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  • Tema 5: aminoácidos y proteínas1. Los aminoácidos2. Propiedades de los aminoácidos3. El enlace peptídico4. Estructuras 1aria y 2aria de las proteínas5. Estructuras 3aria y 4aria de las proteínas6. Propiedades de las proteínas7. Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas8. Diversidad funcional de proteínas
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasANTECEDENTES PAU:2002 – Junio : clasificación de las proteínas según su función; estructura general de un aminoácido, concepto de péptido; tipos de enlaces de la estructura 3aria de proteínas;2005 – Junio : proteínas, niveles estructurales, desnaturalización y funciones biológicas;2006 – Septiembre : estructura de aminoácidos y concepto de péptido; funciones biológicas de las proteínas; tipos de enlaces de la estructura 3aria de proteínas;2008 – Septiembre : desnaturalización de proteínas y sus causas; estructura general de aminoácidos y concepto de péptido; clasificación de proteínas según su función; tipos de enlaces de la estructura 3aria de proteínas;2009 – Septiembre : concepto de proteína y nombrar sus elementos constituyentes; proteína conjugada, ejemplos; función de las proteínas;2010 – Septiembre : función biológica de las proteínas; desnaturalización de proteínas, tipos de desnaturalización y causas;
  • 1.- Los aminoácidos Tema 5: aminoácidos y proteínas PROTEÍNAS : (del griego proteios, que significa “primero o principal”)• Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula: 50% de su peso seco• Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo• Químicamente formadas por: C, H, O, N A veces: S, P, H, Cu, Mg, Zn y I GRUPO CARBOXILO AMINOÁCIDOS : monómeros de las proteínas • Diferenciamos: GRUPO AMINO • 20 aas proteicos • +150 no proteicos • Son: - sólidos - solubles en agua - cristalizables - incoloros o poco coloreados - punto de fusión > 200ºC La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas
  • - AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS - Tema 5: aminoácidos y proteínasR hidrocarbonados no polares(siempre ocultos al medio acuoso) Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I) Prolina (Pro o P) Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptófano (Trp o W)
  • - AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS - Tema 5: aminoácidos y proteínasR polares, sin carga(pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H 2O) Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T) Glutamina (Gln o Q) Glicocola o glicina (Gly o G) Cisteína (Cys o C) Asparagina (Asn o N) Tirosina (Tyr o Y)
  • - AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS - Tema 5: aminoácidos y proteínasR polares con carga (+) o (-) AMINOÁCIDOS BÁSICOS AMINOÁCIDOS (carga positiva a pH 7) ÁCIDOS (tienen un grupo amino) (carga negativa a pH 7) (tienen un grupo ácido) Lisina (Lys o K) Ácido aspártico (Asp o D) Arginina (Arg o R) Ácido glutámico (Glu o E) Histidina (His o H)
  • Tema 5:2.- Propiedades de los aas aminoácidos y proteínas ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS• En todos los aas estándar el Carbono α es asimétrico... En todos excepto en UNO ¿En cuál? GLICINA (Gly)• Debido al ordenamiento tetraédrico de los enlaces alrededor del Cα, los cuatro sustituyentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes que son . . . IMÁGENES ESPECULARES ENANTIÓMERO o ESTEREOISÓMEROS
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasENANTIÓMERO o ESTEREOISÓMEROSL-aminoácidos  tienen el grupo amino a la izquierdaD-aminoácidos  tienen el grupo amino a la derecha Todos los aas proteicos son de la serie L
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS • En una disolución acuosa los aminoácidos están ionizados y pueden actuar como ácidos o como bases: NH2  (aa en disolución)  NH3+ = base débil COOH  (aa en disolución)  COO- + H+ = ácido débil • A los aas ionizados se les denominan zwitteriones (del alemán “iones híbridos”) ¿Qué aminoácido es este? • Los zwitteriones son eléctricamente neutros
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas• El zwitterion puede actuar como : ÁCIDO (dador de protones) BASE (aceptor de protones) RECORDEMOS : ÁCIDO NH2 + H+(dador de H+) COOH BASE(aceptor de H+) + H+
