Las proteínas
Los aminoácidosLas proteínasAminoácidos no polareso hidrofóbicosEnlace peptídico Estructura de las proteínasAminoácidos po...
1.1. Concepto:o Son biomoléculas formadas por C,H,N,O y además P y S.o Son polímeros de aminoácidos.o Los aa se unen forma...
1.2. Clasificación:oHOLOPROTEÍNAS (formadas sólopor aa)oGLOBULARESoFIBROSASo HETEROPROTEÍNAS (contienencomponentes no prot...
1.3. Funcioneso Función estructuraloFunción enzimáticaoFunción de transporte y almacenamientooFunción hormonaloFunción con...
Estructura de una membrana biológicaCabezaspolares defosfolípidosColasapolares defosfolípidosColesterolLas colas polaresin...
2.1. AminoácidosSon ácidos orgánicos que tienen ungrupo amino (-NH2 ) en el carbono 2, aeste C se une además un H y un rad...
Fórmula general de unaminoácidoGRUPO CARBOXILOGRUPO AMINOLa cadena lateral es distinta en cadaaminoácido y determina sus p...
Grupo carboxiloGrupo aminoConfiguración L Configuración D
2.2. Clasificación:Aminoácidos neutros ( a pH neutro sucarga neta es 0)o Polares (su cadena lateral tiene gruposhidrófilos...
Amioácidos apolares o hidrofóbicosAlanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fe...
Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formadopor cadenas hidrocarbonadasAlanina (Ala) Valina (Val)Leucina (L...
Aminoácidos polares sin cargaGlicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagi...
Aminoácidos ácidos: Tienen–COOH en su cadena lateral quedesprende H+ carga negativaAminoácidos básicos: Tienengrupos amin...
Aminoácidos polares con cargaÁcido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)Lisina (Lys) Arginina (Arg)Histidina (His)Carga ne...
2.3. Propiedades de los aminoácidos• Sólidos.• Incoloros.• Cristalizables.• De elevado punto de fusión (habitualmentepor e...
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidosEn una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.Un ion dipolar...
Isomería de los aminoácidosPor ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidospueden presentar dos configuraciones e...
3. Enlace peptídico y péptidosoLos aminoácidos se unen entre sí medianteenlaces peptídicos, un tipo de enlacecovalente, co...
Enlace peptídicoAminoácido 1Aminoácido 2Enlace peptídicoPlano del enlace peptídico•Es un enlace amida covalente.•Es planar.
Características de un enlace peptídico• Es un enlace covalentemás corto que lamayoría de los enlacesC - N.• Posee ciertoca...
Enlace peptídico
Formación del enlace peptídico
4.Composición ,forma y estructura de lasproteínas.4.1. Composición y forma:Las proteínas están constituidas por una o var...
4.2.Estructura de las proteínasSe estructura en cuatro niveles:Estructura primariaEstructura secundariaEstructura terci...
La estructura de las proteínasEstructuraprimariaEstructuraterciariaEstructuracuaternariaEstructurasecundariaα-héliceβ-lámi...
La estructura de las proteínas: estructura primariaExtremo N-inicial Extremo C-terminal
Estructura primaria de las proteínas• Todas las proteínas la tienen.•Indica los aminoácidos que la forman y elorden en el ...
La estructura de las proteínas: estructura secundariaα-hélice Hélice de colágeno Conformación βPuentes de hidrógeno
La estructura de las proteínas: estructura secundariaα-hélice Puentes de hidrógeno
▪ La ordenación α-hélice. La cadenapolipeptídica se enrolla en espiral sobresí misma, la estructura se mantieneestable gra...
Estructura secundaria: -hélice• La cadena se va enrollando enespiral.•Los enlaces de hidrógenointracatenarios, entre el gr...
▪ La ordenación β-laminar o de hoja plegada. La cadena polipeptídicaconserva su estructura en zigzag y se asocian entre sí...
La estructura de las proteínas: estructura secundariaHélice de colágenoHidroxiprolinaSuperhélicede colágenoProlinaGlicinaE...
La estructura de las proteínas: estructura terciariaCodos sin estructura α-héliceGrupo hemoSectores con estructuraα-hélice...
• Es la configuración definitiva que adopta la estructurasecundaria de la proteína en el espacio. Esta estructura esestabl...
