© J. L. Sánchez GuillénIES Pando - Oviedo – Departamento de Biología y Geología
1-GENERALIDADES
Concepto: Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades d...
TRANSPORTERESERVA                             ENZIMÁTICA              FUNCIONESMOVIMIENTO                  HOMEOSTÁTICAHOR...
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS  Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas pormolécula...
2- AMINOÁCIDOSSon las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todoslos aminoácidos que se encuentran en las ...
Fórmula general de un aminoácido biológico
Diastereoisomería de los aminoácidos biológicos.En todos los aminoácidos biológicos, excepto en la glicocola, el carbono a...
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS En función de sus características químicas de sus restos R, losaminoácidos se clasifican ...
Los aminoácidos polares ácidos, aminoácidos del grupo III, tienen el resto R ionizado, cargadocon una carga negativa, cuan...
Los aminoácidos polares básicos, aminoácidos del grupo IV, tienen el resto R ionizado,cargado con una carga positiva, cuan...
Aminoácidos del Grupo I (apolares)         COOH                      COOH                               COOH              ...
Aminoácidos del Grupo II (polares no ionizables)      COOH                       COOH                       COOHH2N C H   ...
Aminoácidos del Grupo III              Aminoácidos del Grupo IV(polares ionizables ácidos)          (polares ionizables bá...
3- EL ENLACE PEPTÍDICO Cuando reaccionan el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos qued...
Reacción de formación del enlace peptídico            H     O                                H        OH   N      C      C...
Amida constituida al unirse el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo                             amino del siguien...
Reacción de formación del enlace peptídico (animación)          H      O                            H     OH    N    C    ...
Reacción de formación del enlace peptídico (animación)               H    O            H    O     H    N    C    C 2ON    ...
El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como                      un doble enlace y no pe...
Los átomos unidos al carbono y al nitrógeno que forman el enlace peptídico                   están todos en un mismo plano...
……. y a unas distancias y ángulos característicos.                                                                        ...
La cadena polipeptídica está formada por la serie de átomos …NCCNCCNCCNCCNCCN… unidos entre sí y, unidos a los átomes de e...
Disposición de los átomos en una cadena polipeptídica.
El hecho de que los átomosunidos al C y al N que formanel enlace peptídico esténtodos en un mismo plano y aunas distancias...
4- PÉPTIDOSLa unión de dos o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100mediante enlaces peptídicos da lugar a los péptido...
Secuencia o estructura primaria de la insulina humana. La insulina está formada por dos cadenaspeptídicas de 21 y 30 amino...
Forma tridimensional de las cadenas peptídicas de la insulina.
Células productoras de insulina en el páncreas.
El glucagón es un pequeño péptido de función similar a la insulina ysegregado también por el páncreas.
Oxitocina (9 aa) esta sustancia es la hormona que produce las contraccionesdel útero durante el parto.
5- ESTRUCTURA DE LAS      PROTEÍNAS
Las moléculas proteicas están formadas, generalmente, por miles de átomosy su estructura es compleja y difícil de diferenc...
En este modelo de bolas y bastones cada átomo se representa mediante un         color (blanco:H; gris=C; rojo=O; azul=N; y...
En esta modelización no se han representado los átomos, sólo se ha representado la cadena polipeptídica y las cadenas de l...
La estructura compleja de una proteína se empieza ya a apreciar sirepresentamos únicamente la cadena NCCNCCNCCNCCN….. Vemo...
En este modelo de cintas se aprecian mejor las hélices alfa.
Vemos, pues, que la compleja estructura de lasproteínas es preciso estudiarla a diferentesniveles:  Nivel o estructura pri...
5a- ESTRUCTURA PRIMARIALa estructura primaria. Viene dada por la secuencia: orden que siguen losaminoácidos de una proteín...
Los extremos amino terminal y carboxilo terminal definen cómo estarán unidos Los extremos amino terminal y carboxilo termi...
Estructura primaria de la insulina. En negro enlaces disulfuro.La insulina es una hormona pancreática que regula la homeos...
Diferencias en la estructura primaria de la insulina en diferentes especies.                                        Aminoá...