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas• El punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual el aminoácido forma un ion híbrido y lacarga neta = 0 (forma un zwitterion)• Cada aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis• Un ion dipolar se puede comportar, según el pH de la disolución, como: • neutro (pH = punto isoeléctrico) [ NH3+ /COO- ] • ácido (cede H+ al medio o toma e- del medio) [ NH2 /COO- ] • base (capta H+ del medio o cede e-) [ NH3+ /COOH ]• Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFÓTERAS CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS Si aumenta la [H+] Si disminuye la [H+] pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasRESUMIENDO: pH disolución Comportamiento del Formas químicas aminoácidoNeutro Zwitterion NH3+(pH=pI) COO-Ácido (↑ H+) Como una base NH3+(pH < pI) COOHBásico (↓ H+) Como un ácido NH2(pH > pI) COO-
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas AMINOÁCIDOS ESENCIALES• Aas que deben ser ingeridos en la dieta de HETERÓTROFOS porque no somoscapaces de sintetizarlos: • Phe • Ile • Leu • Lys • Met • Thr • Trp • Val • His (en lactantes)• Los organismos AUTÓTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aas que necesitanpara su metabolismo
  • Tema 5:3.- El enlace peptídico aminoácidos y proteínas • Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos (Enlace covalente entre el COO- y NH3+ de 2 aas con pérdida de 1 molécula de H2O) • Los aas unidos se pasan a llamar residuos • Se forma dipéptido (2), tripéptido (3), oligopéptido (< 50), polipéptidos (+ aa) Extremo Cterminal Extremo Nterminal Extremo CARBOXILO- TERMINAL Extremo AMINO- TERMINAL
  • Tema 5:FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO aminoácidos y proteínas Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas• Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal N-terminal ENLACE C-terminal(amino terminal) PEPTÍDICO (carboxilo terminal) • Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas • Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminalNt-Gly-Ile-Val-Cys-Glu-Gln-Ala-Ser-Leu-Asp-Arg-Cys-Val-Pro-Lys-Phe-Tyr-Thr-Leu-His-Lys-Asn-Ct
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasCARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO • Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C – N • Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente• Los cuatro átomos del enlace (C=O ; N–H) se encuentran sobre el mismo plano • Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C–C y C–N
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasCARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1 Å= 1 ångström = 10-10 m=
  • Tema 5:ÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICOaminoácidos y proteínas • OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero • ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua • INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre • GLUTATIÓN: transporta aas al exterior de la célula • GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a través de mbs biológicas
  • 4.- Estructura 1aria y 2aria de las proteínas Tema 5: aminoácidos y proteínas ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS • Todas las proteínas la tienen. • Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. • Está dispuesta en zigzag por la planaridad del enlace peptídico. • El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: Número de n 20 aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 1267650600228229401496703205376 ·10100
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas Estructura 2aria: disposición espacial que adoptan los aas debido a puentes de Hentre los átomos del esqueleto polipeptídico (α-hélice / conformación β) RELACIÓN ENTRE α -HÉLICE / CONFORMACIÓN β o LÁMINA PLEGADA En la Estructura 1aria ocurren interacciones entre los distintos aas. Linus Pauling y Robert Corey descubrieron que podían formarse puentes de H entre: H del grupo amino (NH) de 1 aa (positivo) O del grupo carbonilo (C=O) de otro aa (negativo)  Dedujeron 2 estructuras que podrían ser el resultado de estos puentes de H: α -HÉLICE / CONFORMACIÓN β o LÁMINA PLEGADA
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas RELACIÓN ENTREα -HÉLICE / CONFORMACIÓN β o LÁMINA PLEGADA  Una misma proteína puede tener una región en α-hélice y otra en lámina plegada  El tipo de estructura 2aria que adopte una proteína depende de su función
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS: α -HÉLICE • La cadena se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros en Cα. • Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura (entre [–NH] de un enlace peptídico y [–C=O] del 4º aa) • La formación de estos enlaces determina la longitud por vuelta (= 0’54 nm) • La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3’6 residuos por vuelta. • Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la α -hélice.
