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  • 1. BIOQUÍMICA Docente: Bioq.: Carlos García MsC Tema: Proteínas y Aminoácidos
  • 2. • Histidina • Isoleucina • Leucina • Licina • Metionina • Fenilalanina • Treonina • Triptófano • Valina AMINOÁCIDOS ESENCIALES:
  • 3. AMINOÁCIDOS no esenciales: Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos esenciales o en la descomposición de las proteínas. • Alanina • Asparagina • Ácido Aspártico • Ácido Glutámico
  • 4. AMINOÁCIDOS CONDICIONALES: Clasificación de las Proteínas y Aminoácidos • Arginina • Cisteína • Glutamina • Glicina • Ornitina • Prolina • Serina • Tirosina
  • 5. PROTEÍNAS La palabra proteína viene del griego proteios que significa “lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), Iodo (I).
  • 6. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más que eso en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas aminoácidos (aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa. Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptidos tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.
  • 7. La enzima aminoacil- tRNA sintetasa reconoce a un aminoácido concreto a al RNAt que transporta el anticodon correspondiente. La enzima cataliza la formación de un aminoacil RNAt, acompañada por hidrólisis de una ATP a AMP Y Pirofosfato.
  • 8. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc) y por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en al sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
  • 9. NIVELESDE ORGANIZACIÓNESTRUCTURALDE LAS PROTEÍNAS • Las proteinas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sim embargo, la secuencia lineal de los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria
  • 10. Estructura Primaria Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se dice que son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre especies. Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la molécula se denominan invariables.
  • 11. Estructura Secundaria Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: • Hélice alfa • Lamina plegada betta La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando una cadena polipétidica se retuerce en una conformación helicoidal a la derecha. Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada aminoácido y del grupo carboxilo del aminoácido que se encuentra a 4 residuos mas adelante.
  • 12. Estructura Secundaria • Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de la cadena polipéptidica. • Cada segmento se denomina una cadena beta. • Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas adyacentes. Paralelas Antiparalelas (más estables; enlaces de H colineales)
  • 13. Estructura Terciaria Es la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura se estabiliza por las siguientes interacciones. Interacciones hidrófobas Electrostáticas Enlaces de H Enlaces covalentes (S-S) El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, S-S que establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.
  • 14. Estructura Cuaternaria Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos moleculares elevados. Cada componente polipeptídico se denomina subunidad. Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no covalentes.
  • 15. Clasificación de las Proteínas De acuerdo a su forma: • Fibrosas: son moléculas largas en forma de varilla que son insolubles en el agua (queratina; piel, uñas y pelo) con funciones protectoras. • Globulares: moléculas esféricas hidrosolubles, con funciones dinámicas. Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de transporte (hemoglobina)
  • 16. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FORMA FIBROSAS: presentas cadenas polipeptidicas y una estructura atípica. Son insolubles en agua y hacen parte de este grupo la queratina, colágeno y fibrina. GLOBULARES: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles en disolventes como el agua. Hacen parte de este grupo: enzimas, anticuerpos, hormonas. MIXTAS: poseen una parte fibrilar en el centro de la proteína y otra parte globular en los extremos.
  • 17. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS De acuerdo a su composición en: SIMPLES Aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina sérica y la queratina). CONJUGADAS Proteína simple con un grupo no proteico “prosteico” haloproteínas. Aporoteínas: carecen del grupo prostetico. Glucoproteínas, li poproteínas, meta loproteínas y fosfoproteínas.
  • 18. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS CATÁLISIS ESTRUCTURA (ACTINA, TUBULINA) DEFENSA (FIBRINÓGENO Y TROMBINA, INMUNOGLOBULINAS) REGULACIÓN (HORMONAS, INSULINA, Y EL GLUCAGON) TRANSPORTE (HEMOGLOBINA, TRASFERINA Y TRANSPORTADORES DE GLUCOSA ALMACENAMIENTO (OVOALBÚMINA,CASEÍNA (ALMACÉN DE NITRÓGENO EN MAMÍFEROS). RESPUESTA A AGRESIONES (EXO Y ENDONUCLEASAS)
  • 19. • MÉTODO DE MACERACIÓN (homogenado en bufer); en el homogenado están en solución todos los compuestos que se encuentran es esta forma en el citoplasma de la célula y suspendidos los organelos intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o núcleos y fragmentos de membranas. • CENTRIFUGACIÓN: bajo estas condiciones, las partículas más pesadas se van al fondo del recipiente más rápidamente que las menos pesadas. • EN LA DIÁLISIS: se usa una bolsa que tenga poros lo suficientemente pequeños para impedir el paso de moléculas grandes (proteínas). • Otra forma de separar proteínas con tamaños diferentes, esmediante la FILTRACIÓN EN GEL.

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