▪ Enlaces de hidrógenoentre grupos peptídicos.▪ Atracciones eléctricasentre grupos con cargaopuesta.▪ Atracciones hidrofób...
Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructurasterciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globu...
La estructura de las proteínas: estructura cuaternariaHemoglobina InsulinaEnlace disulfuroCadena αCadena αCadena βCadena β...
• Estructura cuaternaria: Muchas proteínas de grantamaño están formadas por la asociación de variascadenas polipeptídicas....
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.• Solubilidad Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que lasglobulare...
Propiedades de las proteínasProteína en estadonormalProteínadesnaturalizadaDesnaturalizaciónRenaturalización
Desnaturalización y renaturalización de una proteínaLa desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria,terci...
Reacciones de reconocimiento de las proteínas
•Diversidad funcional de las proteínasDebido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones divers...
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASProteínassimples uholoproínas.Formadasexclusivamenteporaminoácidos,en forma decadenaspolipep...
Clasificación de las proteínas:holoproteínasPROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES•Generalmente, los polipéptidos que las...
Proteínasconjugadas oheteroproteínasFormadas porcadenaspeptídicas ysustanciasnaturales noproteicas,llamada grupoprostético...
Clasificación de las proteínas:heteroproteínasHETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLOGlucoproteína Glúcido fibrinógenoEn s...
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Proteínas sara

  1. 1. Las proteínas
  2. 2. Los aminoácidosLas proteínasAminoácidos no polareso hidrofóbicosEnlace peptídico Estructura de las proteínasAminoácidos polares sin cargaAminoácidos polares con cargaEstructura primariaEstructura secundariaEstructura terciariaEstructura cuaternariaPropiedades de las proteínas
  3. 3. 1.1. Concepto:o Son biomoléculas formadas por C,H,N,O y además P y S.o Son polímeros de aminoácidos.o Los aa se unen formando péptidos:oligopéptidos(si menos de 10aa) ypolipétidos (si más de 10aa). Si másde 50 aa, hablamos de proteínas.
  4. 4. 1.2. Clasificación:oHOLOPROTEÍNAS (formadas sólopor aa)oGLOBULARESoFIBROSASo HETEROPROTEÍNAS (contienencomponentes no proteicos)oGLUCOPROTEÍNASoFOSFOPROTEÍNASoLIPOPROTEÍNASoNÚCLEOPROTEÍNASoCROMOPROTEÍNAS
  5. 5. 1.3. Funcioneso Función estructuraloFunción enzimáticaoFunción de transporte y almacenamientooFunción hormonaloFunción contráctiloFunción de defensa y protecciónoFunción de reservaoFunción energéticaoFunción de recepción y transmisión de señalesoFunción de control de crecimiento ydiferenciación celularoFunción homeostática
  6. 6. Estructura de una membrana biológicaCabezaspolares defosfolípidosColasapolares defosfolípidosColesterolLas colas polaresinteraccionanentre sí porFuerzas de Vander WaalsLas cabezas polaresinteraccionan mediantepuentes de hidrógeno conel aguaProteínasColasglucídicaspolaresEl carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de lasmembranas biológicas.
  7. 7. 2.1. AminoácidosSon ácidos orgánicos que tienen ungrupo amino (-NH2 ) en el carbono 2, aeste C se une además un H y un radical(R)distintivo. El C1 corresponde al delácido carboxílico(-COOH).
  8. 8. Fórmula general de unaminoácidoGRUPO CARBOXILOGRUPO AMINOLa cadena lateral es distinta en cadaaminoácido y determina sus propiedadesquímicas y biológicas.ÁTOMO DE HIDRÓGENO
  9. 9. Grupo carboxiloGrupo aminoConfiguración L Configuración D
  10. 10. 2.2. Clasificación:Aminoácidos neutros ( a pH neutro sucarga neta es 0)o Polares (su cadena lateral tiene gruposhidrófilos). No tienen carga.oApolares (su cadena lateral tienegrupos hidrófobos)
  11. 11. Amioácidos apolares o hidrofóbicosAlanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe)Metionina (Met)Aminoácidos neutros
  12. 12. Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formadopor cadenas hidrocarbonadasAlanina (Ala) Valina (Val)Leucina (Leu)Isoleucina(Iso)Metionina(Met)Fenilalanina(Fen)Triptófano(Trp)
  13. 13. Aminoácidos polares sin cargaGlicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)Aminoácidos neutros
  14. 14. Aminoácidos ácidos: Tienen–COOH en su cadena lateral quedesprende H+ carga negativaAminoácidos básicos: Tienengrupos aminos en su cadenalateral que adquieren H+cargapositiva
  15. 15. Aminoácidos polares con cargaÁcido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)Lisina (Lys) Arginina (Arg)Histidina (His)Carga negativaCarga positiva
  16. 16. 2.3. Propiedades de los aminoácidos• Sólidos.• Incoloros.• Cristalizables.• De elevado punto de fusión (habitualmentepor encima de los 200 º C).• Solubles en agua.• Actividad óptica.• Comportamiento anfótero.
