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Paula Rey Louzao (Memoria Práctica 1 Biología) Grado en Química,1º. G7. USC
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Paula Rey Louzao (Memoria Práctica 1 Biología) Grado en Química,1º. G7. USC

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  • 1. PAULA REY LOUZAO. 1º. GRUPO B. G7.
  • 2. · Introducción. Para realizar esta práctica hemos utilizado un programa que gestiona archivos PDB (Protein DataBank). Utilizaremos en concreto el Swiss-PdbViewer DeepView , que mediante la lectura de archivos .txt crea moléculas y nos permite manejarlas y observarlas de diferentes formas. Desde la página web www.pdb.org hemos descargados archivos PDB necesarios para la práctica.
  • 3. Llamamos proteína al polipéptido formado por una cadena de más de 50 aminoácidos primarios unidos entre sí por enlaces peptídicos que deja en sus extremos un grupo N-inicial (amino -NH2) y otro C-terminal (carboxilo - COOH). Vamos a utilizar tres proteínas para observar sus estructuras y diferenciar sus partes.Proteína 1.
  • 4. Estructura de un aminoácido. H H2N Cα COOH R
  • 5. El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de unEl enlace peptídico. aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de H20. NH3+ NH3+R1 Cα H R1 Cα H COO- C N H + NH3+ O R1 Cα H R1 Cα H COO- COO- + H2O
  • 6. Se observa el carbono asimétrico en blanco y alunidos a él, el oxígeno y el nitrógeno diferenciadospor colores definidos por el programa. El hidrógenono viene representado en la forma 3D. OXÍGENO NITRÓGENO Enlace peptídico de la Proteína 1.
  • 7. EXTREMO C-TERMINALEXTREMO N-INICIAL(AMINO) (CARBOXILO) . .Extremo N de la Proteína 1 CON radicales. Extremo C de la Proteína 1 CON radicales. . .Extremo N de la Proteína 1 SIN radicales. Extremo C de la Proteína 1 SIN radicales.
  • 8. En esta práctica observaremos las estructuras secundarias (cadenas de aminoácidos en el espacio) de cadena beta y hélice alfa. Estructura primaria (secuencia de Estructura α-hélice (estructura primaria aminoácidos enrollada en cadena) helicoidalmente en un giro dextrógiro) Estructura Estructura de hélice de secundaria colágeno (estructura (Estructura primaria primaria enrollada helicoidalmente en un Niveles en el espacio) giro levógiro).estructurales Conformación-β Estructura (estructura primaria terciaria distendida en forma de (Conformación zigzag) globular) Estructura cuaternaria (Protómeros)
  • 9. Se forma debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos, quedando como resultado una cadena en zigzag. Si se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno entre segmentos, formando láminas plegadas. Extremo C-terminal de la cadena beta de la Proteína 1 CON radicales.Cadena beta de la Proteína 1CON radicales.
  • 10. Imagen 3D del zigzag de la cadena beta de la Proteína 1 Cadena beta de la ProteínaCON radicales. 1 SIN radicales.
  • 11. Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria de la proteína en sentido contrario al horario (giro dextrógiro). Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del –CO- de un aminoácido y el hidrógeno –NH- del 4º aminoácido siguiente. Esta formación hace que todos los oxígeno del grupo –CO- queden orientados a un lado y todos los hidrógenos del grupo –NH- , al otro. -NH- -CO- Estructura alfa hélice de la Proteína 1 conEstructura alfa hélice de la Proteína 1 SIN radicales. enlaces de hidrógeno.
  • 12. Estructura hélice alfa de la Proteína 1 CON radicales. Visión 3D de lo que sería la hélice de la Proteína 1.
  • 13. Superficie molecular de la cadena alfa de laProteína 1.Superficie molecular de la cadena alfa dela Proteína 2.
  • 14. La parte azul corresponde al –NH- y es de menos densidad.Corresponde a la parte positiva (H+). La parte rojacorresponde al –CO- y tiene mayor densidad. Corresponde ala parte negativa (O-). En la Proteína 1 observamos que las cargas están repartidas en varios núcleos para ambas cargas. En la Proteína 2 observamos que las dos cargas están repartidos en un núcleo de cada tipo.
  • 15. Las proteínas que hemos visto son de complejidad pequeña comparadas con las queforman la naturaleza. Vamos a compararlas con una la proteína compleja GFP (Verdefluorescente). Proteína 1. Proteína GFP.
  • 16. El DNA (ácido desoxirribonucleico) es un tipo de ácido nucleico formado por dos cadenas denucleótidos enrolladas formando una doble hélice. Cada una de esas cadenas está formadapor un polímero de desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina. Todos losnucleótidos que lo forman tienen como pentosa la desoxirribosa.Vamos a observar su estructura secundaria o de doble hélice.
  • 17. El tRNA es un tipo de ácido ribonucleico que se encarga de transportar aminoácidosdeterminados hasta los ribosomas. Presenta dos tipos de zona distintas, unas conestructura secundaria (doble hélice) debido a la complementariedad de bases y otrascon estructura monocatenaria, que forman asas o bucles. Las bases nitrogenadas queforman el tRNA son la adenina, guanina, citosina, uracilo y además, la dihidrouridinaUH2, la ribotimidina (T) y la inosina (I). Asa/Bucle Doble hélice
  • 18. Práctica realizada el 13/10/2011.