1. CARRERA DE TERAPIA OCUPACIONAL
ASIGNATURA DE BIOLOGIA 2009
AMINOACIDOS y PROTEINAS
Dra. Germaine Jacob A.
2. Las proteínas
están formadas por unidades básicas
que corresponden a los aminoácidos, los cuales
se unen entre sí para formar una
estructura en cadena.
Son macromoléculas, de PM muy elevados.
3. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
número
número de
de cadenas
PM aminoácidos polipeptídicas
4. FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
grupo
grupo α-amino carboxilo
Cα
Son α-amino ácidos
5. ESTEREOISOMERIA
L-alanina D-alanina
Las proteínas están formadas por L-aminoácidos
15. ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína
y es mantenida por los enlaces peptídicos
amino carboxilo
terminal terminal
17. El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y
una rotación restringida
18. El enlace peptídico tiene una geometría plana
sólo existe libre rotación
en torno al Cα
19. LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras periódicas, con ángulos φ y ψ que se repiten
a lo largo de la estructura.
α-hélice lámina plegada
21. La α-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro
residuo “i” con “i + 4”
22. α-hélice
los puentes de hidrógeno
son paralelos al eje central
de la hélice
Los radicales van dirigidos
hacia afuera
3,6 aminoácidos / vuelta
27. Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas
diferentes
A. lámina
antiparalela
vista
desde
arriba Los radicales de los
aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lámina, en forma
alternada.
Es más estable con
vista aminoácidos
lateral con R pequeños.
31. COLAGENO
triple hélice
cada hélice posee la secuencia
(glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
3 aa / vuelta
las hélices NO son α-hélices
32. ESTRUCTURA TERCIARIA
La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma y
tiende a una forma “globular”
En su mantención participan los grupos
radicales de los aminoácidos.
38. En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la proteína
mioglobina sección transversal de
la mioglobina
39. ESTRUCTURA CUATERNARIA
La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.
Se mantiene por enlaces entre los
radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
44. DENATURACION
DENATURACION IRREVERSIBLE
1. CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.
2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS
IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS
ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
