Cinetica enzimatica 2 2011
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Cinetica enzimatica 2 2011

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Cinetica enzimatica 2 2011 Presentation Transcript

  • 1. Universidad de Oriente Núcleo BolívarEscuela de Ciencias de la Salud “Francisco Batisttini” Dpto. de Ciencias Fisiológicas: Bioquímica Profesora Zulay Castillo Pérez
  • 2. Enzimas Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos. Unidades del Metabolismo Regulan la velocidad de las reacciones químicas espontáneas (ΔG-). No promueven reacciones no-espontáneas (Δ G +). Incrementan la velocidad de reacción 103 a 1012 veces sin afectar el sentido de la reacción. No forman parte del producto de la reacción.
  • 3. EnzimasCatalizador de origen biológico y naturaleza proteica, dealto peso molecular y conformación tridimensionalcaracterística, acelera la reacción al disminuir la energíade activación. EstructuraContiene un centro activo, generalmente situado en un entornoapolar. La actividad catalítica requiere que dicho centro adopteuna conformación determinada, mantenida por el resto de lamolécula proteica.
  • 4.  No hacen factibles las reacciones imposibles Son sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.* En su mayoría son proteínas, hay ARN con capacidad catalítica (ribozimas)
  • 5. Propiedades generalesAumentan la velocidad de reacción ◊ De 106 a 1012 veces vs sin enzima. ◊ Aún más rápido que los catalizadores químicos.Condiciones de reacción ◊ Temperatura 25-40 o C (algunas hasta 75 o C) ◊ pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5 ◊ Presión atmosférica normalCapacidad de regulación ◊ Por concentración de sustrato ◊ Por concentración de enzima ◊ Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) ◊ Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima) ◊ Por regulación alostéricaAlta especificidad de reacción ◊ Interacción estereoespecífica con el sustrato ◊ No hay productos colaterales.
  • 6. Enzimas simples y conjugadas Las enzimas simples están constituidas por proteína sin requerir de la unión de otra molécula o grupo químico para realizar su actividad catalítica. Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parte no protéica esencial para su funcionamiento que según su naturaleza puede llamarse cofactor o coenzima.
  • 7. Apoenzima: fracción protéicaCofactor: grupo que se une a la fracción protéica parapermitir el correcto funcionamiento de la enzima.Holoenzima: fracción protéica + cofactor o coenzima
  • 8. CofactoresÁtomo, ion o molécula que participa en el proceso catalítico sinser enzima ni sustrato.Los cofactores participan de dos maneras distintas: A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salen sin sermodificados del ciclo catalítico.Como un segundo substrato; salen modificados del sitiocatalítico y por lo general requieren otra enzima para volver alestado original.
  • 9. CofactoresEn función de su naturaleza los cofactores se denominan:Grupos prostéticos: se trata de iones o moléculasinorgánicas.Coenzima: es una molécula orgánica. Aquí se puedeseñalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas;y realmente las deficiencias producidas por la falta devitaminas responde más bien a que no se origina lacoenzima, para una determinada enzima.
  • 10. Coenzimas de naturaleza vitamínicaTiamina B1 Tiamina pirofosfato FAD (Flavín adenín dinucleótido), FMN (FlavínRiboflavina mononucleótido)Piridoxina PLP (Piridoxal fosfato)Cobalamina Metilcobalamina, cobamidaÁcido pantoténico Coenzima A (CoA) NAD+ (Nicotín adenín dinucleótido) Y NADP+Nicotinamida (Nicotín adenín dinucleótido fosfato)Ácido lipoico LipoamidaÁcido fólico THF (Tetrahidrofolato)
  • 11. Coenzimas de naturaleza no vitamínicaHemo Hemoenzimas , citocromosComplejos Fe-S FerredoxinasQuinonas Transporte electrónico mitocondrial y fotosintéticoGlutatión Redox, transporte de aminoácidosATP Transferencia de fosfato y/o energíaUTP Transferencia de grupos glucosídicosCarnitina Transportador de grupos acilo
  • 12. Sitio ActivoRegión de la enzima donde se une la molécula de sustratode forma específica, suele ser un bolsillo o una hendiduraque se forma entre las cadenas laterales de los aminoácidos.Estas cadenas:• Facilitan la unión del sustrato (especificidad de sustrato)• Intervienen en la catálisis (centro catalítico)
  • 13. Sitio Activo. Características1. Supone una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima2. Es una entidad tridimensional3. Se unen a los sustratos por fuerzas relativamente débiles4. Son hoyos o hendiduras de las que suele quedar excluida el agua, salvo que sea un componente de la reacción5. La especificidad del enlace depende de la disposición de los átomos del centro activo
  • 14. Sitio Catalítico Lugar de la enzima en el que ocurre la catálisis y puede incluir también: • Coenzimas • Cofactores Puede coincidir o no con el centro activo
