Las proteínas
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Las proteínas Las proteínas Document Transcript

  • TEMA 4 LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS III: LAS PROTEÍNAS. LOS AMINOÁCIDOS COMO UNIDAD FUNDAMENTAL DE LAS PROTEÍNAS. TIPOS DE AMINOÁCIDOS. EL ENLACE PEPTÍDICO. NIVELES DE ORGANIZACIÓN EN PROTEÍNAS. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. LAS ENZIMAS. CINÉTICA ENZIMÁTICAS. LAS VITAMINAS.IntroducciónEl nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "loprimero". Este nombre está bastante bien elegido ya que las proteínas son uno de loscompuestos químicos esenciales para la vida.Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes delos seres vivos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/oactividad de este tipo de sustancias.1 Las proteínasSe pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, deunidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, son por tantomacromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímerosproteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos,glúcidos, etc.). Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células. Estánconstituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre yalgunas, además, otros elementos químicos (P, Fe, Zn o Cu). El elemento más característicode las proteínas es el nitrógeno.Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo(debido al COMPLEJO MAYOR DE HISTOCOMPATIBILIDAD o CMH que veremos en eltema de Inmunología).Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar lainformación genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice: DNA────>RNAm────>Proteína Se transcribe a Se traduce a2 Los aminoácidos: La unidad fundamental de las proteínasLos aminoácidos son las unidades estructurales que constituyen las proteínas, y como indicasu nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y el grupocarboxilo o grupo ácido (-COOH).Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes (por lo quehabrá únicamente 20 restos distintos). Es de destacar el hecho de que en todos los seresvivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos puedensintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que nopueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esencialesson diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidosesenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.
  • 2.1 Clasificación de los aminoácidosEn función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en: Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no poseecargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, siestán en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.Grupo II Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenashidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente algrupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos quetienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos gruposse encuentran cargados negativamente.Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otrosgrupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, estáncargados positivamente
  • 2.2 La unión de los aminoácidos: La formación del enlace peptídicoCuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambosaminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción decondensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia queresulta de la unión es un dipéptido. Formación de un dipéptido 2.3 Características del enlace peptídico1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbonoy un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño yestabilidad de las moléculas proteicas.2ª) Algunos estudios han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídicose comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro librealrededor de él. 3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídicomantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.3 La estructura de las proteínasLa conformación de una proteína hace referencia a la disposición espacial que adopta lamolécula proteica en el espacio. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH ytemperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de lasimportantes funciones que realizan.La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber:primario, secundario, terciario y cuaternario.
  • I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada el orden que siguen los aminoácidos deuna proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el restode los niveles y como consecuencia la función de la proteína. Cadena de aminoaácidos en una proteínaLa alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de losaminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a unaproteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, uncambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar sufunción.II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIAÉsta puede ser en hélice α o en conformación ß. Es de destacar que las dos se diferencianen el número de aminoácidos entre los que se establece el enlace. En la hélice α, losaminoácidos establecen un enlace cada cuatro aminoácido, en la hélice de colágeno, cadatres aminoácidos y en la conformación ß, cada dos. A continuación estudiaremos solo lahélice α y la conformación ß por ser las configuraciones más frecuentes en proteínas.También hay una tercera estructura secundaria mucho más compleja que es la hélice decolágeno (tres hélices α unidas). a) Estructura en hélice α. En este tipo de estructura la molécula adopta unadisposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de lahélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa (las hélices alfa suelenrepresentarse como cintas retorcidas), estableciéndose 7 enlaces de hidrógeno por vuelta(cada aminonoácido forma dos enlaces de hidrógeno con su enlace peptídico) Este tipo de estructura es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de él en la hélice. Esto es, entre el C=O del aminoácido n y el H-N del aminoácido n+4 α -hélice
  • b) Conformación ß o de lámina plegada. Se origina cuando la molécula proteica, o unaparte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. Se establecen puentes dehidrógeno entre grupos C=O y -N-H y los restos van quedando alternativamente haciaarriba y hacia debajo de la lámina. Es menos estable que la hélice a, ya que si la moléculapresenta restos próximos entre sí muy voluminosos, o con las mismas cargas eléctricas sedesestabilizará.Esta conformación es mucho menos estable que alfa-hélice.Lámina-ßEl tejido conectivo de los vertebrados está compuesto por unas células especializadas y unamatriz extracelular con numerosas proteínas e hidratos de carbono. El componentemayoritario de este tejido conectivo es la familia de proteínas fibrosas denominadascolectivamente como colágeno.Hélice de colágenoHélices que a diferencia de las alfa-hélices se enrollan de forma levógira y con menos arLos planos peptídicos aparecen perpendiculares al eje de la hélice, de manera que el O delgrupo carbonilo puede formar puentes de H con aminoácidos de otras cadenas (puentesintercatenarios).III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA En este nivel, las proteínas no se disponenlinealmente en el espacio, sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que lamolécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los
