Proteinas

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Presentación sobre el tema proteinas desde el punto de vista químico

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Proteinas

  1. 1. PROTEINAS Profesor Pedro Casullo
  2. 2. Las proteinas son sustancias de gran importancia biológica que constituyen los seres vivos cumpliendo diversas funciones. Proteínas Del griego: “proteios”: de importancia primordial, lo primero
  3. 3. <ul><li>Entre las más importantes: </li></ul><ul><li>Forman la mayor parte del tejido estructural. </li></ul><ul><li>Como enzimas, catalizan las reacciones bioquímicas. </li></ul><ul><li>Como hormonas, regulan los procesos metabólicos. </li></ul><ul><li>Cómo anticuerpos anulan los efectos de las sustancias que puedan atacar al organismo. </li></ul>
  4. 4. Además son moléculas específicas, característica que determina la identidad biológica de los distintos organismos , a través de la transcripción del ADN. D e manera que se puede decir que cada ser vivo &quot;es como es&quot; por las proteínas que tiene.
  5. 5. A mi solo me interesan las proteinas que tiene la leche y los ratones
  6. 6. Desde el punto de vista químico, las proteinas son sustancias constituídas principalmente por Son macromoléculas, de alta masa molar molecular, cuyas unidades de construcción son los a- aminoácidos C , H , O , y N . También pueden tener azufre y fósforo. Estructura de un  - aminoácido
  7. 7. Los  – aminoácidos se caracterizan por tener un grupo carboxilo, y un grupo amino en el carbono adyacente al grupo carboxilo (carbono  ). Todos los aminoácidos difieren en el radical COOH H 2 N carboxilo amino
  8. 8. Aminoácidos que forman las proteinas
  9. 9. AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES Aminoácidos esenciales : Son los que no puede sintetizar un organismo, por lo tanto deben ser ingeridos directamente en la dieta. Aminoácidos no esenciales: El organismo puede sintetizarlos a partir de otros aminoácidos u otras biomoléculas. Algunos aminoácidos pueden ser esenciales para los niños y no para el hombre adulto, o ser esenciales para algunas especies y no para otras.
  10. 10. Aminoácidos esenciales para el ser humano Arginina Glicina Alanina Ácido aspártico Cisteína Cistina Ácido glutámico Hidroxiprolina Prolina Serina Tirosina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina No esenciales Esenciales
  11. 11. Muchas de las propiedades que presentan las proteinas se derivan de las propiedades ácido base de los aminoácidos. Estos son sustancias anfóteras, es decir que pueden comportarse como ácidos o como bases, ya que el grupo carboxilo tiene carácter ácido y el amino carácter básico
  12. 12. EN MEDIO ÁCIDO: + H + Ión doble (zwitterión) Catión H El ión doble aceptá un hidrogenión (protón) que neutraliza la carga negativa del grupo carboxilo, y la especie se convierte en un catión. En solución acuosa, sometido a un campo eléctrico, esta forma catiónica migrará hacia el cátodo (electrodo negativo ).
  13. 13. EN MEDIO BÁSICO: OH - Ión doble (zwitterión) anión + + H 2 O El aminoácido actúa como un ácido de Bronsted, cediendo un hidrogenión (protón) al oxhidrilo, para dar lugar a la forma aniónica. Esta, en solución acuosa, sometida a un campo eléctrico, migrará hacia el ánodo (eletrodo positivo). + H
  14. 14. PUNTO ISOELÉCTRICO Es el valor de pH para el cuál el aminoácido no migra hacia el cátodo ni hacia el ánodo, por encontrarse en la forma de ión doble, en equilibrio con la forma neutra del aminoácido H H
  15. 15. Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro. + + Enlace Peptídico
  16. 16. El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido , si se trata de tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, tripéptido , y así sucesivamente.   Se les llama oligopéptidos cuando están formados por la unión de menos de 10 aminoácidos, y polipéptidos cuando son hasta 50. Por encima de 50 se habla de proteinas, aunque a veces se les llama proteinas aunque tengan menos, dependiendo de su importancia biológica.
  17. 17. En los péptidos existe un extremo N terminal (que tiene el grupo amino libre) y un C terminal (que tiene el grupo carboxilo libre) . Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica.
  18. 18. La oxitocina fue el primer péptido del que se determinó la secuencia de aminácidos que lo forman y se sintetizó. La oxitocina es un nonapéptido. Desde el punto de vista biológico, es una hormona que tiene como función estimular la contracción del músculo liso del útero durante el parto, así como promover el flujo de leche de las glándulas mamarias.
  19. 20. El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace.
  20. 21. L a disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) , con distancias y ángulos fijos . Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.
  21. 22. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica, es decir de su forma. A la forma en que se disponen en el espacio las proteinas se les llama estructuras. Esta organización se divide en cuatro niveles de estructura: Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia de aminoácidos que forman la proteina, tal como el ejemplo que vimos con la oxitocina.
  22. 23. <ul><li>Organización en el espacio de la cadena polipeptídica  estabilizada por enlaces por puentes de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptídicos . </li></ul><ul><li>Hay varios tipos de estructura secundaría . L os más frecuentes son : </li></ul><ul><ul><ul><li>Alfa helice </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Hoja plegada o estructura beta. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Helice del colágeno </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Giro Beta </li></ul></ul></ul>Estructura Secundaria
  23. 24. Estructura en alfa hélice Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira. Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ángstrom .  Esta estructura fue propuesta por Linus Pauling en 1951.
  24. 25. En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. Hoja plegada o estructura beta
  25. 26. ESTRUCTURA TERCIARIA Se refiere a los plegamientos que tiene la cadena proteica, por encima de lo estructura secundaria, que determinan la forma tridimensional total de la proteina. Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos R de los aminácidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se origina por interacción entre los azufres de los grupos R de la cisteina, o los puentes de hidrógeno.
  26. 28. La estructura terciaria es la que determina que algunas proteinas se enroyen sobre si mismas, adquiriendo una estructura esferoide ( proteinas globulares ) apropiada para el transporte a través del organismo, o tengan una estructura alargada ( proteinas fibrosas ) en algunas proteinas estructurales, como las que forman el cabello o la seda.
  27. 29. Cuando te realizas un nuevo peinado, como la permanente o un laciado, el peluquero actúa sobre la estructura terciaria de las proteinas del cabello: 1°. Utiliza un agente químico reductor para romper los puentes disulfuro. 2°. Moldea el cabello de la forma deseada 3°. Utiliza un agente oxidante para formar los nuevos puentes disulguro que mantengan la estructura deseada.
  28. 30. Secuencia de procesos en un peinado:
  29. 31. Estructura cuaternaria: Solo la tienen las proteinas formadas por varias cadenas. Se refiere a la interacción entre las distintas cadenas que forman la proteina. La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas (alfa1, beta1, alfa2 y beta2), unidas entre sí de forma no covalente.
  30. 32. Cada cadena contiene un grupo hemo . La molécula de oxígeno se une al Fe 2+ del hemo en los pulmones, donde el oxígeno es abundante, y se libera en los tejidos que necesitan el oxígeno para su metabolismo . Las proteinas que, como la hemoglobina, tienen un grupo no proteico se les llama proteinas conjugadas. Grupo Hemo
  31. 33. La relación entre las distintas estructuras de las proteinas se podrían comparar con un cable de teléfono. El propio cable constituye la estructura primaria. La estructuras secundaria estaría dada por la espiral que forma el cable, y la estructura terciaria sería como se dobla el cable sobre si mismo.
  32. 34. Relación entre las distintas estructruras utilizando “lupas” sucesivas:

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