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Estructura de las proteínas jano
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Estructura de las proteínas jano

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Estructura de las proteínas 2º bachillerato

Estructura de las proteínas 2º bachillerato

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  • FABP – Fatty acids binding protein, es una proteína que transporta ácidos grasos.
  • Transcript

    • 1. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato
    • 2. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. • E. Primaria: zig-zag • E. Secundaria: proteínas fibrosas • E. Terciaria: proteínas globulares • E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL
    • 3. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA PRIMARIA es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20n Según el número de aminoácidos en la E1: • n<10: oligopéptido • 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) • n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)
    • 4. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA PRIMARIA
    • 5. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó INSULINA SANGER por
    • 6. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A PASO A E. SECUNDARIA Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace φ (phi) : N – Ca Enlace ψ (psi): Ca - C
    • 7. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A PASO A E. SECUNDARIA • Los enlaces φ y ψ pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o . • Según valores de φ y ψ se obtendrán los distintos tipos de E2. • Pero no todas las estructurasPero no todas las estructuras son estables.son estables. • Las estructuras estables en DIAGRAMA DEDIAGRAMA DE RAMANCHANDRANRAMANCHANDRAN Según los valores de φ y ψ sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON …
    • 8. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A HÉLICE α Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)
    • 9. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A HÉLICE α -Plegamiento levógiro. -Puentes de hidrógeno intracatenarios • CARACTERÍSTICAS: – 0’54 nm de avance por vuelta. – 3’6 residuos por vuelta. – Giro de 100o por cada aminoácido. – Grupos R hacia el exterior. (1,4) Se rompe prolina e hidroxiprolina
    • 10. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LÁMINA β Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N
    • 11. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LÁMINA β Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA
    • 12. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice α. E. TERCIARIA
    • 13. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A DEFINITIVAMENTE
    • 14. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio FERRITINA FABP
    • 15. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.
    • 16. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA MIOGLOBINA • John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo. • Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos.
    • 17. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA MIOGLOBINA • Grupo HEMO con Fe. • Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. • Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. • Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) • Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.
    • 18. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
    • 19. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. Las proteínas con E4 se denominan oligoméricasoligoméricas. Son de elevado peso molecular.
    • 20. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA HEMOGLOBINA • Formada por cuatro monómeros (tetrámero): – Dos subunidades α (141 aa) – Dos subunidades β (146 aa) • Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). • Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINADESOXIHEMOGLOBINA
    • 21. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A LA HEMOGLOBINA • La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. • Las secuencias de mioglobinas y cadenas α y β de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. • Se ha dada CONSERVACIÓN OXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINA
    • 22. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. • Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. • En la matriz celular. • Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. • Es un mecanismo de protección. (paso de E2 a E4)
    • 23. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A ESTRUCTURA CUATERNARIA Gran estabilidad Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras

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