  17. 17. Propiedades ácido-básicas de los aminoácidosEn una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de ladisolución.Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOSpH disminuyepHaumentaEl aminoácido se comporta como una base(captan protones)El aminoácido se comporta como un ácido.(ceden protones)Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)
  18. 18. Isomería de los aminoácidosPor ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidospueden presentar dos configuraciones espaciales.D - aminoácidoEl grupo amino estáa la derechaL -aminoácidoEl grupo amino está ala izquierdaAl ser imágenes especulares sedenominan estereoisómeros.
  19. 19. 3. Enlace peptídico y péptidosoLos aminoácidos se unen entre sí medianteenlaces peptídicos, un tipo de enlacecovalente, constituyendo de este modo lospéptidos.oDos aminoácidos reaccionan entre sí,perdiendo una molécula de agua, la molécularesultante recibe el nombre de dipéptido.Cuando son tres tripéptidos, cuatrotetrapéptidos.
  20. 20. Enlace peptídicoAminoácido 1Aminoácido 2Enlace peptídicoPlano del enlace peptídico•Es un enlace amida covalente.•Es planar.
  21. 21. Características de un enlace peptídico• Es un enlace covalentemás corto que lamayoría de los enlacesC - N.• Posee ciertocarácter dedoble enlace.• Los cuatroátomos delenlace seencuentransobre elmismo plano.• Los únicos enlaces quepueden girar son losformados por C-C y C-N
  22. 22. Enlace peptídico
  23. 23. Formación del enlace peptídico
  24. 24. 4.Composición ,forma y estructura de lasproteínas.4.1. Composición y forma:Las proteínas están constituidas por una o varias cadenaspolipeptídicas y éstas a su vez están constituidas por 20aminoácidos.Las proteínas no son moléculas lineales, se pliegan en elespacio y adquieren formas características que determinansu función:Proteínas fibrosas: forma de hebras largas, funciónestructural.Proteínas globulares: forma esférica, funcionesdinámicas.
  25. 25. 4.2.Estructura de las proteínasSe estructura en cuatro niveles:Estructura primariaEstructura secundariaEstructura terciariaEstructura cuaternaria
  26. 26. La estructura de las proteínasEstructuraprimariaEstructuraterciariaEstructuracuaternariaEstructurasecundariaα-héliceβ-lámina plegada
  27. 27. La estructura de las proteínas: estructura primariaExtremo N-inicial Extremo C-terminal
  28. 28. Estructura primaria de las proteínas• Todas las proteínas la tienen.•Indica los aminoácidos que la forman y elorden en el que están colocados.•Está dispuesta en zigzag.•El número de polipéptidos diferentes quepueden formarse es:20n Número deaminoácidos de lacadenaPara una cadena de 100 aminoácidos, el númerode las diferentes cadenas posibles sería:1267650600228229401496703205376 ·10100
  29. 29. La estructura de las proteínas: estructura secundariaα-hélice Hélice de colágeno Conformación βPuentes de hidrógeno
  30. 30. La estructura de las proteínas: estructura secundariaα-hélice Puentes de hidrógeno
  31. 31. ▪ La ordenación α-hélice. La cadenapolipeptídica se enrolla en espiral sobresí misma, la estructura se mantieneestable gracias a los enlaces dehidrógeno intracatenarios entre el -C=Ode un aminoácido y el -NH- del cuartoaminoácido que le sigue. Las cadenaslaterales de los aminoácidos quedanhacia el exterior de la hélice.
