Calidad proteica
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Calidad Proteica,

Calidad Proteica,
Métodos para establecer la calidad de las proteínas en los alimentos

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  • Este programa describe los métodos posibles para la evaluación de la calidad de las proteínas presentes en los alimentos. Está enfocado de manera especial en el estudio de los nuevos métodos de evaluación de la calidad proteica.
  • Las proteínas son componentes fundamentales de todas las células vivas. Las proteínas son esenciales para— 1.Formación de tejidos corporales durante los períodos de crecimiento y desarrollo y 2.Reparación y mantenimiento de tejidos corporales. Las proteínas tienen numerosas funciones en el cuerpo humano, incluyendo su papel fundamental en el músculo, hormonas, enzimas, varios fluidos y secreciones corporales, y como anticuerpos en el sistema inmunitario. Las proteínas también son esenciales para el transporte de lípidos, vitaminas liposolubles y minerales, y contribuye en la homeostasis manteniendo el balance entre los fluidos corporales. Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas. Al menos 20 de estos aminoácidos se encuentran habitualmente tanto en proteínas de plantas como de animales.
  • El peso molecular de las proteínas varía entre miles y varios millones de Daltons. Las proteínas son biopolímeros formados por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y alguno de ellos por azufre. Algunas proteínas contienen iones metálicos como hierro, cobre, fósforo o zinc. La hidrólisis total de proteínas da lugar a α- aminoácidos con configuración L. Estos aminoácidos difieren entre ellos por sus cadenas laterales
  • Esta es la estructura básica de la mayoría de los aminoácidos. Con la excepción de la prolina y la hidroxiprolina, los aminoácidos son ácidos alfa-aminocarboxílicos, es decir que tienen un grupo amino y un grupo carboxílico unidos a un mismo átomo de carbono. La estructura del radical de la molécula—indicado en el diagrama como “R” — es lo que diferencia a los distintos aminoácidos.
  • Cada aminoácido tiene su propia cadena lateral característica (R) que afecta a sus propiedades fisiológicas y físico-químicas, y por lo tanto a las propiedades de las proteínas que lo contienen. Los aminoácidos se pueden dividir en cinco grupos según la diferente polaridad de las cadenas laterales: Cadenas laterales no polares: estos aminoácidos son menos solubles en agua que los aminoácidos polares. La solubilidad en el agua desciende según se incrementa la longitud de la cadena lateral alifática Cadenas laterales polares sin carga (hidrofílicas): estos aminoácidos poseen grupos funcionales polares neutrales que les permiten poder formar puentes de hidrógeno. La polaridad viene determinada por los grupos laterales Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivam ente a pH 7. Aminoácidos con cadenas laterales cargadas negativamente a pH 7. Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas que son relativamente no polares y que están involucradas en interacciones hidrofóbicas
  • Los hidrolizados de proteínas pueden contener estos 20 aminoácidos: 1. Cadenas laterales alifáticas no polares: alanina (Ala), glicina (Gly), isoleucina (Ile), leucina (Leu), metionina (Met), valina (Val) 2. Cadenas laterales polares no cargadas (hidrofílicas): asparragina (Asp-NH 2 ), cisteina (Cys), glutamina (Glu-NH 2 ), serina (Ser), prolina (Pro) (la prolina no es realmente un amino sino un iminoácido) 3. Cadenas laterales cargadas positivamente: arginina (Arg), histidina (His), lisina (Lys) 4. Cadenas laterales cargadas negativamente: ácido asp á rtico (Asp),ácido glut á mico (Glu) 5. Cadenas laterales aromáticas: fenilalanina (Phe), triptófano (Trp),tirosina (Tyr) Se han identificado más de 150 aminoácidos en células animales, vegetales y microbianas, tanto unidos como de forma libre. Muchos de esos aminoácidos representan importantes productos metabólicos intermediarios o mensajeros químicos cuando se encuentran en estado libre. También están implicados en la transmisión del impulso nervioso.
  • Los aminoácidos pueden formar iones en solución acuosa. Esta propiedad tiene una gran importancia biológica. Algunas de las propiedades de los aminoácidos como el punto de fusión, hidrosolubilidad, polaridad y constante dieléctrica están basadas en la distribución desigual de cargas en soluciones acuosas. Los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras en solución acuosa, es decir con cargas positivas y negativas en la misma molécula (iones zwitterion). Según varíe el valor del pH pueden comportarse como ácidos o como bases.
  • Todos los aminoác i dos excepto la glicina tienen actividad óptica. Esto también se llama quiralidad y se basa en la existencia de al menos un átomo de carbono asimétrico. Este átomo da lugar a dos estereoisómeros o enantiómeros de configuración D y L, según los cuatro sustituyentes de la simetría tetraédrica. Las proteínas animales y vegetales sólo contienen L-aminoácidos. Los D-isómeros se pueden encontrar por ejemplo, en la pared celular de algunos microorganismos así como en polipéptidos con efectos antibióticos
  • Los aminoácidos se unen por enlaces tipo amida ( en el caso de proteínas también llamados enlaces peptídicos). De este modo, hasta varios cientos de aminoácidos pueden formar largas cadenas polipeptídicas con un amplio rango de pesos moleculares, cada uno con una secuencia de aminoácidos específica. Las moléculas de hasta 10 aminoácidos se denominan péptidos; las proteínas están formadas por más de 10 aminoácidos
  • Las proteínas pueden dividirse en dos grupos: Las homoproteínas: que contienen exclusivamente aminoácidos. Las heteroproteínas: que además contienen una parte no proteíca también llamada grupo prostético. Dependiendo de este grupo prostético, estas proteínas se pueden dividir a su vez en nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo- y metalo-proteínas. Los iones metálicos más importantes son hierro, zinc, calcio, molibdeno y cobre.
