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  • 1. LOS
DIFERENTES
NIVELESDE
ESTRUCTURACIÓN
DE LAS
PROTEÍNAS
  • 2. Conformación
de
las
proteínas•Conformación
de
una
proteína:
Arreglo
especial
de
sus
átomos
queda
lugar
a
su
arquitectura
3D
completa.Posibilidades
 conformacionales:
 Cualquier
 estado
 estructuralformado
 sin
 rompimiento
 de
 enlaces
 covalentes.
 Dependen
 de
 lasrotaciones
de
los
enlaces
simples
del
esqueleto
polipep6dico.•Proteína
 naEva:
 Proteína
 en
 cualquiera
 de
 sus
 conformacionesfuncionales.•Proteína
 desnaturalizada:
 Aquella
 que
 por
 efecto
 de
 agentesexternos
 (cambios
 en
 temperatura,
 pH,
 presencia
 de
 detergentes),pierde
 su
 conformación
 naBva,
 desplegándose
 y
 mostrando
 unaestructuración
al
azar,
que
deja
de
ser
funcional.
  • 3. Los
diferentes
niveles
deestructuración
de
las
proteínas
  • 4. Estructura
primariaLa
 ESTRUCTURA
 PRIMARIA
 deuna
 proteína
 está
 determinadapor
su
secuencia
de
aminoácidos(la
unión
covalente
entre
ellos). Secuencia
de aa
de
la Estructura
y
secuencia
de
la
oxitocina insulina
bovina
  • 5. Fuerzas
que
estabilizan
y
rigen
los
niveles superiores
de
estructuración
de
las
proteínas1. Fuerzas
 electrostáEcas.
 Interacciones
 iónicas,
 de
 Bpo
 dipolo‐dipolo
 (Van der
 Waals)
 y
 fuerzas
 de
 London.
 Estas
 dos
 úlBmas
 influyen significaBvamente
en
el
plegamiento
de
una
proteína.2. Puentes
de
Hidrógeno.
Tienen
una
influencia
principal
sobre
la
estructura de
 las
 proteínas
 pues
 proporcionan
 una
 base
 estructural
 interna
 para
 su modelo
de
plegamiento.
Aunque
cada
puente
de
H
aporta
poca
energía
de estabilización,
son
muchos
los
enlaces
que
se
establecen
en
una
proteína.3. Interacciones
hidrofóbicas.
Debidas
a
la
preferencia
que
Benen
las
cadenas no
polares
de
los
aminoácidos
de
agruparse
entre
ellas
en
un
ambiente
no polar,
con
tal
de
conseguir
que
sus
contactos
con
el
agua
sean
mínimos.4. Puentes
 disulfuro.
 Se
 forman
 cuando
 una
 proteína
 se
 pliega
 a
 su conformación
naBva
e
intervienen
en
la
estabilización
de
su
estructura
3D.
  • 6. Estructura
secundariaEs
la
disposición
espacial
local
de
los
átomos
de
un
esqueletopolipepSdico.
Los
principales
moBvos
estructurales
presentesen
una
proteína
son:1.
Hélices
alfa
(α)










2.
Hojas
beta
(β)















3.
Giros
β
  • 7. Diagrama
de
RamachandranRepresentación
en
la
que
grafican
φ
contraΨ.
 Muestra
 las
 combinaciones
 que
 sonestéricamente
posibles
y
que
representanlas
subclases
de
estructuras
secundarias.
  • 8. Estructura
secundaria: HÉLICES
ALFA •Estructura
hekicoidal
de
3.6
aa
por
vuelta (5.4
A) •El
O
del
carbonilo
se
une
por
puente
de
H al
grupo
N‐H,
cada
4
residuos
de
la
cadena. •Los
puentes
de
H
son
intracatenarios.
  • 9. Estabilidad
de
las
hélices
α‐Las
hélices
dextrógiras
son
las
más
estables.‐No
pueden
estar
juntos
residuos
cargados
oaromáBcos.‐Los
 puentes
 de
 H
 estánen
la
misma
dirección
a
lolargo
del
eje.‐Pro
 y
 Gly
 impiden
 laformación
de
las
hélices‐Cada
 enlace
 pepSdico
 yla
 hélice
 completa,
 Beneun
momento
dipolar.
  • 10. Estructura
secundaria:
HOJAS
PLEGADAS
BETA •Cadena
 del
 polipépBdo
 casi totalmente
extendida. •Son
estabilizadas
por
enlaces de
H
intra
o
intercatenarios. •Pueden
 ser
 paralelas
 o anBparalelas
(más
estables).
  • 11. Hoja
beta
anEparalela
  • 12. Giro
beta
(vuelta
en
horquilla)•Permite
que
la
proteína
invierta
la
dirección
de
su
cadena
polipepSdica.•Es
un
puente
de
H
entre
el
O
del
carbonilo
con
el
H
de
la
amida,separados
por
3
posiciones.
Involucra
4
residuos
aminoácidos.•Prolina
y
Glicina
son
los
aa
que
más
comúnmente
se
encuentran.
  • 13. Estructurasupersecundariao
moEvos
de
las proteínas
  • 14. MoEvos
estructurales
de
algunas
proteínas (estructuras
supersecundarias)CarboxipepEdasa Triosa
FosfatoA
bovina.
Tiene Isomerasa.
Tiene
unauna
hoja
β
de
8 hoja
β
paralela
de
8cadenas. cadenas.
Barril
β.
  • 15. Estructura
terciariaSe
 refiere
 a
 la
 estructura
 tridimensional
 del
 polipépBdocompleto.
Este
nivel
de
estructura
se
presenta
cuando
sepliegan
 las
 cadenas
 polipeptídicas
 de
 una
 proteína
 paraadquirir
una
forma
más
compacta
(globular). Estructura
cuaternariaSe
 refiere
 a
 la
 disposición
 espacial
 de
 las
 diferentessubunidades
 de
 una
 proteína.
 Las
 subunidades
 seasocian
 mediante
 interacciones
 no
 covalentes
 o
 porpuentes
disulfuro.
  • 16. Las
proteínas
se
componen
de
una
o
más cadenas
polipep^dicas Proteínas Moléculas
compuestas
de
una
o
más
cadenas polipepSdicas Una Más
de
una cadena cadena Monoméricas MulBméricas* Un
solo
Bpo
de Diferentes cadena Bpos
de*Cada
cadena cadenaes
llamadasubunidad. HomomulBméricas HeteromulBméricas
  • 17. Los
diferentes
niveles
de
estructuración
de
laHemoglobina
(Hb):
una
proteína
heterotetramérica
α2β2