Enzimas

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Características generales de las enzimas

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  • Se muestran las características de las enzimas, de las cuales exixten cientos de diferentes en el organismo simple. Algunas enzimas actuan sobre uno o varios substratos relacionados.
  • Se muestran las características de las enzimas, de las cuales exixten cientos de diferentes en el organismo simple. Algunas enzimas actuan sobre uno o varios substratos relacionados.
  • Se muestran las características de las enzimas, de las cuales exixten cientos de diferentes en el organismo simple. Algunas enzimas actuan sobre uno o varios substratos relacionados.
  • Se muestran las características de las enzimas, de las cuales exixten cientos de diferentes en el organismo simple. Algunas enzimas actuan sobre uno o varios substratos relacionados.
  • Se muestran las características de las enzimas, de las cuales exixten cientos de diferentes en el organismo simple. Algunas enzimas actuan sobre uno o varios substratos relacionados.
  • Enzimas

    1. 1. Enzimas
    2. 2. <ul><li>Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular </li></ul><ul><li>Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad) </li></ul>Enzimas
    3. 3. COO - C-H H-C COO - COO - H 3 + N-C-H C-H 2 COO - COO - C-H C-H COO - + N H 3 + Fumarato (= ,trans) Aspartasa L-Aspartato D-Aspartato Maleato (= ,cis) COO - H-C- NH 3 + C-H 2 COO -
    4. 4. <ul><li>Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular </li></ul><ul><li>Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad) </li></ul><ul><li>Aceleran reacciones específicas químicas(10 3 -10 20 ) </li></ul><ul><li>Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. óptimos </li></ul>Enzimas
    5. 5. Pepsina 1.5 Tripsina 7.7 Catalasa 7.6 Arginasa 9.7 Fumarasa 7.8 Ribonucleasa 7.8 Enzima pH óptimo
    6. 6. Mamíferos 37 Bacterias y algas aprox . 100 Bacterias Árticas aprox. 0 Enzima Temp. Ópt. ( o C) Bacterias en muestra de hielo antigua
    7. 7. <ul><li>Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular </li></ul><ul><li>Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad) </li></ul><ul><li>Aceleran reacciones específicas químicas(10 3 -10 20 ) </li></ul><ul><li>Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos </li></ul><ul><li>Son las unidades funcionales del metabolismo celular </li></ul>Enzimas
    8. 9. <ul><li>Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular </li></ul><ul><li>Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad) </li></ul><ul><li>Aceleran reacciones específicas químicas(10 3 -10 20 ) </li></ul><ul><li>Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos </li></ul><ul><li>Son las unidades funcionales del metabolismo celular </li></ul><ul><li>Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo) </li></ul>Enzimas
    9. 11. <ul><li>Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular </li></ul><ul><li>Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad) </li></ul><ul><li>Aceleran reacciones específicas químicas(10 3 -10 20 ) </li></ul><ul><li>Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos </li></ul><ul><li>Son las unidades funcionales del metabolismo celular </li></ul><ul><li>Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo) </li></ul><ul><li>Reguladoras de rutas metabólicas (Oligoméricas) </li></ul>Enzimas
    10. 12. Enzima (gr). : fermento Vitalistas Mecanicistas 1926, James B. Summer Ureasa 1930´s Pepsina Tripsina Quimotripsina Carboxipeptidasa Enzima Amarillo viejo (flavoproteína NADPH) 1800´s fermentación del azúcar por levaduras
    11. 13. Transformación de Alimentos Fermentaciones Quesos Vinos Medicina Transaminasas Industria Química Penicilina Agricultura Rhyzobium
    12. 14. Estructura globular <ul><li>Hervir con HCl </li></ul><ul><li>Tripsina </li></ul><ul><li>Temperatura elevada </li></ul><ul><li>pH extremo </li></ul>Funcionalidad Inactiva
    13. 15. Orgánico: Coenzimas NAD, FAD, CoASH. E: PM 100000, 7 nm Ø S: PM 250, 0.8 nm Ø Cofactor Inorgánico: Fe 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ ,etc. Grupo Prostético