  • Las proteínas se caracterizan por su secuencia de aminoácidos y su conformación, es decir, su estructura tridimensional. Se puede identificar una estructura primaria, una secundaria y una terciaria . La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos, es decir, a la secuencia en la que los aminoácidos se van uniendo unos a otros.La mayoría de los aminoácidos contienen de 100 a 500 aminoácidos. La estructura secundaria corresponde a la ordenación espacial de la cadena polipeptídica, ignorando el efecto de las cadenas laterales. Se estabiliza por los puentes de hidrógeno entre las cadenas polipeptídicas. La cadena se pliega en estructuras semejantes a láminas o bien se enrolla en espirales. Además, el tipo de plegamiento depende considerablemente de la secuencia de aminoácidos (por ejemplo, la estructura ß-lámina). Las estructuras que se enrollan son espirales o hélices (generalmente α-hélices). La interacción entre los aminoácidos de las cadenas laterales determina la estructura terciaria. L o s tipo s de uniones más importantes son los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas, los enlaces iónicos y los enlaces entre azufres. Las cadenas peptídicas – plegad as en la estructura de las proteínas- pueden unirse en agregados más grandes estabilizados por uniones no covalentes. La organización espacial de estas unidades polipeptídicas que interaccionan se denomina estructura cuaternaria.
  • Las proteínas desarrollan diferentes funciones como elementos de sostén de tejidos y organismos. Se pueden diferenciar dos clases principalmente según su funcionalidad:proteínas fibrosas y globulares. Las proteínas fibrosas se encuentran en tejidos y elementos estructurales como músculos, huesos, piel, orgánulos celulares y membranas celulares. Las proteínas fibrosas tienen función estructural y están formadas por unidades estructurales secundarias repetidas ( estructura  -hélice y  -lámina). Proteínas fibrosas con estructura de  -hélice son, entre otras, colágeno y queratina y proteína globular con estructura de  -lámina es la fibra de seda. Las proteínas globulares desempeñan un papel muy importante en los sistemas metabólicos. Las enzimas, un grupo de proteínas con alta especificidad, con actividad catalítica, son uno de los principales subgrupos de las proteínas globulares. Otras proteínas de este grupo son: hormonas (p.e. insulina), proteínas contráctiles (p.e. la miosina del músculo), proteínas transportadoras (p.e. hemoglobina), proteínas protectoras en la sangre de animales vertebrados (p.e.inmunoglobulina), y todas las principales proteínas de almacenamiento (p.e. glicina en soja y ovoalbúmina en huevo).
  • La estructura de las proteínas es muy sensible a los efectos físico-químicos. Varios procesos pueden inducir la desnaturalización, lo que supone, cambios en la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Los tratamientos físicos son calentamiento, enfriamiento, efectos mecánicos, presión hidrostática o radiación. Las interacciones químicas también tienen efecto desnaturalizador sobre las proteínas: ácidos y bases, metales y altas concentraciones de sal, y disolventes orgánicos.
  • La desnaturalización de proteínas es un proceso complejo, que da lugar a importantes cambios conformacionales. Durante el proceso de desnaturalización, ciertos intermediarios inestables pueden aparecer. Cada cambio estructural de las proteínas nativas se denomina desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas puede ser reversible o irreversible. Los efectos en la desnaturalización pueden ser varios: cambios en la solubilidad de las proteínas debido a la diferente exposición de unidades de péptidos hidrofílicos e hidrofóbicos cambios en la capacidad de absorción de agua pérdida de la actividad biológica, por ejemplo en enzimas mayor riesgo de rotura química debido a la exposición de enlaces peptídicos menos estables cambios en la viscosidad de soluciones de proteínas disminución de la capacidad de cristalización
  • Las proteínas tienen un papel fundamental en la calidad estructural y sensorial de numerosos alimentos frescos o procesados, por ejemplo en la consistencia y textura de la carne y derivados cárnicos, leche y queso, pasta o pan. La calidad de los alimentos a menudo depende de la calidad estructural y fisico-química de su fracción proteica Algunas de estas propiedades funcionales son: hidratación, solubilidad, viscosidad, gelificación, textura, formación de masa, emulsificación, formación de espuma, captación de aromas e interacciones con otros componentes alimentarios.
  • En el pasado, los aminoácidos se clasificaban en esenciales o no esenciales. Sin embargo, se está haciendo más común el término “no indispensable” para ser usado en lugar de los no esenciales e “indispensable” para ser sustituido por esencial. Ambos términos son algo erróneos ya que los aminoácidos son esenciales e indispensables para la estructura de las proteínas, aunque la terminología quiere transmitir tanto el significado nutricional como dietético. Por definición, los aminoácidos indispensables son aquellos que deben ser proporcionados por la dieta ya que el cuerpo no puede sintetizarlos en cantidad suficiente para cubrir las necesidades metabólicas. Actualmente nueve aminoácidos son clasificados como indispensables para la salud del ser humano. Los aminoácidos no indispensables son aquellos que el organismo puede sintetizar para satisfacer sus requerimientos metabólicos. Una tercera clasificación se ha reconocido recientemente. Los aminoácidos condicionalmente indispensables son aquellos que llegan a ser esenciales bajo ciertas condiciones clínicas. Por ejemplo, la glutamina y arginina son condicionalmente indispensables en épocas de estrés metabólico.
