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1. Enzimas

2. Catalisadores

3. Actuação enzimática O substrato liga-se ao centro activo da enzima, facilitando a ocorrência da reacção química.

4. Constituição das enzimas A apoenzima e o cofactor, isolados, são inactivos. Isto permite controlar a actividade enzimática. Permite a alteração do centro activo que permite a ocorrência de reacção

5. Modelos de ligação Enzima-Substrato A forma do centro activo é perfeitamente complementar à do substrato, que encaixa como uma chave na fechadura. Não explica a especificidade relativa.

6. Modelos de ligação Enzima-Substrato A forma do centro activo adapta-se para encaixar no substrato. Modelo dinâmico. Explica a especificidade e admite um encaixe mais perfeito do substrato na enzima.

7. Factores que influenciam a actividade enzimática Temperatura pH Concentração de enzima Concentração de substrato

8. Temperatura Cada enzima tem temperaturas óptimas de funcionamento. À medida que os valores se afastam do óptimo, a actividade diminui. Temperatura baixa: Inibe reversivelmente a enzima. Aumenta a rigidez do centro activo e dificulta a ligação ao substrato. Temperatura elevada. Inibição irreversível. Destruição das ligações intermoleculares que mantêm a estrutura tridimensional – desnaturação da enzima

9. pH O mesmo que para a temperatura. Cada enzima apresenta valores óptimos consoante o meio para que estão adaptadas. pH – Altera a distribuição das cargas eléctricas da enzima, podendo modificar as ligações que mantêm a estrutura tridimensional. Quando são valores extremos pode induzir a desnaturação irreversível.

10. Concentração de enzima e de substrato Concentração de enzima: Quanto maior a concentração, mais enzimas estão disponíveis para catalisar a reacção. Concentração de substrato: Depende da concentração de enzima. A velocidade aumenta até todas as enzimas estarem ocupadas. Quando isso acontece a velocidade estabiliza – atinge-se o ponto de saturação.

11. Inibição enzimática Competitiva O inibidor compete com o substrato pelo centro activo da enzima. Aumentando a concentração de substrato a inibição é reduzida. Não competitiva O inibidor liga-se a outro local que não o centro activo – centro alostérico. A ligação ao centro alostérico modifica a conformação do centro activo da enzima

12. Inibição competitiva A presença do inibidor não impede a actividade enzimática. A enzima tem sempre o centro activo ocupado, por substrato ou inibidor.

13. Inibição alostérica A presença do inibidor impede a actividade enzimática.