5b- ESTRUCTURA SECUNDARIALas características de los enlaces peptídicos imponen determinadasrestricciones que obligan a que...
La cadena queforman losátomos..NCCNCCNCCN..que constituye elesqueleto básicode la moléculaproteica formaunasuperestructura...
Esta cadena va a poder disponerse en el espacio en diferentes conformaciones queconstituyen las estructuras de orden super...
Al representar lacadena proteica                                             Zona irregularen un modelo decintas (cartoons...
Las hélices α son la formamás simple y común.En este tipo de estructura lamolécula adopta una                   Rdisposici...
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Hélice α: laestabilidad de laestructura seconsiguemedianteenlaces dehidrógeno entreel grupo >C=O yel grupo >N-Hdel cuartoa...
hélice alfaCada colorrepresenta unaminoácido.
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La conformación ß. Seorigina cuando la moléculaproteica, o una parte de lamolécula, adoptan unadisposición en zig-zag. Lae...
Conformaciones β antiparalelas. Obsérvese cómo se establecen los enlaces dehidrógeno (líneas de puntos) entre grupos C=O d...
Láminas beta en su representación usual (flechas amarillas). En rojo los                        enlaces de hidrógeno
En esta representación deuna molécula proteica seobservan: hélices alfaconformaciones beta ,también llamadas hojasbeta y l...
5c – ESTRUCTURA TERCIARIA    La molécula proteica, según las condiciones    fisicoquímicas del medio, se pliega y repliega...
Estructuraterciaria                    Centro                    activoLa estructuraterciaria es laforma que tienela moléc...
De la forma deuna proteínadepende sufunción.Su alteraciónrecibe el nombrede desnaturali-zaciónLa desnaturali-zación puedep...
Variedades de estructura terciaria: fibrosa (colágeno).                                                         Las proteí...
Estructura terciaria globular: mioglobina.Las proteínas con                                              Las proteínasconf...
Estructura terciaria de unaproteína de la membrana celular.Las hélices alfa se hanrepresentado como cilindros.Estos están ...
5d- ESTRUCTURA CUATERNARIASi varias cadenas de aminoácidos, iguales odiferentes, se unen para formar un edificioproteico d...
Estructura cuaternaria: dímero
Estructura cuaternaria: tetrámero de la hemoglobina, cada cadena o protómeroestá de un color diferente.Esta proteína trans...
Estructura cuaternariade la hemoglobina,formada por 4 cadenasiguales dos a dos
Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro                                 cadenas.
Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro          cadenas muy replegadas, cada una de u...
Las proteínas son componentes de gran importancia en las membranasbiológicas.En este esquema: 1) proteínas, 2) lípidos y 3...
Membrana biológica   proteína  Doble capa  lipídica                                Medio acuoso
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Proteínas y aminoácidos

  1. 1. © J. L. Sánchez GuillénIES Pando - Oviedo – Departamento de Biología y Geología
  2. 2. 1-GENERALIDADES
  3. 3. Concepto: Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Las proteínas son macromoléculas Son los compuestos más abundantes en la materia viva Son específicas A través de ellas se expresa la información genética
  4. 4. TRANSPORTERESERVA ENZIMÁTICA FUNCIONESMOVIMIENTO HOMEOSTÁTICAHORMONAL ESTRUCTURAL INMUNOLÓGICA
  5. 5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas pormoléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos.Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todaslas enzimas son proteínas. Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular yextracelular. De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse coneste fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúminadel huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo. Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina.Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan losintercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas. Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranascelulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso-están formadas, entre otras sustancias, por proteínas. Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina,proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular. Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunasproteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de laglucosa en la sangre. Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente alos agentes patógenos, son proteínas.
  6. 6. 2- AMINOÁCIDOSSon las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todoslos aminoácidos que se encuentran en las proteínas, salvo laprolina, responden a la fórmula general que se observa en la figurade la diapositiva siguiente.
