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Proteinas, equipo 7. 1 ln1 Proteinas, equipo 7. 1 ln1 Presentation Transcript

  • Equipo #7:Coral CamposFrancis AguilarLizeth GámezAdrián LópezDaniela Sosa Grupo 1LN1
  •  Son ácidosUnidades básicas de péptidos y orgánicos con un proteínas grupo amino (-NH2) y uno carboxílicoPéptidos: Polímeroscortos deaminoácidos, susfunciones son comohormonas oneurotransmisores
  •  Dependiendo del radical al que está unido al carbono α del aminoácido, éste adquirirá características ligeramente neutras, ácidas o básicas. PARTE FIJA Radical: Es un átomo ó grupo de átomos a loscuales se separan de otro, PARTE VARIABLEal unirse a un elemento le confiere propiedades características de ese radical.
  • No pueden ser sintetizados por el organismo, deben de Esenciales ser obtenidos a partir de la dieta.Aminoácidos Pueden ser sintetizados por No esenciales el organismo a partir de productos intermedios del ciclo de Krebs y otras vías metabólicas
  • No Esenciales Esenciales Los 11 aminoácidos noLos 9 aminoácidos esenciales esenciales:son: 1. Tirosina (Try)1. Histidina (His) 2. Glicina (Gly)2. Valina (Val) 3. Alanina (Ala)3. Leucina (Leu) 4. Cisteina (Cys)4. Isoleucina (Ile) 5. Serina (Ser)5. Lisina (Lys) 6. Ácido aspartático (Asp)6. Metionina (Met) 7. Asparaguina (Asn)7. Treonina (Thr) 8. Ácido glutámico (Glu)8. Fenilalanina (Phe) 9. Glutamina (Gln)9. Triptófano (Trp) 10. Arginina (Arg) 11. Prolina (Pro)
  • Clasificación de aminoácidos Alifáticos Azufrados Aromáticos Contenidos en el código genético Ácidos Proteicos BásicosAminoácidos No proteicos
  • Se encuentra la
  • Hidrófilos: comportamiento detoda molécula que tieneafinidad por el agua.
  •  No toda la proteína consumida es incorporada al organismo. Los aminoácidos pasan a sangre y forman el pool de aminoácidos que será dinámico. APORTAN AMINOÁCIDOS SUSTRAEN AMINOÁCIDOS - Absorción intestinal. - Síntesis de proteínas - Síntesis de otros compuestos - Catabolismo de las proteínas Nitrogenados. hísticas - Síntesis de estos compuestos Nitrogenados. -Metabolismo de los aminoácidos
  •  Absorción intestinal: Constituye la fuente principal de ingreso de nitrógeno útil al organismo. Proteínas hísticas: Proteínas Catabolismo de proteínas localizadas en el hísticas: Está sometido a tejido regulación, inhibido por diferentes aminoácidos y por la insulina.
  •  La síntesis de proteínas: Necesario que los aminoácidos estén presentes en cantidades adecuadas. Síntesis de compuestos nitrogenados: Ocurre a partir de sustancias provenientes de las vías metabólicas El catabolismo de aminoácidos: representa la vía de degradación de dichos compuestos con función energética.
  • Las proteínas contienen solo L-α-aminoácidos Los microorganismos elaboran péptidos que contienen tanto D-α-aminoácidos (dextrorrotatorio) y L-α-aminoacidos (levorrotatorio).
  • Adenina Cada código ConjuntoGuanina de 3 le Codigo genético especificaCitosina forman genético un aminoácido codones determinado. Timina
  • GAC Corresponde LeucinaCAG Corresponde Valina
  • CODIGO GENETICO El código genético proporciona el fundamento para explicar la forma en la cual los defectos en las proteínas pueden causar una enfermedad genética
  • Antes de hablar de las proteínas en sídebemos hablar acerca de los péptidos queson pequeñas cadenas de aminoácidos queconforman a las proteínas.Aunque sus estructuras son menos complejas que las de las moléculas proteicas más grandes, los péptidos poseen actividades biológicas significativas.