  • Los nueve aminoácidos considerados indispensables en la dieta humana son: 1) histidina, 2) isoleucina, 3) leucina, 4) lisina, 5) metionina (y cisteina ), 6) fenilalanina (y tirosina), 7) treonina, 8) triptófan o , y 9) valina. Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se consideran normalmente en parejas. La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños.
  • Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican como “completas” o “incompletas” según su contenido en aminoácidos. Las proteínas completas son aquellas proteínas alimentarias que contienen los nueve aminoácidos indispensables en concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos de los seres humanos. Las proteínas incompletas son proteínas alimentarias deficientes en uno o más aminoácidos de los nueve aminoácidos esenciales que deben ser proporcionados por los alimentos .
  • El concepto de proteínas complementarias está basado en la obtención de los nueve aminoácidos indispensables por la combinación de alimentos que tomados aisladamente serían considerados como proteínas incompletas. Dos o más proteínas incompletas pueden ser combinadas de tal forma que la deficiencia de uno o más aminoácidos esenciales pueda ser compensada por otra proteína y viceversa. Cuando se combinan, estas proteínas complementarias proporcionan todos los aminoácidos esenciales necesarios para el cuerpo humano con siguiendo un patrón equilibrado de aminoácidos que se usan eficientemente. Otra forma de obtener aminoácidos indispensables es combinar una pequeña cantidad de una proteína completa con grandes cantidades de proteínas alimentarias incompletas. Un ejemplo de combinación de proteínas complementarias es la mezcla de proteínas alimentarias de la soja y maíz o de la harina de trigo y la caseína. En estos casos la calidad de las proteínas de la mejor combinación excede a la de las fuentes proteicas proporcionadas individualmente, por lo que el efecto de combinarlas es sinérgico. En el pasado, los expertos en nutrici ón consideraban que las proteínas incompletas tenían que consumirse al mismo tiempo para ser complementarias. Actualmente se acepta que las proteínas complementarias de los alimentos consumidas a lo largo del día, en combinación con las reservas corporales de aminoácidos, generalmente aseguran un balance de aminoácidos adecuado.
  • ¿ Se puede saber que proteínas alimentarias son completas y cuáles incompletas? Para determinar si una proteína alimentaria es completa o incompleta, hay que evaluar su calidad proteic a — 1.Determinar el contenido de aminoácidos de la proteína alimentaria; 2. Calcular la digestibilidad de la proteína alimentaria—que proporción de la proteína ingerida es digerida, teniendo en cuenta que sólo la proteína digerida tiene beneficios; y 3. Comparar el contenido en aminoácidos, corregido con su digestibilidad, con los patrones de referencia de requerimientos de aminoácidos de los grupos de edad (niños en edad pre-escolar, niños en edad escolar, jóvenes, adultos, ancianos). El contenido en aminoácidos usado como estándar debe reflejar las cantidades de los distintos aminoácidos indispensables necesarios par a llevar a cabo las tareas de crecimiento, reparación y mantenimiento de los distintos tejidos de los seres humanos. P or ejemplo, l os expertos de la FAO/OMS, utilizan los requerimientos de los preescolares de entre 2 a 5 años como estándar. Este grupo de edad es el que tiene la mayor demanda de requerimientos de aminoácidos de entre todos los grupos excepto de los menores de 2 año s .
  • Los aminoácidos en los alimentos no siempre están disponibles. La degradación de las proteínas, así como su absorción puede ser incompleta. El porcentaje medio de digestión y absorción en proteínas de origen animal es de alrededor un 90%, siendo el de las proteínas de origen vegetal de sólo un 60 a un 70% aproximadamente. Hay varias razones que limitan la digestibilidad de ciertas proteínas: · Conformación de la proteína:las proteasas atacan a las proteínas fibrosas insolubles más lentamente que a las proteínas globulares solubles. Sin embargo, la digestibilidad puede ser fácilmente incrementada por la desnaturalización de la proteína, por ejemplo por un tratamiento térmico moderado. · Las proteínas que estén unidas a metales, lípidos, ácidos nucleicos, celulosa u otros polisacáridos pueden ver limitada parcialmente su digestibilidad. · La digestibilidad de las proteínas también se puede ver limitada por factores antinutricionales como los inhibidores de tripsina o quimotripsina. Otros inhibidores afectan a la absorción de aminoácidos. · También el tamaño y superficie de la partícula de la proteína es importante. La digestibilidad de las proteínas de los cereales puede ser incrementada, por ejemplo,mediante el molido más fino de la harina. · La digestibilidad, así como la disponibilidad de los aminoácidos también puede verse reducida por el tratamiento térmico a altas temperaturas o a valores de pH alcalinos, o en presencia de carbohidratos reductores. · Además, las diferencias biológicas entre individuos pueden afectar a la digestión de proteínas, así como a la absorción de aminoácidos.