  7. 7. Fórmula general de un aminoácido biológico
  8. 8. Diastereoisomería de los aminoácidos biológicos.En todos los aminoácidos biológicos, excepto en la glicocola, el carbono alfaes asimétrico por lo que podría haber una forma D y una L. En los seresvivos sólo existe la L. OH OH C O C O H C NH2 H2N C H R R D aminoácido L aminoácido
  9. 9. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS En función de sus características químicas de sus restos R, losaminoácidos se clasifican en:Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar.Esto es, no poseen cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenashidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en unaproteína, la hacen insoluble en agua.Grupo II. Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortascadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol oamida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene enabundancia será soluble en agua.Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellosaminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si elpH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargadosnegativamente.Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos quetienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, siel pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.
  10. 10. Los aminoácidos polares ácidos, aminoácidos del grupo III, tienen el resto R ionizado, cargadocon una carga negativa, cuando están en medio neutro o básico. Esto aporta cargas negativas a las proteínas en las que se encuentran. COOH H 2N C CH2 COOH H H2O H3O+ COOH H2N C CH2 COO H
  11. 11. Los aminoácidos polares básicos, aminoácidos del grupo IV, tienen el resto R ionizado,cargado con una carga positiva, cuando están en medio neutro o ácido. Esto aporta cargas positivas a las proteínas en las que se encuentran. COOH H2N C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 H H2O OH- COOH H2N C CH2 CH2 CH2 CH2 NH3 H
  12. 12. Aminoácidos del Grupo I (apolares) COOH COOH COOH CH3 CH3 H2N-C-CH3 H2N C CH2 CH H2N C CH CH3 CH3 H H H Alanina-Ala Leucina-Leu Valina-Val COOH COOH H2N C CH2 HN C H H Fenilalanina-Phe Prolina-Pro COOH COOH H2N C CH2 CH2 S CH3H2N C CH2 H Metionina-Met COOH H N H H2N C CH CH2 CH3 Triptófano-Trp H CH3 Isoleucina-Ile
  13. 13. Aminoácidos del Grupo II (polares no ionizables) COOH COOH COOHH2N C H H2N C CH2 OH H2N C CH CH3 H H H OH Glicocola-Gly Serina-Ser Treonina-Trp COOH COOH H2N C CH2 SH H2N C CH2 OH H Cisteína-Cys H Tirosina-Tyr COOH COOH O OH2N C CH2 C H2N C CH2 CH2-C NH2 NH2 H H Asparragina-Asn Glutamina-Gln
  14. 14. Aminoácidos del Grupo III Aminoácidos del Grupo IV(polares ionizables ácidos) (polares ionizables básicos) COOH COOHH2N C CH2 COOH H2N C CH2 N H H N Aspártico-Asp H Histidina-His COOH COOHH2N C CH2 CH2 COOH H2N C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 H H NH Glutámico-Glu Arginina-Arg COOH H2N C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 H Lisina-Lys
  15. 15. 3- EL ENLACE PEPTÍDICO Cuando reaccionan el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.
  16. 16. Reacción de formación del enlace peptídico H O H OH N C C O H + H N C C O H H R1 H R2 Aminoácido 1 Aminoácido 2 H2O H O H O H N C C N C C O H H R1 H R2 dipéptido
  17. 17. Amida constituida al unirse el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente. H O H O H N C C N C C O H H R1 H R2 amidaEs de destacar que al primer aminoácido le queda libre el grupo amino y al segundo le quedalibre el carboxilo. Estos serán los extremos amino terminal (H o H2N) y carboxilo terminal (OH o-COOH) de toda cadena proteica.
  18. 18. Reacción de formación del enlace peptídico (animación) H O H OH N C C O H H N C C O H H R1 H R2 Aminoácido 1 Aminoácido 2
  19. 19. Reacción de formación del enlace peptídico (animación) H O H O H N C C 2ON H C C O H H R1 H R2 dipéptido
  20. 20. El enlace peptídico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite el giro. O R2 H H N Cα C N Sí Cα Sí NO C H H R1 O
  21. 21. Los átomos unidos al carbono y al nitrógeno que forman el enlace peptídico están todos en un mismo plano…. O R2 H H N Cα C N Cα C H H R1 O
  22. 22. ……. y a unas distancias y ángulos característicos. O R R H H H 1Å 123º 123º c c 120º 120º c 1.3 2 Å 1 .4 7 Å 1. 53 N 120º 110º Å 1. 53 Å N 5 3 Å 114º Å 114º 1. 32 Å 1. 114º .3 2 47 1. N 1 ÅN 120º 110º 120º 120º c c c 1Å 1.23 Å 1.23 Å H H R O O
  23. 23. La cadena polipeptídica está formada por la serie de átomos …NCCNCCNCCNCCNCCN… unidos entre sí y, unidos a los átomes de esta cadena, están los demás grupos o átomos de la molécula. O R H R H H c c N c N N c c c H H R O O
  24. 24. Disposición de los átomos en una cadena polipeptídica.