  • Los péptidos son una clase de moléculasseñalizadoras que utilizan organismosmulticelulares para regular sus complejasactividades.Estos pueden ser:  Oligopéptido: de 2 a 9 aminoácidos.  Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.  Proteína: más de 100 aminoácidos
  • Los péptidos metabólicamente importantes son la insulina, elglucagón, la oxitocina o la vasopresina.GlucagónEl que se encuentra en casi todos los organismosparticipa en muchos procesos biológicos importantescomo:• Síntesis de proteínas• Metabolismo de fármacos y toxinas ambientales• Transporte de aminoácidos Agente reductor: Aquel que• Agente reductor cede electrones a un agente oxidante.
  • InsulinaEs una hormonapolipeptídica formada por51 aminoácidos; intervieneen el aprovechamientometabólico de los nutrientes,sobre todo con elanabolismo de loscarbohidratos. Anabolismo: procesos metabólicos de construcción, en los que se obtienen moléculas grandes a partir de otras más pequeñas.
  • Hormona OxitocinaEs un péptido de nueve aminoácidosrelacionada con los patrones sexuales y conla conducta maternal y paternal que actúatambién como neurotransmisor en elcerebro.Facilitan el parto y la lactancia, produciendoleche y en la dilatación vaginal.Neurotransmisor: es una biomoléculaque transmite información de unaneurona a otra consecutiva.
  • VasopresinaHormona antidiurética (ADH),es un nanopéptido que controlala reabsorción de moléculas deagua mediante la concentraciónde orina y la reducción de suvolumen. Recibe su nombredebido a que cumple un papelclave como reguladorhomeostático de fluidos, Nanopéptido: Compuesto por 9glucosa y sales en la sangre. aminoácidos.
  •  Las proteínas sin polímeros largos, están compuestas básicamente por carbono, oxigeno y nitrógeno y pueden contener también azufre, fosforo, hierro, magnesio y cobre.  Son los pilares fundamentales de la vida. Polímero: son macromoléculas (generalmente El cuerpo necesita proteína para orgánicas) formadas por la unión de moléculas repararse y mantenerse a sí más pequeñas llamadas monómeros. mismo.  La estructura básica de una proteína es una cadena de aminoácidos.
  • Tienen un rendimiento En general, se recomiendan unos energético igual al de los40 a 60 gr. de proteínas al día para glúcidos, 4 Kilocalorías un adulto sano. por gramo. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.
  • Especificidad:La especificidad se refiere a su función; cada una lleva acabo una determinada función y lo realiza porque poseeuna determinada estructura primaria y unaconformación espacial propia; por lo que un cambio enla estructura de la proteína puede significar una pérdidade la función.
  • Desnaturalización:Se llama desnaturalización delas proteínas a la pérdida de lasestructuras de ordensuperior (secundaria, terciaria ycuaternaria).Una proteína desnaturalizada Desnaturalizacióncuenta únicamente con suestructura primaria. Por estemotivo, en muchos casos, ladesnaturalización esreversible ya que es la estructuraprimaria la que contiene lainformación necesaria y suficientepara adoptar niveles superioresde estructuración.
  • Desnaturalización:Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína sellaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes:  Físicos: calor  Químicos: detergentes, disolventes orgánicos, pH
  • Almacenamiento Ferritina: forma un complejo con el hierro y la almacena en el hígado. Ovoalbúmina: en la clara de huevo constituye una reserva de aminoácido necesarios para le desarrollo del embrión.
  • Energética Proteínas musculares: son una fuente de aminoácidos utilizados para obtener energía en condiciones de ayuno y desnutrición.
  • Movimiento Actina y miosina: forman filamentos en el músculo, los cuales al desplazarse entre sí, provocan la contracción muscular.
  • Protección y defensa Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo y las inactivan. Trombina y fibrinógeno: evitan la pérdida de sangre, al participar en su coagulación.
  • Trasmisión nerviosa Canales iónicos: permiten el paso de iones a través de la membrana, lo que conduce a su despolarización y transmisión del impulso nervioso.
  • Control o regulación Hormonas peptídicas: controlan diversos procesos de los organismos. Factores de transcripción: regulan la expresión de diversos genes.
  • Reconocimiento de señales Receptores: reconocen al mediador químico y median una respuesta en células específicas.