  • A lo largo del tiempo se han usado distintos métodos para evaluar la calidad nutricional de las proteínas alimentarias. Las metodologías tradicionales como el cálculo del valor biológico (BV), utilización de las proteínas neta (NPU) y coeficiente de eficacia biológica (PER), se basan en bioensayos con animales. El método del valor biológico utiliza la técnica de balance de nitrógeno para determinar la cantidad de nitrógeno absorbido que es retenido en el cuerpo para reparaciones y mantenimiento. N retenido BV = ---------------------- x 100 N absorbido La utilización de las proteínas neta está basada en una combinación del valor biológico y de la digestibilidad de la proteína alimentaria. N retenido NPU = --------------------- x 100 N ingerido El coeficiente de eficacia biológica está basado en la ganancia en peso de una rata en crecimiento dividido por su ingesta de una proteína alimentaria concreta durante un período de ensayo. La puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregidas según su digestibilidad o PDCAAS, es un nuevo método, y potencialmente más exacto para la evaluación de las proteínas alimentarias. Está basado en el contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria, su verdadera digestibilidad y su habilidad para proporcionar aminoácidos indispensables en cantidades suficientes para cubrir los requerimientos de un preescolar de 2 a 5 años, grupo de edad usado como estándar. % de aminoácidos de la proteína ensayada AAS = ------------------------------------------------------------------ % del requerimiento del aminoácido correspondiente Para los propósitos de esta discusión, el PDCAAS será comparado con el PER.
  • Desde 1919 hasta hace poco, el PER ha sido el método más ampliamente usado para evaluar la calidad de las proteínas. En Estados Unidos, la industria alimentaria ha usado durante mucho tiempo el PER como método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas en alimentos . El organismo americano, Food and Drug Administration usó el PER como base para calcular el porcentaje de la s Ingesta s Diaria s Recomendada s Americanas (USRDA) de proteínas que se muestran en el etiquetado de los alimentos.
  • El método PER usa ensayos con ratas, y por lo tanto relaciona el contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria con los requerimientos de una rata, en vez de los del hombre . Sin embargo , hay diferencias importantes entre las necesidades de aminoácidos de ratas y d el hombre . Por ejemplo, al parecer, la s rata s necesita n para su crecimiento cantidades mucho más altas de aminoácidos que contengan azufre que los niños en crecimiento. Usar las necesidades de aminoác idos de las ratas o el uso de ratas en los estudios de nutrición podría llevar a– 1.Una sobreestimación relativa de la calidad de las proteínas de proteínas animales. 2.Una infravaloración relativa de la calidad de las proteínas de algunas proteínas vegetales.
  • El PDCAAS está basado en— 1.Contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria, 2.Digestibilidad, y 3.Capacidad para suministrar aminoácidos imprescindibles en cantidad s uficiente para cubrir los requerimientos de los seres humanos. El contenido de aminoácidos usado como estándar para el PDCAAS está basado en los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 años. Esto representa los requerimientos de aminoácidos de todos los grupos de edad excepto los niños menores de 2 años. El valor más alto que una proteína puede llegar a alcanzar es 1.0. Esta puntuación significa que tras su digestión proporciona por unidad de proteína, el 100% o más de los aminoácidos indispensables requeridos por un preescolar de 2 a 5 años. Las puntuaci ones por encima de 1.0 son redondeada s a 1.0. Cualquier aminoácido que exceda los requerimientos para construir y reparar los tejidos no se usará para síntesis de las proteínas, sino que será catabolizado y eliminado del organismo o bien será almacenado en forma de grasas.
  • Los pasos siguientes son necesarios para calcular el PDCAAS de una proteína alimentaria. Debe analizarse el contenido de nitrógeno de la proteína alimentaria Se calcula el contenido de las proteínas multiplicando el contenido en nitrógeno por 6.25. Se analiza la proteína alimentaria para determinar el contenido de aminoácidos indispensables. La puntuación de aminoácidos sin corregir se calcula dividiendo los miligramos de un aminoácido indispensable en concreto en un gramo de proteína ensayada por los miligramos de ese aminoácido indispensable en un gramo de la proteína de referencia, que es el patrón de los requerimientos de aminoácidos de preescolares entre 2 a 5 años. Se necesita determinar la verdadera digestibilidad de la proteína alimentaria. Los métodos tradicionales para determinar la verdadera digestibilidad se basan en el equilibrio de nitrógeno obtenido de los ensayos de alimentación en ratas. N ingerido – (N fecal –N feca l endógeno) x 100 Digestibilidad verdadera = ----------------------------------------------------------------- N ingerido Este método ha sido recomendado por la Junta Consultiva de Expertos de la FAO/OMS para estudiar modelos de digestibilidad en humanos . El PDCAAS se calcula multiplicando la puntuación más baja de l cociente de aminoácidos sin corregir por la digestibilidad de la proteína alimentaria. AAS x digestibilidad verdadera
  • Esta tabla muestra los PDCAAS para la proteína de soja aislada, el ingrediente de proteína de soja más concentado. En el caso de la histidina, l a proteína de soja aislada con tiene 26 miligramos de este aminoácido por gramo de proteína. El factor de digestibilidad del 97% significa que de los 26 miligramos de histidina que alcanzan el tracto gastrointestinal, 25.2 miligramos son absorbidos. Los preescolares de 2 a 5 años necesitan alrededor de 19 miligramos de histidina por gramo de proteína, pro porcionando el extracto de proteína de soja aislada un PDCAAS de 1.3 para este aminoácido. Esto significa que la proteína de soja aislada proporciona un 130% de los requerimientos de histidina según el patrón de referencia, o lo que es lo mismo, de las necesidades de un preescolar de 2 a 5 años. El PDCAAS de una proteína alimentaria es igual a la menor puntuación para un aminoácido sencillo indispensable ( o un par de aminoácidos). En este caso, la metionina y cisteina tienen un PDCAAS de 1.0, lo cual llegará a ser la puntuación de la proteína completa . Teniendo todas las puntuaciones de aminoácidos por encima de 1.0, el PDCAAS se redondea por debajo de 1.0, el valor más alto de PDCAAS posible.
