Las proteinas

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Las proteinas

  1. 1. LAS PROTEÍNAS.
  2. 2. LAS PROTEÍNAS •Son el principal componentes de los seres vivos (50% del peso seco). •Son biomoléculas constituidas por C, H, O y N y en menos proporción S, Fe, P y Mg. •Son polímeros de aminoácidos. El orden de estos aminoácidos viene determinado por el ADN. •Tienen una estructura espacial característica.
  3. 3. Clasificación.
  4. 4. LAS PROTEÍNAS
  5. 5. LAS PROTEÍNAS FUNCIONES
  6. 6. LAS PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS
  7. 7. Propiedades de los aminoácidos. • Actividad óptica. • Esteroisomería. • Carácter anfótero (actúan como tampones)
  8. 8. LAS PROTEÍNAS ESTEROISOMERÍA
  9. 9. LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO
  10. 10. 31/01/15 14 EJEMPLO DE LA SERINA • Este carácter anfótero explica cómo las proteínas neutralizan los cambios de pH
  11. 11. LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO
  12. 12. LAS PROTEÍNAS CARÁCTER ANFÓTERO Los aminoácidos que poseen en sus cadenas laterales grupos amino o carboxilos, que también se ionizan, a pH neutro presentan carga.
  13. 13. Electroforesis
  14. 14. LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa
  15. 15. LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa
  16. 16. LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa
  17. 17. LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa
  18. 18. LAS PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Aa
  19. 19. LAS PROTEÍNAS enlace peptídico
  20. 20. LAS PROTEÍNAS péptidos
  21. 21. LAS PROTEÍNAS enlace peptídico
  22. 22. LAS PROTEÍNAS enlace peptídico
  23. 23. LAS PROTEÍNAS enlace peptídico
  24. 24. CONFORMACIONES POSIBLES
  25. 25. TETRAPÉPTIDO
  26. 26. CADENA POLIPETÍDICA El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans. La configuración Cis puede interferir con los grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la conformación trans es mas estable.
  27. 27. LAS PROTEÍNAS péptidos
  28. 28. LAS PROTEÍNAS péptidos
  29. 29. LAS PROTEÍNAS Estructuras de proteínas VER VIDEO
  30. 30. Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. • E. Primaria: zig-zag • E. Secundaria: plegamiento local • E. Terciaria: plegamiento global. • E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas LA DISPOSICIÓN ESPACIAL
  31. 31. es La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en ZIG-ZAG Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20n Según el número de aminoácidos en la E1: • n<10: oligopéptido • 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) • n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)
  32. 32. LAS PROTEÍNAS Estructura Primaria
  33. 33. LAS PROTEÍNAS Estructura Primaria
  34. 34. DEL GEN A LA PRTEÍNA El código genético especifica los tripletes de RNA que corresponden a cacada residuo de aminoácido
  35. 35. Estructura primaria de una proteína
  36. 36. Anemia falciforme
  37. 37. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria •Es como se pliega en el espacio la estructura primaria •Los enlaces que la mantienen son débiles: Puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO del enlace peptídico. Tipos: α Hélice. β plegada. Trtiple hélice de colágeno.
  38. 38. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria a-hélice
  39. 39. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria. a-hélice •Los enlaces se establecen dentro de la misma cadena peptídica. •Son puentes de H entre los NH de un Aa y el CO del cuarto Aa siguiente. •Los enlaces se establecen dentro de la misma cadena peptídica. •Son puentes de H entre los NH de un Aa y el CO del cuarto Aa siguiente.
  40. 40. DISPOSICIÓN EN HÉLICE-α • El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula • Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior • Es dextrógira • Tiene 3,6 residuos/vuelta • Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
  41. 41. “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Proteína principalmente en hélice α
  42. 42. Alfa- queratina.
  43. 43. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria a-hélice
  44. 44. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria a-hélice
  45. 45. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada •Se establece dentro de la misma cadena o de diferente. •Es una lámina plegada en zig- zag. •Los Cα se sitúan en los vértices de plegamiento. •Los R hacia arriba y abajo del plano.
  46. 46. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Lámina plegada •Las uniones se hacen por puentes de H entre los NH y CO situado enfrente. •Es una estructura muy resistente. ¿Por qué la lana encoge o estira y la seda no? ¿Por qué la lana encoge o estira y la seda no?
  47. 47. LÁMINA β Se mantiene la estructura en Zig-Zag (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios N-C ; N-C N-C ; C-N
  48. 48. LÁMINA β Giro de 180 grados Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Muy estable. FIBROÍNA
  49. 49. LAS PROTEÍNAS Estructura Secundaria Hélice de colágeno
  50. 50. LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice α. - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice α. E. TERCIARIA
  51. 51. The structure of collagen fibers
  52. 52. LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria
  53. 53. ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos situados alejados en la cadena polipeptica. Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos situados alejados en la cadena polipeptica.
  54. 54. LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria
  55. 55. Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros β) FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros β)
  56. 56. PROTEÍNAS FIBROSASPROTEÍNAS FIBROSAS Tienen forma filamentosa o alargada Su función es estructural: • Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales. • Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda) Confieren fuerza y/o elasticidad Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)
  57. 57. • Principal constituyente del tejido conjuntivo • Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo) • Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo • Poco valor alimenticio 2. COLÁGENO2. COLÁGENO ESTRUCTURA: •Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida): Gly 33% Ala 11% Pro e Hyp 21% Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos) •Hélice simple y única • Es levógira ESTRUCTURA: •Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida): Gly 33% Ala 11% Pro e Hyp 21% Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos) •Hélice simple y única • Es levógira
  58. 58. ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza Puentes de H intercatenares ESTABILIZADA POR:ESTABILIZADA POR: Tropocolágeno
  59. 59. Estructura Primaria del Colágeno Aminoácidos especiales: 4-hidroxiprolina (4Hip) 3-hidroxiprolina (3Hip) 5-hidroxilisina (5Hil) Unidad básica Estructura primaria
  60. 60. Estructura Secundaria del Colágeno Hélice de Colágeno
  61. 61. Estructura Terciaria del Colágeno Tropocolágeno
  62. 62. Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno Hélice polipeptídica Triple hélice de tropocolágeno Segmento de la triple hélice de tropocolágeno Detalle de una microfibrilla de colágeno
  63. 63. Helice de colágeno Asociación Polimolecular del Colágeno
  64. 64. 1. α-queratina (pelo y uñas) EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS Hélice α (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Monómeros Dímeros Protofilamentos Protofibrillas
  65. 65. SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO
  66. 66. Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es Ala o Ser ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina β antiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles) Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles) FIBROÍNA EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja β
  67. 67. FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas β apiladas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  68. 68. LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria
  69. 69. DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
  70. 70. LA MIOGLOBINA • John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo. • Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos. • John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo. • Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos.
  71. 71. La proteína prión C N “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Stanley Prusiner Premio Nobel en 1997 por la relación de la PrP con: • Enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme bovina) • Tembladera de las ovejas • Neuropatologías humanas
  72. 72. PROTEÍNA PRIÓNICA PRPc: 40% hélices α 3% láminas β PRPsc: 30% hélices α 43% láminas β
  73. 73. CONVERSIÓN DE PRPc A PRPsc http://www.us.es/dbiovege/biomoleculas/seminarios03-04/priones/priones.ppt
  74. 74. ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades ó monómeros) Especialmente enlaces débiles La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de cooperatividad y alosterismo Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades ó monómeros) Especialmente enlaces débiles La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica Posibilita la existencia de fenómenos de cooperatividad y alosterismo
  75. 75. LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria Aparece en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas peptidicas. Aparece en aquellas proteínas que están formadas por varias cadenas peptidicas.
  76. 76. LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria Los enlaces que la mantienen son enlaces débiles entre las cadenas laterales de monómeros diferentes similares a los que mantienen la estructura terciaria . Los enlaces que la mantienen son enlaces débiles entre las cadenas laterales de monómeros diferentes similares a los que mantienen la estructura terciaria .
  77. 77. LA HEMOGLOBINA • Formada por cuatro monómeros (tetrámero): – Dos subunidades α (141 aa) – Dos subunidades β (146 aa) • Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). • Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINADESOXIHEMOGLOBINA
  78. 78. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Tetrámero (α,β)2 cuyas subunidades son similares a la Mb
  79. 79. 95 • L: cadenas livianas • H: cadenas pesadas – Existen 5 tipos: α, β, γ, µ, ε
  80. 80. LAS PROTEÍNAS Estructura cuaternaria
  81. 81. LAS PROTEÍNAS Estructura
  82. 82. SOLUBILIDAD
  83. 83. The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular proteins.
  84. 84. FRACCIONAMIENTO POR DISMINUCIÓN DE LA SOLUBILIDAD (Voet) (p.e. sulfato de amonio)
  85. 85. LAS PROTEÍNAS desnaturalización
  86. 86. Desnaturalización de las proteínas Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero estadístico. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
  87. 87. Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH
  88. 88. LAS PROTEÍNAS Especificidad
  89. 89. LAS PROTEÍNAS Especificidad

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