios activos de las enzimas o sitios catalíticos Las enzimas, en su estructura proteica presentan secuencias especificas de aminoácidos en su lugar activo, con el fin de atraer un determinado sustrato. Estudios demuestran similitudes en estas secuencias especialmente entre las enzimas hidrolíticas, a tal nivel que se pueden encontrar secuencias de aminoácidos similares en el sitio catalítico de enzimas de organismos diferentes. secuencias de aminoácidos
  • TEMPERATURA Desnaturalización La velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Es mayor con el aumento de la temperatura 10 C > DOBLE velocidad Hasta cierto punto …………………………… Óptima (Célula) Reacción lenta Temperaturas extremas, desnaturalizan la enzima, reduciendo la velocidad de la reacción, por perdida de la actividad catalítica. El incremento de la velocidad resulta del Incremento de la energía cinética de las moléculas reaccionantes.
  • El pH Los cambios de pH afectan el estado iónico de la enzima y también el del sustrato. Lo que afecta la actividad catalítica Desnaturalización (Enz -) + (SH+)  EnzSH (catálisis)  P A pH bajo …….. Adquiere protones Óptima pH ( 5,0 y 9,0) (Enz -) + (H+)  EnzH (neutra) A pH alto………… SH se ioniza Desnaturalización (SH+)  S (neutra) + H+ • Además pH extremos desnaturalizar las enzimas. pueden Existen enzimas que resisten pH extremos. (Pepsina)
  • LA CONCENTRACIÓN DE LOS REACTIVOS EN LA CATALISIS A concentraciones altas de los reactivos, la velocidad de la reacción será mayor. A + B  AB Pues a mayor concentración, mayor es la posibilidad de colisión entre las moléculas reaccionantes para el paso de energía y mayor será la velocidad de la reacción. Velocidad α [A] [B] (Relación proporcional) ……………………………………………………………………………………… A + 2B  AB2 Velocidad α [A] [B] [B] ……………………………………………………………………………………….. nA + mB  AnBm Velocidad α [A] n [B] m
  • LA CONCENTRACIÓN DE LOS SUSTRATOS Si aumenta la [S] mientras las demás condiciones se mantienen constantes , la velocidad inicial medida Vi, crece hasta un valor máximo V máx. Saturación enzimática. La velocidad de la reacción crece al crecer la concentración de sustrato debido a que si existe un gran numero de S la reacción con enzimas (Enz) será mas probable y se generaran mas rápidamente los complejos EnzS hasta que se llega a un estado de saturación enzimática, después del cual la velocidad no puede aumentar, pues no hay enzimas libres para reaccionar. EnzS EnzS V máx. EnzS S EnzS A Enz - EnzS B V Enz - S Enz -
  • Valor (Km) o Constante de Michaelis Se presenta cuando exactamente la mitad de las moléculas de la enzima están “saturadas de sustratos”. De acuerdo con esto, la velocidad es la mitad de la velocidad máxima alcanzable. EnzS EnzS EnzS La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima alcanzable se denomina constante de Michaelis. Se puede determinar experimentalmente graficando según el método de Lineweaver-Burk o grafica de doble reciproco.
  • INHIBICION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA NORMALMETE SE CLASIFICAN EN 2 TIPOS DE INHIBIDORES: Competitivos No Competitivos TAMBIÉN SE CLASIFICAN POR SU SITIO DE ACCIÓN 1 Cuando se unen los inhibidores en el mismo sitio que el sustrato (Lugar activo) 2 Cuando se unen los inhibidores en alguna región distinta al sitio del sustrato (lugar alostérico) inhibidores enzima enzima inhibidores
  • INHIBIDORES COMPETITIVOS bacterianas) (medicamentos contra enzimas Ocurre en el lugar activo, en el cual la estructura química de un inhibidor (I) análoga al sustrato (S) , se combina con la enzima (Enz) formando un complejo enzima-inhibidor. (EnzI) Cuando tanto el sustrato como el inhibidor se encuentran, ellos compiten por los mismo sitios de unión sobre la superficie de la enzima, de ahí el nombre de inhibidores competitivos. I EnzI (inactivo) Enz + p Enzima S EnzS (Activo) Enz + P La velocidad de formación del producto, depende exclusivamente de la concentración de (EnzS). A una concentración elevada de S , la concentración de (EnzI) será menor.
  • INHIBICION REVERSIBLE NO COMPETITIVA (RARA) En este caso no acurre competencia entre S e I. Pues los inhibidores de este tipo no son similares a los sustratos, por lo que se fijan a una región diferente de la enzima (Alostérica). Ya que I y S se pueden combinar en diferentes sitios es posible la formación de complejos EnzS y EnzIS. EnzS ( velocidad normal ) EnzIS ( retardada )   Enz + PRODUCTO Enz + PRODUCTO INHIBICION IRECVERSIBLE NO COMPETITIVA En este caso actúan Venenos enzimáticos que suprimen la capacidad de una enzima para catalizar la formación de un producto, ( Yodoacetamina, Agentes oxidantes, Iones de metales pesados , etc.)
  • De nada…