  • 15. Mecanismo de unión del sustrato al sitio activo PUENTES DE H INTERACCIONES IÓNICAS ENLACES COVALENTES
  • 16. Modelos de interacción del sustrato y el sitio activoEn 1894, Emil Fischer propuso la hipótesis de la llave-cerradura Sitio activo
  • 17. Modelos de interacción del sustrato y el sitio activoEn 1958, Koshland propuso el modelo del ajuste inducido Sitio activo Conformación del estado de transición
  • 18. Especificidad de la unión enzima-sustratoEstereoespecificidad Centros activos asimétricos: sólo L-aminoácidos Capacidad de distinguir entre estereoisómerosEspecificidad geométrica Grupos químicos que interactúan con el sitio activo Más limitante que la estereoespecificidad Enzimás digestivas: más “preferencia” que “especificidad”
  • 19. Nomenclatura enzimática. Nombres particularesAntiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor.Ejemplo:amilasa (hidroliza el almidón) Glc + ATP  Glc-6P + ADP Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
  • 20. Nomenclatura enzimática. Nombres sistemáticosConsta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa"ejemplo: la glucoquinasa ATP-glucosa-fosfo-transferasa Glc + ATP  Glc-6P + ADP
  • 21. Nomenclatura enzimática. Comisión de enzimasEl nombre es identificado por un código numérico:Encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos:  el primer número indica a cual de las seis clases pertenece la enzima,  el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo,  el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
  • 22. Nomenclatura enzimática. Comisión de enzimasEj.: ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) Glc + ATP  Glc-6P + ADPEC 2.7.1.2.2: transferasa7: fosfotransferasa1: el aceptor es un grupo OH2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
  • 23. Nomenclatura enzimática. Comisión de enzimasClases 1. Óxido-reductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas
  • 24. Clase 1-OxidorreductasasCatalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro AH2 + B ⇄ A + BH2 Ared + Box ⇄ Aox + Bred
  • 25. Clase 2-TransferasasCatalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro A-B + C ⇄ A + C-B
  • 26. Clase 3-Hidrolasas Catalizan las reacciones de hidrólisisA-B + H2O ⇄ AH + B-OH
  • 27. Clase 4-LiasasCatalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos A-B ⇄ A + B
  • 28. Clase 5-IsomerasasCatalizan la interconversión de isómeros AB ⇄ BA
  • 29. Clase 6-Ligasas Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisissimultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.) A + B + XTP ⇄ A-B + XDP + Pi
  • 30. Mecanismo de acción enzimática Perfil energético de una Perfil energético de una reacción espontánea reacción catalizadaLa acción de los catalizadores consiste en disminuir la Energía de activación.Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la energía de activación, aún más que los catalizadores inorgánicos.
  • 31. Mecanismo de acción enzimáticaPor ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) puede ocurrir:  sin catalizador Ea= 18 Kcal/mol  con un catalizador inorgánico (platino) Ea= 12 Kcal/mol  con una enzima específico (catalasa) Ea= 6 Kcal/mol Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
  • 32. Mecanismo de acción enzimática Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una orientación adecuadas. La enzima :  aumenta la concentración efectiva de los sustratos (aumenta la probabilidad de choque)  permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y  modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos
  • 33. Cinética enzimáticaEstudio cuantitativo de la catálisis enzimática queproporciona información sobre las velocidades dereacción, afinidad de las enzimas por su sustrato,mecanismos de reacción y los inhibidoresAplicación: - Mejor comprensión de las rutas metabólicas - Diseño de tratamientos más adecuadosVelocidad de una reacción bioquímica: Cambio de laconcentración de un reactante o un producto por unidadde tiempo
  • 34. Variables que influyen en la velocidad de una reacción enzimática 1. Concentración de sustrato 2. Concentración de enzima 3. pH 4. Temperatura 5. Efectores (Activadores e Inhibidores)
  • 35. La velocidad inicial Vo de la reacción A → P , donde A= Sustrato y P=Producto, es: - Δ[A] Δ[P] Donde Vo= = Δt Δt [A]= concentración de sustrato [P]= concentración del producto T= tiempoEs proporcional a la frecuencia con que las moléculas reactantesforman el producto, la velocidad de reacción es Vo= K [A]x Donde Vo= velocidad K= constante de velocidad (temp, pH, fuerza iónica) X= orden de reacción
  • 36. Orden de una reacción enzimáticaOrden de Reacción: Suma de los componentes de lostérminos de concentración en la expresión develocidadReacción de Primer Orden: La velocidad esproporcional a laconcentración de sustratoReacción de Orden Cero: Independientementede la concentración desustrato, la velocidad esconstante
