O fantástico mundo das proteínas
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    O fantástico mundo das proteínas O fantástico mundo das proteínas Document Transcript

    • O FANTÁSTICO MUNDO DAS PROTEÍNAS As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.A importância das proteínas, entretanto, estárelacionada com suas funções no organismo, e não com Cozinhando proteínassua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por A Reação de Maillardexemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas Como saber quando uma pizza estáexistem em porções muito pequenas. Mesmo assim, pronta, o bolo está no ponto ou o frango está assado? Basta, talvez,estas substâncias catalisam todas as reações olhar: aquele aspecto corado,metabólicas e capacitam aos organismos a construção dourado, é um forte indício de que ade outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, comida está cozida. Sabe de onde vem esta cor?! É da reação decarbohidratos e lipídios - que são necessárias para a Maillard.vida. São várias as reações químicas que deixam o alimento marrom, ou escurecido. Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns:As proteínas também são chamadas quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, elede polipeptídeos, porque os amino ácidos que as volta preto, queimado; ocorre uma desitratação termicamente induzida do amido, resultando carbonocompõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação (carvão) e água. O açúcar, a 200oC, carameliza, através depeptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um amino uma desitratação, uma condensação e uma polimerização.ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que acontece com o constituinte alimentar mais importante, asácido, através da formação de proteínas.uma amida. A ligação C-N, Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínasem um peptídeo, é especial: é interagem com açúcares redutores, produzindo as cores, aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta10% mais "curta" do que uma reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramenteligação C-N normal, e o descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o nome daângulo de ligação também é reação. Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve umadiferente do esperado para um carbono sp2. Isto porque série de etapas) inicia com uma condensação entre aminoa ligação peptídica, na verdade, apresenta ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjamuma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter e desidratam para formar intermediários amarelados que, finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos ede dupla ligação - explicando, também, a rigidez desta marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é oligação e sua planaridade. Através destas ligações, os aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas;amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido por muito tempo (tal como no doce de leite).proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação deamino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de Maillard.carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo A reação de Maillard também é responsável pelo envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêmcarboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillarde, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimentotodos os amino ácidos, em todos os organismos vivos em nosso corpo.terrestres, só aparecem sob a forma L (veja artigo"Drogas Quirais").
    • Fórmulas estruturais de amino ácidos glutamina alanina ácido amino butírico serina arginina asparagina fenilalaninaácido aspártico ácido glutâmico cisteína glicina leucina histidina lisinahomocisteína serina valina tirosina
    • Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 amino ácidos, que se repetem numa sequência metionina triptofano característica para cada proteína. Esta sequência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a sequência norvalina dos amino ácidos, sem se preocupar com a orientaçãoespacial da molécula. As interações intermoleculares (veja artigo: "Forças Intermoleculares") entre osamino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e,algumas vezes, uma estrutura terciária.A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelasligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "Thesecondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with othersegments". A conformação espacial é mantida graças as interaçõesintermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos gruposamino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos. Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. Outras duas formas na estrutura secundária são as beta-sheets e turns.Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente. "Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da cadeiapolipeptídica. Eles são localizados na superfície polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados, frequentemente, nos ou próximos dos turns.A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeiaprotéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, enão de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma dasproteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, porexemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina aestrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias sãotão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal,provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteínaagrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteínase encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiõescomo "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.
    • Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos). As proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos) ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons,pigmentos, etc., como na figura ao lado). A hemoglobina é um exemplo deproteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de umíon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam ahemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea.As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínasconjugadas - neste caso, com lipídeos.Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Sobre este prisma,elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas.Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínasestruturais são fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais,são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas,cabelos, penas e bicos).A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares,e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplossão asenzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageirosquímicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podemcarregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem ocorpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativasficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. Afigura ao lado mostra uma porina, uma proteínatrans-membrana, queatua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estruturaprotéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente. As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo. Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica: a molécula precisa ter certas características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de locknkey, ou seja, chave-fechadura. No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
    • A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor.Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório,provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividadeenzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação deinibidores. A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas - fator que é responsável por sua estrutura e função - é determinado geneticamente a partir da sequência dos nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma sequência complementar de nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA - chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA serve como uma forma para a síntese da proteína subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica um determinado amino ácido; estes amino ácidos são ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.