  • Esta gráfica compara los requerimientos de aminoácidos de preescolares de 2 a 5 años, de niños de 10 a 12 años y de adultos , con el contenido de aminoácidos de la proteína de soja aislada. Los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 años son, lógicamente, los más altos de los tres grupos. OMS: Organización Mundial de la Salud FAO: Organización para los Alimentos y la Agricultura de Naciones Unidas UNU: Universidad Naciones Unidas
  • En Enero de 1993, la Food and Drug Administration (FDA), sustituyó el PER por el PDCAAS en el etiquetado de alimentos. La agencia adoptó este nuevo y potencialmente más preciso método de evaluación de calidad de las proteínas, como estándar por el cual se calcula el porcentaje de la Ingesta Diaria (%DV) para proteínas en el etiquetado de alimentos. El PDCAAS es usado a menudo para el etiquetado de proteínas en productos alimentarios para adultos y niños mayores de un año de edad. La FDA dio dos razones para adoptar el PDCAAS en lugar del PER. 1.El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos humanos, lo cual es más apropiado para humanos que un método basado en las necesidades de aminoácidos de los animales. 2.La Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS) ha bía recomendado previamn ente el PDCAAS con fines legislativos . La FAO/OMS es una reconocida organización internacional, con experiencia en el establecimiento de estándares.
  • Varios libros de nutrición muestran un malentendido básico sobre la calidad proteica. El concepto tradicional es que las proteínas de origen animal, con la excepción de gelatina y de algunas proteínas fibrosa, son proteínas completas, mientras que las proteínas de origen vegetal son consideradas como proteínas incompletas. La adopción de la PDCAAS para evaluar la calidad de las proteínas ha demostrado que algunas proteínas de soja son también proteínas completas; esto es, que proporcionan todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanas. El PDCAAS de algunos productos de proteína de soja es semejante al de las proteínas de la leche y de la clara de huevo.
  • Esta gráfica, proporciona el PDCAAS de diversas proteínas de alimentos, mostrando que por ejemplo la proteína de soja aislada tiene un PDCAAS igual a la proteína de la leche y a la de la clara de huevo. Por ejemplo, un adulto que necesita 50 gramos de proteínas al día, puede satisfacer todos sus requerimientos de las proteínas al consumir 50 gramos de proteína de soja aislada de una cierta marca. El trigo entero tiene un PDCAAS de 0.40. Esto significa que habría que ingerir 125 gramos de proteína de trigo entero para suplir las cantidades necesarias de aminoácidos que proporcionan 50 gramos de proteína de soja aislada. Hay que mencionar, que el uso de patrones de referencia de preescolares de 2 a 5 años o patrones de puntuación de aminoácidos para todos los grupos de edad significa que habrá algunas incertidumbres como la predicción de la calidad de las proteínas para niños y adultos de más edad y que podrá haber alguna infravaloración de la calidad de las proteínas. Sin embargo, la Junta Consultiva de Expertos de la FAO/OMS considera que esto supondría un error menor que cuando se usa un patrón de requerimientos de aminoácidos de adultos de la FAO/OMS/UNU.
  • En resumen, los aminoácidos son los bloques formadores de las proteínas, que son indispensables para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales. Los aminoácidos se clasifican en indispensables, no indispensables y condicionalmente indispensables. Los aminoácidos indispensables son los nueve aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar en cantidades adecuadas para sus necesidades. Por lo tanto, necesitamos obtenerlos directamente de los alimentos. La calidad de las proteínas alimentarias depende se su digestibilidad y de su capacidad para proveer todos los aminoácidos esenciales necesarios para cubrir los requerimientos humanos.
  • El PDCAAS es mejor que otros métodos para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias para humanos porque mide la calidad de la proteína basándose en los requerimientos de aminoácidos de humanos en su correspondiente grupo de edad, ajustados por su digestibilidad. Ha sustituido al PER, que había sido el método preferente para la evaluación de la calidad de las proteínas desde 1919. Ya que el PER mide la capacidad de las proteínas para proporcionar soporte al crecimiento de ratas jóvenes en crecimiento, se sobreestiman las necesidades de los aminoácidos que contienen azufre. Esto ha llevado a conclusiones erróneas de que sólo las proteínas de origen animal eran proteínas completas y que las proteínas de origen vegetal eran incompletas. La adopción del PDCAAS permite una evaluación de la calidad de proteínas en alimentos basadas en las necesidades de los humanos. Las proteínas de soja aislada, con un PDCAAS de 1.0, es una proteína completa y tiene la misma puntuación que la proteína de la leche y de la clara de huevo.