    14. 16. Apoenzima Holoenzima
    15. 17. Enzimas que requieren elementos inorgánicos Citocromo oxidasa Catalasa, peroxidasa Fe 2+ , Fe + , Citocromo oxidasa Cu 2+ DNA polimerasa Anhídrasa carbónica Alcohol deshidrogensa Zn 2+ Hexoquinasa Glucosa 6-fosfatasa Mg 2+ Arginasa Mn 2+ Piruvato quinasa K + , Mg 2+ Ureasa Ni 2+ Nitrato reductasa Mo 2+
    16. 18. Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de átomos específicos o de grupos funcionales Coenzimas Entidad transferida Pirofosfato de tiamina . Dinucleótido de flavina y adenina . Dinucleótido de nicotinamida y de adenina Coenzima A . Fosfato de Piridoxal . 5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Biocitina . Tetrahidrofolato . Aldehídos Átomos de hidrógeno Ion hidruro (H - ) Grupos acilo Grupos amino Átomos de H y grupos alquilo CO 2 Otros grupos monocarbonados
    17. 20. Coenzimas Adenosine Triphosphate (ATP) Coenzyme A (CoA) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD) Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD + ) Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP + )
    18. 21. VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales <ul><li>C ( á cido as có rbico) </li></ul><ul><li>Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la s í ntesis de col á geno </li></ul><ul><li>Escorbuto </li></ul><ul><li>B1 (tiamina) </li></ul><ul><li>Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldeh í dos </li></ul><ul><li>Beriberi </li></ul><ul><li>B2 (riboflavina) </li></ul><ul><li>Constituyente de los coenzimas FAD y FMN </li></ul><ul><li>Dermatitis y lesiones en las mucosas </li></ul><ul><li>B3 ( á cido pantot é nico) </li></ul><ul><li>Constituyente de la CoA </li></ul><ul><li>Fatiga y trastornos del sue ñ o </li></ul><ul><li>B5 (niacina) </li></ul><ul><li>Constituyente de las coenzimas NAD y NADP </li></ul><ul><li>Pelagra </li></ul><ul><li>B6 (piridoxina) </li></ul><ul><li>Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. </li></ul><ul><li>Depresi ó n, anemia </li></ul><ul><li>B12 (cobalamina) </li></ul><ul><li>Coenzima en la transferencia de grupos metilo. </li></ul><ul><li>Anemia perniciosa </li></ul><ul><li>Biotina </li></ul><ul><li>Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de amino á cidos. </li></ul><ul><li>Fatiga, dermatitis </li></ul>
    19. 22. Enzima Substrato Urea Arginina Ureasa Arginasa Lis, Arg Pepsina Tripsina Amilasa rec A Proteína de choque térmico Rec A HSP70 gen Caract. Comité de la Unión Internacional de Bioq. y Biol. Mol. (IUBMB) http://www.enzyme-database.org/ http://us.expasy.org/enzyme/ http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
    20. 23. EC 1.1.1.2      Accepted name: alcohol dehydrogenase (NADP + ) Reaction: an alcohol + NADP + = an aldehyde + NADPH + H + Other name(s): aldehyde reductase (NADPH 2 ); NADP-alcohol dehydrogenase; NADP + -aldehyde reductase; NADP + -dependent aldehyde reductase; NADPH-aldehyde reductase; NADPH-dependent aldehyde reductase; nonspecific succinic semialdehyde reductase; ALR 1; low- K m aldehyde reductase; high- K m aldehyde reductase; alcohol dehydrogenase (NADP + ) Systematic name: alcohol:NADP + oxidoreductase Comments: A zinc protein. Some members of this group oxidize only primary alcohols; others act also on secondary alcohols. May be identical with EC 1.1.1.19 (L-glucuronate reductase), EC 1.1.1.33 [mevaldate reductase (NADPH)] and EC 1.1.1.55 [lactaldehyde reductase (NADPH)]. A-specific with respect to NADPH. Links to other databases: BRENDA , ERGO , EXPASY , IUBMB , KEGG , PDB , CAS registry number: 9028-12-0
    21. 24. <ul><li>Oxidorreductasas </li></ul><ul><li>Transferasas </li></ul><ul><li>Hidrolasas </li></ul><ul><li>Liasas </li></ul><ul><li>Isomerasas </li></ul><ul><li>Ligasas </li></ul>Clases de Enzimas:
    22. 25. ENZYME is a repository of information relative to the nomenclature of enzymes. It is primarily based on the recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) and it describes each type of characterized enzyme for which an EC (Enzyme Commission) number has been provided [ More details / References / Linking to ENZYME / Disclaimer ]. Release of 17-Jan-2008 (4063 active entries) ENZYME is a repository of information relative to the nomenclature of enzymes. It is primarily based on the recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) and it describes each type of characterized enzyme for which an EC (Enzyme Commission) number has been provided [ More details / References / Linking to ENZYME / Disclaimer ]. Release of 17-Jan-2008 (4063 active entries) ENZYME is a repository of information relative to the nomenclature of enzymes. It is primarily based on the recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) and it describes each type of characterized enzyme for which an EC (Enzyme Commission) number has been provided [ More details / References / Linking to ENZYME / Disclaimer ]. Release of 17-Jan-2008 (4063 active entries) EC 1.1 Acting on the CH-OH group of donors EC 1.1.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor EC 1.1.1.1 alcohol dehydrogenase EC 1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+) EC 1.1.1.3 homoserine dehydrogenase EC 1.1.1.4 ( R,R )-butanediol dehydrogenase EC 1.1.1.5 acetoin dehydrogenase EC 1.1.1.6 glycerol dehydrogenase EC 1.1.2 With a cytochrome as acceptor EC 1.1.2.1 now EC 1.1.99.5 EC 1.1.2.2 mannitol dehydrogenase (cytochrome) EC 1.1.3 With oxygen as acceptor EC 1.1.3.1 deleted, included in EC 1.1.3.15 EC 1.1.3.2 now EC 1.13.12.4 EC 1.1.3.3 malate oxidase EC 1.1.3.4 glucose oxidase EC 1.1.4 With a disulfide as acceptor EC 1.1.4.1 vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-sensitive) EC 1.1.5 With a quinone or similar compound as acceptor EC 1.1.5.1 Deleted, see EC 1.1.99.18 cellobiose dehydrogenase (acceptor) EC 1.1.99 With other acceptors EC 1.1.99.1 choline dehydrogenase EC 1.1.99.2 2-hydroxyglutarate dehydrogenase ENZYME Enzyme nomenclature database Access to ENZYME <ul><li>by EC number : ... </li></ul><ul><li>by enzyme class </li></ul><ul><li>by description (official name) or alternative name(s): </li></ul><ul><li>by chemical compound </li></ul><ul><li>by cofactor </li></ul><ul><li>by search in comments lines </li></ul><ul><li>SRS - Sequence Retrieval System </li></ul>ENZYME Enzyme nomenclature database Access to ENZYME <ul><li>by EC number : ... </li></ul><ul><li>by enzyme class </li></ul><ul><li>by description (official name) or alternative name(s): </li></ul><ul><li>by chemical compound </li></ul><ul><li>by cofactor </li></ul><ul><li>by search in comments lines </li></ul><ul><li>SRS - Sequence Retrieval System </li></ul>ENZYME Enzyme nomenclature database Access to ENZYME <ul><li>by EC number : ... </li></ul><ul><li>by enzyme class </li></ul><ul><li>by description (official name) or alternative name(s): </li></ul><ul><li>by chemical compound </li></ul><ul><li>by cofactor </li></ul><ul><li>by search in comments lines </li></ul><ul><li>SRS - Sequence Retrieval System </li></ul>
    23. 26. EC 1.2 Acting on the aldehyde or oxo group of donors EC 1.2.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor EC 1.2.1.1 deleted, replaced by EC 1.1.1.284 and EC 4.4.1.22 EC 1.2.1.2 formate dehydrogenase EC 1.2.2 With a cytochrome as acceptor EC 1.2.2.1 formate dehydrogenase (cytochrome) EC 1.2.2.2 pyruvate dehydrogenase (cytochrome) EC 1.2.3 With oxygen as acceptor EC 1.2.3.1 aldehyde oxidase EC 1.3 Acting on the CH-CH group of donors EC 1.3.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor EC 1.3.1.1 dihydrouracil dehydrogenase (NAD+) EC 1.3.2 With a cytochrome as acceptor EC 1.3.2.1 now EC 1.3.99.2 EC 1.3.2.2 now EC 1.3.99.3 EC 1.3.3 With oxygen as acceptor EC 1.3.3.1 dihydroorotate oxidase EC 1.3.3.2 now EC 1.14.21.6
    24. 27. <ul><li>Oxidorreductasas </li></ul><ul><li>Transferasas </li></ul><ul><li>Hidrolasas </li></ul><ul><li>Liasas </li></ul><ul><li>Isomerasas </li></ul><ul><li>Ligasas </li></ul>Clases de Enzimas:
    25. 28. Enzimas: Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de oxígeno) Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de oxígeno). La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX) No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas
    26. 29. Si una mol é cula se reduce, tiene que haber otra que se oxide 1. O xido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducci ó n).