  • 37. Cinética Michaelis-MentenModelo propuesto por Leonor Michaelis y MaudMenten en 1913 Donde: K1= constante de velocidad de la formación de ES k1 k2 K-1= constante de velocidad E+S ES E+P de la disociación de ES K-1 K2= constante de velocidad de la formación y liberación del producto del lugar catalíticoHipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES]se mantiene casi constante durante gran parte de lareacción K1 [E][S]=K-1 [ES] + K2 [ES]
  • 38. Cinética Michaelis-MentenInducen una nueva constante: Km (Constante de Michaelis) K-1 + K2 Km= K1Ecuación de Michaelis-Menten: Donde Vmax s Vmax= velocidad máxima v Km= constante de Michaelis Km s [S]= concentración del sustrato
  • 39. Efecto de la [S] Representa la Ecuación de Michaelis-MentenKm (Constante de Michaelis): mide laconcentración del sustrato a la que laenzima tiene la mitad de la velocidadmáxima (Vmáx/2) Vmáx: Se alcanza cuando todos los centroscatalíticos de la enzima se encuentranocupados por sustratoKm y Vmax se determina midiendo las velocidades iniciales de reacción a varias [S]
  • 40. Cinética Michaelis-Menten. Limitantes No todas las enzimas cumplen las condiciones(Enzimas alostéricas) Difícilmente aplicable a reacciones con dossustratos No se puede determinar con exactitud Vmaxni Km (Hipérbola rectangular, nunca llega aVmax)
  • 41. Unidades de actividad enzimática Unidades Internacionales (UI): Cantidad deenzima necesaria para producir 1 μmol deproducto/minuto Nueva Unidad: KatalCantidad de enzima que transforma 1 mol desustrato/segundo (6 x 107 UI)Grado de Pureza: Actividad Específica. Númerode UI en 1 mg de proteína
  • 42. Ecuación de Lineweaver-BurkConsiste en representar la recíproca de la ecuación de Michaelis-Menten 1 KM 1 1 v0 V max S V max Donde: y = 1/Vo x = 1/[S] m = Km/VmáxResultado: línea recta b = 1/VmáxPendiente: Km/VmaxCorte en ordenada: 1/VmaxCorte en Abscisa (extrapolado): -1/Km
  • 43. Representación de Lineweaver-Burk
  • 44. Inhibición enzimáticaInhibidores: moléculas que reducen la actividad deuna enzima (fármacos, antibióticos, conservantesalimentarios, venenos) - Importante para regular las rutas metabólicas - Tratamiento clínicoTipos de Inhibición Enzimatica: Isostérica: Reversible (competitiva, acompetitiva y nocompetitiva) e Irreversible Alostérica
  • 45. Inhibición Competitiva Representación de dobles recíprocos de una actividad enzimática sin inhibir frente a un inhibidor competitivoRepresentación de MM de unaactividad enzimática sin inhibir frentea un inhibidor competitivo
  • 46. Inhibición AcompetitivaRepresentación de doblesrecíprocos de una actividadenzimática sin inhibir frentea un inhibidor acompetitivo
  • 47. Inhibición no competitivaRepresentación de MM de unaactividad enzimática sin inhibir frentea un inhibidor no competitivo Representación de dobles recíprocos de una actividad enzimática sin inhibir frente a un inhibidor no competitivo
  • 48. InhibidoresLos inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico dela enzima, modificándola covalentemente, su acción no sedescribe por una constante de equilibrio Ki, sino por unaconstante de velocidad ki: E+I E’A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidoresirreversibles depende del tiempo de actuación del inhibidor.Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamentetóxicos. Algunos tipos de inhibidores irreversibles 1. Reactivos de grupos -SH 2. Organofosfóricos 3. Ligandos de metales 4. Metales pesados
  • 49. Sustratos suicidas: (Inhibidores activados enzimáticamente) 1 2 3 E+I EI EI* E’ + I*1. El inhibidor se unen al centro activo de la enzima, de manera específica, igual que el substrato o un inhibidor competitivo convencional2. La acción catalítica de la enzima convierte al inhibidor I en una especie altamente reactiva I*3. I* modifica covalentemente a la enzima, inactivándola de forma definitiva al igual que un inhibidor irreversible.Tienen por tanto:(a) la especificidad del inhibidor competitivo y(b) la potencia de los inhibidores irreversibles
  • 50. Ejemplo: Sistema de la b-lactamasa bacterianaLa utilización masiva de antibióticos b-lactámicos(penicilinas, sus derivados semisintéticos y Penicilina (activa)cefalosporinas) ha conducido a la aparición de Sresistencias a los mismos. R CO NH CH3 N CH3 OLos microorganismos resistentes a estos COO-antibióticos lo son por producir una enzima, la b-lactamasa, que inactiva a los antibióticos b-lactámicos. -Lactamasa S R CO NH CH3 O C HN CH3 O- COO- Ác.peniciloico (inactivo)
  • 51. Factores que afectan la actividad enzimática [E] Temperatura pH
  • 52. Enzimas AlostéricasCaracterísticas:También llamadas regulables, la actividad de la enzima seafecta por moléculas efectores que se unen en otros lugares;sitios alostéricos o regulablesCatalizan pasos reguladores claves de las rutas bioquímicas La regulación puede ser:- Activación alostérica: enzima aumenta afinidad por elsustrato (disminuye su Km), así como su velocidad de catalisis- Inhibición alosterica: efectores negativos.
