Metabolismo Energético

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Metabolismo Energético

  1. 1. MaríaM Metabolismo Energético • Reacciones metabólicas • Funciones • Metabolismo • Anabolismo y catabolismo • Reacciones y equilibrio bioquímico • Bioenergética • Síntesis ATP • Reacciones de oxido reducción •
  2. 2. REACCIONES METABÓLICAS MaríaM
  3. 3. Metabolismo MaríaM • Anabolismo: reacciones de síntesis n (glucosa) + ENERGÍA Glucógeno Almidón • Catabolismo: reacciones de degradación (Glucógeno) n (glucosa) Acetil-CoA Co2 + H20 (Almidón)
  4. 4. MaríaM METABOLISMO BIOMOLÉCULAS Glucosa Ácidos grasos Aminoácidos Glucógeno Almidón Lípidos Proteínas MACROMOLÉCULAS MOLÉCULAS CALOR CO2 H2O NH3 + ATPATP C A T B O L I S M O A N A B O L I S M O ATP
  5. 5. Cambios de energía disponible G Reacción endergónica G (positivo) Reacción exergónica G (negativo) MaríaM REACCIONES METABÓLICAS • Funciones • Calor • Motilidad celular (movimiento) • Síntesis macromoléculas • Transporte activo de moléculas
  6. 6. Aporte de ENERGÍA Alimentos - Biomoléculas Moléculas de alta energía Adenosintrifosfato. ATP Fosfato de acilo Tioésteres Agentes reductores • Nucleótidos de nicotinamida. NAD <-NADH+H • Nucleótidos de flavina. FAD <- FADH2 MaríaM
  7. 7. Síntesis ATP Membrana celular bacteriana Crestas mitocondriales Citoplasma en mínima cantidad MaríaM
  8. 8. • Trabajo útil mediada por transferencia de electrones: OXIDORREDUCCIÓN • Desde el que pierde electrones (se oxida) • Hacia el gana electrones (se reduce) MaríaM REACCIONES METABÓLICAS
  9. 9. • Desde el que pierde electrones (se oxida) MaríaM Reacciones de oxido reducción Trabajo útil mediada por transferencia de electrones •Oxidación: Pérdida de electrones •Zno  Zn2+ + 2 e- •El Zn con número de oxidación 0 perdió 2 electrones quedando con número de oxidación + 2 e- (se oxidó por consiguiente es el agente reductor.)
  10. 10. • Hacia el que gana electrones (se reduce) MaríaM Reacciones de oxido reducción Trabajo útil mediada por transferencia de electrones •Reducción: Ganancia de electrones •2Alo + 6 H+1Cl-1  2Al+3 Cl3 + 3 H2 0 •El aluminio pasa de número de oxidación de 0 a +3 (aumenta su número de oxidación , se oxida al perder electrones)
  11. 11. MaríaM Enzimas
  12. 12. 1. La Célula obtiene energía por medio de:  Reacciones químicas en un organismo a 37º C y requiere de:  Enzimas, catalizadores biológicos:  Disminuyen la energía de activación de la reacción.  En condiciones adecuadas y óptimas de pH, Tº MaríaM Enzimas
  13. 13. Enzimas Maud Menten y Leonor Michelis (1882)  Introducen “el concepto enzima sustrato”  Explican el comportamiento cinético de las enzimas MaríaM
  14. 14. S + E ES E + P MaríaM Enzimas Función de la enzima en la reacción química enzima enzima enzima Sustrato + Enzima Complejo Enzima-Sustrato Producto + Enzima • Las enzimas son específicas, hay miles de enzimas • Actúan sobre el sustrato específico • Las enzimas se recuperan indefinidamente Arriaga, Esteban. Bioquímica
  15. 15. Enzimas • La enzima varía la energía libre de activación. • No libera más o menos energía • La velocidad de la reacción se mide por la desaparición del sustrato y la aparición del producto • Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el producto MaríaM
  16. 16. Centro activo de las enzimas • Las enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio activo. • Formado por las cadenas laterales de residuos específicos de aminoácidos, con un arreglo tridimensional particular, afín con la estructura del sustrato. MaríaM http://laguna.fmedic.unam.mx/ Enzima Sitio Activo Sustrato Complejo ES
  17. 17. MaríaM Enzimas Concentración sustrato Velocidad de la reacción enzimática
  18. 18. Velocidad de reacciones MaríaM • Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el producto • En condiciones de Tº [temperatura óptima]
  19. 19. Velocidad de reacciones MaríaM 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Velocidad de reacción • Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el producto • En condiciones de pH óptimo
  20. 20. Efecto del pH ¿Cómo se modifica el sitio activo de la enzima? Si los aminoácidos se ionizan, se modifica el sitio activo. MaríaM Enzima S
  21. 21. Regulación actividad enzimática • Modificando el sitio activo • A través del sitio alostérico se regula positiva (estimula) o negativamente (inhibe) • Inhibidores enzimáticos. Interactúan disminuyendo el efecto de la enzima sobre el sustrato • Inhibidor competitivo: ocupa el lugar en el sitio activo de sustrato • Inhibidor no competitivo: altera la conformación del sitio activo • Ejemplos: en caso de “hipercolesterolemia” un inhibidor (medicina), disminuye la síntesis de colesterol MaríaM Arriaga, Esteban. Bioquímica
  22. 22. Modificadores alostéricos MaríaM Enzimas Activador alostérico (+) Inhibidor alostérico (-)
  23. 23. Inhibidores Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivos MaríaM Enzimas INHIBIDOR COMPETITIVO INHIBIDOR NO COMPETITIVO
  24. 24. MaríaM Enzimas Cofactor Fe++ Mg++ Mn++ Cu++ Zn++ Coenzima Vitamina B1 Riboflabina, Vitamina B2 Ac. pantoténico. Vitamina B3 Niacina Vitamina B5 Biotina Vitamina B6 Ácido fólico Cobalamina, Vitamina B12 Contribuyen a la eficacia de la reacción enzimática Cofactores Coenzimas: sustancias derivadas de las vitaminas.
  25. 25. Clases de Enzimas: Oxidorreductasas MaríaM Reacciones de Oxidorreducción. Se acepten o cedan los electrones [protones]
  26. 26. Clases de Enzimas: Transferasas MaríaM Transferencia de grupos Gli 3P Gliceraldehido 3 -P H – C = O H – C – OH CH2O – P 2 fosfogliceraldehido COO - H – C – O – P CH2OH
  27. 27. Clases de Enzimas: Hidrolasas MaríaM Catalizan reacciones de hidrólisis Digestión de macromoléculas: proteínas, lípidos, carbohidratos en presencia de moléculas de agua. Hidrolizan enlaces: Pépticos [proteínas]. Pepsina Ester [lípidos]. Lipasas. Esterasas Glucosídicos [carbohidratos]. Glucosidasas
  28. 28. Clases de Enzimas: Isomerasas MaríaM Transfieren cambiando de posición un grupo en una molécula, convirtiéndola en isómero Ejemplo Mutasas.
  29. 29. Clases de Enzimas: Liasas MaríaM Catalizan reacciones en las que se eliminan dobles enlaces, adicionándose grupos: PIRUVATO NAD+ NADH+H+ Lactato deshidrogenasa COO - C = O CH3 COO - OH – C – H CH3
  30. 30. Clases de Enzimas: ligasas MaríaM  Unión de dos moléculas, atrapando energía .  Al degradarse ATP en ADP se libera energía

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