  • pliegues que originan la estructura terciaria se deben a la presencia de ciertos aminoácidos(especialmente de aminoácidos polares).La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: Tipos de interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Interacciones ácido-base. 3) Puentes disulfuro. Enlaces en la estructura terciariaLos puentes disulfuro se forman entre grupos -SH (pertenecientes a dos moléculas decisteína) que reaccionan entre sí (para dar cistina).Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular(aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas quecarecen de estructura terciaria).En general, las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, deprotección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas, tienen estaconformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disolucionessalinas. Son globulares, las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas confunción transportadora (hemoglobina).IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales odiferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen segúnlo que llamamos estructura cuaternaria.La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue ymantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interaccioneselectrostáticas y puentes disulfuro.Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parteproteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más laparte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas,dos cadenas cortas y dos largas.
  • Proteínas con estructura cuaternaria (Hemoglobina: izquierda e inmunoglobulina, derecha)Esquema que representa los distintos niveles estructurales de la hemoglobina4 Propiedades de las proteínasLas propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos oradicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionarmediante enlaces covalentes, o no covalentes, con otras moléculas. A continuación veremoslas propiedades más importantes:Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderasdisoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada demoléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas semejantes, con lo que no puedeproducirse la precipitación.Especificidad. La especificidad de las proteínas depende del plegamiento particular de cadaproteína y por tanto de la secuencia de aminoácidos. Cada proteína consta de una superficieactiva y el resto de la cadena polipeptídica mantiene la forma y la rigidez de la proteína.Esta superficie activa permite adaptarse a moléculas de geometría complementaria yrealiza una acción precisa (transporte, reconocimiento…)5 La desnaturalización de las proteínasLas alteraciones de la concentración de sales, del grado de acidez, de la temperatura, etc.pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdidatotal o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a ladesaparición de los enlaces débiles tipo: puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals,etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos (=no afecta a la estructura primaria).
  • Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidadbiológica.Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de ladesnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, etc.).6 Funciones generales de las proteínas Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:  De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.  Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.  Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.  Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.  Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas.  Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.  Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.  Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.LAS ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLÓGICOS (BIOCATALIZADORES)Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, uniéndosetemporalmente a una o más sustancias reaccionantes, transformándolas en otras. Lassustancias a las que se unen reciben el nombre de sustrato.
  • Lactosa Galactosa (sustrato) (producto) Glucosa (producto)A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.Son biológicamente muy importantes ya que, como todo catalizador, tienen la propiedad dedisminuir la energía necesaria para que tenga lugar una reacción química, facilitando yacelerando las reacciones que tienen lugar en el medio celular (en su mayoría en elcitoplasma).Todas las enzimas constan de un centro activo en el cual pueden distinguirse dos zonas: 1-. Sitio de unión 2-. Sitio catalíticoLa unión de la enzima al sustrato o ligando, a través del centro activo, recibe el nombre deacoplamiento.PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS1-.Tienen una alta especificidad: Se refiere a que en general, una enzima cataliza un tipode reacción química, es decir, transforma los sustratos tengan la misma estructura básica. La especificidad del enzima puede darse en varios grados: • Especificidad absoluta: se da cuando un enzima solo actúa sobre un sustrato. • Especificidad de grupo: se da cuando el enzima reconoce un determinado grupo de moléculas. • Especificidad de clase: es la menos específica ya que la actuación del enzima no depende del tipo de molécula sino del tipo de enlace.El acoplamiento al centro activo del sustrato es tal que E. Fischer (1894) enunció: "elsustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a unacerradura" (modelo llave-cerradura). Aunque al parecer hay otras formas deacoplamientos, como el que explica que algunas enzimas presentan un centro activo capazde modificar su forma para adaptarse al sustrato (modelo del acoplamiento inducido).Existen enzimas, denominadas isoenzimas, que presentan básicamente la misma funciónpero pueden aparecer bajo diversas formas moleculares ligeramente diferentes en suestructura primaria o secuencia.2-.Son fáciles de inhibir por competidores: Esto quiere decir que si se añade al medio dereacción, una enzima igual al sustrato la enzima se une a ella impidiéndose la reacción.