  • 53. Enzimas Alostéricas VoCaracterísticas:Cinéticamente no sigue elcomportamiento catalítico deMM - Gráfica: curva sigmoidea ohiperbólicaLa presencia de una sigmoideimplica la existencia decooperatividad en la fijación [S]del substrato
  • 54. Enzimas AlostéricasLa cooperatividad (positiva) consiste en que la fijación de unamolécula de substrato favorece la fijación del siguiente, y así hastaocuparse toda la moléculas + s s + s s + s s 1 2 s 3 s sEn términos de Km veríamos que Km1 > Km2 > Km3Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación deuna molécula de substrato dificulta la fijación del siguiente.
  • 55. Modelos que tratan de explicar la cinética de las enzimas alostéricas1. Monad, Wyman y Chanqeux (MWC) Forma R s s s s s s s s s s Forma T i i i i i i i i i i2. Kosland, Nemethy y Filmes (KNF)3. Eigen (Eig)
  • 56. Los efectores alostéricos operan sobre el grado de cooperatividad del sistema: Inhibidores y activadores alostéricosLos inhibidores alostéricos aumentan el 1.0 Ygrado de cooperatividad Activador 0.8Los activadores alostéricos disminuyen el 0.6 Sin Inhibicióngrado de cooperatividad; aconcentraciones elevadas de activador, la 0.4cinética pasa a ser michaeliana, y deja de Inhibidorser sigmoide. 0.2 s 0.0 0 2 4 6 8 10 12
  • 57. - Control Homoalostérico- Control Heteroalostérico
  • 58. Inhibición Alostérica Centro Centro Centro Centro activo alostérico activoalostérico s i s En ausencia de inhibidor, el sustrato Cuando el inhibidor ocupa el centro se fija normalmente al centro activo alostérico, tiene lugar un cambio conformacional en el centro activo que impide la fijación del sustrato
  • 59. Cinética de reacciones multiustrato La mayoría de las enzimas catalizan reacciones con dos o más sustratos Varios mecanismos posibles - Orden de unión de los sustratos - Orden de liberación de los productos Determinación más compleja que en las enzimas monosustrato - Para cada sustrato hay Km, Kcat y Vmax
  • 60. Mecanismos principales de reacciones multiustratoMecanismo secuencialo de desplazamientosimple: Secuencial Ordenadoadición de todos lossustratos para poderobtener los productos Secuencial Aleatorio
  • 61. Mecanismos principales de reacciones multiustratoMecanismo de doble desplazamiento o pingpong:no se han unidos todos los sustratos cuando ya haysalida de productos
  • 62. Catálisis: Proceso en el que aumenta la velocidad ala que una reacción se aproxima al equilibrio Catálisis Covalente - Grupo reactivo que se une transitoriamente mediante enlace covalente Catálisis Ácido-Base - Molécula diferente de H2O acepta o cede protón Catálisis por Iones Metálicos - Varias funciones, dependiendo de la reacción Catálisis por Aproximación Catálisis por unión del Estado de Transición
  • 63. Quimotripsina: Dos Mecanismos Catalíticos  Quimotripsina: proteasa que rompe enlaces peptídicos adyacentes a los aminoácidos aromáticos  Catálisis Covalente - Unión irreversible con el diisopropilfluorofosfato (DFP) - Actividad de residuo clave, Ser 195  Catálisis Ácido-Base - Otros dos elementos de “triada catalítica” - Asp 102 e His 57
  • 64. Catálisis por Iones Metálicos Aprox. 30% de las enzimas usan iones metálicos: - Metaloenzimas unidas fuertemente a metales de transición: Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+, Mn2+ o Co3+ - Metaloenzimas unidad débilmente a metales en solución: Na+, K+, Mg2+ o Ca2+ Mecanismos: - Enlace con el sustrato para permitir su adecuada orientación - Participación del metal en mecanismos de oxidorreducción - Estabilizador de la reacción al atraer cargas negativas del sustrato