  25. 25. El hecho de que los átomosunidos al C y al N que formanel enlace peptídico esténtodos en un mismo plano y aunas distancias y ánguloscaracterísticos imponedeterminadas restricciones ala forma que adquirirá en elespacio de la cadenapolipeptídica.
  26. 26. 4- PÉPTIDOSLa unión de dos o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100mediante enlaces peptídicos da lugar a los péptidos. 2 aa Dipéptido 3 aa Tripéptido de 4 a 10 aa Oligopéptido de 10 a 100 aa PolipéptidoA partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe el nombre deproteína propiamente dicha.
  27. 27. Secuencia o estructura primaria de la insulina humana. La insulina está formada por dos cadenaspeptídicas de 21 y 30 aminoácidos unidas mediante enlaces disulfuro. Cadena A Cadena B
  28. 28. Forma tridimensional de las cadenas peptídicas de la insulina.
  29. 29. Células productoras de insulina en el páncreas.
  30. 30. El glucagón es un pequeño péptido de función similar a la insulina ysegregado también por el páncreas.
  31. 31. Oxitocina (9 aa) esta sustancia es la hormona que produce las contraccionesdel útero durante el parto.
  32. 32. 5- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
  33. 33. Las moléculas proteicas están formadas, generalmente, por miles de átomosy su estructura es compleja y difícil de diferenciar, sobre todo en un modelo como éste en el que los cientos de átomos que lo forman se han representado por esferas (bolas).
  34. 34. En este modelo de bolas y bastones cada átomo se representa mediante un color (blanco:H; gris=C; rojo=O; azul=N; y amarillo=S).
  35. 35. En esta modelización no se han representado los átomos, sólo se ha representado la cadena polipeptídica y las cadenas de los restos R. La estructura es muy difícil de apreciar
  36. 36. La estructura compleja de una proteína se empieza ya a apreciar sirepresentamos únicamente la cadena NCCNCCNCCNCCN….. Vemos unaserie de estructuras helicoidales replegadas.
  37. 37. En este modelo de cintas se aprecian mejor las hélices alfa.
  38. 38. Vemos, pues, que la compleja estructura de lasproteínas es preciso estudiarla a diferentesniveles: Nivel o estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
  39. 39. 5a- ESTRUCTURA PRIMARIALa estructura primaria. Viene dada por la secuencia: orden que siguen losaminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuenciaes la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función dela proteínaLa alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambiode los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína ydar lugar a una proteína diferente.En toda cadena polipeptídica, el primer aminoácido, aminoácido amino terminal, va atener el grupo amino libre (se indica mediante una H), y el último aminoácido,carboxilo terminal, tendrá libre el grupo carboxilo, lo que se indica mediante un OH. Veamos la estructura primaria de un péptido H-Gly - His - Pro - His - Leu - His - Val - His - His- Pro - Val-OH
  40. 40. Los extremos amino terminal y carboxilo terminal definen cómo estarán unidos Los extremos amino terminal y carboxilo terminal definen cómo estarán unidos los aminoácidos de una proteína. Así, los aminoácidos 10 y 11 de esta cadena los aminoácidos de una proteína. Así, los aminoácidos 10 y 11 de esta cadena estará unidos como se indica en el esquema estará unidos como se indica en el esquema 1º 2º 3º 4º 5º 6º 7º 8º 9º 10º 11º 12º 13º 14º 15º 16º 17º 18º 19º 20ºH-Met-Ala-Pro-Val-Leu-Ile-Phe-Thr-Trp-Cys-Asp-Asp-Glu-Lys-Arg-Leu-Ile-Phe-Thr-Tyr-OH Cys Asp Estará unido el grupo amino de la Cys (cisteína) con el grupo carboxilo del Estará unido el grupo amino de la Cys (cisteína) con el grupo carboxilo del Asp (aspártico) .. Asp (aspártico)