  • Adhesión Cadherinas: participan en la unión célula-célula
  • Función EjemplosEstructural Colágena: principal componente del tejido conectivo, da resistencia tensil a la piel, de los tendones y huesos. Histona: componente de la cromatina y cromosomas.Catalítica Enzimas: catalizan la mayoría de las reacciones químicas del metabolismo.Transporte Hemoglobina y hemocianinas: transportan oxígeno y monóxido de carbono en la sangre.Almacenamiento Ferritina: forma un complejo con el hierro y la almacena en el hígado. Ovoalbúmina: en la clara de huevo constituye una reserva de aminoácido necesarios para le desarrollo del embrión.Energética Proteínas musculares: son una fuente de aminoácidos utilizados para obtener energía en condiciones de ayuno y desnutrición.Movimiento Actina y miosina: forman filamentos en el músculo, los cuales al desplazarse entre sí, provocan la contracción muscular.
  • Protección y Anticuerpos: se unen a moléculas extrañas al organismo ydefensa las inactivan. Trombina y fibrinógeno: evitan la pérdida de sangre, al participar en su coagulación.Trasmisión Canales iónicos: permiten el paso de iones a través de lanerviosa membrana, lo que conduce a su despolarización y transmisión del impulso nervioso.Control o Hormonas peptídicas: controlan diversos procesos de losregulación organismos. Factores de transcripción: regulan la expresión de diversos genes.Reconocimiento Receptores: reconocen al mediador químico y median unade señales respuesta en células específicas.Adhesión Cadherinas: participan en la unión célula-célula.
  • Composición química Formula molecular SolubilidadPROTEINAS N. De cadenas peptídicas
  • Clasificación de las proteínas
  • POR SU SOLUBILIDAD:Albuminas: Solubles enagua o en soluciones salinas diluidas. • Lactoalbúmina • Ovoalbúmina • Suero sangrediluidas (lactoalbúmina de la leche).
  •  Proláminas: solubles en alcohol de 70 a 80° (zeína del maíz, gliadina del trigo, hordina de la cebada).
  • Glutaminas: solubles en agua, insolubles en medio ligeramentealcalinos (histonas nucleares).Escleroproteinas: insolubles en la mayoría de los solventes(queratina).
  • SU COMPOSICIÓN QUÍMICA: Simples: formadas sólo por aminoácidos (ubiquitina).
  •  Conjugadas: constituidas además por componentes no aminoácidos o peptídicos, que pueden ser carbohidratos (glucoproteínas como mucoproteínas, inmunoglobulinas, hormona leuteinizantes), grupos hemo (hemoproteínas como la mioglobina, hemoglobina y citocromos), iones inorgánicos (metalproteínas).
  •  En ocasiones al componente proteico individual se le conoce como apoproteína, y en conjunto con el componente no peptídico (o grupo proteico), como holoproteína. A menudo se requieren ambos componentes para que la proteína sea funcional.
  • POR SU FORMA MOLECULAR:Globulares: la cadena peptídica se enrolla originando una estructura esférica y compacta (la mayoría de las proteínas).
  •  Fibrosa: tiende a predominar una dimensiónsobre los demás, por lo general tienen funcionesestructurales (colágenas de tejido conectivo,elastina de tendones y vasos sanguíneos,queratinas de la piel en especial en pelos, uñas, plumasy cuernos y fibrinas de la seda).
  •  Por el número de cadenas pepiticas:Monoméricas: formadas por una sola cadena (mioglobina).
  •  Oligoméricas: más de una cadena peptídica. Cada cadena se conoce como subunidad, monómero o protómero (la hemoglobina de 4, y la hexocinada de 2 subunidades).Un protomero es el conjunto máspequeño de diferentes subunidadesque forman eloligomero.
  •  El enlace peptídico que une a los aminoácidos es una de las más fuertes uniones, por tener enlaces covalentes. En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido. En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos.
  • En este proceso se elimina agua y los residuos de aminoácidos.Otro nombre que se le da a una reacción entre un grupo amino, y un grupo carboxilo es unaamida. La figura de la izquierda muestra dos aminoácidos que se unen para formar un dipéptido, con producción de agua en el proceso (síntesis de deshidratación).
