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Enzimas concepto y clasificacion
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Enzimas concepto y clasificacion

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  • 1. ENZIMAS Proteínas
especializadas
en
catalizar reacciones
metabólicas.
Aceleran
la velocidad
de
las
reacciones
químicas.•Tienen
estructura
proteica
(son
proteínas)•Han
sido
reportadas
más
de
3000
enzimas•Cada
 enzima
 es
 específica
 en
 su
 función;actúa
 sobre
 una
 reacción
 metabólica
 enpar@cular.•Aumentan
las
velocidades
hasta
106
veces•Su
 ac@vidad
 catalí@ca
 depende
 de
 suconformación
na@va.
  • 2. Clasificación
de
las
enzimas
  • 3. Algunas
enzimas
requieren
componentes
químicos adicionales:
Cofactores
y
Coenzimas Enzima
+
cofactor
o
coenzima
=
HOLOENZIMA Enzima
sin
su
cofactor
o
coenzima
=
APOPROTEÍNA
COFACTOR. Cuando el componente químico es un ión inorgánico
  • 4. CoenzimasCuando
el
componente
químico
es
una
molécula
orgánica
o
metalo‐orgánica
  • 5. Enfermedades
asociadas
a
la
deficiencia
dealgunas
vitaminas
precursoras
de
coenzimas
  • 6. ASPECTOS
BÁSICOS
DE FISICOQUÍMICA Termodinámica.
Conjunto
de
leyes
y
principios
que
describen
elflujo
e
intercambios
de
calor,
energía
y
materia, en
los
sistemas
de
interés.Nos
permite
determinar
si
es
posible
que
tenga lugar
un
proceso
?sico.
  • 7. 
Tipos
de
sistemasSistema.
Porción
del
universo
denuestro
interésAlrededores.
El
resto
del
universo
  • 8. Leyes
de
la
Termodinámica. Primera
Ley 1ra.
Ley
de
la
Termodinámica.
Ley
de
la
conservación
de
la
energía. 
La
energía
no
se
crea
ni
se
destruye. La
entalpía
(H) En
sistemas
biológicos,
la
ENTALPÍA es
una
medida
más
conveniente
yDonde: fácil
para
describir
el
calor
que
seΔU=
cambio
en
la
energía
interna produce
o
absorbe.q=
Calor
absorbido
por
el
sistemadesde
el
entorno H = U + PVw=
Trabajo
efectuado
por
el
sistema ΔH = ΔU + PΔVsobre
el
entorno ΔH = q - w + PΔV (a P y V ctes, w= PΔV= 0)Proceso
exotérmico:Cuando
el
sistema
libera
calor
(‐q) ΔH = qProceso
endotérmico:Cuando
el
sistema
gana
calor
(+q) ΔH
=
Variación
de
entalpía
(calor)
entre los
estados
final
e
inicial
del
proceso.
  • 9. Segunda
Ley
de
la
Termodinámica: Desorden
y
espontaneidad 2a.
Ley
de
la
Termodinámica.
El
universo
5ende
hacia
el
desorden máximo.
Los
procesos
espontáneos
transcurren
en
la
dirección
en
la que
aumenta
el
desorden
global
del
universo. La
entropía
(S) Medida
del
desorden
en
el
sistema. Un
estado
ordenado……BAJA


S Un
estado
desordenado…..ALTA


S Cualquier
proceso
espontáneo aumenta
la
entropía
del
universoEquilibrio.
Estado
de
mínima
energía
  • 10. Energía
libre
de
Gibbs ¿Cómo
saber
si
un
proceso
es
espontáneo?La
energía
libre
de Criterio
de
espontaneidad Gibbs
(G).Parámetro
que
nos Proceso
espontáneo:permite
predecir
si Cuando
el
sistema
Vene
ΔG
NEGATIVO un
proceso
es Es
exergónico. espontáneo
o
no. G=
H
‐
TS. Proceso
NO
espontáneo: Cuando
el
sistema
Vene
ΔG
POSITIVOΔG
=
ΔH
‐
TΔS Es
endergónico Proceso
en
equilibrio: Cuando
el
sistema
Vene
ΔG
igual
a
CERO
  • 11. Variación
de
la
espontaneidad ΔG
=
ΔH
‐
TΔS
  • 12. Las
enzimas
“acomodan”
todo
para
catalizarSibo
acbvo.
Lugar
de
laenzima
donde
la
reaccióntoma
lugar.Sustrato.
Es
la
moléculaque
se
une
al
siVo
acVvoy
sobre
la
cual
actúa
laenzimaReacción
de
una
enzima
  • 13. Cambio
de
energía
libre
en
una
reacción
sin catalizar El
equilibrio entre
S
y
P refleja
las diferencias en
G
de
sus estados basales
  • 14. El
estado
de
transición La
descomposición
del complejo
acVvado
es
el proceso
determinante
en la
velocidad
de
la
reacción La
velocidad
de
una reacción
química
es proporcional
a
la concentración
de
las moléculas
en
el
estado acVvado:
v
=
k
[X≠ ]Es
un
“punto
de
paso”
al
que
el
sistema
puede
llegar
y
está
caracterizado
por
laformación
de
un
complejo
o
estado
acbvado
(≠ ) 
en
donde
existe
igual
probabilidadde
que
ocurra
la
reacción
o
que
el
sistema
vuelva
a
la
formación
de
los
reacVvos.
  • 15. Las
enzimas
aumentan
la
velocidad
de
la
reacción disminuyendo
las
energías
de
acbvación.
  • 16. Entonces,
¿el
sustrato
debe
ser
totalmente complementario
a
la
enzima? ¿cómo
llave
y
cerradura?
  • 17. ¿Qué
sucede
cuando
el
sustrato
interacciona con
la
enzima? •Las
enzimas
orientan
y
aproximan
las
moléculas
de
los reacVvos,
estabilizando
el
complejo
acVvado
en
su
siVo acVvo
y
de
unión
al
sustrato. •Una
vez
que
interacciona
la
enzima
con
el
sustrato,
se libera
una
energía
llamada
energía
libre
de
unión
(ΔGB). Esta
energía
es
la
principal
fuente
de
energía
libre
que
usan las
enzimas
para
disminuir
la
energía
de
acVvación. •Esa
energía
se
libera
de
la
formación
de
muchos
enlaces
e interacciones
débiles
entre
la
enzima
y
el
sustrato. •Las
interacciones
débiles
son
opVmizadas
en
el
estado
de transición. •LOS
SITIOS
ACTIVOS
DE
LA
ENZIMA
SON COMPLEMENTARIOS
NO
A
LOS
SUSTRATOS,
SINO
A
LOS ESTADOS
DE
TRANSICIÓN.
  • 18. Modelo
para
catalizar
el
“rompimiento
de
una barra
de
metal
magnebzada”
  • 19. La
hexocinasa
cambia
su
conformación
en presencia
de
su
sustrato
  • 20. La
teoría
de
la
afinidad
de
las
enzimas
por
los estados
de
transición,
ha
servido
de
base
para
el diseño
de
fármacos Prolina
racemasa Mal Excelentes
Inhibidoresinhibidor compeVVvos.
160 veces
más
afines
a
la enzima
que
la
prolina
  • 21. Relación
entre
ΔG
y
la
constante
de
equilibrio

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