  • Conceptos clave Los principales objetivos del Módulo de Calidad Proteica para estudiantes y dietistas son: Entender la relación entre aminoácidos y proteínas, Entender el concepto de aminoácidos indispensables (esenciales) y no indispensables (no esenciales), Entender la diferencia entre proteínas completas (equilibradas) e incompletas (no equilibradas), Aprender el concepto de proteínas complementarias, Ser capaz de calcular la Puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregida según la digestibilidad (PDCAAS) y el Coeficiente de eficacia biológica (PER), Ser capaz de explicar la diferencia entre ambos, Saber que los productos e ingredientes de proteína de soja adecuadamente tratados térmicamente, son proteínas completas con un PDCAAS de 1, igual que las proteínas de la leche y del huevo.
  • Conceptos clave Las proteínas promueven el crecimiento de los tejidos corporales durante el crecimiento y desarrollo. Sólo hay veinte aminoácidos distintos en las proteínas de origen animal y vegetal. Los aminoácidos se clasifican en indispensables (esenciales), no dispensables (no esenciales) y en condicionalmente indispensables (condicionalmente esenciales). Nueve aminoácidos son considerados como indispensables, porque su síntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades del organismo. Los aminoácidos indispensables son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina (y cisteina), fenilalanina (y tirosina), treonina, triftófano y valina. Las proteínas completas (equilibradas) son proteínas alimentarias sencillas que contienen los nueve aminoácidos esenciales en concentraciones adecuadas para cubrir los requerimientos humanos. Las proteínas incompletas (no equilibradas) son proteínas alimentarias con deficiencia en uno o más de los nueve aminoácidos esenciales. Las proteínas complementarias son una combinación de dos o más proteínas incompletas o pequeñas cantidades de proteínas completas con proteínas incompletas que proporcionan adecuadamente los requerimientos de aminoácidos esenciales a lo largo del día. El Coeficiente de eficacia biológica (PER) era la medida tradicional de la calidad proteica. Se basaba en la ganancia de peso obtenido cuando se alimentaban a ratas con proteínas. Por lo tanto, no estaba adaptado a las determinaciones de la calidad proteica en humanos.
  • Conceptos clave La Puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregida según la digestibilidad (PDCAAS) es el nuevo método de análisis de la calidad proteica. Se basa en la disponibilidad de los aminoácidos y su eficacia para cubrir los requerimientos de aminoácidos esenciales de una forma equilibrada . La Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS/UNU) definió los requerimientos de aminoácidos para preescolares de entre 2 y 5 años como estándar para el análisis de la calidad proteica en todos los grupos de edad-excepto los menores de 1 año. La US Food and Drug Administration (FDA) y la FAO / OMS adoptaron el método del PDCAAS para el etiquetado de proteínas en productos alimen ticios para adultos y para niños mayores de un año. Los productos de proteína de soja aislada tratados con calor tienen un PDCAAS de 1, la máxima puntuación posible, igual al valor obtenido por la proteína de la leche y del huevo. Los productos de proteína de soja aislada y/o tratados con calor con un PDCAAS de 1,0 son proteínas completas (equilibradas).
  • Bibliografía Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 1999 Cheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften, Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998 Energy and Protein Requirements, Report of the Joint FAO/WHO/UNU Expert Consultation. Technical Report Series No. 724, 1985 FDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106 FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling; state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106 Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996 Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991 Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999 Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150

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  • CALIDAD PROTEICA Métodos para evaluar lacalidad de las proteínas en los alimentos Programa educativo* Desarrollado por Dupont Protein Technologies encooperación con la American Soybean Association Mod 1/2002
  • CALIDAD PROTEICA Métodos para evaluar la calidad de las proteínas en los alimentos*1999:Revisado por Vernon R. Young, PhD, DSc, Profesor de Bioquímica Nutricional, Instituto Tecnológico de Massachusetts, Cambridge MA, U.S.A.Actualización 2002: Prof. Dr. H. Steinhart / Dr. C. Reimers, Instituto de Bioquímica yQuímica de los Alimentos, Universidad de Hamburgo, Alemania; Dr. Jean-Michel Lecerf,Instituto Pasteur de Lille, FranciaTraducido por Dra. Montaña Cámara / Lda. Izaskun Monsalve. Departamento de Nutricióny Bromatología II. Facultad de Farmacia. Universidad Complutense de Madrid, España.
  • FUNCIÓN Y COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas Las proteínas de plantas y animales están formados por 20 aminoácidos esencialesMahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9 th edition. Philadelphia:W.B. Saunders Company, 1996.Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
  • COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNASLas proteínas están formadas por20 α-aminoácidos en configuraciónL.Los aminoácidos están compuestospor carbono, hidrógeno, oxígeno,nitrógeno, y algunos por azufre.Los aminoácidos se diferencian porsus cadenas laterales.
