ESTRUCTURA DE LAS PROTEINS

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Compendio de diapositivas que sirven de base para explicar el importante concepto de bioquímica que es LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS. Para nivel preuniversitario.

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  • FABP – Fatty acids binding protein, es una proteína que transporta ácidos grasos.
  • ESTRUCTURA DE LAS PROTEINS

    1. 1. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato
    2. 2. LA DISPOSICIÓN ESPACIAL <ul><li>Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio </li></ul><ul><li>ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. </li></ul><ul><ul><li>E. Primaria: zig-zag </li></ul></ul><ul><ul><li>E. Secundaria: proteínas fibrosas </li></ul></ul><ul><ul><li>E. Terciaria: proteínas globulares </li></ul></ul><ul><ul><li>E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas </li></ul></ul>
    3. 3. ESTRUCTURA PRIMARIA es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20 n <ul><li>Según el número de aminoácidos en la E1 : </li></ul><ul><li>n<10: oligopéptido </li></ul><ul><li>10< n <100: polipéptido (PM < 5000) </li></ul><ul><li>n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000) </li></ul>
    4. 4. ESTRUCTURA PRIMARIA
    5. 5. ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINA SANGER por
    6. 6. PASO A E. SECUNDARIA <ul><li>Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. </li></ul><ul><li>Rotaciones posibles: </li></ul><ul><ul><li>Enlace  (phi) : N – Ca </li></ul></ul><ul><ul><li>Enlace  (psi): Ca - C </li></ul></ul>
    7. 7. PASO A E. SECUNDARIA <ul><li>Los enlaces  y  pueden, teóricamente, tomar valores entre –180 o y +180 o . </li></ul><ul><li>Según valores de  y  se obtendrán los distintos tipos de E2. </li></ul><ul><li>Pero no todas las estructuras son estables. </li></ul><ul><li>Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN </li></ul>Según los valores de  y  sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON …
    8. 8. HÉLICE  Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)
    9. 9. HÉLICE  <ul><li>Plegamiento levógiro. </li></ul><ul><li>Puentes de hidrógeno intracatenarios </li></ul><ul><li>CARACTERÍSTICAS: </li></ul><ul><ul><li>0’54 nm de avance por vuelta. </li></ul></ul><ul><ul><li>3’6 residuos por vuelta. </li></ul></ul><ul><ul><li>Giro de 100 o por cada aminoácido. </li></ul></ul><ul><ul><li>Grupos R hacia el exterior. </li></ul></ul>(1,4) Se rompe prolina e hidroxiprolina
    10. 10. LÁMINA  Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N
    11. 11. LÁMINA  Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA
    12. 12. LA HÉLICE DE COLÁGENO <ul><li>- Contiene prolina </li></ul><ul><li>- Levógira </li></ul><ul><li>Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. </li></ul><ul><li>No forma puentes de hidrógeno. </li></ul><ul><li>Más extendida que la héice  . </li></ul>E. TERCIARIA
    13. 13. DEFINITIVAMENTE
    14. 14. ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP
    15. 15. ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.
    16. 16. LA MIOGLOBINA <ul><li>John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) </li></ul><ul><li>Proteína fijadora de O 2 en el músculo. </li></ul><ul><li>Masa: 16700 </li></ul><ul><li>153 residuos de aminoácidos. </li></ul>
    17. 17. LA MIOGLOBINA <ul><li>Grupo HEMO con Fe. </li></ul><ul><li>Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. </li></ul><ul><li>Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H 2 O. </li></ul><ul><li>Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) </li></ul><ul><li>Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos. </li></ul>
    18. 18. DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
    19. 19. ESTRUCTURA CUATERNARIA <ul><li>Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. </li></ul><ul><li>Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. </li></ul><ul><ul><li>Más inhabitual por puentes disulfuro. </li></ul></ul><ul><li>Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas . </li></ul><ul><li>Son de elevado peso molecular. </li></ul>
    20. 20. LA HEMOGLOBINA <ul><li>Formada por cuatro monómeros (tetrámero): </li></ul><ul><ul><li>Dos subunidades  (141 aa) </li></ul></ul><ul><ul><li>Dos subunidades  (146 aa) </li></ul></ul><ul><li>Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). </li></ul><ul><li>Función: transporte de oxígeno en la sangre. </li></ul>DESOXIHEMOGLOBINA
    21. 21. LA HEMOGLOBINA <ul><li>La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. </li></ul><ul><li>Las secuencias de mioglobinas y cadenas  y  de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. </li></ul><ul><li>Se ha dada CONSERVACIÓN </li></ul>OXIHEMOGLOBINA
    22. 22. PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. <ul><li>Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. </li></ul><ul><li>En la matriz celular. </li></ul><ul><li>Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. </li></ul><ul><li>Es un mecanismo de protección. </li></ul>(paso de E2 a E4)
    23. 23. ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras

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