  • 65. Catálisis por Proximidad y Orientación Observada en reacciones con varios sustratos - Reactantes se encuentran en relación espacial óptima Proximidad: acercamiento simple de las moléculas - Aumentos de velocidad de hasta 5x Orientación: acercamiento de los grupos
  • 66. Catálisis por unión del Estado de TransiciónUno de los mecanismos más importantes - Enzima tiene mayor afinidad por el estadode transición que por los sustratos oproductosConjuntamente con los demás, es responsablede los grandes aumentos de velocidad
  • 67. Regulación de la actividad enzimáticaLas rutas bioquímicas están organizadas en reacciones químicas catalizadaspor enzimas, donde la regulación se hace más complejaRazones de la regulación: - Mantenimiento de un estado ordenado - Conservación de la energía - Respuestas a las variaciones ambientalesSe realiza: - Regulación de la concentración enzimática - Regulación de la actividad intrínseca de la enzima 1. Regulación alostérica 2. Regulación por modificación covalente
  • 68. Regulación alostéricaProcesos a nivel celular; regulación de ajuste fino de la actividadenzimática, a través de efectos de retroalimentación (negativao positiva)Regulación por modificación covalenteProcesos a nivel supracelular (orgánico); regulación a gran escalade actividades enzimáticas, a través de modificación covalentede enzimas, provocadas por señales (transducción de señales)
  • 69. Regulación alostérica Retroalimentación Negativa en Vías Metabólicas Síntesis de Isoleucina Thr a-cetobutirato Ile Treonina desaminasa El producto final de la ruta, Isoleucina, inhibe a la primera enzima de la misma, Treonina desaminasa
  • 70. Regulación por modificación covalenteSuele haber fenómenos de modificación covalente de enzimas en la respuesta celular a señales químicas:1. Neurotransmisores2. Hormonas3. Factores de crecimiento4. Estímulos morfogenéticos y de diferenciación5. Muerte celular programada (apoptosis)6. Estímulos antigénicos7. Luz y otros agentes físico-químicos
  • 71. Regulación por modificación covalente Defosforilación: Protein fosfatasas Fosforilación: Protein kinasas R CH R CH R CH R CH ATP ADP H2O Pi N H N H N H N H O C O C O O C O O C Ser H C CH2OH Ser HC CH2O P O-Ser HC CH2O P O- Ser H C CH2OH H N O- H N H N H N O- C O C O C O C OR C H R CH R CH R C H N H N H N H N HSobre residuos previamente fosforilados: Ser- P, Thr-P, Tyr-P Sobre residuos de Ser, Thr y Tyr Adenilación. ADP-ribosilación. Actúa NAD+ como Sistema de la Glutamina sintetasa donador del grupo ADP-ribosa H2N Tyr R CH R CH H2N N H N N N H O N N O C O O C OH OH O O HC CH2 O P O CH2 N N O HC NH N CH2 O P O P O CH2 N N C H O H N O- H N O - O- C O C O NH2 + R C H R CH OH OH OH OH N H N H
  • 72. IsoenzimasSon variantes de una misma enzima. Formas físicamentedistintas de una enzima pero que catalizan una mismareacciónEnzimas multiméricas con varios tipos de subunidades - LDH: cuatro cadenas, tipos M y H - 5 isoenzimas diferentes - Preferencia por reacciones diferentesPermite ajustes sutiles en función catalítica, una enzimasimple puede tener isoenzimas, ej: anhidrasa carbónica
  • 73. Niveles enzimáticos como índices de enfermedadEnzimas Funcionales: Actúan normalmente enlas reacciones del metabolismoEnzimas No Funcionales: Aumentan sus nivelescuando hay daño tisular o orgánico
  • 74. Niveles enzimáticos como índices de enfermedad Enzima no Funcional Daño ocasionado a-amilasa Daño pancreático Obstrucción biliar, Fosfatasa Alcalina cáncer de huesos Fosfataa Ácida Cáncer de PróstataCreatinfosfoquinasa (CKmb), Lactato Infarto al Deshidrogenasa (LDH-H4), a- miocardio hidroxibutirato DHTrasaminasa Glutámica Oxaloacético Evalúa infarto (TGO) Trasaminasa Glutámica Pirúvica Evalúa la Hepatitis (TGP)