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Las proteínas
Los aminoácidos
Las proteínas
Aminoácidos no polares
o hidrofóbicos
Enlace peptídico Estructura de las proteínas
Aminoácidos polares sin carga
Aminoácidos polares con carga
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Propiedades de las proteínas
1.1. Concepto:
o Son biomoléculas formadas por C,
H,N,O y además P y S.
o Son polímeros de aminoácidos.
o Los aa se unen formando péptidos:
oligopéptidos(si menos de 10aa) y
polipétidos (si más de 10aa). Si más
de 50 aa, hablamos de proteínas.
1.2. Clasificación:
oHOLOPROTEÍNAS (formadas sólo
por aa)
oGLOBULARES
oFIBROSAS
o HETEROPROTEÍNAS (contienen
componentes no proteicos)
oGLUCOPROTEÍNAS
oFOSFOPROTEÍNAS
oLIPOPROTEÍNAS
oNÚCLEOPROTEÍNAS
oCROMOPROTEÍNAS
1.3. Funciones
o Función estructural
oFunción enzimática
oFunción de transporte y almacenamiento
oFunción hormonal
oFunción contráctil
oFunción de defensa y protección
oFunción de reserva
oFunción energética
oFunción de recepción y transmisión de señales
oFunción de control de crecimiento y
diferenciación celular
oFunción homeostática
Estructura de una membrana biológica
Cabezas
polares de
fosfolípidosColas
apolares de
fosfolípidos
Colesterol
Las colas polares
interaccionan
entre sí por
Fuerzas de Van
der Waals
Las cabezas polares
interaccionan mediante
puentes de hidrógeno con
el agua
Proteínas
Colas
glucídicas
polares
El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las
membranas biológicas.
Proteínas sara
Proteínas sara
Proteínas sara
Proteínas sara
Proteínas sara
2.1. Aminoácidos
Son ácidos orgánicos que tienen un
grupo amino (-NH2 ) en el carbono 2, a
este C se une además un H y un radical
(R)distintivo. El C1 corresponde al del
ácido carboxílico(-COOH).
Fórmula general de un
aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada
aminoácido y determina sus propiedades
químicas y biológicas.
ÁTOMO DE HIDRÓGENO
Grupo carboxilo
Grupo amino
Configuración L Configuración D
2.2. Clasificación:
Aminoácidos neutros ( a pH neutro su
carga neta es 0)
o Polares (su cadena lateral tiene grupos
hidrófilos). No tienen carga.
oApolares (su cadena lateral tiene
grupos hidrófobos)
Amioácidos apolares o hidrofóbicos
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)
Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe)Metionina (Met)
Aminoácidos neutros
Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado
por cadenas hidrocarbonadas
Alanina (Ala) Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina
(Iso)
Metionina
(Met)
Fenilalanina
(Fen)
Triptófano
(Trp)
Aminoácidos polares sin carga
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)
Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)
Aminoácidos neutros
Aminoácidos ácidos: Tienen
–COOH en su cadena lateral que
desprende H+ carga negativa
Aminoácidos básicos: Tienen
grupos aminos en su cadena
lateral que adquieren H+carga
positiva
Aminoácidos polares con carga
Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)
Lisina (Lys) Arginina (Arg)
Histidina (His)
Carga negativa
Carga positiva
2.3. Propiedades de los aminoácidos
• Sólidos.
• Incoloros.
• Cristalizables.
• De elevado punto de fusión (habitualmente
por encima de los 200 º C).
• Solubles en agua.
• Actividad óptica.
• Comportamiento anfótero.
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la
disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye
pH
aumenta
El aminoácido se comporta como una base
(captan protones)
El aminoácido se comporta como un ácido.
(ceden protones)
Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)
Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino está
a la derecha
L -
aminoácido
El grupo amino está a
la izquierda
Al ser imágenes especulares se
denominan estereoisómeros.
3. Enlace peptídico y péptidos
oLos aminoácidos se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos, un tipo de enlace
covalente, constituyendo de este modo los
péptidos.
oDos aminoácidos reaccionan entre sí,
perdiendo una molécula de agua, la molécula
resultante recibe el nombre de dipéptido.
Cuando son tres tripéptidos, cuatro
tetrapéptidos.
Enlace peptídico
Aminoácido 1
Aminoácido 2
Enlace peptídico
Plano del enlace peptídico
•Es un enlace amida covalente.
•Es planar.
Características de un enlace peptídico
• Es un enlace covalente
más corto que la
mayoría de los enlaces
C - N.
