Estrutura das enzimas

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Estrutura das enzimas

  1. 1. Interacção enzima - substrato Estrutura das enzimas
  2. 2. Estrutura das enzimas (Biocatalisadores) <ul><li>Têm constituição proteica e conformação espacial específicas; </li></ul><ul><li>São formadas por uma ou mais cadeias de a.a; </li></ul><ul><ul><li>A composição dos cerca de 22 tipos de a.a. que entram na sua constituição não varia significativamente; o que varia é a ordem com que esses a.a. se encontram. </li></ul></ul><ul><li>Estrutura globular; </li></ul><ul><li>> substrato. </li></ul><ul><li>As enzimas são classificadas com base nas reacções que catalisam. </li></ul><ul><li>– Nome do substrato + Sufixo ase: </li></ul><ul><li>Ex: Ure ase - hidrólise da ureia </li></ul><ul><li> Amilase; Peptidase; Lipase; Sacarase; etc. </li></ul>
  3. 3. Estrutura das enzimas <ul><li>Possui uma pequena região que é complementar da configuração espacial do substrato – Centro activo </li></ul>A ligação entre a enzima e o substrato faz-se ao nível do centro activo . A ligação entre a enzima e o substrato forma o complexo enzima-substrato .
  4. 4. Centros activos – aspectos comuns <ul><li>Ocupam uma pequena parte do volume total da enzima; </li></ul><ul><li>Correspondem, geralmente a uma fenda ou cavidade existente na estrutura da molécula proteica; </li></ul><ul><li>A especificidade da ligação ao substrato depende do arranjo dos átomos no centro activo; </li></ul><ul><li>O nº de centros activos de uma enzima é variável. </li></ul>
  5. 5. Interacção enzima-substrato <ul><li>As ligações entre a enzima e o substrato são transitórias; </li></ul><ul><li>Quando termina a reacção libertam-se os produtos formados; </li></ul><ul><li>A enzima fica inactiva, podendo actuar sobre outra molécula de substrato; </li></ul><ul><li>O ciclo repete-se até todo o substrato estar transformado. </li></ul>
  6. 6. Acção de uma enzima 1º No centro activo estabelecem-se ligações intermoléculares com o substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. 2º Activação do complexo (verificam-se mudanças químicas). 3º Termina a reacção enzima substrato e libertam-se os produtos formados. No final a enzima fica intacta podendo actuar sobre outra molécula de substrato.
  7. 7. Interacção enzima-substrato
  8. 8. Estrutura das enzimas <ul><li>Algumas enzimas são constituídas por: </li></ul><ul><ul><li>Apoenzima – molécula proteica; </li></ul></ul><ul><ul><li>Cofactor – substância não proteica; </li></ul></ul><ul><ul><li>Apoenzima + Cofactor = Holoenzima </li></ul></ul><ul><ul><li>(inactiva) (inactivo) (activa) </li></ul></ul>
  9. 9. Concentração dos intervenientes numa reacção enzimática Início : [S] ↑ ↓ [Enzima livre] -> ligação E – S -> ↑ [complexo E-S] Então : [S] ↓ e ↓ [Enzima livre] ↑[complexo E-S] ↑[Produto] Depois : estabilização da [Enzima livre] e [complexo E-S] a velocidade de formação do complexo E – S = velocidade de separação da E e do P Final : ↓[S] ↑[Enzima livre]
  10. 10. A A – Ponto de saturação enzimática. - Já todas as enzimas estão ocupadas com substrato, então, mesmo que aumente a concentração de substrato como não existem enzimas livres a velocidade da reacção não aumenta mais. - A velocidade da reacção a partir deste ponto vai manter-se constante porque a velocidade de formação de complexo E – S é igual à velocidade de separação da E do produto.
  11. 11. Início : [S] ↑ ↓ [Enzima livre] -> ligação E – S -> ↑ [complexo E-S] Então : [S] ↓ e ↓ [Enzima livre] ↑[complexo E-S] ↑[Produto] Depois : estabilização da [Enzima livre] e [complexo E-S] a velocidade de formação do complexo E – S = velocidade de separação da E e do P Final : ↓[S] ↑[Enzima livre]
  12. 12. Modelos de ligação Enzima-substrato <ul><li>Especificidade enzimática devida à: </li></ul><ul><ul><li>Configuração do centro activo da enzima ser complementar de uma zona da molécula de substrato. </li></ul></ul><ul><ul><li>O centro activo permite o reconhecimento entre a E e o S. </li></ul></ul><ul><ul><li>Modelo de Fischer </li></ul></ul><ul><ul><li>Modelo de Koshland </li></ul></ul>