  •  Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Estructura quinaria
  • • Es el tipo y número de aminoácidos presentes y el orden en el que se unen, contienen la información que determina la conformación espacial de una proteína. La cantidad de estructuras primarias es casi ilimitada.• Siempre hay un extremo amino terminal y un carboxilo terminal, que permanecen intactos.• Se forma una cadena principal, llama esqueleto de la cual emergen las cadenas laterales de aminoácidos.
  • • A menudo se encuentra el mismo aminoácido en la misma posición recibiendo el nombre de aminoácidos invariantes o conservadores, cualquier mutación en estas posiciones es letal.• El conocimiento de la secuencia de aminoácidos es esencial para estudiar la estructura y función de una proteína. Mutación: Alteración o cambio en la información genética.
  • Arreglo de la cadena Es el plegamiento que adopta Enlaces porpolipeptídica en el espacio la cadena, gracias a la de la cadena en forma de formación de puentes de Puente de HÉLICE hidrógeno entro los átomos del enlace peptídico Hidrógeno Puente de Hidrógeno: atracción experimentada por un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno que están formando parte de distintos enlaces covalentes.
  •  La hélice a  Lámina u hoja b Conformación al azar  Giros beta
  • Hélice a La cadena principal se enrolla en espiral alrededor del eje longitudinal de la molécula y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Eje longitudinal: también llamado eje vertical
  • Lámina u hoja b  De tipo laminar Se forma por la interacción de puentes de hidrógeno, de dos o más segmentos de la cadena. Se estira al máximo tomando la fuerza de zigzag.
  • Conformación al azar No hay interacciones importantes en ciertas regiones de la proteína y la cadena se enrolla al azar
  • Giros beta Son secuencias que pueden tener estructura a o b, a menudo conectadas entre sí por medio de los giros b. Son secuencias cortas con una formación características que impone un brusco giro de 180° a la cadena principal.
  • • Se refiere a la disposición tridimensional de las interacciones entre los aminoácidos que componen la proteína al plegarse la cadena secundaria sobre sí misma.• Es una disposición precisa y única en el espacio, específica de cada proteína.• Esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína, debido a el acomodamiento de los distintos grupos funcionales.
  • Existen 2 tipos de estructuras terciarias Incluye la colágena, la Tres dimensiones (largo, Son difíciles de solubilizar queratina del cabello y la ancho, alto) fibrina de la seda Casi todas las No predominan ninguna dimensión, Son más fáciles deestructura aproximadamente esférica solubilizar enzimas metabólicas son de este tipo
  • En esta estructura se encuentran los denominados Dominios.• La estructura terciaria puede considerarse como e conjunto de dominios que conforma una proteína• Son regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria.• Actúan como unidades autónomas de plegamiento.• Constituyen un nivel intermedio entre la estructura secundaria y terciaria.• Cada dominio representa una arreglo características de estructuras secundarias y al azar.
  •  Están formadas por la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Forman un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  •  Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa- globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo hem(complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno)
  • En algunos casos las proteínas seagrupan entre si, en otros seagrupan con otro grupo debiomoleculas para formarestructuras supramoleculares deorden superior y que tienen uncarácter permanente.
  • Se necesitan de muchos aminoácidos para descomponer el alimento. Es necesario consumir aminoácidos en cantidades Aminoácido suficientes para una salud óptima.Proteína
  • Los aminoácidos se encuentran en Carnes Leche Pescado Soya Huevos Frijoles Mantequilla de maní Germen de trigo.
  • Parte esencial del tejido muscular seLas proteínas utilizan para aumentar la masa muscular dañar nuestro organismo.
  •  Podemos sobre cargar el trabajo de los riñones ya que las proteínas se descomponen dentro del cuerpo para aprovechar la parte útil y el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH3) que luego se convierte en urea en el hígado y se Urea: principal producto terminal del metabolismo de excreta a través de la orina. proteínas en el hombre y en los demás mamíferos.
  • Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, suelen iracompañadas de grasas saturadas las cuales en excesoaumentarán nuestro colesterol, causa principal de infartos. Grasas Saturadas: Se consideran las “grasas malas” ya que son las responsables del colesterol y los problemas circulatorios
  •  Cálculos de riñón: Los cálculos pueden formarse cuando la orina contiene una gran cantidad de sustancias. Estas sustancias pueden crear pequeños cristales que se convierten en cálculos. Cálculos: Trozo de material sólido que se forma dentro del riñón a partir de sustancias que están en la orina.
  •  Cansancio y cefaleas. El exceso de amoniaco puede provocar cansancio, cefaleas y nauseas.
  •  Una enfermedad autoinmune es causada porque el sistema inmunitario ataca las células del propio organismo. En este caso, el sistema inmunitario se convierte en el agresor y ataca a partes del cuerpo en vez de protegerlo.
  •  Una enfermedad producida por desnutrición y falta de proteínas se llama marasmo.
  •  Síndrome nefrótico: Es causado por diversos trastornos que producen daño renal. Este daño ocasiona la liberación de demasiada proteína en la orina.
  •  Edemas: Es una hinchazón causada por fluido atrapado en los tejidos de tu cuerpo. Los edemas ocurren sobre todo en los pies, los tobillos, y las piernas.
  •  Enfermedad celíaca: Es un trastorno que hace que el cuerpo reaccione al gluten, la reacción del sistema inmune a la proteína erosiona y destruye gradualmente las vellosidades del intestino delgado.Las personas con esta enfermedad corren el riesgo de sufrirdesnutrición y pueden desarrollar anemia u osteoporosis
  •  Se estima que suele ser suficiente entre 0,8 y 1, 2 gramos de proteína por kilo que pesemos y por día. Así si tenemos una persona que pesa 50 kilos debería de tomar entre 40 y 60 gramos de proteínas al día.
  • Los aminoácidos se oxidan para formar ATP se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas destinadas al crecimiento y la reparación del organismo. Funcionan como enzimas Transporte de hemoglobina Anticuerpos
  • Digestión de las proteínas:Recordando que la digestión de las proteínas inicia en el estómago, desdoblándolasen péptidos gracias a la enzima pepsina.Las enzimas pancreáticas( tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y elastasa)continúan degradando las proteínas en péptidos pero difieren en la ruptura de losenlaces peptídicos entro los diferentes aminoácidos:1. La tripsina, quimotripsina y elastasa rompen los enlaces entre un aminoácido y el siguiente.2. La carboxipeptidasa separa el aminoácido carboxilo en el extremo peptídico.
  •  Por transporte activo.  Se absorben por lasvellosidades del intestinodelgado, pasan a lasangre del sistemaporta y se dirigen hacia elhígado.
  • su destino final será suUna vez en el hígado, muchos transporte hacia las células aminoácidos quedan allídepositados un cierto tiempo. para la reconstrucción tisular (reparación de tejidos).
  • Las células oxidan pequeñacantidad de aminoácidos paragenerar ATP por el ciclo de Krebs ycadena respiratoria . Antes de que los Pierden su grupo Ocurre en aá se oxiden amino NH2 para hepatocitos y deben entrar al ciclo de produce convertirse a Krebs amoniaco toxico Acetil CoA. (diseminación) en la urea.
  •  Es la formación de uniones peptídicas entre aminoácidos para formar nuevas proteínas y es llevado a cabo por los ribosomas de casi todas la células del organismo, dirigido por el ADN y ARN de las células.
  • ARN: Lleva instrucciones de los genes para lasíntesis de las proteínas de cada celular a partir delos aminoácidos.ARNt: Transporta aminoácidos, transporta alARNm.ARNm: Actúa como intermediario en el trasladode la información genética desde el núcleo hasta elcitoplasma.ARNr: Es empaquetado inmediatamente conproteínas ribosómicas, dando lugar a lassubunidades del ribosoma.
  •  La síntesis de las proteínas se lleva a cabo en el citoplasma de la célula.
  • • Trae la inf. Desde el ADN hasta el citoplasma. ARNm • Contiene los codones. • Se encuentra en el citoplasma o retículoRibosomas endoplasma tico rugoso. • Existen 22 diferentes y se necesita encontrarlosAminoácidos sueltos para poder sintetizarlos. • Capaz de producir la reacción química. Enzima • Aminoasil- ARNt- sintetasa. • Reacción endergonica. ATP • Transcripcional. ARNt • Tiene forma especifica y tiene un sitio de acción, lleva a los aá al ribosoma para que se pueda traducir.