  32. 32. Estructura secundaria: -hélice• La cadena se va enrollando enespiral.•Los enlaces de hidrógenointracatenarios, entre el grupo -NH-de un aminoácido y el -C=O delcuarto aminoácido que le siguemantienen la estructura.•La formación de estos enlacesdetermina la longitud del paso derosca.•La rotación es hacia la derecha.Cada aminoácido gira 100° conrespecto al anterior. Hay 3,6residuos por vuelta.
  33. 33. ▪ La ordenación β-laminar o de hoja plegada. La cadena polipeptídicaconserva su estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo unionesmediante puentes de hidrógeno intercatenarios(proteínas globulares) ointracatenarios (proteínas fibrosas), entre grupos C=O y -N-H. Los radicalesR van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.Las cadenas polipeptídicasse pueden unir de formaparalelas, las cadenas sedisponen en el mismosentido, y antiparalelas.Las cadenas laterales de los aminoácidos seencuentran situadas por encima y por debajo delplano en zigzag de la lámina plegada.
  34. 34. La estructura de las proteínas: estructura secundariaHélice de colágenoHidroxiprolinaSuperhélicede colágenoProlinaGlicinaEsta proteína, muy rica en prolina ehidroxiprolina, no puede formar muchosde los puentes de hidrógeno que seestablecen entre los enlaces peptídicos yque son necesarios para estabilizar laestructura secundaria.En su lugar, seasocian tres cadenas trenzadas.
  35. 35. La estructura de las proteínas: estructura terciariaCodos sin estructura α-héliceGrupo hemoSectores con estructuraα-héliceMioglobina Triosa-fosfato-isomerasaProteína simple con dos dominios estructuralesElastina en estado relajado y extendidoSectores enα-héliceSustratoSustrato fijoDominio A Dominio BCadena polipeptídica deelastinaSectores enconformación βCodo
  36. 36. • Es la configuración definitiva que adopta la estructurasecundaria de la proteína en el espacio. Esta estructura esestable gracias a las uniones que se producen entre los radicalesR de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muyalejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser:▪ Enlaces de hidrógeno▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.Entre aaácidos con carga negativa-COO- y aa básicos con carga positiva-NH3+▪ Atracciones hidrofóbicas▪ Fuerzas de Van der Waals son débiles , entre aa apolares▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos quecontienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dosgrupos (-SH) de dos cisteínas.
  37. 37. ▪ Enlaces de hidrógenoentre grupos peptídicos.▪ Atracciones eléctricasentre grupos con cargaopuesta.▪ Atracciones hidrofóbicas▪ Fuerzas de Van der Waalsentre radicales aromáticos.▪ Puentes disulfuros entreradicales de aminoácidosque contienen azufre(cisteína). Son enlacescovalentes entre dos grupos(-SH) de dos cisteínas.
  38. 38. Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructurasterciarias: las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunquemuchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínasque carecen de estructura terciaria.▪ Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma dehaces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, deprotección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo,tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos;el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel,vasos sanguíneos.▪ Las proteínas globulares presentan una forma esférica o deovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones detransporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otrasactúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.
  39. 39. La estructura de las proteínas: estructura cuaternariaHemoglobina InsulinaEnlace disulfuroCadena αCadena αCadena βCadena βGrupo hemo
  40. 40. • Estructura cuaternaria: Muchas proteínas de grantamaño están formadas por la asociación de variascadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenaspolipeptídicas recibe el nombre de protómero.Cada proteína componente de la asociación,conserva su estructura terciaria. La unión se realizamediante gran número de enlaces débiles, comopuentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.Este tipo de enlaces facilita enormemente tanto suformación como su disgregación. La estructuracuaternaria no la poseen todas las proteínas.Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina ylos anticuerpos.
  41. 41. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.• Solubilidad Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que lasglobulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende deltamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R.• Desnaturalización La desnaturalización de las proteínas supone la perdida de susestructuras secundarias y terciarias. Perdiendo de esta forma muchas de suspropiedades fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este momento, susfunciones biológicas (cambios de temperatura, o en el pH, alteraciones en laconcentración; alta salinidad; agitación molecular).• Especificidad Es una de las propiedades más características y se refiere a que cadauna de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie haydiferencias proteicas entre los distintos individuos.• Capacidad amortiguadora Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y estolas hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que puedencomportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) delmedio donde se encuentran.
  42. 42. Propiedades de las proteínasProteína en estadonormalProteínadesnaturalizadaDesnaturalizaciónRenaturalización
  43. 43. Desnaturalización y renaturalización de una proteínaLa desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria,terciaria y cuaternaria.Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.DesnaturalizaciónRenaturalizaciónPROTEÍNA NATIVAPROTEÍNADESNATURALIZADA
  44. 44. Reacciones de reconocimiento de las proteínas
  45. 45. •Diversidad funcional de las proteínasDebido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.FUNCIÓN EJEMPLOOvoalbúmina, caseína...Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...Actina, miosina, flagelina ...Trombina, fibrinógeno,inmunoglobulinas...Insulina, glucagón, somatotropina...Glucoproteínas, histonas, queratina,colágeno, elastina...Catalasa, ribonucleasa...Albúmina...DE RESERVADE TRANSPORTECONTRÁCTILPROTECTORA O DEFENSIVAHORMONALESTRUCTURALENZIMÁTICAHOMEOSTÁTICA
  46. 46. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASProteínassimples uholoproínas.Formadasexclusivamenteporaminoácidos,en forma decadenaspolipeptídicas(según suforma,pueden ser)Proteínas fibrosas oescleroproteínas. Formaalargada o fibrosa.Estructura "-hélice.Insolubles en agua.Función estructural.Colágeno. Forman parte de los tejidosóseos, cartilaginoso y conjuntivo.Elastinas. Forman una matriz elástica.Se encuentran en los pulmones,arterias, etc.Queratinas. Aparecen en formacionesepidérmicas como uñas, cuernos,plumas y pelos.Proteínas globulares oesferoproteínas. Deforma esférica ysolubles en agua odisoluciones polares.Albúminas. Constituyen la fracciónprincipal de las proteínas plasmáticas.Regula la presión osmótica de la sangrey constituye la reserva principal deproteínas del organismo. Transportanhormonas, ácidos grasos, etc.Globulinas. Incluyen y - globulinas(asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...Protaminas e histonas. Asociadas alADN en los cromosomas.
  47. 47. Clasificación de las proteínas:holoproteínasPROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentrandispuestos a lo largo de una sola dimensión.•Son proteínas insolubles en agua.•Tienen funciones estructurales o protectoras.COLÁGENOMIOSINA Y ACTINAQUERATINASFIBRINAELASTINASe encuentra en tejido conjuntivo, piel,cartílago, hueso, tendones y córnea.Responsables de la contracciónmuscular.Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.Interviene en la coagulación sanguínea.Proteína elástica.Tendones, ligamentosy paredesde arterias.•Más complejas que las fibrosas.•Plegadas en forma más o menosesférica.GLOBULINASALBÚMINASHISTONAS Y PROTAMINASRealizan transporte de moléculas oreserva de aminoácidos.Diversas funciones, entre ellas lasinmunoglobulinas que forman losanticuerpos.Se asocian al ADN permitiendo suempaquetamiento.
  48. 48. Proteínasconjugadas oheteroproteínasFormadas porcadenaspeptídicas ysustanciasnaturales noproteicas,llamada grupoprostético(según lanaturalezaquímica de sugrupoprostéticopueden ser)Glucoproteínas. Sugrupo prostético es unazúcar como la glucosaunido a la proteínamediante un enlacecovalente.Algunas hormonas (FSH, LH,...)Membranas celulares, transporte desustanciasFibrinógenos: se transforma enfibrina, coagulación sanguínea.Cromoproteínas. Sugrupo prostético es unasustancia coloreada opigmento.Porfirínicas. Poseen un anillotetrapirrólico con un catión en suinterior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre)No porfirínicas. Como lahemocianina.(azul)Lipoproteínas. Su grupoprostético es un lípidopolar o neutro unido a laproteína mediante unenlace no covalente.LDL: (lipoproteína de densidad baja)transporta colesterol desde el hígadosa las células y tejidosHDL: (lipoproteína de densidad alta)transporta colesterol hasta el hígadopara ser destruido.Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.
  49. 49. Clasificación de las proteínas:heteroproteínasHETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLOGlucoproteína Glúcido fibrinógenoEn su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupoprostético).Cromoproteína PigmentoPorfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobinaNo porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsinaNucleoproteína Ácidos nucleicos cromatinaFosfoproteína Ácido fosfórico caseínaLipoproteína Lípido quilomicrones

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