  41. 41. Estructura primaria de la insulina. En negro enlaces disulfuro.La insulina es una hormona pancreática que regula la homeostasis de laglucosa. Está formada por dos cadenas peptídicas de 21 y 30 aminoácidosen el siguiente orden o secuencia. No se han indicado los extremos aminoterminal y carboxilo terminal de cada cadena. 21A1A 1B 30B
  42. 42. Diferencias en la estructura primaria de la insulina en diferentes especies. AminoácidosEspecies A8 A9 A10 B30Cerdo Thr Ser Ile AlaHombre Thr Ser Ile ThrCaballo Thr Gly Ile AlaCarnero Ala Gly Val AlaPollo His Asn Thr AlaVaca Ala Ser Val Ala
  43. 43. 5b- ESTRUCTURA SECUNDARIALas características de los enlaces peptídicos imponen determinadasrestricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinadaestructura secundaria. Esta pueden ser: En hélice alfa En conformación beta o lámina beta. Sin estructura secundaria: zonas irregulares
  44. 44. La cadena queforman losátomos..NCCNCCNCCN..que constituye elesqueleto básicode la moléculaproteica formaunasuperestructuracomplejaconstituida porzonas conconformacionescaracterísticas.
  45. 45. Esta cadena va a poder disponerse en el espacio en diferentes conformaciones queconstituyen las estructuras de orden superior a la primaria. 1- Fragmento en hélice alfa. 2- Fragmento en conformación beta. 3- Puentes de hidrógeno. 4- Enlaces o puentes disulfuro. 5- Zona irregular.
  46. 46. Al representar lacadena proteica Zona irregularen un modelo decintas (cartoons)se distinguenhélices alfa,láminas beta oconformacionesbeta y zonas sinningunadisposición Lámina betacaracterística:zonas irregulares. Hélice alfa
  47. 47. Las hélices α son la formamás simple y común.En este tipo de estructura lamolécula adopta una Rdisposición helicoidal, losrestos (R) de los aminoácidos Hy los H del carbono alfa sesitúan hacia el exterior de la Rhélice y cada 3,6 aminoácidosésta da una vuelta completa. HLa hélice se estabiliza alestablecerse enlaces dehidrógeno entre el grupo –N-H Rde un aminoácido n y el grupoC=O del situado n+4 pordebajo de él en la hélice. Todo Hesto permite que los restos R Rqueden hacia fuera de lahélice. HLas hélices alfa suelenrepresentarse como cintasretorcidas.
  48. 48. NEn las hélices α la cadena …NCCNCCNCCNCCNCCN… cforma una hélice dextrógira N c(que gira a la derecha en el csentido de la agujas del reloj) y Ncada 3.6 aminoácidos la hélice cda una vuelta completa. c N c c N c c N c c N c c N c c N c c c
  49. 49. Hélice α: laestabilidad de laestructura seconsiguemedianteenlaces dehidrógeno entreel grupo >C=O yel grupo >N-Hdel cuartoaminoácidosituado pordebajo en cadavuelta. Enlaces de hidrógeno
  50. 50. hélice alfaCada colorrepresenta unaminoácido.
  51. 51. Numerosas hélices alfa en esta estructura proteica
  52. 52. La conformación ß. Seorigina cuando la moléculaproteica, o una parte de lamolécula, adoptan unadisposición en zig-zag. Laestabilidad se consiguemediante la disposición enparalelo de varias cadenascon esta conformación,cadenas que puedenpertenecer a proteínasdiferentes o ser partes deuna misma molécula. De estamanera pueden establecersepuentes de hidrógeno entregrupos C=O y -N-H. Losrestos van quedandoalternativamente a un lado ya otro de la cadena. Noobstante, si la moléculapresenta próximos entre sírestos muy voluminosos ocon las mismas cargaseléctricas se desestabilizará.