  13. 13. Modelo Chave – fechadura ou de Fischer (1890) <ul><li>O centro activo de uma enzima possui uma determinada estrutura onde apenas pode “encaixar” um tipo de substrato com estrutura complementar desse centro activo. </li></ul>Como a chave (substrato) que só funciona numa fechadura (enzima).
  14. 14. Modelo do encaixe induzido ou de Koshland (1959) <ul><li>Existe uma interacção dinâmica entre a E e o S. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da enzima de modo a que o centro activo se “molda”, formando-se um centro activo complementar do substrato. </li></ul><ul><ul><li>Explica a actividade de certas enzimas que actuam sobre substratos ligeiramente diferentes. </li></ul></ul>
  15. 15. Importância Biomédica Farmacologia e Toxicologia Venenos metabólicos Inibir ou abolir reações metabólicas essenciais Inibir a atividade de enzimas Drogas terapeuticamente importantes Utilizadas no tratamento de inúmeras patologias Descoberta do mecanismo de ação de enzimas
  16. 16. Inibição Competitiva <ul><li>Terapias com drogas </li></ul>Conceitos de inibição enzimática Drogas projetadas para inibirem uma enzima específica ANTIMETABÓLITOS Antivirais, antibacterianos, antitumorais
  17. 17. TGO - Transaminase glutâmico oxalacética TGP - Transaminase glutâmico pirúvica Presentes nas células do fígado, coração, músculo esquelético, rim e pâncreas. Outras enzimas importantes em diagnóstico Transaminases DOENÇA HEPÁTICA ENFARTE AGUDO DO MIOCÁRDIO TGO eleva-se após 12 horas, atingindo seu pico após 24-36 horas.
  18. 18. Outras enzimas importantes em diagnóstico Fosfatases Fosfatase Alcalina Presente em muitos tecidos, principalmente no fígado e nos ossos. O aumento fisiológico é observado na GRAVIDEZ e na INFÂNCIA. DISTÚRBIOS ÓSSEOS DOENÇA HEPÁTICA OBSTRUTIVA
  19. 19. Outras enzimas importantes em diagnóstico Transferases  GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE Presente no fígado . INDICADOR DE DOENÇA HEPÁTICA ALCOOLISMO
  20. 20. TIPOS DE APLICAÇÕES INDUSTRIAIS • Alimentos - Indústria de azeite: Aplicação na melhoria de aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo. - Panificação: Melhoria da cor, do sabor e estrutura através de alfa-amilase fúngica. Actua sobre a farinha de trigo, acelerando o processo de fermentação, devido a uma maior formação de açúcares para o fermento. • Rações animais - Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação, com o objectivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso e abate precoce. • Papel e celulose - Remoção de depósitos em máquinas: Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas para assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis ambientais. • Couro - Eliminação dos pêlos: Envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro intenso. Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o mau cheiro desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada. • Têxtil - Usa-se a amilase bacteriana ( Bacillus subtilis e Bacillus lichenformis) estável ao calor para eliminar a goma dos produtos têxteis, substituindo os ácidos e álcalis na hidrólise do amido. • Indústria de Cosméticos • Produtos de Limpeza • Inactivação Enzimática
  21. 21. <ul><li>Concluindo: </li></ul><ul><li>Apresentam alto grau de especificidade; </li></ul><ul><li>São produtos naturais biológicos; </li></ul><ul><li>As reacções são baratas e seguras; </li></ul><ul><li>- São altamente eficientes, acelerando a velocidade das </li></ul><ul><li>reacções (108 a 1011 + rápida); </li></ul><ul><li>São económicas, reduzindo a energia de activação; </li></ul><ul><li>Não são tóxicas; </li></ul><ul><li>- Necessitam de condições favoráveis de pH, temperatura e de </li></ul><ul><li>polaridade do solvente e força iónica. </li></ul><ul><li>Apresentam vantagens frente aos catalisadores químicos </li></ul><ul><li>- Têm ampla aplicabilidade. </li></ul>

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