  •  La traducción se lleva a cabo en el ribosoma está formado por dos subunidades, una mayor y otra menor. Los ribosomas utilizan el código genético para establecer la secuencia de aminoácidos que ha sido codificada por el ARN mensajero.
  • Los aminoácidos que van Son acercados al ARN a formar las proteínas mensajero por el ARNt. están dispersos en el Uno de sus lados anti citoplasma. codón.
  • Se Iniciaciónlleva acabo Elongaciónentresfases. Terminación
  • La síntesis de proteínascomienza en elmomento en que el ARNmensajero se mueve porel ribosoma hasta elcodón AUG. Lassubunidadesribosomales se unen.
  • La subunidad ribosómica máspequeña se une al extremo 5de una molécula de mRNA. La primera molécula de tRNA,que lleva el aminoácido modificado fMet, se acopla con el codóniniciador AUG de la molécula de mRNA. La subunidad ribosómicamás grande se ubica en su lugar,el complejo tRNA-fMet ocupa elsitio P (peptídico). El sitio A(aminoacil) está vacante.El complejo de iniciación estácompleto ahora.
  • Un segundo tRNA, con su aminoácido unido,se coloca en el sitio A y su anticodón se acoplacon el mRNA.Se forma un enlace peptídico entre los dosaminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismotiempo, se rompe el enlace entre el primeraminoácido y su tRNA.El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de mRNA enuna dirección 5 a 3, y el segundo tRNA, con el dipéptidounido, se mueve desde el sitio A al sitio P, a medida que elprimer tRNA se desprende del ribosoma.
  • Un tercer aminoacil-tRNA se coloca en elsitio A y se forma otro enlace peptídico.La cadena peptídica naciente siempre está unida altRNA que se está moviendo del sitio A al sitio P y eltRNA entrante que lleva el siguiente aminoácidosiempre ocupa el sitio A..Este paso se repite una y otra vez hasta que secompleta el polipéptido.
  • Cuando el ribosomaalcanza un codón determinación (en esteejemplo UGA), elpolipéptido se escinde delúltimo tRNA y el tRNA sedesprende del sitio P. Elsitio A es ocupado por unfactor de liberación queproduce la disociación delas dos subunidades delribosoma.
  •  El metabolismo de los aminoácidos, origina amoníaco (NH3). El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo de excreción urinaria. Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede crear lesiones en el tejido nervioso.
  • Se elimina por:Excreción renal: El riñón es capaz de eliminaramoníaco por la orina en forma de sales deamonio. En este órgano, el amoníaco obtenidose combina con iones H+ formando amonio quese elimina combinado con aniones. Sales de amonio: NH3 (amoníaco) o trihidruro de nitrógeno cuando se disuelve en agua, forma el hidróxido de amonio.
  • La excreción urinaria de sales deamonio consume H+, por lo que estasreacciones dependen de losmecanismos renales de regulación delpH sanguíneo. Es el mecanismo máseficaz que dispone el organismo para laeliminación del amoníaco.
  • Hígado Riñón OrinaLa Urea es un compuesto de bajatoxicidad. En este proceso 2 moléculas deamoníaco y una de CO2 son convertidasen urea. Es un proceso cíclico que constade varias etapas que al final se obtienearginina que al hidrolizarse libera Urea.
  •  http://www.youtube.com/watch?v=D- znt0TT_Dk&feature=relmfu http://www.youtube.com/watch?v=_51TKmk hj6M&feature=related
  •  ://www.alimentacionynutricion.org/es/index. php?mod=content_detail&id=78 www.estudiantesmedicina.com/archivos/fisio _digestivo Bioqumica de laguna, editorial El manual moderno. Mexico D.F Quimica II, Maria de Lourdes García Becerril, editorial Mc Graw Hill, 2006 Bioquimica, Harper, Murray, Mayes, Granner, Rodwell, editorial Manual Moderno, 2004