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasHélice α
  • Tema 5:ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS: aminoácidos y proteínasCONFORMACIÓN β o LÁMINA PLEGADA Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlaces de hidrógeno Enlace peptídico Las cadenas polipeptídicas se Disposición Disposición paralela pueden unir de dos antiparalela formas distintas. Cadenas en direcciones Nt-Ct y Ct-Nt Cadenas en dirección Nt-Ct
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasNt CtCt NtNt Ct DIRECCIÓN Nt-Ct y Ct-Nt (+ compacta y + frecuente)
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas ExtremoNt Ct CtNt Ct Nt DIRECCIÓN Nt-Ct (- compacta y – frecuente)
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasCodos β :• Conectan extremos adyacentes de una hoja β plegada antiparalela.• Forma un giro de 180º donde participan 4 aas.• Se forman un puente de Hidrógeno entre el primer y cuarto aa.
  • 5.- Estructuras 3aria y 4aria de las proteínas Tema 5: aminoácidos y proteínas ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por las uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos La estructura se estabiliza por uniones entre R de aminoácidos alejados unos de otros: • Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aas polares) • Atracciones electrostáticas (entre grupos R con carga opuesta) • Atracciones hidrofóbicas (entre grupos R apolares) • Puentes disulfuro (entre grupos –SH de 2 Cys)
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS  En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura 3aria está constituida por dominios (unidades de 50-300 aas conectados por polipéptidos)  Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica flexible)  La estructura 2aria de los dominios puede ser diferente (α-hélice o láminaβ)
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
  • Tema 5: ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS aminoácidos y proteínas • La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica (subunidad o protómero) 2 cadenas = dímero ; 3 cadenas = trímero ; 4 cadenas = tetrámero • Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las que estabilizan la estructura 3aria • El uso de subunidades puede presentar ventajas: – Reduce la cantidad de información genética necesaria – Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente y se conserva el resto (ahorro de energía y materiales)
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • Tema 5:aminoácidos y proteínas
  • 6.- Propiedades de las proteínas Tema 5: aminoácidos y proteínas • Solubilidad: dependerá de la cantidad de aas polares que tenga y que se localicen sobre la superficie externa de la proteína estableciendo puentes de H con el H2O • Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la proteína. • Se pierde la estructura 4aria, 3aria y 2aria • La proteína pierde su función biológica • En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalización) • Causas: o Variaciones de Temperatura o Variaciones de pH o Sustancias semejantes a aas, que compiten con los grupos ácido y amino para establecer puentes de H (p.e. Urea)
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasDESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternariaPuede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas• Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un comportamiento anfótero (igual que los aas que la forman) ya que pueden comportarse como ácidos o como bases• Especificidad: las proteínas son específicas en diferentes niveles: – Especificidad de función: reside en la posición de determinados aas en la estructura 1aria posición aas estructura 1aria  estructura 4ª  función de esa proteína Una pequeña variación en la secuencia de aas puede variar (o hacer que pierda) su función – Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie Hay proteínas de especies distintas con igual función que tienen prácticamente igual composición (proteínas homólogas como la insulina exclusiva de vertebrados)
  • 7.- Clasificación de las proteínas Tema 5: aminoácidos y proteínas HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES • Generalmente, los polipéptidos que las forman se • Más complejas que las fibrosas. encuentran ordenados o enrrollados en haces paralelos. • Plegadas en forma más o menos • Son proteínas insolubles en agua. esférica. • Tienen funciones estructurales o protectoras. ALBÚMINAS Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, COLÁGENO Realizan transporte de cartílago, hueso, tendones y córnea. moléculas o reserva de aminoácidos. MIOSINA Responsables de la contracción muscular. GLOBULINAS Diversas funciones, entre ellas QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. ACTINA ELASTINA Contracción muscular. Proteína elástica que aparece en estructuras HISTONAS Y PROTAMINAS elásticas (piel, vasos sang.) Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
  • Tema 5: HETEROPROTEÍNAS: grupo proteico + grupo prostético aminoácidos y proteínas En su composición tienen: • Una proteína (grupo proteico) • Una parte no proteica (grupo prostético) HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento (sustancia coloreada) Porfirínicas Grupo hemo Hemoglobina (pigmento respiratorio rojo de vertebrados) No porfirínicas Cobre Hemocianina (pigmento respiratorio azul de crustáceos) Nucleoproteína Ácidos nucleicos Histonas (proteínas asociadas al ADN) Fibrinógeno (cicatrización) Glucoproteína Glúcido Inmunoglobulinas (Ac) Caseína (leche) Fosfoproteína Ácido fosfórico Vitelina (yema huevo) Lipoproteína Lípido LDL HDL
  • Tema 5: aminoácidos y proteínasEJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS Hemoglobina Inmunoglobulina Lipoproteína plasmática Retinal Rodopsina
  • 8.- Diversidad funcional de las proteínas Tema 5: aminoácidos y proteínasDebido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas FUNCIÓN EJEMPLO · Ovoalbúmina: clara del huevo  DE RESERVA · Caseína: leche Almacenan compuestos químicos para · Zeína: maíz utilizarlos como elementos nutritivos o · Hordeína: cebada colaborar en la formación del embrión · Lipoproteína: lípidos en el plasma  DE TRANSPORTE · Citocromos: e- en las mbs de mitocondrias y cloroplastos Se unen a diversas sustancias y las · Hemoglobina: O2 en la sangre de vertebrados transportan a través de un medio acuoso o a través de mbs celulares · Mioglobina: O2 en los músculos · Hemocianina: O2 en la sangre de invertebrados · Seroalbúmina: ácidos grasos · Actina y Miosina: contracción muscular  CONTRÁCTIL movimiento de células (bacterias y esperma) Participan en la contracción y movimiento · Flagelina: forma parte de flagelos · Dineína: movimiento de cilios
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas FUNCIÓN EJEMPLO PROTECTORA O DEFENSIVA · Trombina: coagulación de la sangre · Fibrinógeno: coagulación de la sangreProtegen y defienden al organismo · Anticuerpos: defensa de infecciones TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES · Rodopsina: en la retina, convierte una señal luminosa en un impulso nerviosoAnte una señal extracelular, lasproteínas son mediadoras para que lacélula produzca una respuesta HORMONAL · Insulina y Glucagón: secretadas por el páncreas; regulan el metabolismo de la glucosaSon capaces de controlar importantes · Somatotropina: regula el crecimiento corporalfunciones celulares · Glucoproteínas: en la membrana plasmática ESTRUCTURAL · Histonas: en cromosomasProporcionan soporte mecánico a células · Tubulina: formación del huso mitótico, mvtos de la célulavegetales y animales · Colágeno: resistencia mecánica a tejidos conjuntivos · Queratina: en la epidermis · Elastina: en el cartílago · Esclerotina: en el exoesqueleto de insectos
  • Tema 5: aminoácidos y proteínas FUNCIÓN EJEMPLO HOMEOSTÁTICA · Albúmina: controla el pHMantienen el equilibrio del medio internoy colaboran en el mantenimiento del pH RECONOCIMIENTO DESEÑALES QUÍMICAS · GlucoproteínasSe sitúan en la superficie externa de lamb plasmática, donde reconocenhormonas, neurotransmisores,anticuerpos, virus, bacterias  ENZIMÁTICA Aumentan la velocidad de las reacciones químicas de los seres vivos
  • ACTIVIDADES:7, 8, 13, 20, 21, 27 (págs. 84-85)