    27. 30. Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas
    28. 31. 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) <ul><li>grupos aldeh í dos </li></ul><ul><li>gupos acilos </li></ul><ul><li>grupos glucosilos </li></ul><ul><li>grupos fosfatos (kinasas) </li></ul>Succinato Deshidrogenasa Citocromo c oxidasa.
    29. 32. Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas 3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa
    30. 33. Transforman pol í meros en mon ó meros. Act ú an sobre: 3. Hidrolasas (Reacciones de hidr ó lisis) <ul><ul><li>enlace é ster </li></ul></ul><ul><ul><li>enlace glucos í dico </li></ul></ul><ul><ul><li>enlace pept í dico </li></ul></ul><ul><ul><li>enlace C-N </li></ul></ul>
    31. 34. Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas 3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa 4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adición de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica
    32. 35. 4. Liasas (Adici ó n a los dobles enlaces) <ul><li>Entre C y C </li></ul><ul><li>Entre C y O </li></ul><ul><li>Entre C y N </li></ul>
    33. 36. Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas 3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa 4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adición de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasa) (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica 5 Isomerasas Transferencia de grupos en el interior de las moléculas para dar formas isómeras Mutasas Epimerasas Racemasas
    34. 37. 5. Isomerasas (Reacciones de isomerizaci ó n)
    35. 38. Enzimas: No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas 3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa 4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adición de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasa) (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica 5 Isomerasas Transferencia de grupos en el interior de las moléculas para dar formas isómeras Mutasas Epimerasas Racemasas 6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N. Mediante reacciones de condensación, acopladas a la ruptura del ATP Sintetasas
    36. 39. 6. Ligasas (Formaci ó n de enlaces, con aporte de ATP) <ul><li>Entre C y O </li></ul><ul><li>Entre C y S </li></ul><ul><li>Entre C y N </li></ul><ul><li>Entre C y C </li></ul>
    37. 40. E + S SE E + P
    38. 41. <ul><ul><li>Actuación global de la reacción catalizada. </li></ul></ul><ul><ul><li>Utilizar un procedimiento analítico para la determinación de S que desaparece o los productos de la reacción que aparecen. </li></ul></ul><ul><ul><li>Si la enzima requiere cofactores (iónes metálicos o coenzimas). </li></ul></ul><ul><ul><li>La dependencia de la actividad enzimática con la [S] o sea K M del S. </li></ul></ul><ul><ul><li>El pH óptimo. </li></ul></ul><ul><ul><li>Un intervalo de temperatura en la que la enzima es estable y muestra actividad elevada. </li></ul></ul>¿Cómo detectar una enzima?
    39. 42. Es la cantidad que transforma 1.0  M (10 -6 M) de S /min a 25 o C, en las condiciones de medida óptima. 1.0 Unidad de Actividad Enzimática Es el no. de U de enzima / mg de proteína. Es una medida de la pureza de la enzima. La Actividad Específica Catalasa de Aspergillius niger 4000-8000 U/mg de prot. 100 mg $ 209.80 USD. Catalasa de Hígado de bisonte 2000-5000 U/mg de prot. 1 g $ 768.50 USD.
    40. 43. Es el no. de moléculas de S transformadas / unidad de tiempo, por una molécula de enzima (o por un sólo sitio catalítico, cuando la E , es el limitante). El Número de Recambio de una Enzima Anhidrasa carbónica  -Amilasa  -Galactosidasa Fosfoglucomutasa <ul><ul><li>36 000 000 </li></ul></ul><ul><ul><li>1 000 000 </li></ul></ul><ul><ul><li>12 000 </li></ul></ul><ul><ul><li>1 240 </li></ul></ul>Enzima. Moles de S, transf./ min. a 20-38 oC.

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