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Polimeros De Interes Biologico

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  • 1. Polímeros naturales
  • 2. POLÍMEROS DE INTERÉS BIOLÓGICO
    • La mayor parte de la materia orgánica esta formada por moléculas compleja de gran tamaño.
  • POLÍMEROS DE INTERÉS BIOLÓGICO
    Estas macromoléculas se encuentran presentes en organismos vivos simples como bacterias y hongos, y en organismos superiores como los animales y las plantas
  • 3. PRECURSOR
    UNIDAD ESTRUCTURAL
    MACROMOLÉCULA
    CO2, H2O, N2
    MONÓMERO
    BIOMOLÉCULA
    POLÍMERO NATURAL
    BIOPOLÍMERO
  • 4. Carbohidratos
    De acuerdo al tipo de monómero que originan el polímero.
    Proteínas
    Ácidos Nucleicos
  • 5. CARBOHIDRATOS
    GLUCIDOS
    AZÚCARES
    SACÁRIDOS
  • 6. CARBOHIDRATOS
    Según el número de monómeros se clasifican en:
  • 7. MONOSACÁRIDOS
    Son las unidades estructurales de los polisacáridos (monómeros).
    Poseen fórmula química general
    Cn(H2O)n
  • 8. MONOSACÁRIDOS (composición química)
  • 9. MONOSACÁRIDOS
    De acuerdo a la cantidad de átomos de carbono que tienen tenemos
    TRIOSAS
  • 10. TETROSAS
  • 11. PENTOSAS
  • 12. HEXOSAS
  • 13. ESTRUCTURA DE LOS MONOSACARIDOS
    Las cadenas cerradas se forman por la reacción entre el grupo carbonilo y uno de los grupos hidroxilos.
  • 14. ESTRUCTURA DE LOS MONOSACARIDOS
    o
    o
    o
    o
  • 15. o
    o
    o
    o
    o
    o
  • 16. ESTRUCTURA DE LOS MONOSACARIDOS
  • 17. POLISACÁRIDOS
    Se forman por la unión de más de 10 monosacáridos
    Pueden llegar a contener 90.000 unidades de monosacáridos
    Almidón
  • 18. FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOS
    Los Polisacáridos cumplen dos funciones básicas en los seres vivos:
    Son acumuladores de energía como combustibles biológicos. Ej. El almidón es la reserva alimenticia de la mayor parte de las plantas y el glucógeno cumple el mismo papel en los animales
    Sirven de soporte de estructuras en organismos superiores. Ej. La celulosa constituye el esqueleto de las paredes celulares de las plantas
  • 19. FORMACIÓN DE POLISACÁRIDOS
    Los monosacáridos se unen a través del llamado enlace GLUCOSÍDICO, en el que un átomo de oxígeno sirve de puente entre dos unidades
  • 20.
  • 21.
  • 22.
  • 23. TRIGO
    PAPAS
    ALMIDÓN
    ARROZ
    MAÍZ
  • 24. ALMIDÓN
    AMILASA
  • 25. ALMIDÓN
    AMILOPECTINA
  • 26. ALMIDÓN
  • 27.
  • 28. GLUCÓGENO
    El glucógeno presenta estructura muy similar al almidón, se diferencia en el mayor nivel de ramificaciones que este presenta (mayor porcentaje de amilopectina)
  • 29. Glucógeno
    Una sola molécula de glucógeno puede contener más de 120.000 moléculas de glucosa.
    El glucógeno es el polisacárido de reserva energética en los animales que se almacena en el hígado (10% de la masa hepática) y en los músculos (1% de la masa muscular) de los vertebrados.
  • 30. QUITINA
  • 31. CELULOSA
  • 32.
  • 33. PROTEÍNAS
  • 34. PROTEÍNA
    Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
    Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
  • 35. PROTEÍNAS
    Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.
    AMINO
    ÁCIDO
  • 36.
  • 37. PROTEINAS
    2 unidades monoméricas
    DIPÉPTIDO
    3 unidades monoméricas
    TRIPÉPTIDO
    10.000
    unidades monoméricas
    PROTEÍNA
  • 38. FUNCIÓN DE LAS PROTEINAS
  • 39. TIPOS DE AMINOÁCIDOS
  • 40. COMPORTAMIENTO DE LOS AMINOÁCIDOS
    En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
  • 41. COMPORTAMIENTO DE LOS AMINOÁCIDOS
    A Temperatura ambiente , son sólidos
    Tienen punto de fusión superiores a los 200°C
    Son bastantes solubles en agua y muy poco solubles en solventes orgánicos. Un aminoácido será más soluble en agua cuanto mayor sea la polaridad del radical R
    Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y menos básicos que las aminas
  • 42. ENLACE PEPTÍDICO
    Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un ácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
  • 43. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
    La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
    Estructura primaria,
    Estructura secundaria,
    Estructura terciaria y
    Estructura cuaternaria.
    Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
  • 44. ESTRUCTURA PRIMARIA
    Es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
    Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
    La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  • 45. Por convención los aminoácidos se pueden nombrar con las tres letras de su nombre Ej. Alanina = ala
  • 46. ESTRUCTURA SECUNDARIA
    La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
    Los aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la sintesis de proteína y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.
  • 47. Existen dos tipos de estructura secundaria:
    La a(alfa)-hélice : Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
  • 48.
  • 49. la conformación beta :En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
    Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
  • 50. la conformación beta
  • 51. ESTRUCTURA TERCIARIA
    La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
    Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
  • 52.
  • 53. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
    el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
    los puentes de hidrógeno
    los puentes eléctricos
    las interacciones hifrófobas.
  • 54. ESTRUCTURA CUATERNARIA
    Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  • 55. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas
  • 56. PROPIEDADES DE PROTEINAS
    Especificidad.La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
  • 57. Desnaturalización.Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
    La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
  • 58. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
    Se clasifican en :
    HOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos
    HETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
  • 59. HOLOPROTEÍNAS
    Globulares
    Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
    Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
    Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
    Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
    Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
  • 60. Fibrosas
    Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
    Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
    Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
    Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
  • 61. HETEROPROTEÍNAS
    Glucoproteínas
    Ribonucleasa
    Mucoproteínas
    Anticuerpos
    Hormona luteinizante
  • 62. Lipoproteínas
    De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre
    Nucleoproteínas
    Nucleosomas de la cromatina
    Ribosomas
  • 63. Cromoproteínas
    Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
    Citocromos, que transportan electrones
  • 64. FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
    Estructural
    Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
    Las histonas que forman parte de los cromosomas
    El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
    La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
    La queratina de la epidermis.
  • 65. Enzimatica
    Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
    Hormonal
    Insulina y glucagón
    Hormona del crecimiento
    Calcitonina
    Hormonas tropas
  • 66. Defensiva
    Inmunoglobulina
    Trombina y fibrinógeno
    Transporte
    Hemoglobina
    Hemocianina
    Citocromos
  • 67. Reserva
    Ovoalbúmina, de la clara de huevo
    Gliadina, del grano de trigo
    Lactoalbúmina, de la leche