• Like
Pres 5-proteinas 1
Upcoming SlideShare
Loading in...5
×

Pres 5-proteinas 1

  • 256 views
Uploaded on

 

  • Full Name Full Name Comment goes here.
    Are you sure you want to
    Your message goes here
    Be the first to comment
No Downloads

Views

Total Views
256
On Slideshare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
0

Actions

Shares
Downloads
10
Comments
0
Likes
2

Embeds 0

No embeds

Report content

Flagged as inappropriate Flag as inappropriate
Flag as inappropriate

Select your reason for flagging this presentation as inappropriate.

Cancel
    No notes for slide

Transcript

  • 1. CONCEPTO DE PROTEÍNA Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
  • 2. Son polímeros de pequeñas moléculas llamadas aminoácidos. Los aminoácidos están unidos en las proteínas mediante enlaces peptídicos. A los aminoácidos se les llama Monómeros
  • 3. PEPTIDO = hasta 50 residuos de aminoácidos Proteína = Mas de 50 aminoácidos Polipéptido= Varios miles a millones de daltons
  • 4. LOS AMINOÁCIDOS ( estándar)  Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).  Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. Carbono alfa
  • 5. Aminoácidos Hidrófobos o neutros polares
  • 6. Aminoácidos polares neutros
  • 7. AMINOACIDOS ACIDOS  Poseen grupos carboxilo  Están cargados negativamente a pH fisiológico.  Se les llama aspartato y glutamato
  • 8. Aminoácidos básicos
  • 9. Aminoácidos escenciales  FENILALANINA  METIONINA  TRIPTOFANO  TREONINA  LISINA  VALINA  LEUCINA  ISOLEUCINA  HISTIDINA solo durante crecimiento la niñez para el
  • 10. Nombres y abreviaturas AMINOACIDO ACIDO ASPARTICO ACIDO GLUTAMICO ALANINA ARGININA ASPARAGINA CISTEINA FENILALANINA GLUTAMINA GLICINA HISTIDINA ISOLEUCINA LEUCINA LISINA METIONINA PROLINA SERINA TREONINA TIROSINA TRIPTOFANO ABREVIATIRA DE TRES LETRAS Asp Glu Ala Arg Asn Cys Phe Gln Gly His Ile Leu Lys Met Pro Ser Thr Tyr Trp ABREVIATURA DE UNA LETRA D E A R N C F Q G H I L K M P S T Y W
  • 11. N2H-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH ES UN TETRAPEPTIDO LLAMADO TIROSILALANILCISTEINILGLICINA OBSERVE QUE SOLO EL ULTIMO SE NOMBRA COMPLETAMENTE Los demás se nombran así porque en la unión de uno con otro se pierde una molécula de agua Se les llama residuos de aminoácidos
  • 12. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a: criterios físicos criterios químicos criterios estructurales criterios funcionales
  • 13.  El criterio físico más utilizado es la solubilidad.  albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas  globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución  prolaminas: solubles en alcohol  glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas  escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes
  • 14.  Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:  proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.  proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico.
  • 15.  La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína.  La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético).  Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.
  • 16.  En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:  proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.  proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa.  Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.
  • 17.  Desde un punto de vista funcional se distinguen:  proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.  proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas.  Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí.  Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades.
  • 18. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS  función enzimática  función hormonal  función de reconocimiento de señales  función de transporte  función estructural LAS PROTEINAS SON  función de defensa LAS BIOMOLECULAS  función de movimiento QUE TIENEN LAS  función de reserva FUNCIONES MAS DIVERSAS EN LOS  transducción de señales SERES VIVOS  función reguladora
  • 19.  La gran mayoría de FUNCION ENZIMATICA las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción.  Estos biocatalizadores reciben el nombre de AUMENTAN LA VELOCIDADAD enzimas. DE LA REACCION HASTA 106 Y  La gran mayoría de 1012 las proteínas son TRABAJAN A CONDICIONES EXTREMAS DE pH enzimas. Y TEMPERATURA SUAVES
  • 20. ACCION HORMONAL  Sustancias producidas por una célula y ya secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.  Modifican la función celular  Insulina y glucagon  Hormona de crecimiento  Péptidos de crecimiento, controlan división y diferenciación celular  Ejemplos FDGP y EGF
  • 21.    La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.
  • 22.  En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte.  Los transportadores biológicos son siempre proteínas  Ejemplos Na+-K+ ATPasa y el transportados de glucosa  Hemoglobina transportan O2 de los pulmones a tejidos  Lipoproteínas LDL y HDL transportan lípidos desde el hígado e intestinos a los órganos  Transferrina y ceruloplasmina proteinas séricas que transportan hierro y cobre
  • 23. Activas durante la división celular, la endocitosis y la exocitosis Axial como el movimiento ameboide de los leucocitos
  • 24.      La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias Dan la capacidad de sobrevivir a ataques de factores abióticos Citocromo P450, (ENZIMAS) desintoxican celulas animales Matalotioneina proteína intracelular que secuestra metales tóxicos como el cadmio, plata, mercurio muy abundante en cisteina Proteinas de choque térmico HSP, consiguen el plegamiento correcto de las proteinas . Si las proteinas se dañan estas estimulan su degradación Enzimas reparadoras del DNA protegen a la célula de la radiación
  • 25.    En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario La proteinas de la coagulación como fibrinogeno, trombina impiden la perdida de sangre Queratina proteína de la piel protegen al organismo contra daños mecánicos y físicos
  • 26.  Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas.  Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.
  • 27. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
  • 28.  La ovoalbúmina de la clara de huevo,  la lactoalbúmina de la leche,  la gliadina del grano de trigo y  la hordeína de la cebada,  Zeina en vegetales,  Constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
  • 29.   Los fenómenos de transducción están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
  • 30. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS  Definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,  estructura terciaria  y estructura cuaternaria.
  • 31. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hélice la conformación beta
  • 32. α-hélice
  • 33.  La estructura se estabiliza con puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición i y el grupo -CO- del enlace peptídico  Las cadenas laterales se disponen hacia la parte externa de la hélice α, lo que evita problemas de impedimentos estéricos.  La estructura se inestabiliza cuando en ella hay una Pro o un aminoácido muy cargado (Lys o Glu).
  • 34. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas.
  • 35. ESTRUCTURA CUATERNARIA  unión , mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.  Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  • 36. PROTOMERO PROTOMERO
  • 37. DOMINIOS ESTRUCTURALES  Muchas cadenas polipeptídicas se pliegan en dos o más unidades globulares estables que se denominan dominios.  Estos dominios pueden presentarse claramente separados formando zonas lobulares o interaccionar fuertemente con otros dominios.  La relación entre la estructura de un dominio y la función es compleja.  A veces, un dominio individual realiza una determinada función mientras que en otras ocasiones la función puede requerir más de un dominio.