• Posee cierto
carácter de
doble enlace.
• Los cuatro
átomos del
enlace se
encuentran
sobre el
mismo plano.
• Los únicos enlaces que
pueden girar son los
formados por C-C y C-N
Enlace peptídico
Formación del enlace peptídico
Proteínas sara
4.Composición ,forma y estructura de las
proteínas.
4.1. Composición y forma:
Las proteínas están constituidas por una o varias cadenas
polipeptídicas y éstas a su vez están constituidas por 20
aminoácidos.
Las proteínas no son moléculas lineales, se pliegan en el
espacio y adquieren formas características que determinan
su función:
Proteínas fibrosas: forma de hebras largas, función
estructural.
Proteínas globulares: forma esférica, funciones
dinámicas.
4.2.Estructura de las proteínas
Se estructura en cuatro niveles:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
La estructura de las proteínas
Estructura
primaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
secundaria
α-hélice
β-lámina plegada
La estructura de las proteínas: estructura primaria
Extremo N-inicial Extremo C-terminal
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
•Indica los aminoácidos que la forman y el
orden en el que están colocados.
•Está dispuesta en zigzag.
•El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
20n Número de
aminoácidos de la
cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el número
de las diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
Proteínas sara
La estructura de las proteínas: estructura secundaria
α-hélice Hélice de colágeno Conformación β
Puentes de hidrógeno
La estructura de las proteínas: estructura secundaria
α-hélice Puentes de hidrógeno
▪ La ordenación α-hélice. La cadena
polipeptídica se enrolla en espiral sobre
sí misma, la estructura se mantiene
estable gracias a los enlaces de
hidrógeno intracatenarios entre el -C=O
de un aminoácido y el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue. Las cadenas
laterales de los aminoácidos quedan
hacia el exterior de la hélice.
Estructura secundaria: -hélice
• La cadena se va enrollando en
espiral.
•Los enlaces de hidrógeno
intracatenarios, entre el grupo -NH-
de un aminoácido y el -C=O del
cuarto aminoácido que le sigue
mantienen la estructura.
•La formación de estos enlaces
determina la longitud del paso de
rosca.
•La rotación es hacia la derecha.
Cada aminoácido gira 100° con
respecto al anterior. Hay 3,6
residuos por vuelta.
Proteínas sara
Proteínas sara
▪ La ordenación β-laminar o de hoja plegada. La cadena polipeptídica
conserva su estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones
mediante puentes de hidrógeno intercatenarios(proteínas globulares) o
intracatenarios (proteínas fibrosas), entre grupos C=O y -N-H. Los radicales
R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
Las cadenas polipeptídicas
se pueden unir de forma
paralelas, las cadenas se
disponen en el mismo
sentido, y antiparalelas.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se
encuentran situadas por encima y por debajo del
plano en zigzag de la lámina plegada.
La estructura de las proteínas: estructura secundaria
Hélice de colágeno
Hidroxiprolina
Superhélice
de colágeno
Prolina
Glicina
Esta proteína, muy rica en prolina e
hidroxiprolina, no puede formar muchos
de los puentes de hidrógeno que se
establecen entre los enlaces peptídicos y
que son necesarios para estabilizar la
estructura secundaria.En su lugar, se
asocian tres cadenas trenzadas.
La estructura de las proteínas: estructura terciaria
Codos sin estructura α-
hélice
Grupo hemo
Sectores con estructura
α-hélice
Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa
Proteína simple con dos dominios estructuralesElastina en estado relajado y extendido
Sectores en
α-hélice
Sustrato
Sustrato fijo
Dominio A Dominio B
Cadena polipeptídica de
elastina
Sectores en
conformación β
Codo
• Es la configuración definitiva que adopta la estructura
secundaria de la proteína en el espacio. Esta estructura es
estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales
R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy
alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser:
▪ Enlaces de hidrógeno
▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.Entre aa
ácidos con carga negativa-COO- y aa básicos con carga positiva-
NH3+
▪ Atracciones hidrofóbicas
▪ Fuerzas de Van der Waals son débiles , entre aa apolares
▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que
contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos
grupos (-SH) de dos cisteínas.
▪ Enlaces de hidrógeno
entre grupos peptídicos.
▪ Atracciones eléctricas
entre grupos con carga
opuesta.
▪ Atracciones hidrofóbicas
▪ Fuerzas de Van der Waals
entre radicales aromáticos.
