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Cap%206%20 enzimas%202010

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  • 1. David L. Nelson and Michael M. Cox 6.1 Introducción a Lehninger Principles of Biochemistry las enzimas Fifth Edition Capítulo 6: Enzimas Copyright © 2004 by W. H. Freeman & Company INTRODUCCION INTRODUCCION  Historia:  Historia:  1897: Buchner descubrió que los  1700: estudios de la digestión de carnes extractos de levadura podían convertir mediante secreciones del estómago. el azúcar en alcohol. Fermentación se  1800: convertir almidón en azúcar mediante llevaba a cabo por la presencia de la saliva. moléculas.  1810: comienzan estudios sobre  Kühne llamó las moléculas enzimas. fermentación.  1926: ureasa fue aislada y  1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre cristalizada. fermentación de azúcares en alcoholes por  1930: pepsina, tripsina, y otras levadura y catalizado por fermentos. enzimas digestivas fueron cristalizadas. 1
  • 2. Propiedades generales  Las enzimas son los agentes catalíticos de los sistemas biológicos.  Todas las enzimas son proteínas excepto las riboenzimas.  Funcionan bajo condiciones moderadas.  Aumentan la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1014 .  Son altamente específicas.  La acción enzimática es regulada. Ejemplos de metales usados como cofactores ENZYMES (holoenzyme) Apoenzyme Chemical component (amino acid portion) (non-amino acid portion) Cofactor metals coenzymes prosthetic group 2
  • 3. Nomenclatura Nomenclatura  De acuerdo al número de la Comisión Enzimática (Enzyme Commission number)  Primer #: tipo de reacción catalizada.  Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de sustrato o el enlace que se rompe en forma mas precisa.  Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc.  Cuarto #: indica el número de serie de la enzima en su sub-subclase. 3
  • 4. ESPECIFICIDAD ENZIMATICA 6.2 Como trabajan  La especificidad enzimática puede las enzimas variar.  Pasos que ocurren durante la acción enzimática:  Sustrato se enlaza a la enzima.  Ocurren alteraciones químicas que incluyen rompimiento y formación de enlaces.  La enzima libera el producto de la reacción. 4
  • 5. Teorías que explican la actividad enzimática:  Llave y cerradura: específica; un sustrato y una enzima.  Adaptación inducida: menos específica, el centro activo se ajusta al sustrato que interviene. 5
  • 6. Mecanismos de acción Mecanismos de acción  Estado de transición: forma activa de una  Energía de activación: cantidad de energía molécula en la cual la molécula realiza una necesaria para convertir todas las reacción química parcial. moléculas de un mol de sustancia  Energía libre: componente de la energía reaccionando de su estado raso a su total de un sistema que puede realizar estado de transición. trabajo a temperatura y presión constante.  Las enzimas aumentan la velocidad de la  G reacción = G productos – G reactivos reacción disminuyendo la energía de  Reacción exergónica: ΔG es negativo activación, pero no afectan los aspectos  G= H-T S termodinámicos de las reacciones. 6
  • 7. 6.3 Cinética química Cinética química  Reacciones elementales  AP  A  I1  I2  P  Ordenes de reacción  Constante de rapidez 7
  • 8. La ecuación describe el Cinética de enzimas progreso de una reacción como función del tiempo. La pendiente nos da la constante de velocidad. Ecuación Michaelis-Menten  Paso #1 8
  • 9. Ecuación Michaelis-Menten Ecuación Michaelis-Menten  Paso #2  Paso #3 Ecuación Michaelis-Menten  Paso #4 9
  • 10. Significado Km y Vmax Turnover number  KM es igual a la concentración de sustrato  Constante catalítica equivale al cuando 50% de los centros activos de la enzima están ocupados. También “turnover number” representa cuán fuerte la enzima se enlaza al sustrato.  La razón de kcat/Km representa una  VMAX está relacionado con el turnover medida de la eficiencia catalítica. number: número de moles de sustrato transformado en producto por mol de enzima por segundo.  Mayor el “turnover number” mayor la eficiencia.  Equivale a: Vmax/[Et] 10
  • 11. Gráfica Lineweaver-Burk Mecanismos para reacciones Reacciones de dos sustratos con más de un sustrato  Reacciones secuenciales: reacciones  Al azar: no importa el orden de añadir de desplazamiento sencillo un sustrato.  Ordenado  Al azar  Ordenado: el orden en que se añaden los sustratos está definido.  Reacciones Ping-pong: reacciones de desplazamiento doble  Ping-pong: desplazamiento doble, no hay formación de compuesto ternario. 11
  • 12. Tipos de inhibición  Inhibidores reversibles • Competitivo: Compite con el sustrato por el centro activo. Se parecen al sustrato. • No competitivo: el inhibidor no compite con el sustrato. Inhibidor tiene un punto diferente de enlace. Puede enlazar la E o el complejo ES. • De incompetencia: el inhibidor se enlaza directamente al complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre. Inhibidor competitivo Inhibidor competitivo 12
  • 13. Inhibidor no-competitivo Aumenta el Km y el Vmax permanece constante. Inhibidor no-competitivo Disminuye Vmax y Km permanece constante 13
  • 14. Disminuye Km y Vmax Disminuye Vmax y Km puede aumentar o disminuir 14
  • 15. Actividad enzimática depende Tipos de inhibición del pH  Inhibidores irreversibles  Se combina con o destruye un grupo funcional necesario para la actividad enzimática. Se forma un enlace covalente. • Ejemplo: Inhibidores de acetilcolinesterasa. Interfiere con la secuencia del impulso nervioso. • Diisopropylphosphofluoridate, tabun y sarin (nerve gases) • Parathion and malathion 6.5 Enzimas reguladoras  Modificación alostérica  Enlace de un efector positivo o negativo.  Enzimas alostéricas  Sufren cambios conformacionales en respuesta a enlace de efectores o moduladores.  Ejemplos: • inhibidores • activadores 15
  • 16. Regulación actividad enzimática  Mecanismos de retroalimentación  Una enzima actúa sobre un paso determinado.  Modificación covalente  Formación o rompimiento de un enlace covalente. 16
  • 17. Regulación mediante rompimiento proteolítico 17