  • ESTRUCTURA BÁSICA DE UN AMINOÁCIDO H R C COOH NH2 R = cadenas laterales de diferente composiciónMahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia:W.B. Saunders Company, 1996.Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
  • PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOSNelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
  • AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS1: Cadenas laterales no polares 3: Cadenas laterales– alanina (Ala) cargadas positivamente– glicina (Gly) – arginina (Arg)– isoleucina (Ile) – histidina (His)– leucina (Leu) – lisina (Lys)– metionina (Met)– valina (Val) 4: Cadenas laterales cargadas negativamente2: Cadenas laterales polares no – ácido aspártico (Asp)cargadas (hidrofílicas) – ácido glutámico (Glu)– asparragina (Asp-NH2)– cisteina (Cys) 5: Cadenas laterales– glutamina (Glu-NH2) aromáticas– prolina (Pro) – fenilalanina (Phe)– serina (Ser) – triptófano (Trp)– treonina (Thr) – tirosina (Tyr)
  • PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOSLos aminoácidos pueden formar iones ensolución acuosaAlguna de las propiedades dependen desu distribución desigual de cargas.En solución acuosa, los aminoácidos secomportan como moléculas anfóteras: R CH COO¯ + NH3
  • ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen actividad óptica debido a un átomo de C asimétrico en posición α. Los aminoácidos de proteínas animales y vegetales son siempre isómeros L. COO¯ COO¯ H C + NH3 + NH3 C HD-Alanina CH3 CH3 L-Alanina
  • UNIONES DE LOS AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS y PROTEÍNAS Los aminoácidos se O H unen unos a otros por enlaces tipo amida H (también enlace C CR2 peptídico)R1C N Hasta 10 aminoácidos: COO- péptidos + NH3 H Más de 10 aminoácidos: proteínasR1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos
  • TIPOS DE PROTEÍNASLas proteínas pueden dividirse en dosgrupos:– Homoproteínas, que contienen sólo aminoácidos– Heteroproteínas, que contienen además una parte no proteíca o grupo prostético nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo-, metalo-proteínas
  • ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas están caracterizadas por su secuencia de aminoácidos y su conformación o estructura tridimensional: Estructura primaria: secuencia de aminoácidos Estructura secundaria y terciaria: ordenación tridimensional de la cadena polipeptídica Estructura cuaternaria: colocación de varias cadenas polipeptídicas juntas
  • PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNASProteínas fibrosas Función estructural principalmente Formadas por una estructura secundaria simple y repetitiva (estructura α-hélice y β-lámina) Por ejemplo: queratina, colágeno (α-hélice), fibra de seda (estructura β-lámina)Proteínas globulares– Proteínas biológicamente activas– Estructura terciaria compleja generalmente con varios tipos de interacciones secundarias en la propia cadena polipeptídica
  • DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNASFísica: Química: – Calentamiento – Ácidos – Enfriamiento – Bases – Tratamiento – Metales mecánico – Disolventes – Presión hidrostática orgánicos – Radiación
  • EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNASCambios en la solubilidad por exposición de lasunidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicasCambios en la capacidad de absorción de aguaPérdida de actividad biológicaMayor riesgo de ataque químico por exposiciónde otros enlaces peptídicosCambios en la viscosidad de las solucionesDisminución de la capacidad de cristalización
  • PROPIEDADES FUNCIONALES DELAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS Hidratación Formación de masa Solubilidad Emulsificación Viscosidad Formación espuma Gelificación Captación de aromas Textura Interacción con otros componentes de los alimentos
  • CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIASLos aminoácidos en las proteínas alimentarias pueden clasificarse como: Esenciales – la síntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades No esenciales – pueden ser sintetizados por el organismo Condicionalmente esenciales – son esenciales bajo ciertas condicionesRehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
  • AMINOÁCIDOS ESENCIALES Histidina*** Metionina* (y Cisteina) Isoleucina Fenilalanina** (y Tirosina) Leucina Treonina Lisina Triptófano Valina * necesario para la síntesis de cisteina ** necesario para la síntesis de tirosina *** necesario sólo para niñosProtein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
  • PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS Proteínas completas (equilibradas) – proteínas alimentarias que contienen los 9 aminoácidos esenciales en concentración suficiente para cubrir las necesidades de los seres humanos Proteínas incompletas (no equilibradas) – proteínas alimentarias deficientes en 1 aminoácido o más de los 9 aminoácidos esencialesWilliams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition.St. Louis (MO): Mosby, 1995.
  • PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1 Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y aminoácidos esenciales se pueden cubrir – – Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s) completa(s) – Consumiendo una cantidad suficiente y variada de proteínas incompletas – Combinando proteínas completas con proteínas incompletas2 Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a lo largo del día31 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 19982 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.
  • EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS Contenido en aminoácidos de la proteína alimentaria Digestibilidad Requerimientos de aminoácidos: – Basados en un patrón estándar de requerimientos de aminoácidos para un grupo de edad determinado – Requerimientos para preescolares de 2- 5 años usados como estándar para toda la población a partir de 1 año de edad.Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling;state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106
  • DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS Porcentaje de digestión y absorción Proteína animal: 90 % Proteína vegetal: 60 – 70 % Digestibilidad de las proteínas limitada debido a : – Efectos de la conformación estructural de las proteínas – Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos nucleicos, celulosa – Factores antinutricionales – Tamaño y superficie de la partícula de la proteína – Tratamiento térmico – Diferencias biológicas entre individuosCheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften,Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992
  • MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD de las proteínas Ejemplos de metodologías biológicas tradicionales incluyen1,2 – – Valor biológico (BV) – Utilización de las proteínas neta (NPU) – Coeficiente de eficacia biológica (PER ) La nueva metodología es3 – – Puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregida según su digestibilidad (PDCAAS)1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 19982 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 19993 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  • COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER Método tradicional de evaluación de la calidad de las proteínas en Estados Unidos, PER1 – Método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias en la industria alimentaria1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.
  • COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER Medida de la capacidad de una proteína para mantener el crecimiento de una rata joven en crecimiento, no en seres humanos – Las ratas en crecimiento necesitan más aminoácidos que contengan azufre, como la metionina – Los aminoácidos con azufre se consideran aminoácidos limitantes en la proteína de soja El usar las necesidades de aminoácidos de las ratas nos lleva a- – Sobreestimar la calidad de las proteínas de una proteína animal – Infravalorar la calidad de las proteínas de una proteína vegetalProtein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  • PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDASSEGÚN LA DIGESTIBILIDAD - PDCAASLos factores usados en el cálculo del PDCAASson –– Contenido de los aminoácidos esenciales de la proteína alimentaria– Digestibilidad– Capacidad para suministrar los aminoácidos indispensables en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanasConsidera los requerimientos de lospreescolares de 2 a 5 años– requerimientos detodos los grupos excepto los menores de 2 añosLa máxima puntuación posible es 1.0
  • CÁLCULO DEL PDCAAS1. Análisis del contenido de nitrógeno2. Cálculo del % proteico (N x 6.25)3. Análisis del contenido en aminoácidos esenciales(IAA)4. Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir) mg de IAA en 1 g de proteína ensayada mg de IAA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*5. Determinación de la digestibilidad6. Cálculo del PDCAAS:PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad verdadera de la proteína * 1985 FAO/WHO/UNU 2- to 5-year old requirement pattern. Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  • CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOSCORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA Proteína de Digestibilidad* Patrón de Aminoácidos soja aislada* (AA X 97%) referencia indispensables (mg/g proteína) (mg/g proteína) (mg/g proteína) PDCAAS Histidina 26 25.2 19 1.3 Isoleucina 49 47.5 28 1.7 Leucina 82 79.5 66 1.2 Lisina 63 61.1 58 1.1 Metionina y Cisteina† 26 25.2 25 1.0 Fenilalanina y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4 Treonina 38 36.9 34 1.1 Triftófano 13 12.6 11 1.1 Valina 50 48.5 35 1.4 PDCAAS = 1.0 AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos. * Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International. † Metionina es un precursor de Cisteina. ‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.
  • REQUERIMIENTOS ESTÁNDAR DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES (FAO/OMS/UNU) 100 Contenido de aminoácidos de la proteína de soja aislada* 80 Patrón de edad 2 a 5 años† mg/g of Proteína Patrón de edad 10- 12 años† mg/g de Protein 60 Patrón adulto† 40 20 0 HIS ILE LEU LYS MET + PHE + THR TRY VAL CYS TYRHIS = histidina; ILE = isoleucina; LEU = leucina; LYS = lisina; MET + CYS = metionina + cisteina;PHE + TYR = fenilalanina + tirosina; THR = treonina; TRY = triftófano; VAL = valina* Valores de aminoácidos para la proteína de soja aislada basados en análisis de SUPRO ® BrandIsolated Soy Protein proveída por Protein Technologies International.† Patrones sugeridos de requerimientos energéticos y de proteínas, Informe de la Junta Consultivade Expertos de la FAO/OMS/UNU . Informe Técnico Serie No. 724, 1985.
  • CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAASEn 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptóel PDCAAS como método estándar para el cálculo de laIngesta Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en eletiquetado de alimentos ya que – El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos humanos, haciéndolo más apropiado para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias consumidos por humanos El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS), organismo internacional, con experiencia en el establecimiento de tales estándaresFDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106.
  • FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALESTradicionalmente – – Las proteínas animales son consideradas como completas debido a su composición en aminoácidos – Todas las proteínas de plantas son consideradas incompletas debido a su composición en aminoácidosActualmente – – Algunos productos de proteínas de soja y de proteínas animales tienen una composición completa de aminoácidos
  • CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA -PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS Isolated Soy ProteinProteína de soja aislada 1.00* Caseína Casein 1.00† Clara de huevo Egg White 1.00† Harina de guisantes Pea Flour 0.69† Kidney Beans (Canned) Frijol (enlatado) 0.68† Pinto Beans (Canned)Judías pintas(enlatadas) 0.63† Whole Wheat Trigo entero 0.40† 0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 0.60 0.70 0.80 0.90 1.00 PDCAAS * Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein Technologies International as determined through actual analysis. † Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
  • CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS - RESUMENLos aminoácidos son los bloques formadores deproteínas, que son esenciales para la formación ymantenimiento de los tejidos corporalesEl cuerpo no puede sintetizar aminoácidosesenciales en cantidades adecuadas para susnecesidades; por lo tanto, necesitamosobtenerlos por la dietaLa calidad de las proteínas de los alimentosdepende de su digestibilidad y de su capacidadpara proveer todos los aminoácidos esencialesnecesarios para cubrir los requerimientoshumanos
  • RESUMENEl PDCAAS es mejor que otros métodos para laevaluación de la calidad de las proteínasalimentarias para humanosLa proteína de soja aislada, con un PDCAAS de1.0, es una proteína completa y tiene la mismapuntuación que la proteína de la leche y la de laclara del huevo
  • Conceptos clave
  • Conceptos clave
  • Conceptos clave
  • Bibliografía