Proteina

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Proteina

  1. 1. PROTEINAS
  2. 2. ¿QUÉ SON LAS PROTEINAS? Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
  3. 3. ETIMOLOGÍA Griego: “PROTEIOS” PRIMARIO
  4. 4. CARACTERÍSTICAS Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas. MONÓMEROS
  5. 5. CARACTERÍSTICAS Forman dispersiones coloidales. DISOLVENTE ADECUADO
  6. 6. CARACTERÍSTICAS Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S).
  7. 7. FUNCIONES Estructural.  Energética. Reguladora.  Amortiguadora. Defensiva.  Enzimática. De transporte.  Resistencia.
  8. 8. FUNCIÓN ESTRUCTURAL CONSTRUIR REGENERAR TEJIDOS
  9. 9. FUNCIÓN REGULADORA PROTEINAS HORMONAS ENZIMAS VITAMINAS REACCIONES QUIMICAS
  10. 10. FUNCIÓN DEFENSIVA FACTORES DE ANTICUERPOS REGULACIÓN INFECCIONES AGENTES EXTRAÑOS
  11. 11. FUNCIÓN DE TRANSPORTE HEMOGLOBINA OXIGENO SANGRE
  12. 12. FUNCIÓN ENERGÉTICA NECESIDAD: CANSANCIO 4 kcal/ gr. ORGANISMO
  13. 13. FUNCIÓN AMORTIGUADORA MANTIENE LA REACCIÓN PLASMA
  14. 14. FUNCIÓN ENZIMÁTICA ACELERA REACCIONES QUIMICAS
  15. 15. FUNCIÓN DE RESISTENCIA FORMACIÓN ESTRUCTURAL TEJIDO DE SOSTÉN TEJIDO DE RELLENO
  16. 16. ESTRUCTURA Manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma.
  17. 17. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS Esla secuencia de una cadena de Aminoácidos.
  18. 18. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LASPROTEINAS Los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de Hidrógeno.
  19. 19. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas.
  20. 20. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LASPROTEINAS Esuna proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos.
  21. 21. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Solubilidad: Cuando los enlaces fuertes y débiles están presentes. Capacidad electrolítica: En la cual, la proteína se trasladan al polo opuesto de su carga. Especificidad: Es la función específica que esta determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH: Actúa como tal, debido a su carácter anfótero.
  22. 22. DESNATURALIZACIÓN Si produce alteraciones es reducida hasta producirse su precipitación. Los enlaces de conformación globular se rompen y adoptan una conformación filamentosa. Sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse su centro activo; donde no pueden realizar la actividad para la que fueron diseñadas.
  23. 23. CLASIFICACIÓN SEGÚN SU SEGÚN SU FORMA COMPOSCIÓN QUÍMICA FIBROSAS PROTEÍNAS FIBROSAS GLOBLARES HETEROPROTEÍN AS MIXTAS
  24. 24. FUENTES DE PROTEÍNAS Las principales incluyen las carnes, los huevos, soyas, granos, leguminosas, queso y yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Los vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas.
  25. 25. CALIDAD PROTEICA PROTEINA ANIMAL PROTEINA DE SOYA VALIOSAS PARA EL ORGANISMO
  26. 26. REACCIONES DE RECONOCIMIENTO Reacción de Biuret. Reacción de los Aminoácidos Azufrados. Reacción de Millon. Reacción Xantoproteica.
  27. 27. REACCION DE BIURET DISOLUCIÓN DE SULFATO DE COBRE ALCALIN O ENLACE PEPTÍDICO
  28. 28. REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSAZUFRADOS AZUFR E ACETATO DE PLOMO AMINOACIDOS SULFURO DE PLOMO
  29. 29. REACCIÓN DE MILLON Reconoce Residuos Fenólicos. PROTEÍNAS INORGÁNICO ÁCIDOS S PRECIPITADO
  30. 30. REACCIÓN XANTOPROTEICA PROTEINA: GRUPO ACIDO NÍTRICO AROMÁTICO COMPUESTO NITRADO
  31. 31. DETERMINACIÓN DE LA ESTABILIDADPROTEICA PROTEINA PROTEINA DIFERENCI DESNATURALIZAD ESTADO NATIVO A A ESTABILIDA D PROTEICA
  32. 32. ESTABILIDAD PROTEICA TÉCNICAS DIVERSAS CALORIMETRI A ESTADO ESTADO NATIVO TRANCISIÓN DESNATURALIZADO
  33. 33. IMPORTANCIA DE LA ESTABILIDAD PROTEICA Biomédicas: Fármacos que estabilizen las formas nativas de las proteinas. Biotenológicas: Mantener la configuración de las formas nativas y funcionales de las proteinas.
  34. 34. DEFICIENCIA DE PROTEINAS Causa de enfermedades y muerte del Tercer Mundo. Inteligencia reducida o retardo mental. Reducción de células blancas.
  35. 35. EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÌNAS El organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. Causa la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos.
  36. 36. ANÁLISIS DE PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
  37. 37. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

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