  • 3-.Tienen la propiedad de disminuir la energía de activación de las reaccionesquímicas que tienen lugar en, prácticamente, todos los procesos biológicos.FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA1 La temperatura y el pHUn aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta ciertatemperatura óptima, ya que después de aproximadamente 40-450 C se comienza a producirla desnaturalización térmica, como le sucede a cualquier otra proteína.El pH puede alterar el estado de ionización de los aminoácidos con carga, como al ácidoaspártico o la lisina, que son aminoácidos que pueden tener un papel esencial en la unión dela enzima con el sustrato. También el pH puede modificar el estado iónico del sustrato, conlo que este hace perder afinidad a la unión.2 La concentración de sustratoLa reacción química se desarrolla a una velocidad que en principio es directamenteproporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta determinado límite (ver cinéticaenzimatica*).*La cinética enzimáticaLa cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.Si se mantiene la concentración de la enzima constante y variamos la concentración desubstrato se obtiene una curva hiperbólica como la de la figura de abajo. Al principio unaumento de la concentración de substrato produce un aumento rápido de la velocidad dereacción, pero si se sigue aumentando la concentración de substrato, la velocidad dereacción comienza a estancarse ese aumento de velocidad y a muy altas concentraciones desubstrato, se observa que no cambia la velocidad de reacción, se dice que los centrosactivos de la enzima se encuentran saturados.Michaelis-Menten, un estudioso de la actividad de las enzimas, llegó a dos grandesconclusiones: 1) Existe una velocidad máxima de reacción para todas las enzimas, que está en función de la concentración de sustrato. 2) Todas las enzimas presentan una determinada afinidad por el sustrato. El valor de la afinidad de una enzima por el sustrato puede estimarse, según comprobó Michaelis-Menten,La concentración de substrato (S), a la semivelocidad máxima de reacción (V/2) se puededeterminar de la figura y representa la constante de Michaelis o Km, la cual es unacaracterística para cada enzima. La inversa de Km, o 1/Km, mide aproximadamente laafinidad de la enzima por el substrato.La ecuación de Michaelis describe la relación cuantitativa entre la velocidad de reacción yla concentración de substrato [S], si se conoce Vmax o Km:V= Vmax*[S]/Km+[S]En donde v= es la velocidad de reacción observada a una concentración de substratodeterminada [S]
  • Km= constante de Michaelis en moles/litro3 Los inhibidores (de la acción enzimática)Son sustancias que de manera natural, o en algunos caso artificial, inhiben alguna acción enzimática(herbicidas, insecticidas…). Pueden suceder diferentes tipos de inhibición: 3.1 Inhibición competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el substrato por launión con el centro activo de la enzima. Este tipo de inhibición puede reducirse si seaumenta la concentración de substrato. Por este mecanismo se utilizan varios fármacos queactúan en el tratamiento de infecciones bacterianas en animales, por ejemplo la sulfamida,sustituye al ácido paraminobenzoico (PABA), uniéndose a la enzima que participa en laconversión del ácido PABA en ácido fólico, siendo éste es imprescindible para las célulasbacterianas (por lo cual mueren las bacterias por falta de ácido fólico). 3.2 Inhibición no competitiva: Ocurre cuando el inhibidor, que no tiene porqueparecerse al sustrato, se une a la a la enzima en lugar distinto al sitio activo. Por ejemplo,el plomo, puede unirse a los grupos sulfuro de aminoácidos, como la cisteína, que formaparte de algunas enzimas, entonces se altera la estructura terciaria de la enzima,inactivándose.La inhibición competitiva y la no competitiva, son reversibles. 3.4 Inhibición irreversible: Este tipo de inhibidores enzimáticos forman un enlacecovalente con las enzimas cerca del centro activo. Un ejemplo son los gases nerviosos, comoel fluorofosfato de diisopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima
  • acetilcolinesterasa, de forma que los animales envenenados con este gas quedanparalizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos(en los que interviene el neurotransmisor acetilcolina). Este tipo de inhibidores se empleanen general, para la fabricación de pesticidas y herbicidas y de medicamentos (por ejemplola aspirina impide la actividad de la ciclooxigenasa que está implicada en la síntesis deprostaglandinas, sustancias que producen dolor y fiebre).4 Los activadores (de la acción enzimática) 4.1 Los cofactoresMuchas enzimas necesitan la presencia se sustancias no proteicas, adicionales, para sufuncionamiento, potenciando la catálisis, a estas sustancias se les denomina cofactores, quepueden ser iones como el Mg, que participa en las reacciones en las que se transfiere ungrupo fosfato de una molécula a otra, y otros iones como K , Ca , Zn , Cu , Mn , Fe y Na.En otros casos la unión entre aminoácidos e iones mantiene la estructura terciaria enciertos pliegues y en otros, la estructura cuaternaria. A la unión del cofactor con la enzima,recibe el nombre de Holoenzima (=apoenzima+cofactor) 4.2 Las CoenzimasLas coenzimas son moléculas orgánicas pequeñas no proteicas, cuya función principal es lade transferir determinados grupos químicos, de los que carece la enzima y ayudan a esta atransformar el sustrato en otro producto. Las coenzimas por tanto participan en muchasreacciones de biosíntesis. Las coenzimas más comunes son: los complejos orgánicos (NAD+ yFAD), las vitaminas y determinados iones minerales.Coenzima Grupo que transfiereATP FosfatoNADH, NADPH Hidrógeno y electrónCoenzima A AcetiloBiotina CarboxiloS_Adenosilmetionina MetiloMuchas de las coenzimas se forman a partir de vitaminas* (precursores) como es el casode la riboflavina (B2), tiamina (B1) y nicotinamida.¿Qué son las vitaminas?Son compuestos orgánicos simples y de estructura variada, que no desempeñan funcionesplásticas ni energéticas, sino que integran sistemas enzimáticos, actuando como coenzimas
  • (o como precursores) o formando parte de la molécula de coenzimas. Otras cumplen supapel de un modo similar al de las hormonas, por esto son participantes esenciales denumerosas vías metabólicas y procesos fisiológicos. Se distinguen dos tipos de vitaminas:Hidrosolubles y liposolubles. Las vitaminas hidrosolubles son absorbidas por el intestino ytransportadas por el sistema circulatorio hasta los tejidos específicos en que serán usadas,mientras que las vitaminas liposolubles también son absorbidas por el intestino pero con laayuda de las sales biliares y luego son transportadas por el sistema linfático (pudiendoestas ser almacenadas en mayor medida que las hidrosolubles). -Ver tipos de vitaminas al final deeste tema-. 5 Otras regulaciones de la actividad enzimáticaUna forma especial de activación e inhibición enzimática lo constituyen los enzimasalostéricos. Estos enzimas pueden formar puentes de hidrógeno en varios puntos de sucadena polipeptidica adoptando conjuntos de diferentes conformaciones que le permitenunirse a diferentes ligandos. La unión de un ligando u otro determina su configuración, demanera que le hacen ser enzimas fundamentales en las rutas metabólicas debido a queposeen un lugar activo donde se fija el sustrato, el cual es catalizado en el siguientecompuesto de la ruta, y por el contrario, en el centro regulador de la enzima se une elproducto final de la ruta que al aumentar su concentración la transforma a su conformacióninactiva.LA CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS  Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones. Están implicadas en reacciones a partir de las cuales la célula, obtiene energía.  Transferasas. Transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. Ej. UDP- glucosa-fructosa-glucotransferasa.  Hidrolasas. Ruptura de enlaces en presencia de agua. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.  Liasas. Adición de grupos funcionales a moléculas que poseen dobles enlaces. Ej. carboxiliasa, fenilalanina amonioliasa.  Isomerasas. Reacciones de isomerización, que producen reordenaciones dentro de na molécula.Ej. fosfoglucosa isomerasa.  Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP. Si la enzima forma nuevos enlaces a partir de otras fuentes de energía, se considera una sintasa
  • NOMENCLATURA DE ENZIMASEl nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: • el sustrato preferente • el tipo de reacción realizado • terminación "asa"Tres ejemplos serían: 1) Fosfato hidrolasa-> Cataliza la hidrólisis de grupos fosfato, actualmente se simplifica como fosfatasa. 2) Glucosa fosfato isomerasa-> Cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato convirtiéndola en fructosa-6-fosfato (que es la misma molécula pero cambia el grupo aldehído por un grupo cetona) 3) ADN ligasa: Une fragmentos de polinucleótidos dando lugar a hebras completas de ADN (a partir de los fragmentos de Okazaki).Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles, por tanto no hay una manera única parafijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfatoisomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente delnombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa, comohemos dicho anteriormente.TIPOS DE VITAMINASLiposolubles2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica. En vegetales existe como provitamina, enforma de β-caroteno. Tiene un importante papel en la visión y en las funcionesreproductoras, pues actúa como hormonas esteroideas. Su deficiencia puede causar visiónnocturna defectuosa y, en casos más graves, xeroftalmia2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril. Es el antioxidante natural más importante,actuando contra la peroxidación de ácidos grasos poliinsaturados.Su deficiencia puede causar anemia en los recién nacidos.2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica. Requerida para la biosíntesis defactores de coagulación2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica. Es una prohormona esteroide, que origina elcalcitriol, el cual juega un papel importante en el metabolismo de calcio y fosfato.Se general a partir del dehidrocolesterol y ergosterol (ver tema lipidos) por acción de laluz solar. Su deficiencia causa raquitismo y osteromalacia.Hidrosolubles3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica. Actúa como agente reductor endiversos procesos, por ejemplo en la síntesis de colágeno, en la degradación de la tirosina,absorción de hierro, antioxidante, etc…Su deficiencia causa escorbuto.
  • 3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica. Forma parte del coenzima pirofosfato detiamina (TPP), presente en muchas descarboxilasas. Todos los animales necesitan un aportede tiamina en la dieta, que abunda en los granos enteros de los cereales y en el hígado. Serecomienda aproximadamente 1 mg al dia.3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina. Las coenzimas FMN y FAD contienen en su estructurariboflavina, la cual abunda en la leche, los cereales enteros y en el hígado. La cantidadrecomendada en la dieta es de 1.7 mg al día. Aunque en casi todo el mundo es rara lacarencia importante de riboflavina, en los Estados Unidos es común una deficienciamarginal de esta vitamina, provocando dermatitis y, en casos graves, una sensibilidadextrema a la luz del sol.3.4.-VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Forma parte de la coenzimaNAD+ y NADP+, que intervienen en muchas reacciones de oxido-reducción.Las funciones biológicas del NADH y del NADPH son significativamente diferentes. ElNADH se genera en las reacciones oxidativas del catabolismo y es regenerado por lacadena transportadora de electrones de la fosforilación oxidativa. El NADPH se producepor la acción de una desviación oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato y es un agentereductor en procesos biosintéticos.3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W. Forma parte de la estructura delCoenzima A.3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina. Coenzimas de enzimas transferasas en el metabolismo delos aa.3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. Coenzima de enzimas transferasas de gruposcarboxilos, en el metabolismo de grasas, prótidos y glúcidos.Aislada por primera vez a partir de la clara de huevo. Las necesidades diarias para unindividuo adulto pueden estimarse en 0.1 mg. En una dieta normal, la deficiencia en biotinaes muy rara.El consumo de grandes cantidades de clara de huevo crudo posee efectos tóxicos. Esto sedebe a que la clara del huevo crudo contiene una gran cantidad de la proteína avidina, lacual liga biotina con gran afinidad e impide así que ésta se asimile en el tubo digestivo.Cuando se cuecen los huevos, la biotina resulta desnaturalizada, y su afinidad por la avidina,abolida, con lo cual desaparece la toxicidad de los huevos crudos.3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico. Coenzima de transferasas de grupos monocarbonados(tetrahidrofolato, FH4). La cantidad recomendada en la dieta de ácido fólico es de unos 0.4mg al día. La deficiencia en esta vitamina se manifiesta en anemia y retraso en elcrecimiento. El ácido fólico es especialmente importante para los niños y las mujeresembarazadas, apareciendo en verduras, levaduras e hígado.Su deficiencia causa anemia megaloblástica.3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina. La coenzima B12 participa en procesos de ordenaciónintramolecular en los cuales un átomo de hidrógeno y un sustituyente de un átomo decarbono adyacente intercambian su lugar (coenzima de enzimas transferasas de gruposmetilo) Por ejemplo en la oxidación de ácidos grasos, síntesis de prótidos y ácidosnucleicos. La enfermedad asociada a esta vitamina es la anemia perniciosa, aunque su causano suele ser la falta de B12 en la dieta, sino su absorción (por la ausencia de unaglicoproteína).