PROTEINAS
JUAN CARLOS MUNEVAR. Od.
Postgrado en Biología Oral. MSc.
D.E.A Biología Ósea.
Especialista en Bioética
Especial...
JUAN CARLOS
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INTRODUCCIÓN
 Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la
información genética. La mayoría de esta
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AMINOACIDOS
 Las proteínas son polímeros y los monómeros que las
conforman son los aminoácidos
 Exis...
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AMINOACIDOS
 Los grupos R alifáticos de a.a como valina, leucina
isoleucina, y los grupos R aromático...
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AMINOACIDOS HIDROFÓBICOS
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AMINOACIDOS HIDROFILICOS
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ENLACE PEPTIDICO
 Para sintetizar la unión
entre dos a.a .
 Enlace covalente o enlace
amida entre lo...
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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES
 Estructura primaria: secuencia definida de a.a y
la ubicación de...
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 En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de
enlaces por puentes de hidrógeno, dependie...
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 Interacciones hidrófobas: Las interacciones hidrofóbicas
se dan entre las cadenas laterales de los a...
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 Fuerzas de Van der-Waalls:Las fuerzas de Van der
Waals, son atracciones eléctricas débiles entre
dif...
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 Los puntos alrededor de los átomos representan el
radio de Van der Waals.
 Estas atracciones de Van...
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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES
 Al poderse encontrar en el esqueleto
polipeptídico aminoácidos á...
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Se refiere a las relaciones espaciales de los
grupos R de los a.a de la estruc...
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 Hoja plegada β: cadena polipeptídica extendida
*Esqueleto de la cadena se pliega en forma de zig-zag...
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hélice α Hoja plegada β
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Giros β
 En proteínas
compactas existen
vueltas o lazos de
viraje.
 Estos conectan dos
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 Es el arreglo tridimensional de los átomos
presentes en una proteína.
 La cadena se dobla en forma ...
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ESTRUCTURA TERCIARIA
 La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundari...
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Es el arreglo tridimensional de varias
cadenas polipeptídicas con estructura
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CALSIFICACION DE PROTEINAS
 HOLOPROTEÍNAS
Globulares Prolaminas, gluteninas,
albúminas, hormonas, enz...
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FUNCIONES DE LA PROTEINA
 Estructural
 Enzimática
 Hormonal
 Defensiva
 Transporte
 Reserva
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SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
Iniciación, elongación, finalización
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LUGARES DE SINTESIS
PROTEICA
 La síntesis de la mayoría de las proteínas se
realiza en el citoplasma....
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LUGARES DE SINTESIS
PROTEICA
Péptido señal RE SRP (citosol)
Ribosoma
Interrupción
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SEÑALES DE
DIRECCIONAMIENTO
*Proteínas chaperonas
*hsp 70
Señal de
direccionamiento
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MADURACION DE LAS
PROTEINAS
 Para que las proteínas sean funcionales deben sufrir modificaciones desp...
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MADURACION EN R.E.R
 Las proteínas sintetizadas en el R.E.R. sufren
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 La enzima disulfida isomerasa:
MADURACION EN R.E.R
Oxidación del grupo sulfidril libreOxidación del ...
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GLICOSILACION N - OSIDICA
 Proceso de N -Glicosilación
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TRANSPORTE DE PROTEINAS
Al abandonar la cara trans del Golgi, las proteínas se empacan
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LISOSOMALES
 Fosforilación de residuos de manosa de las proteínas
lisosomales...
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CONSTITUTIVA
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ENDOCITOSIS
macromoléculas
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sustancias extracelulares
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Endocitosis & Exocitosis
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TRAFICO DE MEMBRANA
 Ciclo de exocitosis y endocitosis donde se
produce un movimiento de membranas ha...
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ENDOCITOSIS MEDIADA POR
RECEPTORES
Presencia de receptores,
eficaz para capturar
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ENDOSOMAS
 Tempranos : pH 6.0 poseen bombas de hidrogeno
 Tardíos : pH 5.5 ligadas a ATP
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  1. 1. PROTEINAS JUAN CARLOS MUNEVAR. Od. Postgrado en Biología Oral. MSc. D.E.A Biología Ósea. Especialista en Bioética Especialista en Docencia Universitaria.
  2. 2. JUAN CARLOS MUNEVAR INTRODUCCIÓN  Los ácido nucleicos almacenan y trasmiten la información genética. La mayoría de esta información se expresa por una clase de biopolímeros llamados proteínas  Transporte, almacenamiento de moléculas pequeñas, organización estructural de las células y los tejidos.  Anticuerpos, factores de coagulación, enzimas.  Son moléculas altamente complejas: mioglobina, hemoglobina etc.
