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Estrutura das enzimas
 

Estrutura das enzimas

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    Estrutura das enzimas Estrutura das enzimas Presentation Transcript

    • Interacção enzima - substrato Estrutura das enzimas
    • Estrutura das enzimas (Biocatalisadores)
      • Têm constituição proteica e conformação espacial específicas;
      • São formadas por uma ou mais cadeias de a.a;
        • A composição dos cerca de 22 tipos de a.a. que entram na sua constituição não varia significativamente; o que varia é a ordem com que esses a.a. se encontram.
      • Estrutura globular;
      • > substrato.
      • As enzimas são classificadas com base nas reacções que catalisam.
      • – Nome do substrato + Sufixo ase:
      • Ex: Ure ase - hidrólise da ureia
      • Amilase; Peptidase; Lipase; Sacarase; etc.
    • Estrutura das enzimas
      • Possui uma pequena região que é complementar da configuração espacial do substrato – Centro activo
      A ligação entre a enzima e o substrato faz-se ao nível do centro activo . A ligação entre a enzima e o substrato forma o complexo enzima-substrato .
    • Centros activos – aspectos comuns
      • Ocupam uma pequena parte do volume total da enzima;
      • Correspondem, geralmente a uma fenda ou cavidade existente na estrutura da molécula proteica;
      • A especificidade da ligação ao substrato depende do arranjo dos átomos no centro activo;
      • O nº de centros activos de uma enzima é variável.
    • Interacção enzima-substrato
      • As ligações entre a enzima e o substrato são transitórias;
      • Quando termina a reacção libertam-se os produtos formados;
      • A enzima fica inactiva, podendo actuar sobre outra molécula de substrato;
      • O ciclo repete-se até todo o substrato estar transformado.
    • Acção de uma enzima 1º No centro activo estabelecem-se ligações intermoléculares com o substrato, formando-se o complexo enzima-substrato. 2º Activação do complexo (verificam-se mudanças químicas). 3º Termina a reacção enzima substrato e libertam-se os produtos formados. No final a enzima fica intacta podendo actuar sobre outra molécula de substrato.
    • Interacção enzima-substrato
    • Estrutura das enzimas
      • Algumas enzimas são constituídas por:
        • Apoenzima – molécula proteica;
        • Cofactor – substância não proteica;
        • Apoenzima + Cofactor = Holoenzima
        • (inactiva) (inactivo) (activa)
    • Concentração dos intervenientes numa reacção enzimática Início : [S] ↑ ↓ [Enzima livre] -> ligação E – S -> ↑ [complexo E-S] Então : [S] ↓ e ↓ [Enzima livre] ↑[complexo E-S] ↑[Produto] Depois : estabilização da [Enzima livre] e [complexo E-S] a velocidade de formação do complexo E – S = velocidade de separação da E e do P Final : ↓[S] ↑[Enzima livre]
    • A A – Ponto de saturação enzimática. - Já todas as enzimas estão ocupadas com substrato, então, mesmo que aumente a concentração de substrato como não existem enzimas livres a velocidade da reacção não aumenta mais. - A velocidade da reacção a partir deste ponto vai manter-se constante porque a velocidade de formação de complexo E – S é igual à velocidade de separação da E do produto.
    • Início : [S] ↑ ↓ [Enzima livre] -> ligação E – S -> ↑ [complexo E-S] Então : [S] ↓ e ↓ [Enzima livre] ↑[complexo E-S] ↑[Produto] Depois : estabilização da [Enzima livre] e [complexo E-S] a velocidade de formação do complexo E – S = velocidade de separação da E e do P Final : ↓[S] ↑[Enzima livre]
    • Modelos de ligação Enzima-substrato
      • Especificidade enzimática devida à:
        • Configuração do centro activo da enzima ser complementar de uma zona da molécula de substrato.
        • O centro activo permite o reconhecimento entre a E e o S.
        • Modelo de Fischer
        • Modelo de Koshland
    • Modelo Chave – fechadura ou de Fischer (1890)
      • O centro activo de uma enzima possui uma determinada estrutura onde apenas pode “encaixar” um tipo de substrato com estrutura complementar desse centro activo.
      Como a chave (substrato) que só funciona numa fechadura (enzima).
    • Modelo do encaixe induzido ou de Koshland (1959)
      • Existe uma interacção dinâmica entre a E e o S. O substrato ao ligar-se à enzima induz uma mudança na estrutura da enzima de modo a que o centro activo se “molda”, formando-se um centro activo complementar do substrato.
        • Explica a actividade de certas enzimas que actuam sobre substratos ligeiramente diferentes.
    • Importância Biomédica Farmacologia e Toxicologia Venenos metabólicos Inibir ou abolir reações metabólicas essenciais Inibir a atividade de enzimas Drogas terapeuticamente importantes Utilizadas no tratamento de inúmeras patologias Descoberta do mecanismo de ação de enzimas
    • Inibição Competitiva
      • Terapias com drogas
      Conceitos de inibição enzimática Drogas projetadas para inibirem uma enzima específica ANTIMETABÓLITOS Antivirais, antibacterianos, antitumorais
    • TGO - Transaminase glutâmico oxalacética TGP - Transaminase glutâmico pirúvica Presentes nas células do fígado, coração, músculo esquelético, rim e pâncreas. Outras enzimas importantes em diagnóstico Transaminases DOENÇA HEPÁTICA ENFARTE AGUDO DO MIOCÁRDIO TGO eleva-se após 12 horas, atingindo seu pico após 24-36 horas.
    • Outras enzimas importantes em diagnóstico Fosfatases Fosfatase Alcalina Presente em muitos tecidos, principalmente no fígado e nos ossos. O aumento fisiológico é observado na GRAVIDEZ e na INFÂNCIA. DISTÚRBIOS ÓSSEOS DOENÇA HEPÁTICA OBSTRUTIVA
    • Outras enzimas importantes em diagnóstico Transferases  GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE Presente no fígado . INDICADOR DE DOENÇA HEPÁTICA ALCOOLISMO
    • TIPOS DE APLICAÇÕES INDUSTRIAIS • Alimentos - Indústria de azeite: Aplicação na melhoria de aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo. - Panificação: Melhoria da cor, do sabor e estrutura através de alfa-amilase fúngica. Actua sobre a farinha de trigo, acelerando o processo de fermentação, devido a uma maior formação de açúcares para o fermento. • Rações animais - Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação, com o objectivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso e abate precoce. • Papel e celulose - Remoção de depósitos em máquinas: Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas para assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis ambientais. • Couro - Eliminação dos pêlos: Envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro intenso. Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o mau cheiro desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada. • Têxtil - Usa-se a amilase bacteriana ( Bacillus subtilis e Bacillus lichenformis) estável ao calor para eliminar a goma dos produtos têxteis, substituindo os ácidos e álcalis na hidrólise do amido. • Indústria de Cosméticos • Produtos de Limpeza • Inactivação Enzimática
      • Concluindo:
      • Apresentam alto grau de especificidade;
      • São produtos naturais biológicos;
      • As reacções são baratas e seguras;
      • - São altamente eficientes, acelerando a velocidade das
      • reacções (108 a 1011 + rápida);
      • São económicas, reduzindo a energia de activação;
      • Não são tóxicas;
      • - Necessitam de condições favoráveis de pH, temperatura e de
      • polaridade do solvente e força iónica.
      • Apresentam vantagens frente aos catalisadores químicos
      • - Têm ampla aplicabilidade.