  53. 53. Conformaciones β antiparalelas. Obsérvese cómo se establecen los enlaces dehidrógeno (líneas de puntos) entre grupos C=O de una cadena y grupos N-H de otra.
  54. 54. Láminas beta en su representación usual (flechas amarillas). En rojo los enlaces de hidrógeno
  55. 55. En esta representación deuna molécula proteica seobservan: hélices alfaconformaciones beta ,también llamadas hojasbeta y láminas beta y zonasirregulares hélices alfa Lámina beta zonas irregulares
  56. 56. 5c – ESTRUCTURA TERCIARIA La molécula proteica, según las condiciones fisicoquímicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y características. Esta forma es la estructura terciaria. Esta puede ser muy diversa, pero en general distinguiremos dos formas básicas: Fibrosa Globular
  57. 57. Estructuraterciaria Centro activoLa estructuraterciaria es laforma que tienela molécula en elespacio.De la forma de lamolécula proteicava a depender lafunción, pues laforma va adeterminar elcentro activo,zona de la quedepende lafunción.
  58. 58. De la forma deuna proteínadepende sufunción.Su alteraciónrecibe el nombrede desnaturali-zaciónLa desnaturali-zación puedeproducirse sobretodo por el calory por la adiciónde ácidos ybases fuertes yser o nopermanente:renaturalización.(estructuraterciaria de lamioglobina)
  59. 59. Variedades de estructura terciaria: fibrosa (colágeno). Las proteínas conBásicamente se conformacióndistinguen dos tipos de filamentosa suelen tenerestructura terciaria: la función estructural, defilamentosa y la protección o ambas a laglobular, aunque vez y son insolubles enmuchos autores agua y en solucionesconsideran que las salinas.proteínas filamentosasson proteínas que Por ejemplo, tienen estacarecen de estructura conformación: la beta-terciaria. queratina, el colágeno y la elastina.
  60. 60. Estructura terciaria globular: mioglobina.Las proteínas con Las proteínasconformación globulares suelenglobular suelen ser tener diferentessolubles en agua fragmentos cony/o en disoluciones alfa-hélices ysalinas. Son conformacionesglobulares las beta, pero lasenzimas, las conformacionesproteínas de beta suelenmembrana y disponerse en lamuchas proteínas periferia y lascon función hélices alfa en eltransportadora. centro de la molécula.
  61. 61. Estructura terciaria de unaproteína de la membrana celular.Las hélices alfa se hanrepresentado como cilindros.Estos están entrelazados porzonas irregulares.La extrema complejidad de laestructura terciaria exigeestudios muy difíciles derealizar, lo que hace que sólo seconozca la estructura de unas8000 proteínas de los muchoscientos de miles que existen.Sólo en la especie humana secree que hay unas 30 000proteínas diferentesEste conocimiento esfundamental para poderdeterminar la función de lamolécula.
  62. 62. 5d- ESTRUCTURA CUATERNARIASi varias cadenas de aminoácidos, iguales odiferentes, se unen para formar un edificioproteico de orden superior, se disponen segúnlo que llamamos estructura cuaternaria. Tambiénse considera estructura cuaternaria la unión deuna o varias proteínas a otras moléculas noproteicas para formar edificiosmacromoléculares complejos. Esto es frecuenteen proteínas con masas moleculares superioresa 50.000
  63. 63. Estructura cuaternaria: dímero
  64. 64. Estructura cuaternaria: tetrámero de la hemoglobina, cada cadena o protómeroestá de un color diferente.Esta proteína transporta el oxígeno en la sangre.
  65. 65. Estructura cuaternariade la hemoglobina,formada por 4 cadenasiguales dos a dos
  66. 66. Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas.
  67. 67. Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas muy replegadas, cada una de un color diferente.
  68. 68. Las proteínas son componentes de gran importancia en las membranasbiológicas.En este esquema: 1) proteínas, 2) lípidos y 3) glúcidos en una membranabiológica (membrana plasmática).
  69. 69. Membrana biológica proteína Doble capa lipídica Medio acuoso
  70. 70. Practica con esta interesante web de Lourdes Luengohttp://www.telefonica.net/web2/temasbiologia/proteinas/proteinas.htm
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