▪ Puentes disulfuros entre
radicales de aminoácidos
que contienen azufre
(cisteína). Son enlaces
covalentes entre dos grupos
(-SH) de dos cisteínas.
Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras
terciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunque
muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas
que carecen de estructura terciaria.
▪ Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de
haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de
protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo,
tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos;
el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel,
vasos sanguíneos.
▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de
ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de
transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras
actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.
La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria
Hemoglobina Insulina
Enlace disulfuro
Cadena α
Cadena α
Cadena β
Cadena β
Grupo hemo
• Estructura cuaternaria: Muchas proteínas de gran
tamaño están formadas por la asociación de varias
cadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
Cada proteína componente de la asociación,
conserva su estructura terciaria. La unión se realiza
mediante gran número de enlaces débiles, como
puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.
Este tipo de enlaces facilita enormemente tanto su
formación como su disgregación. La estructura
cuaternaria no la poseen todas las proteínas.
Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y
los anticuerpos.
Proteínas sara
Proteínas sara
Proteínas sara
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
• Solubilidad Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las
globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del
tamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R.
• Desnaturalización La desnaturalización de las proteínas supone la perdida de sus
estructuras secundarias y terciarias. Perdiendo de esta forma muchas de sus
propiedades fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este momento, sus
funciones biológicas (cambios de temperatura, o en el pH, alteraciones en la
concentración; alta salinidad; agitación molecular).
• Especificidad Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada
una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos.
• Capacidad amortiguadora Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto
las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del
medio donde se encuentran.
Propiedades de las proteínas
Proteína en estado
normal
Proteína
desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización
Proteínas sara
Desnaturalización y renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA
DESNATURALIZADA
Reacciones de reconocimiento de las proteínas
•Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno,
inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas
simples u
holoproínas.
Formadas
exclusivamente
por
aminoácidos,
en forma de
cadenas
polipeptídicas
(según su
forma,
pueden ser)
Proteínas fibrosas o
escleroproteínas. Forma
alargada o fibrosa.
Estructura "-hélice.
Insolubles en agua.
Función estructural.
Colágeno. Forman parte de los tejidos
óseos, cartilaginoso y conjuntivo.
Elastinas. Forman una matriz elástica.
Se encuentran en los pulmones,
arterias, etc.
Queratinas. Aparecen en formaciones
epidérmicas como uñas, cuernos,
plumas y pelos.
Proteínas globulares o
esferoproteínas. De
forma esférica y
solubles en agua o
disoluciones polares.
Albúminas. Constituyen la fracción
principal de las proteínas plasmáticas.
Regula la presión osmótica de la sangre
y constituye la reserva principal de
proteínas del organismo. Transportan
hormonas, ácidos grasos, etc.
Globulinas. Incluyen y - globulinas
(asociadas en la hemoglobina), las (-
globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al
ADN en los cromosomas.
Clasificación de las proteínas:
holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran
dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
•Son proteínas insolubles en agua.
•Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción
muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
Tendones, ligamentos
y paredesde arterias.
•Más complejas que las fibrosas.
•Plegadas en forma más o menos
esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas o
reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas las
inmunoglobulinas que forman los
anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo su
empaquetamiento.
Proteínas
conjugadas o
heteroproteínas
Formadas por
cadenas
peptídicas y
sustancias
naturales no
proteicas,
llamada grupo
prostético
(según la
naturaleza
química de su
grupo
prostético
pueden ser)
Glucoproteínas. Su
grupo prostético es un
azúcar como la glucosa
unido a la proteína
mediante un enlace
covalente.
Algunas hormonas (FSH, LH,...)
Membranas celulares, transporte de
sustancias
Fibrinógenos: se transforma en
fibrina, coagulación sanguínea.
Cromoproteínas. Su
grupo prostético es una
sustancia coloreada o
pigmento.
Porfirínicas. Poseen un anillo
tetrapirrólico con un catión en su
interior. Ej. Hemoglobina (rojo-
sangre)
No porfirínicas. Como la
hemocianina.(azul)
Lipoproteínas. Su grupo
prostético es un lípido
polar o neutro unido a la
proteína mediante un
enlace no covalente.
LDL: (lipoproteína de densidad baja)
transporta colesterol desde el hígados
a las células y tejidos
HDL: (lipoproteína de densidad alta)
transporta colesterol hasta el hígado
para ser destruido.
Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.
Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.
Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo
prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
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  • 2. Los aminoácidos Las proteínas Aminoácidos no polares o hidrofóbicos Enlace peptídico Estructura de las proteínas Aminoácidos polares sin carga Aminoácidos polares con carga Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Propiedades de las proteínas
  • 3. 1.1. Concepto: o Son biomoléculas formadas por C, H,N,O y además P y S. o Son polímeros de aminoácidos. o Los aa se unen formando péptidos: oligopéptidos(si menos de 10aa) y polipétidos (si más de 10aa). Si más de 50 aa, hablamos de proteínas.
  • 4. 1.2. Clasificación: oHOLOPROTEÍNAS (formadas sólo por aa) oGLOBULARES oFIBROSAS o HETEROPROTEÍNAS (contienen componentes no proteicos) oGLUCOPROTEÍNAS oFOSFOPROTEÍNAS oLIPOPROTEÍNAS oNÚCLEOPROTEÍNAS oCROMOPROTEÍNAS
  • 5. 1.3. Funciones o Función estructural oFunción enzimática oFunción de transporte y almacenamiento oFunción hormonal oFunción contráctil oFunción de defensa y protección oFunción de reserva oFunción energética oFunción de recepción y transmisión de señales oFunción de control de crecimiento y diferenciación celular oFunción homeostática
  • 6. Estructura de una membrana biológica Cabezas polares de fosfolípidosColas apolares de fosfolípidos Colesterol Las colas polares interaccionan entre sí por Fuerzas de Van der Waals Las cabezas polares interaccionan mediante puentes de hidrógeno con el agua Proteínas Colas glucídicas polares El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las membranas biológicas.
  • 12. 2.1. Aminoácidos Son ácidos orgánicos que tienen un grupo amino (-NH2 ) en el carbono 2, a este C se une además un H y un radical (R)distintivo. El C1 corresponde al del ácido carboxílico(-COOH).
  • 13. Fórmula general de un aminoácido GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas. ÁTOMO DE HIDRÓGENO
  • 15. 2.2. Clasificación: Aminoácidos neutros ( a pH neutro su carga neta es 0) o Polares (su cadena lateral tiene grupos hidrófilos). No tienen carga. oApolares (su cadena lateral tiene grupos hidrófobos)
  • 16. Amioácidos apolares o hidrofóbicos Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe)Metionina (Met) Aminoácidos neutros
  • 17. Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por cadenas hidrocarbonadas Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)
  • 18. Aminoácidos polares sin carga Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys) Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn) Aminoácidos neutros
  • 19. Aminoácidos ácidos: Tienen –COOH en su cadena lateral que desprende H+ carga negativa Aminoácidos básicos: Tienen grupos aminos en su cadena lateral que adquieren H+carga positiva
  • 20. Aminoácidos polares con carga Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His) Carga negativa Carga positiva
  • 21. 2.3. Propiedades de los aminoácidos • Sólidos. • Incoloros. • Cristalizables. • De elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C). • Solubles en agua. • Actividad óptica. • Comportamiento anfótero.
  • 22. Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base (captan protones) El aminoácido se comporta como un ácido. (ceden protones) Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)
  • 23. Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. D - aminoácido El grupo amino está a la derecha L - aminoácido El grupo amino está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
  • 24. 3. Enlace peptídico y péptidos oLos aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos. oDos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.
  • 25. Enlace peptídico Aminoácido 1 Aminoácido 2 Enlace peptídico Plano del enlace peptídico •Es un enlace amida covalente. •Es planar.
  • 26. Características de un enlace peptídico • Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. • Posee cierto carácter de doble enlace. • Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. • Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N
  • 28. Formación del enlace peptídico
  • 30. 4.Composición ,forma y estructura de las proteínas. 4.1. Composición y forma: Las proteínas están constituidas por una o varias cadenas polipeptídicas y éstas a su vez están constituidas por 20 aminoácidos. Las proteínas no son moléculas lineales, se pliegan en el espacio y adquieren formas características que determinan su función: Proteínas fibrosas: forma de hebras largas, función estructural. Proteínas globulares: forma esférica, funciones dinámicas.
  • 31. 4.2.Estructura de las proteínas Se estructura en cuatro niveles: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
  • 32. La estructura de las proteínas Estructura primaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Estructura secundaria α-hélice β-lámina plegada
  • 33. La estructura de las proteínas: estructura primaria Extremo N-inicial Extremo C-terminal
  • 34. Estructura primaria de las proteínas • Todas las proteínas la tienen. •Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. •Está dispuesta en zigzag. •El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20n Número de aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 1267650600228229401496703205376 ·10100
  • 36. La estructura de las proteínas: estructura secundaria α-hélice Hélice de colágeno Conformación β Puentes de hidrógeno
  • 37. La estructura de las proteínas: estructura secundaria α-hélice Puentes de hidrógeno
  • 38. ▪ La ordenación α-hélice. La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma, la estructura se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia el exterior de la hélice.