  3. 3. JUAN CARLOS MUNEVAR AMINOACIDOS  Las proteínas son polímeros y los monómeros que las conforman son los aminoácidos  Existen por lo menos 20 clases de a.a. relacionados con las proteínas.  Los grupos R sustituyentes confieran a los a.a propiedades: hidrofílicos, hidrofóbicos.
  4. 4. JUAN CARLOS MUNEVAR AMINOACIDOS  Los grupos R alifáticos de a.a como valina, leucina isoleucina, y los grupos R aromáticos de a.a como fenilalanina, tirosina, triptófano les confieren propiedades hidrófobas .  Los grupos R con carga de los a.a básicos y ácidos son importantes para dar estabilidad a las diferentes conformaciones que adopte la proteína  El grupo OH de la serina y tirosina, el –SH de la cisteína pueden funcionar muy bien en la catalisis enzimática.
  5. 5. JUAN CARLOS MUNEVAR AMINOACIDOS HIDROFÓBICOS
  6. 6. JUAN CARLOS MUNEVAR AMINOACIDOS HIDROFILICOS
  7. 7. JUAN CARLOS MUNEVAR ENLACE PEPTIDICO  Para sintetizar la unión entre dos a.a .  Enlace covalente o enlace amida entre los grupos α- amino y α-carboxilo.  Liberación de una molécula de agua.  Rígido y plano  Oligopeptidos, polipéptido,
  8. 8. JUAN CARLOS MUNEVAR PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Estructura primaria: secuencia definida de a.a y la ubicación de los enlaces disulfuro. Define el tipo de conformación espacial que adopte la proteína.  Las proteínas son estables gracias a diferentes fuerzas.  Enlaces covalentes y no covalentes.
  9. 9. JUAN CARLOS MUNEVAR  En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de hidrógeno, dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo:  El puente de hidrógeno esta formado entre un átomo de H del N peptídico y un átomo de O del grupo carbonilo. *Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipeptídico. *Los átomos del esqueleto polipeptídico. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
  10. 10. JUAN CARLOS MUNEVAR  Interacciones hidrófobas: Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína, evitando de esta manera las interacciones con el agua. fuerzas hidrofóbicas intervienen en el correcto plegamiento de la proteína.  Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior, corazón hidrofóbico de la proteína, donde la mayoría de cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se encuentran protegidas de las interacciones con el disolvente. Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteína. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
  11. 11. JUAN CARLOS MUNEVAR  Fuerzas de Van der-Waalls:Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones eléctricas débiles entre diferentes átomos. son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es máxima.  Estas fuerzas se deben a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos temporales. Estos dipolos transitorios provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der Waals. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
  12. 12. JUAN CARLOS MUNEVAR  Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals.  Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y débiles son un componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es importante.  Puentes disulfuro: Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una cistina, unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el nombre de puentes disulfuro. –CH2–S–S–CH2– PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
  13. 13. JUAN CARLOS MUNEVAR PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES  Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico aminoácidos ácidos (Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminoácidos básicos (His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostáticas, interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino
  14. 14. JUAN CARLOS MUNEVAR
  15. 15. JUAN CARLOS MUNEVAR ESTRUCTURA SECUNDARIA  Se refiere a las relaciones espaciales de los grupos R de los a.a de la estructura primaria. *Regulares: hélice α, hoja plegada β  Hélice α: *Cadena enrollada alrededor de un eje imaginario. Gira a la derecha *Cadena laterales hacia fuera *Puentes de hidrogeno internos
  16. 16. JUAN CARLOS MUNEVAR  Hoja plegada β: cadena polipeptídica extendida *Esqueleto de la cadena se pliega en forma de zig-zag *Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. *Antiparalela: Cuando las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en dirección opuesta *Paralela: las cadenas polipeptídicas adyacentes corren en la misma dirección. *la Gly y Ala abundan en este tipo de estructura ESTRUCTURA SECUNDARIA http://www.arrakis.es/~lluengo/pproteinas.html#GlossD
  17. 17. JUAN CARLOS MUNEVAR hélice α Hoja plegada β
  18. 18. JUAN CARLOS MUNEVAR Giros β  En proteínas compactas existen vueltas o lazos de viraje.  Estos conectan dos segmentos adyacentes antiparalelos de lámina plegada beta.  Están presentes glicina y prolina.
  19. 19. JUAN CARLOS MUNEVAR  Es el arreglo tridimensional de los átomos presentes en una proteína.  La cadena se dobla en forma irregular.  Fuerzas que estabilizan la estructura: – puentes de hidrógeno – interacciones hidrofóbicas – interacciones electrostáticas – puentes de azufre ESTRUCTURA TERCIARIA
  20. 20. JUAN CARLOS MUNEVAR ESTRUCTURA TERCIARIA  La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.  Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
  21. 21. JUAN CARLOS MUNEVAR ESTRUCTURA TERCIARIA
  22. 22. JUAN CARLOS MUNEVAR ESTRUCTURA CUATERNARIA  Es el arreglo tridimensional de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.  Fuerzas que estabilizan esta estructura – puentes de hidrógeno – interacciones hidrofóbicas – interacciones electrostáticas – puentes de azufre
  23. 23. JUAN CARLOS MUNEVAR
  24. 24. JUAN CARLOS MUNEVAR
  25. 25. JUAN CARLOS MUNEVAR CALSIFICACION DE PROTEINAS  HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas, gluteninas, albúminas, hormonas, enzimas, colágeno, queratinas, elastinas, fibrinas  HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Ribonucleasa, Anticuerpos, Hormona luteinizante, Lipoproteínas de alta, baja y muy baja densidad, nucleoproteínas, nucleosomas de la cromatina, ribosomas, hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos
  26. 26. JUAN CARLOS MUNEVAR FUNCIONES DE LA PROTEINA  Estructural  Enzimática  Hormonal  Defensiva  Transporte  Reserva
  27. 27. JUAN CARLOS MUNEVAR SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Iniciación, elongación, finalización
  28. 28. JUAN CARLOS MUNEVAR LUGARES DE SINTESIS PROTEICA  La síntesis de la mayoría de las proteínas se realiza en el citoplasma.  Péptido señal RE: presente en las proteínas que deben seguir su síntesis en el RER; secuencia peptídica al inicio del extremo NH2 terminal.  Las proteínas sintetizadas en el polirribosoma tienen señales en su extremo NH2 terminal o intercaladas en los a.a que determinan hacia donde debe ser transportada: Mitocondria
  29. 29. JUAN CARLOS MUNEVAR LUGARES DE SINTESIS PROTEICA Péptido señal RE SRP (citosol) Ribosoma Interrupción de la síntesis de proteínas RER (receptor para SRP) *Liberación del péptido del ribosoma. *Translocación del péptido a la membrana del RER Finalizada la elongación; el péptido señal RE es separado de la cadena *Liberación de la proteína a la luz del RER: secreción, otros organelos. *Quede anclada la proteína a la membrana RER. Estas proteínas tienen un péptido de parada de transferencia : membrana plasmática
  30. 30. JUAN CARLOS MUNEVAR SEÑALES DE DIRECCIONAMIENTO *Proteínas chaperonas *hsp 70 Señal de direccionamiento al RER RER *Desplegamiento de las proteína sintetizadas en el polirribosoma. *Acompañan hasta el destino final: mitocondria Señales de parche. Proteínas dirigidas al núcleo Complejo de poro nuclear Péptido señal Mit, péptido señal Clo.
  31. 31. JUAN CARLOS MUNEVAR MADURACION DE LAS PROTEINAS  Para que las proteínas sean funcionales deben sufrir modificaciones después de su síntesis en el citosol o en el R.E.R. Modificaciones co-traduccionalesModificaciones co-traduccionales y post traduccionalesy post traduccionales Modificaciones co-traduccionalesModificaciones co-traduccionales y post traduccionalesy post traduccionales 1.1. Maduración en R.E.R.Maduración en R.E.R. 2.2. Maduración en GolgiMaduración en Golgi 3.3. Maduración en citosol.Maduración en citosol. 4.4. Separación proteolíticaSeparación proteolítica 1.1. Maduración en R.E.R.Maduración en R.E.R. 2.2. Maduración en GolgiMaduración en Golgi 3.3. Maduración en citosol.Maduración en citosol. 4.4. Separación proteolíticaSeparación proteolítica
  32. 32. JUAN CARLOS MUNEVAR MADURACION EN R.E.R  Las proteínas sintetizadas en el R.E.R. sufren modificaciones ModificacionesModificaciones co-traduccionalesco-traduccionales ModificacionesModificaciones co-traduccionalesco-traduccionales 1.1. Inician en R.E.RInician en R.E.R 2.2. Terminan en C. GolgiTerminan en C. Golgi 3.3. Terminan en vesículas.Terminan en vesículas. 4.4. Terminan en extracelularTerminan en extracelular 5.5. Se efectúan en R.E.RSe efectúan en R.E.R 6.6. Se efectúan en C. GolgiSe efectúan en C. Golgi 1.1. Inician en R.E.RInician en R.E.R 2.2. Terminan en C. GolgiTerminan en C. Golgi 3.3. Terminan en vesículas.Terminan en vesículas. 4.4. Terminan en extracelularTerminan en extracelular 5.5. Se efectúan en R.E.RSe efectúan en R.E.R 6.6. Se efectúan en C. GolgiSe efectúan en C. Golgi
  33. 33. JUAN CARLOS MUNEVAR  La enzima disulfida isomerasa: MADURACION EN R.E.R Oxidación del grupo sulfidril libreOxidación del grupo sulfidril libre de las cisteínasde las cisteínas • Puentes disulfuroPuentes disulfuro • Plegamiento de laPlegamiento de la cadena polipeptídica paracadena polipeptídica para formar la estructura 3aformar la estructura 3a de proteínasde proteínas • Puentes disulfuroPuentes disulfuro • Plegamiento de laPlegamiento de la cadena polipeptídica paracadena polipeptídica para formar la estructura 3aformar la estructura 3a de proteínasde proteínas  Una proteína de unión (chaperona): Impide el repliegue incorrecto deImpide el repliegue incorrecto de la cadena peptídicala cadena peptídica Inhibe que se formen agregadosInhibe que se formen agregados de proteínas recién sintetizadasde proteínas recién sintetizadas que llegan al lúmen del R.E.Rque llegan al lúmen del R.E.R • LAS PROTEINAS SONLAS PROTEINAS SON GLICOSILADASGLICOSILADAS EN R.E.R.EN R.E.R.
  34. 34. JUAN CARLOS MUNEVAR GLICOSILACION EN R.E.R  Proceso de N -Glicosilación TRANSFERENCIA EN BLOQUE DETRANSFERENCIA EN BLOQUE DE UN OLIGOSACARIDOUN OLIGOSACARIDO• 2 GlcNac2 GlcNac • 9 Manosas9 Manosas • 3 Glc3 Glc  Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R DOLICOLFOSFATODOLICOLFOSFATO a.a - Asparagina –a.a NH2 UNION N – OSIDICA /UNION N – OSIDICA / UNION A LA ASPARAGINAUNION A LA ASPARAGINA
  35. 35. JUAN CARLOS MUNEVAR GLICOSILACION N - OSIDICA  Proceso de N -Glicosilación  Interviene un lípido anclado a la membrana del R.E.R DOLICOLFOSFATODOLICOLFOSFATO GlcNac – GlcNac - Man Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc Man Man - Man Man - Man a.a a.a Asp a.a. a.a
  36. 36. JUAN CARLOS MUNEVAR GLICOSILACION N - OSIDICA  Proceso común a las glicoproteínas N - osidicas  Sufren otras modificaciones: - 4 azúcares se eliminan en R.E.R4 azúcares se eliminan en R.E.R - 5 azúcares se eliminan en C. de Golgi5 azúcares se eliminan en C. de Golgi Núcleo pentasacárido común a todas las glicoproteínas GlcNac – GlcNac - Man Man – Man – Man- Glc-Glc-Glc Man Man - Man Man - Man a.a a.a Asp a.a. a.a 123 1
  37. 37. JUAN CARLOS MUNEVAR a.a a.a Asp a.a. a.a GlcNac – GlcNac - Man Man – Man - Man Man Man - Man Man MODIFICACIONES POST- TRADUCCIONALES  En el R.E.R se eliminan azúcares Glucosidasa I elimina la Glc 1 Glucosidasa II elimina la Glc 2 y 3 Manosidasa I elimina la Manosa 1 Este glicopéptido viaja al Complejo de GolgiEste glicopéptido viaja al Complejo de Golgi
  38. 38. JUAN CARLOS MUNEVAR MADURACION EN COMPLEJO DE GOLGI Clasificación morfológica yClasificación morfológica y funcionalfuncional:: 1. Las proteínas sintetizadas en el R.E.R viajan en vesículas y entran por la red cis – Golgi 2. Pasan a través de las cisternas medial y trans 3. Continúan por la red trans – Golgi para ir a su destino final El destino de la proteína se determina durante el viaje, gracias a las modificaciones Las proteínas con dirección determinada dejanLas proteínas con dirección determinada dejan el Golgi en la redel Golgi en la red trans - Golgitrans - Golgi El complejo de Golgi es una fábrica de carbohidratosEl complejo de Golgi es una fábrica de carbohidratos
  39. 39. JUAN CARLOS MUNEVAR a.a a.a Asp a.a. a.a GlcNac – GlcNac - Man Man – Man - Man Man Man - Man Man a.a a.a Asp a.a. a.a GlcNac – GlcNac - Man Man – Man Man Man Man 12 3 5 4 Núcleo pentasacárido comúnNúcleo pentasacárido común Oligosacárido rico en ManosaOligosacárido rico en Manosa • En algunas glicoproteínas solo se eliminan 2 Manosas
  40. 40. JUAN CARLOS MUNEVAR Cuando se establece el núcleo pentasacárido comúnCuando se establece el núcleo pentasacárido común 1. En las cisternas medial se incorporan 3 GlcNac 2. En las cisternas trans se añaden 3 Gal y 3 NANA 3. Se forman las glicoproteínas más abundantes cuya ramificación glicosídica se denomina: Oligosacárido de tipo complejoOligosacárido de tipo complejo a.a a.a Asp a.a. a.a GlcNac – GlcNac - Man Man Man GlcNac-Gal-NANA GlcNac-Gal-NANA GlcNac-Gal-NANA
  41. 41. JUAN CARLOS MUNEVAR TRANSPORTE DE PROTEINAS Al abandonar la cara trans del Golgi, las proteínas se empacan en vesículas para: 1. Insertarse en la membrana celular (MC). 2. Fusión con la MC descarga extracelular. 3. Forman gránulos de secreción (vesículas) señal fusionan con la membrana y se descargan al exterior. 4. Fusión con endosomas tardíos lisosomas. 1, 2 y 3: exocitosis. No se requiere de un proceso regulatorio, siguen la vía secretora predeterminada o constitutiva.
  42. 42. JUAN CARLOS MUNEVAR TRANSPORTE DE PROTEINAS LISOSOMALES  Fosforilación de residuos de manosa de las proteínas lisosomales, en cara cis de golgi y cisterna cis.  Cara trans: la M6P reconocida como señal, se fijan en receptores de M6P.  Formación de fosita con participación de trisqueliones de clatrina (3 cadenas pesadas y 3 ligeras).  Trisqueliones: ensamblan y cubren la superficie citoplasmática de la CTG; vesícula cubierta con clatrina.  La vesícula pierde la cubierta, llega al endosoma tardío para fusionarse y descargar su contenido.
  43. 43. JUAN CARLOS MUNEVAR VÍA MANOSA 6 FOSFATO
  44. 44. JUAN CARLOS MUNEVAR TRANSPORTE POR LA VIA CONSTITUTIVA  Requiere una vesícula cubierta por un complejo proteico de 7 unidades, coatómero.  Subunidad de proteína de cubierta (SUPC), cada proteína de ese complejo.  Requiere energía y se conserva el complejo con la vesícula hasta llegar a su blanco.
  45. 45. JUAN CARLOS MUNEVAR Secreción regulada vs. constitutiva
  46. 46. JUAN CARLOS MUNEVAR ENDOCITOSIS macromoléculas partículas de material sustancias extracelulares  Fagocitosis: vesícula ›250 nm.  Pinocitosis: vesícula de 50 nm.  EXOCITOSIS: Fusión de una vesícula con la membrana celular para descargar su contenido al espacio extracelular. * secreción de productos procesados dentro de la cél. * Incorporar y renovar la membrana celular. Ingestión de:
  47. 47. JUAN CARLOS MUNEVAR Endocitosis & Exocitosis
  48. 48. JUAN CARLOS MUNEVAR TRAFICO DE MEMBRANA  Ciclo de exocitosis y endocitosis donde se produce un movimiento de membranas hacia diferentes compartimentos celulares y desde ellos.  Las células para conservar su forma y tamaño, deben retirar el exceso de membrana y devolverlo al interior para su reciclaje continuo.
  49. 49. JUAN CARLOS MUNEVAR ENDOCITOSIS MEDIADA POR RECEPTORES Presencia de receptores, eficaz para capturar sustancias o macromoléculas. Son proteínas transmembranales con cubierta de clatrina. Forman depresiones o invaginaciones en la membrana.
  50. 50. JUAN CARLOS MUNEVAR ENDOSOMAS  Tempranos : pH 6.0 poseen bombas de hidrogeno  Tardíos : pH 5.5 ligadas a ATP  Endosoma temprano se denomina CDRL (compartimiento para el desacoplamiento del Rc y del ligando). El ligando tiene diferentes destinos: * endosoma tardío (LDL) * devuelve a la membrana cel. (transferrina) * descarga al espacio extracelular (colágeno) * degradación final (EGF-REGF)
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