  • 39. Estructura secundaria: -hélice • La cadena se va enrollando en espiral. •Los enlaces de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo -NH- de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido que le sigue mantienen la estructura. •La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. •La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
  • 42. ▪ La ordenación β-laminar o de hoja plegada. La cadena polipeptídica conserva su estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante puentes de hidrógeno intercatenarios(proteínas globulares) o intracatenarios (proteínas fibrosas), entre grupos C=O y -N-H. Los radicales R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralelas, las cadenas se disponen en el mismo sentido, y antiparalelas. Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lámina plegada.
  • 43. La estructura de las proteínas: estructura secundaria Hélice de colágeno Hidroxiprolina Superhélice de colágeno Prolina Glicina Esta proteína, muy rica en prolina e hidroxiprolina, no puede formar muchos de los puentes de hidrógeno que se establecen entre los enlaces peptídicos y que son necesarios para estabilizar la estructura secundaria.En su lugar, se asocian tres cadenas trenzadas.
  • 44. La estructura de las proteínas: estructura terciaria Codos sin estructura α- hélice Grupo hemo Sectores con estructura α-hélice Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa Proteína simple con dos dominios estructuralesElastina en estado relajado y extendido Sectores en α-hélice Sustrato Sustrato fijo Dominio A Dominio B Cadena polipeptídica de elastina Sectores en conformación β Codo
  • 45. • Es la configuración definitiva que adopta la estructura secundaria de la proteína en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser: ▪ Enlaces de hidrógeno ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.Entre aa ácidos con carga negativa-COO- y aa básicos con carga positiva- NH3+ ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals son débiles , entre aa apolares ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.
  • 46. ▪ Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos. ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.
  • 47. Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria. ▪ Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. ▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.
  • 48. La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria Hemoglobina Insulina Enlace disulfuro Cadena α Cadena α Cadena β Cadena β Grupo hemo
  • 49. • Estructura cuaternaria: Muchas proteínas de gran tamaño están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Este tipo de enlaces facilita enormemente tanto su formación como su disgregación. La estructura cuaternaria no la poseen todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los anticuerpos.
  • 53. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. • Solubilidad Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R. • Desnaturalización La desnaturalización de las proteínas supone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias. Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedades fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este momento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura, o en el pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular). • Especificidad Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. • Capacidad amortiguadora Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
  • 54. Propiedades de las proteínas Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización
  • 56. Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
  • 57. Reacciones de reconocimiento de las proteínas
  • 58. •Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albúmina... DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRÁCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA HOMEOSTÁTICA
  • 59. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Proteínas simples u holoproínas. Formadas exclusivamente por aminoácidos, en forma de cadenas polipeptídicas (según su forma, pueden ser) Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Forma alargada o fibrosa. Estructura "-hélice. Insolubles en agua. Función estructural. Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo. Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc. Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos. Proteínas globulares o esferoproteínas. De forma esférica y solubles en agua o disoluciones polares. Albúminas. Constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la sangre y constituye la reserva principal de proteínas del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc. Globulinas. Incluyen y - globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (- globulinas (anticuerpos),... Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas.
  • 60. Clasificación de las proteínas: holoproteínas PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES •Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. •Son proteínas insolubles en agua. •Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO MIOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. Proteína elástica. Tendones, ligamentos y paredesde arterias. •Más complejas que las fibrosas. •Plegadas en forma más o menos esférica. GLOBULINAS ALBÚMINAS HISTONAS Y PROTAMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
  • 61. Proteínas conjugadas o heteroproteínas Formadas por cadenas peptídicas y sustancias naturales no proteicas, llamada grupo prostético (según la naturaleza química de su grupo prostético pueden ser) Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente. Algunas hormonas (FSH, LH,...) Membranas celulares, transporte de sustancias Fibrinógenos: se transforma en fibrina, coagulación sanguínea. Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento. Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo- sangre) No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul) Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a la proteína mediante un enlace no covalente. LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico. Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.
  • 62. Clasificación de las proteínas: heteroproteínas HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Glucoproteína Glúcido fibrinógeno En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones